Struktura drugorzędowa wynika z pierwszorzędowej:
Alfa helisa – prawoskrętna, 3,6 reszt aa na 1 skręt, utrzymywana przez wiązania wodorowe między grupami NH i C=O
Beta-struktura – utrzymywana przez intermolekularne oddziaływania wodorowe
Równoległa
Antyrównoległa
Segmenty nieregularne (statystyczny kłębek)
Segmenty regularne i nieregularne mogą się przekształcać w siebie (giętkość peptydu)
Struktury naddrugorzędowe to sposób określenia przestrzennego ułożenia łańcuchów polipetydowych na skutek powstawania wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych np. struktury helikalne (zamek leucynowy (amfifilowy)), kartki-beta (beta-meander złożony z antyrównoległej betastruktury; spinka do włosów łącząca antyrównoległą i równoległą strukturę); beta skrętu (tworzone przez Pro, Gly, Ser, Asp, Asn) i pętli omega (wypełnia jamy w białkach globularnych, zwarte).
Motywy te pełnią rolę strukturalną i funkcjonalną.
Termin „czwartorzędowa struktura” odnosi się do niekowalencyjnego oddziaływania kilku podjednostek polipeptydowego łańcucha. Cząsteczki o budowie podjednostkowej nazywane są „oligomerami”, poszczególne łańcuchy polipeptydowe „protomerami.”
Wazopresyna i oksytocyna wykazują niewielkie różnice w sekwencji (dwa aa).
Moduły (segmenty) to zestawy sekwencji aminokwasów, powtarzających się wielokrotnie w łańcuchu polipeptydowym. Białka zbudowane z modułów nazywa się białkami mozaikowymi (np. fibronektyna).
Moduły tworzą funkcjonalne domeny – np. domeny fibronektyny wiążą GAG czy kolagen. Domeny te tworzą różne regiony, np. w IG region Fab i Fc. Domeny zawierają zwykle >200 reszt aa; Domeny są pod względem strukturalnym niezależnymi jednostkami; Każda domena ma wygląd małego białka globularnego; Strukturę stabilizują mostki S-S oraz słabe oddziaływania międzyłańcuchowe; Domeny wykazują swoistą funkcję biologiczną.
Izoformy to formy molekularne tego samego białka.
W białkach globularnych na zewnątrz globuli znajdują się reszty polarne: Arg, His, Lys, Asp, Glu oraz Gln, Asn, Tyr, Ser, Thr.
Białka fibrylarne składają się głównie z niepolarnych aminokwasów. Mają strukturę helikalną lub pofałdowanej kartki. Kolagen ulega denaturacji do żelatyny. Jest nierozpuszczalnym białkiem. Szkielet polipeptydu jest bardziej rozciągnięty niż w białkach globularnych. Tropokolagen jest lewoskrętną helisą ze skrętem co 3,3aa; 3 łańcuchy są skręcane w prawoskrętną superhelisę (skręt co 36 aa) – Gly są skierowane do wnętrza, a Pro – na zewnątrz. Zawiera też hydroksylizynę oraz hydroksyprolinę. Podlega on modyfikacjom posttranslacyjnym – oksydacji reszt lizyny (powstaje allizyna), hydroksylacji proliny, lizyny i glikozylacji. Dzięki temu tworzą się wiązania krzyżowe pomiędzy trzema łańcuchami (kondensacja aldolowa allizyny i lizyny z dehydratacją). Nadmierna ilość związana jest ze starzeniem się – powoduje usztywnienie kolagenu. Szkorbut jest spowodowany brakiem witaminy C niezbędnej do hydroksylacji proliny – wtedy nie tworzą się oddziaływania wodorowe i włókna kolagenu są słabsze.
Elastyna obecna jest w ścianach naczyń krwionośnych, płucach, skórze i więzadłach; bogate w Gly, Ala, Val, Lys i desmozynę. Tropoelastyna asocjuje do elastyny.
Albuminy to białka transportowe (np. albumina surowicza, afamina, wiążące wit-D). Albumina to główne białko krwi, syntetyzowana przez wątrobę, wiąże jony, metale ciężkie, barwniki, leki itp. reguluje ciśnienie onkotyczne oraz równowagę kwasowo-zasadową.
