Przykłady ruchów komórek: podział chromosomów, cytokineza, fagocytoza, pinocytoza, ruch makrofagów, przeciskanie się komórek w układzie krwionośnym lub limfatycznym, ruch ameboidalny.
50 lat temu została poznana zasada skurczu komórek mięśniowych, przy udziale aktyny i miozyny.
Aktyna i miozyna tworzą filamenty cienkie i grube, regularne. Oddziaływania między nimi odbywają się przez mechanizm ślizgowy.
Komórka mięśniowa – wielojądrzasta, powstała przez zlanie się wielu komórek tworząc tzw. Syncycjum. Wyizolowana komórka mięśniowa jest długa, wypełniona wiązkami zwanymi miofibrylami. Ułożone są koncentrycznie i zamknięte w błonie mięśniowej (sarkolemma). Wewnątrz błony – sarkoplazma.
Sarkomer (ciemny) – pomiędzy liniami Z.
Na brzegach jasne prążki przedzielone na pół linią Z. Każda połówka należy do innego sarkomeru. Prążki ciemne i jasne, czyli izotropowe (I) i anizotropowe (A).
Prążek A, ciemny, nie jest jednorodny. Wewnątrz znajduje się przejaśnienie tzw. Strefa H, w obrębie, której jest zaciemnienie zwane linią M. Zaciemnienia i przejaśnienia powstają na skutek organizacji filamentów cienkich i grubych. Obecność A związana jest z miozynowymi filamentami wewnątrz sarkomeru. Obecność I – tam gdzie są cienkie filamenty aktynowe. Prążki nachodzą na siebie.
Filamenty grube mogą oddziaływać z aktyną tylko poprzez tworzenie mostków poprzecznych tzw. Główek miozyny (wypustki) = subfragmenty S1.
Odcięcie główki od miozyny nie powoduje utraty funkcji, czyli aktyna jest nadal wiązana.
Filamenty cienkie ustawione są heksagonalnie. Filamenty grube tez tworzą heksagonalne wzory. Każdy gruby filament otoczony jest 6 filamentami cienkimi.
AKTYNA zbudowana jest z podjednostek monomerycznych. W mięśniu występuje w postaci polimeru. Wygląda jak 2 sznury korali połączonych ze sobą. Wokół tych korali znajdują się liczne białka regulatorowe:
Tropomiozyna.
W mięśniach szkieletowych i sercowym oddziaływuje tropomiozyna (TM) i troponina (Tn).
Tropomiozyna: między końcami –C i –N.
Troponina:
TnC – wiąże jony wapnia
TnT – wiąże TM
TnI – inhibitorowa, wiąże aktynę i TnC.
Tn wiąże się z 1 cząsteczką TM. TnC oraz TnI tworzy części korowe, a TnT jest wydłużana.
Kompleks Tn-TM reguluje dostęp do główek miozyny.
Filament gruby zbudowany jest z wielu pojedynczych cząsteczek miozyny. Tworzą one pałeczkę miozyny na drodze oddziaływań. Alfa-helikalne części pałeczki miozyny odstają i tworzą główkę. Jest to jeden łańcuch polipeptydowy. Każdy dimer miozyny ma 2 główki.
Pałeczka+szyjka+główka
Każda główka związana jest z 2 łańcuchami lekkimi miozyny. Rola: regulatorowa – ważna w mięśniach gładkich.
Białko C znajduje się wzdłuż filamentu grubego w regularnych odstępach. Reguluje równość odstępów pomiędzy główkami miozyny oraz równe odstępy miedzy główkami a pałeczkami.
Tetyna - największe białko na świecie; nazwa od Titanic. Długość około 2 lub 3 tysięcy reszt aminokwasowych! Białko to rozciąga się od lini Z do M. Tetyna przywraca kształt komórkom mięśniowym po rozciągnięciu. Dzięki jej obecność komórka mięśniowa nie ulega dezintegracji. Elastyczność tetyny wynika z obecności obszarów o postaci beta-beczki.
Tetyna – właściwości regulatorowe pomiędzy aktyna i miozyna.
Nebulina – oddziałuje z filamentami cienkimi; reguluje odstępy pomiędzy nimi.
Linia Z – struktura utworzona przez ściśle upakowane białka. Białka linii Z:
Alfa-aktynina – oddziałuje z nebuliną i aktyną; reguluje odległości;
W komórkach mięśniowych aktyna wymieniana jest co 3 tygodnie w naszym organizmie. Wymieniane są podjednostki.
Tropomodulina – małe białko; wiąże się w obszarze środkowym. Decyduje jak długi ma być filament.
Fibryle otoczone są systemem błon wewnątrzkomórkowych zwanych retikulum sarkoplazmatycznym. Zakończone są cysternami. Cysterny kontaktują się z wypukłościami błony sarkolemmy.
Sarkolemma – otacza pęczki miofibryli; kontakt z retikulum przez kanaliki T = TT (transfers tubuls). Fizyczne połączenie między TT a sarkoplazmą umożliwiają kanaliki, dzięki którym następuje przepływ jonów wapnia. Jony wapnia aktywują skurcz mięśnia. Poziom jonów Ca wzrasta na skutek stymulacji komórki mięśniowej. Ca2+ przechowywane są w retikulum sarkoplazmatycznym i stopniowo są uwalniane do komórek mięśniowych. Skurcz mięśni jest zależny od woli; ale skurcz serca i mięśni gładkich jest niezależny od naszej woli.
W fizjologii i biochemii jest pogląd, że mięsnie tylko i wyłącznie się kurczą. Rozkurcz mięśnia nie jest stanem fizjologicznym. Rozkurcz jest to skurcz mięśni antagonistycznych powodujących rozciągnięcie mięśni.
Pełen związek między sarkoplazmą a miofibrylami odbywa się przez system białek.
DYSTROFINA – białko, warunkujące połączenie między aktyną a miozyną.
DYSTROBREWINA, SYNTROFINY – połączenia między układem kurczliwym a błoną i matrix.
Obecność tych elementów jest bardzo istotne.
Patologie:
Dystrofia Duchanne’a – brak dystrofiny. Zaburzenia postawy ciała, wystający brzuszek na skutek osłabienia mięśni brzusznych, przeprosty kolan, ramiona skierowane ku tyłowi. Występuje najczęściej u chłopców. Mutacja genu dominująca – letalna. Mutacje recesywne – są zauważane dopiero w momencie, gdy dziecko zaczyna się poruszać. Dzieci umierają przeważnie w wieku kilkunastu lat na skutek zaniku mięśni.
Dystrofia Beckera – białko istnieje, lecz w niewielkich ilościach.
Leczenie: terapia genowa. Do komórek mięśniowych wprowadzany jest wektor odpowiedzialny za produkcję dystrofiny.
MIOPATIE – dysfunkcja mięśni; dotyczą mutacji białek.
Mięśnie serca – poprzecznie prążkowane.
Zróżnicowane na prążki I oraz A. Różnią się one od mięśni szkieletowych:
Mięśnie serca są 1-jadrzaste. Komórka pojedyncza z pojedynczym jądrem. Tworzą one wypustki, które umożliwiają zachodzenie pomiędzy komórkami. Powierzchnia styku: kontakt zwiększony umocniony przez dyski interkalacyjne.
Miesień sercowy zawiera bardzo dużo mitochondriów, gdyż potrzebuje dużo energii.
Różnice w pobudzeniu nerwowym.
Mięśnie gładkie
Brak typowej budowy sarkomerycznej – brak opalizowania. 1-jądrzaste, kształt wrzecionowaty. Mogą zmieniać kształt. Komórki nachodzą na siebie.
Charakterystyczna jest budowa błony mięśni gładkich. Tworzy ona wpuklenia zwane kalweolami (CV); zapasowa pomarszczona błona wnika do środka. Zmarszczenie wykorzystywane jest w trakcie rozkurczu i błona jest mocno rozciągana.
Obok kalweoli znajdują się zaciemnienia: płytki przylegania.
Zaciemnienia wewnątrz komórki: ciałko gęste (db).
Płytki przylegania znajdują się wzdłuż całej osi komórki tworzą one kropkowana strukturę. We wnętrzu ciałko gęste, przez które przenikają filamenty aktynowe niebiorące udziału w skurczu. Mają one jednak znaczenie dla struktury mięśni gładkich. W okolicach ciałek gęstych przebiegają, filamenty pośrednie; otaczają one ciałko gęste, ale nie przenikają przez nie. W obrębie płytek przylegania docierają fi lamenty pośrednie i aktynowe należące do układu kurczliwego (fi lamenty skośne aktynowe biorące udział w skurczu). System ten stanowi integralna całość z błona komórkową.