Białka złożone oprócz apoproteiny zawierają komponentę niebiałkową – grupę prostetyczną. Metaloproteiny wiążą metale za pomocą wiązań koordynacyjnych (np. ferredoksyna, cytochrom C3, osteonektyna, ceruloplazmina).
Glikoproteiny to białka posiadające komponentę cukrową. Glikacja to nieeznymatyczna modyfikacja białka towarzysząca starzeniu i chorobom (ulegają jej Hb, albumina, białka błon podstawnych, kolagenowe). Glikozylacja – enzymatyczny, zaplanowany proces.
Do glikoprotein dołączone są gałęzie cukrowe – glikany (50% masy). Są to np. fibrynogen, interferon, kazeina, kolagen, Ig, gonadotropina, fosfatazy, interleukiny itp. Część cukrowa może być monosacharydem, disacharydem itp. oraz rozgałęzionym glikanem. W części cukrowej N-glikoprotein wyróżnia się trzon pentasacharydowy z NAc-Glc i Man.
Mikroheterogenne struktury N-glikoprotein różnią się obecnością fukozy, kwasu sjalowego i ilością anten. Mikroheterogenne formy N-glikanów należące do tej samej glikoproteiny nazywane są glikoformami. Części cukrowe ochraniają część białkową przed degradacją, uczestniczą w reakcjach rozpoznania i kreują kod biologiczny do transferu sygnałów. Uczestniczą w kontroli wewnątrz- i zewnątrz komórkowej komunikacji czy reakcjach adhezji.
Mucyny to O-glikoproteiny; wydzielnicze mucyny są śluzowate i pokrywają nabłonki tkanek przed działaniem środowiska. Zbudowane są z aa Ser, Thr, Pro, Gly oraz Cys tworzących region globularny ulegającemu N-glikozylacji, cysteinowy oraz PTS (Pro, Thr, Ser, włókienkowa budowa, bogate w O-glikany np. NAc-Gal czy kwas sjalowy).
Proteoglikany nadają giętkość i elastyczność, np. agrekan, serglikan, biglikan, fibromodulina. Są to glikoproteiny, ale z większym udziałem cukrów (80% - GAG – siarczan heparanu, dermatanu itp.). Proteoglikany mają właściwości żelujące, tworzą strukturę kości, hydratują tkankę łączną. Proteoglikany mogą zawierać krzem, łączący sąsiadujące łańcuchy cukrowe.
Białka połączone z lipidami to grupa białek, w której lipidy są kowalencyjnie połączone z częścią białkową wiązaniem amidowym lub tioestrowym. Służy to zakotwiczeniu w błonie.
Lipoproteiny są połączone niepolarnie. Transportują triacyloglicerole i cholesterol, tworzą agregaty, są rozpuszczalne w wodzie. Zbudowane z apolipoprotein, triacyloglicerolu, estrów cholestrolu i fosfolipidów.
Białka integralne to np. glikoforyna A i jej domena N-końcowa wystaje poza błonę. Jest ściśle związane z błoną dzięki oddziaływaniom hydrofobowym. Białko peryferyjne (np. cytochrom b wątrobowy) zakotwiczone jest w błonie helikalnym fragmentem hydrofobowym. Białka mogą być zakotwiczone przez kotwicę GPI (glikozylofosfatydyloinozytolową) (tzw. glipiacja – przyłączenie GPI do białka).
Bakterie gram-dodatnie są pokryte peptydoglikanem – glikany połączone są mostkami peptydowymi. Kwas lipotejcholowy przenika przez ścianę peptydoglikanu (zbudowany z kwasu fosforowego, aminokwasu, glicerolu i sacharydu).
Lipopolisacharyd zbudowany jest z rdzenia (region heksoz, heptoz, łącznika z lipidem), lipidu, który kotwiczy lipopolisacharyd w błonie oraz jednostki O-swoistej zbudowanego z cukrów i aminokwasów).
Kwas arachidonowy to kwas cis-5,8,11,14-eikozatetraenowy. Jego pochodne to eikozanoidy, działające jako hormony lokalne np. prostaglandyny (np. prostacyklina; odpowiedź procesu zapalnego, podczas porodu, bólu i gorączki, ciśnienie krwi) i leukotrieny (cząsteczki sygnałowe z 3 sprzężonymi wiązaniami podwójnymi; regulatory stanu zapalnego, zwiększają przepuszczalność naczyń, reakcje alergiczne).