Miozyna w mięśniach gładkich jest strukturą bardzo labilną.
Skurcz komórki mięśnia gładkiego zachodzi w kierunku poprzecznym.
CYKL SKURCZOWO-ROZKURCZOWY
Aktyna i miozyna nie są połączone. Główka miozyny wiąże i hydrolizuje ATP dla pozyskania energii. Odłączenie główki od aktyny, połączenia zerwane, brak skurczu. Mięsień w stanie relaksacji – rozkurczu. ATP związane z główką: hydroliza na 2 produkty ADP i reszta fosforanowa.
Hydroliza – zmiana konformacji, czyli podniesienie główki. Główka może się teraz związać z aktyną. Tworzenie kontaktów ułatwia uwolnienie ADP i reszty fosforanowej. Kolejna konformacja główki miozyny, przesunięcie filamentów w dół. Następuje skurcz.
Skurcz tężcowy = pośmiertny.
Mięśnie tężeją. Wszystkie główki hydrolizują ATP, lecz nie dochodzi energia, bo człowiek nie żyje. Skurcz trwa tak długo dopóki nie zaczną działać enzymy proteolityczne zamknięte w lizosomach.
CYKL AKTOMIOZYNOWYCH MOSTKÓW POPRZECZNYCH
WWW.proweb.org/myosin/XBcycle.html
GENERATOR SIŁY
Są to cząsteczki biorące udział w skurczu. Napędzany jest przez hydrolizę w główce miozyny.
1990r. – ogłoszenie struktury główki miozyny w czasopiśmie „Science”.
Struktura mostka poprzecznego:
Fragment łańcucha ciężkiego; heksamer zbudowany z 2 łańcuchów ciężkich tworzących pałeczkę rozgałęziającą się tworząc główkę. Otoczone są przez łańcuchy lekkie – tworząc szyjki.
C-końcowy fragment łańcucha ciężkiego zwany jest ramieniem dźwigni.
Domeny:
Szczelina – miejsce wiązania nukleotydu; hydroliza ATP. Stąd są uwalniane produkty hydrolizy.
Miejsce wiązania aktyny – tutaj znajdują się pętle (III i IV). Wiążą one aktynę w różnych stanach.
Domena zbudowana z beta-kartek.
Miozyna wrażliwa jest na trawienie trypsyną.
Metody służące do poznania struktur molekularnych:
Krystalografia
Spektroskopia rezonansu jądrowego.
Zmiany w strukturze miejsca wiązania aktyny:
Stan post-rigor:
ATP związane w szczelinie
Niskie powinowactwo do aktyny
Szczelina wiążąca aktynę otwarta
Stan rigor:
Nukleotydy oddysocjowane
Wysokie powinowactwo do aktyny
Szczelina wiążąca aktynę zamknięta
Stan silnego wiązania miozyny do aktyny.
Cechy budowy centralnej części główki miozyny:
- pętla P – miejsce wiązania ATP i przylegająca helisa α znajdująca się w pobliżu przełącznika 2;
- przełącznik 2.
Pre-power stroke M-ATP:
Przełącznik 2 w kontakcie z γ-fosforanem;
Przełącznik 2 w stanie zamkniętym;
Przekładnia zagięta;
Niskie powinowactwo miozyny do aktyny;
Power-stroke M-ADP:
Po hydrolizie ATP zwiększa się powinowactwo miozyny do aktyny;
Przekładnia prostuje się;
Przesunięcie ramienia dźwigni o 60 ̊ w górę;
Przekaźnik zmienia orientację;
REGULACJA ODDZIAŁYWAŃ POMIĘDZY M-A
Zależna od stężenia jonów wapnia Ca2+ . Regulacja może być związana z miozyną lub z aktyną.
Mięśnie poprzecznie prążkowane
Troponina, tropomiozyna. Aktywatorem Ca2+ jest troponina C. zmiany dotyczące rejonów kompleksu regulatorowego.
Troponina I i troponina T – białka docelowe.
Mięśnie mięczaków
Łańcuchy lekkie – regulatory; wiążą one jony wapnia.
Mięśnie gładkie
Związane z miozyną – łańcuchy lekkie poddawane są fosforylacji dzięki obecności kinazy (w obecności jonów wapnia wiążą się z kalmoduliną a ta z kinazą); kinaza zwiększa swoją aktywność i zaczyna fosforyzować łańcuchy lekkie.
Związany z aktyną – kaldesmon przyłączony do aktyny podlega fosforylacji dzięki kinazie białkowej II. Kinaza białkowa II wiąże się z kalmoduliną.
Mięśnie szkieletowe
W retikulum sarkoplazmatycznym przechowywane są jony wapnia Ca2+. Kanalik T umożliwia kontakt pomiędzy środowiskiem zewnętrznym a wewnętrznym. Kanaliki T mają fizyczny kontakt z cysternami końcowymi retikulum sarkoplazmatycznego (ES). Kanaliki T to białka błonowe związane z receptorami. Zamykają one wejście jonom wapnia.
Błona spolaryzowana (w spoczynku) – receptory bardzo dobrze są do siebie dopasowane; wapń znajduje się w środku retikulum.
Depolaryzacja błony – sygnał z mięśnia motorycznego przekazywany jest na błonę i zachodzi depolaryzacja, (Na do wewnątrz; K na zewnątrz). Jest to zmiana potencjału przekazywana na receptory kanalików T. Zmiana kształtu powoduje otwarcie kanału wapniowego i uwolnienie Ca do wnętrza komórki mięśniowej. Uwolnienie Ca powoduje skurcz mięśnia.
Receptor DHP, na kanaliku T znajduje się w pobliżu receptora wrażliwego na napięcie.
Receptor riamodinowy.
Troponina ma miejsce wiązania jonów wapnia.
Troponina C zbudowana jest z 2 domen globularnych połączonych heliakalnie domeną. W obrębie domen globularnych znajdują się rejony zwane rejonami EF-hand. EF-hand są 2, w C-końcowej i N-końcowej. Jony wapnia wiązane są tylko w części N-końcowej.
Rozsunięcie 2 domen EF-hand, odsłania się wówczas hydrofobowa łapa – fragment helisy o charakterze hydrofobowym – siła przyciągająca w stosunku do TnI – mechanizm odciągający TnI od aktyny. Zerwany kontakt pomiędzy Tn a aktyną. Przesunięcie tropomiozyna, odsunięcie od miejsc wiązania miozyny.
AKTYWACJA FILAMENTU CIENKIEGO – MODEL 3-STANOWY
Metody kinetyczne – wiązanie między białkami. Główki miozyny aktywują własną aktywność.
Brak Ca2+
TnI wiąże się z 7 podjednostkami aktyny. TnT obejmuje obszar łączący jednostki regulatorowe.
Obecność Ca2+
Zerwany kontakt; I etap przesunięcie tropomiozyna na filamencie aktynowym. Umożliwia to słabe wiązanie główek miozyny. Jest to charakterystyczne dla przyłączania ATP i jego hydrolizy.
Uwalnianie produktów hydrolizy wymaga wspomagaczy. M+A rozszerzenia ujścia kanału gdzie ATP jest hydrolizowany. Aktyna przyspiesza uwalnianie produktów i napędza cały cykl mostków poprzecznych.
W sercu zachodzi wiązanie jonów wapnia przez TnC. Różnice dotyczą białek regulatorowych. Filament aktynowy cienki regulowany jest przez TM i kompleks troponinowy. Izoformy o odmiennej sekwencji. W sercu występuje czysta Tn α.
TnC
Jej N-końcowa domena posiada 1 miejsce wiązania jonów wapnia aktywne. W sercu domena N-końcowa jest zamknięta nawet po związaniu Ca2+. Sygnalizacja nerwowa powoduje otwarcie domeny N-końcowej. Wapń nie jest warunkiem koniecznym do pobudzenia skurczu.
TnI
Występuje w sercu. Obecność 30-aminokwasowego odcinka na N-końcu (dwie reszty seryny dla działanie kinazy białkowej C).
TnT
Ma swoją izoformę sercową. Przedłużona jest na N-końcu. Funkcja tego przedłużenia nie została poznana.
MIĘŚNIE GŁADKIE
Tutaj grube filamenty miozynowe tworzą się jedynie podczas skurczu; później są one rozkładane.
Pałeczka z szyjka tworzą pętle. Przyłączanie do pałeczki reszty fosforanowej zapobiega tworzeniu pętli.