Fosfoglicerolipidy są doskonałymi biologicznymi detergentami – ułatwiają wchłanianie lipidów, tworzą micele. Lecytyna (dipalmitoilolecytyna) zmniejszając napięcie powierzchniowe pomiędzy fazą tkanki płucnej i fazą gazów oddechowych zapobiega sklejaniu się wewnętrznych powierzchni płuc. Dojrzałość płuc noworodków ocenia się na podstawie pomiaru lecytyna/sfingomielina (powinno być 2/1).
Glikolipidy to związki glicerolu, kwasu tłuszczowego i cukru (glikoglicerolipidy; popularne w chloroplastach, z galaktozą) lub sfingozyny, kwasu i cukru (cerebrozydy, gangliozydy – występują głównie w mózgu). Cerebrozydy to związki z Gal lub Glc, globozydy – aminocukrów jak GalNAc czy GlcNAc, a gangliozydy – heterogenne glikany z kwasem sjalowym (powodują chorobę Taya-Sachsa).
Cholesterol jest amfipatyczny, jednak jego ester już nie. Rośliny zawierają fitosterole – stigmasterole czy sitosterole (inny łańcuch boczny, składnik błon komórek roślin).
Witamina A – przechowywana w wątrobie w postaci estrów retinolu, syntezowana z betakarotenu.
Witamina D – D2 – ergokalcyferol, źródło aktywnej D3.
W wolnej postaci występują tylko glukoza i fruktoza. Prawidłowe stężenia glukozy – 80-100 mg/dl, 4,0-5,5 mmol/l. Najczęściej występuje jako B-D-glukopiranoza. Siarczanowe estry monosacharydów występują głównie w GAG. Kwas glukuronowy bądź iduronowy są elementami GAG, proteoglikanów i hemiceluloz – tworzy także glukuronidy, uczestniczące w procesach detoksykacji np. kwasu salicylowego (glukuronid salicylanu).
Aminocukry są pochodnymi, w których –OH jest zastąpiona grupą aminową, często acetylowaną.
Rodziną 9-węglowych atomów jest rodzina pochodnych kwasu neuraminowego. Jego główną pochodną jest kwas N-acetyloneuraminowy (sjalowy) (sam jest 11-węglowy). Kwas N-acetylomuraminowy buduje ściany bakteryjne. Ochraniają białka przed proteolizą i denaturacją.
Glikozydy to związki monosacharydówi aglikon czyli związek (nie cukier) mogący łączyć się z monosacharydem (grupy aminowa, OH). Grupa OH przy C1 jest najbardziej reaktywna i może tworzyć hemiacetale (O-glikozydy) np. flawonoidy, antocyjany, garbniki i toksyczne kumaryny, saponiny, kardenolidy. O ich charakterze decyduje część aglikonowa glikozydów mająca różną strukturę.
Glukozoaminoglikany składają się z kwasu glukuronowego lub L-iduronowego i innych związków cukrowych. Są koloidami o lepkiej konsystencji, mają ładunek ujemny. Są heterogenną grupą związków. Heparyna jest naturalnym czynnikiem przeciwzakrzepowym (antykoagulantem). Im więcej par jednostek disacharydowych, tym lepsze jej właściwości. Syntetyczne heparyny i jej alternatywne źródła to flawonoidy, benzofurany, hirudyny.
Kwas hialuronowy występuje w postaci nieusiarczanowanej, składa się z 250-25000 jednostek GlcNAc i kwasu glukuronowego (GlcUA) (wiązanie beta-1,4). Tworzy silne wiązania z kationami Ca, Na, K. Roztwór koloidalny kwasu hialuronowego odpowiedzialny jest za równowagę wodną w tkankach i narządach, pełni funkcję smaru biologicznego.
Siarczan dermatanu zawiera głównie kwas L-iduronowy, siarczan chondroityny – usiarczanowane GalNAc i GlcUA. Siarczan keratanu - kwas sjalowy, Man, fukoza.
GAG za wyjątkiem kwasu hialuronowego tworzą kowalencyjne połączenia z białkami poprzez xylitol.