Miozyna przesuwa filament 10x wolniej niż w mięśniach szkieletowych; ale za to z większą siłą.
Badanie dotyczące oddziaływań pojedynczych cząsteczek – „laserowa pułapka”:
Przesunięcie filamentu aktynowego
Wytworzona siła.
Określenie prędkości, z jaką przesuwa się miozyna po aktynie.
Porównanie miozyn:
| MIĘŚNIE GŁADKIE | MIĘŚNIE SZKIELETOWE | |
|---|---|---|
| Siła wytworzona [Pn] | 1,5 – 3,7 | 1,2 – 3,4 |
| Czas generacji siły [ns] | 198 | 25 |
| Przesunięcie filamentu aktynowego [nm] | 10,7 | 10,6 |
| Czas trwania przesunięcia filamentu aktynowego [ns] | 182 | 45 |
AKTYWACJA SKURCZU W MIĘŚNIACH GŁADKICH
Kalmodulina + Ca2+;
Regulacja przez filamenty aktynowe
Kaldesmon tworzy drobny system białek regulatorowych – system tropomiozynowo-kaldesmonowy. Kaldesmon pod wpływem kalmoduliny, czyli Ca2+ będzie odłączał się od aktyny i udostępniał swoje miejsce dla miozyny. Kaldesmon może również wiązać miozynę i w ten sposób wspomagać mięśnie gładkie w stanie utrzymywania skurczu.
DZIAŁANIE MIĘŚNI GŁADKICH
Ufosforylowanie miozyny uaktywnia mięśnie. Zależne od kalmoduliną: następuje odłączanie kaldesmon od aktyny i następuje aktywacja mięśni gładkich. Mięśnie gładkie poddawane są fosforylacji za pomocą różnych precyzyjnych sygnałów.
Kanaliki T (wpuklenia błony). Zmiana potencjału powoduje ich otwarcie. CICR – indukowane przez wapń uwalnianie wapnia Ca2+.
Z zewnątrz wapń wnika do wnętrza komórki. Uwalnianie wapnia z retikulum sarkoplazmatycznego. Jony wapnia wnikające do komórki mogą przedostawać się również przez kanały wapniowe.
Mechanizm otwierający kanały przez wiązanie trójfosforanu inozytolu (IP3).
U mięczaków: CICR, białko G, IP3, PLC (fosfolipaza C), PKC, DAG.
MIKROTUBULE
Maja one zdolność do wydłużania i skracania się. Współpracują z motorami molekularnymi:
Rodziny kinez
Dyneiną.
Odpowiadają za:
Kariokinezę i rozdział chromosomów;
Transport substancji. Wiążą się z pęcherzykami (lizosomami). Bardzo ważne w neuronach (transport neuroprzekaźników).
BUDOWA MIKROTUBULI:
Zbudowane z białka tu buliny. Tubulina tworzy dimery α i β. Łączą się one ze sobą tworząc rurkę. Łączenie obu dimerów tu buliny wzdłuż osi mikrotubuli podjednostki ułożone są naprzemiennie. Wymiary:
Przekrój – 25 nm
Światło – 14 nm.
W wyniku polimeryzacji dochodzi do przyłączania podjednostek na jednym końcu. Jeden koniec jest szybkorosnący, a drugi – wolnorosnący. Synteza jest rozpoczęta po osiągnięciu stężenia krytycznego. Czynnikiem istotnym jest temperatura. Siłą napędzającą jest hydroliza GTP. Białka regulatorowe: MAP (związane z mikrotubulami). Największym źródłem tu buliny jest mózg.
BUDOWA TUBULINY
Rdzeń ukształtowany przez zestaw łańcuchów polipeptydowych o strukturze β – kartki. Rdzeń otoczony jest helisami alfa i pętlami. Miejsce wiązania GTP w gniazdku.
GDP – reszta nukleotydu pozostała po hydrolizie GTP. Znajduje się tylko w beta-tubulinie. W alfa – tu bulinie hydroliza GTP nie zachodzi.
ROZMIESZCZENIE MIKROTUBUL
W komórce interfazowej tworzą one postać astralną. Centrosom umożliwia astralna budowę mikrotubuli. Centrosom znajduje się obok jądra.
W komórce dzielącej się centrosom tworzy 2 struktury pociągają za sobą mikrotubule. Część mikrotubul służy, jako przyłączenie dla chromosomów.
BUDOWA CENTROSOMU
Zbudowany z mikrotubul. Mikrotubule tworzą tutaj triady ułożone koncentrycznie w postaci 9 potrójnych rurek otaczających gęstą, elektronowa materię.
POLIMERYZACJA MIKROTUBUL
W pierwszym etapie zachodzi enukleacja – tworzenia zarodzi miejsc, na których będzie zachodził wzrost mikrotubul. W komórce współdziała z kompleksem pierścienia mikrotubulowego. Dalej tworzy się protofilament – podjednostki tworzą część układającą się równolegle do osi.
Beta-tubulina rozpoczyna polimeryzację tworząc najpierw pierścień a później protofilament.
Mikrotubula rośnie w centrum organizacji mikrotubul zbudowanym przez centrosomy. W centrum jest duże stężenie gamma-globuliny. Koniec „-„ tworzy początek mikrotubuli i następuje wzrost dośrodkowy. Gamma-globulina obecna jest również w cytoplazmie.
BIAŁKA MAP
Regulują one stopień polimeryzacji. Stabilizują mikrotubule i kontrolują ich długość. Zalicza się tutaj białka o aktywności kinaz, mające wpływ na dynamikę.
Katalina – zdolność do cięcia mikrotubul. Takie przecięcia zwiększa liczbę końców, więc zwiększa się rozpad mikrotubul wraz z kinazami.
Cytoszkielet tworzą:
Mikrotubule
Mikrofilamenty
Filamenty pośrednie.
MAP – włókienka, zapewniają odległość, pomiędzy mikrotubulami. Opisano 4 rodziny: MAP1, 2, 3, 4 i TAU. W każdej grupie oznaczono podgrupy:
Białka wczesne charakterystyczne dla komórki niedojrzałej;
Białka późne charakterystyczne dla komórki dojrzałej.
KINEZYNA
Obie główki – równocenne. Zdolność do hydrolizy ATP. Energia hydrolizy napędza cykl umożliwiający wędrówkę kinezyny wzdłuż mikrotubuli. Zmiana dotyczy szyjki – zdolność oddziaływania z główką.
DZIAŁANIE DYNEINY
Część korowa poznano na poziomie atomowym. Obecność sekwencji AAA z powtarzającą się alaniną. Tendencja do zbijania się, wskutek czego powstaje heksagonalna struktura korowa, od której odstają ogonki, czyli główki. Zdolność AAA do hydrolizy, ATP co powoduje zmiany konformacyjne w całej części korowej dyneiny.
Obecność dyneiny w rzęskach i wiciach:
W centrum rzęski 2 mikrotubule [MT]
Dookoła MT osiowe tworzące dublety (jedna zamknięta; druga otwarta)
Pomiędzy nimi dyneina.
„Miozyny niekonwencjonalne. Budowa i funkcje w komórce”
M.J. Rędowicz
Instytut Biologii Doświadczalnej im. M.Nenckiego w Warszawie
30 nadrodzin miozyn. Wszystkie miozyny maja zdolność do wiązania aktyny i hydrolizy ATP. Pozostałe cechy są różne.
Miozyny konwencjonalne (mięśniowe) – rodzina II.
Miozyny niekonwencjonalne – należące do innych rodzin niż II.
U człowieka: 39 izoform; 7 rodzin;
Drosophila: 13 izoform; 7 rodzin;
Arabidopsis: 17 izoform; 2 rodziny;
Drożdże piekarnicze: 5 izoform; 3 rodziny;
Liczba rodzin i lizoform wzrasta wraz z rozwojem ewolucyjnym.
W komórce kręgowca znajduje się mRNA, co najmniej 16 różnych lizoform miozyn należących do kilku rodzin.
Funkcje miozyn:
Skurcz mięsni;
Migracja i ruch komórek
Transport wewnątrzkomórkowy
Cytokineza
Endo- i egzocytoza
Fagocytoza
Tworzenie połączeń międzykomórkowych
Generacja słuchu
Proces widzenia
Transkrypcja genów
Wypełnianie tych zadań zachodzi poprzez motor molekularny i czynnik sieciujący.
MIOZYNA V
Dwugłówkowa, tworzy dimer. Najintensywniej badana. Używana do przemieszczania ładunków.
MIOZYNA IX – łączy się z białkiem błonowym.
„Ruch komórek – wapń i małe białka G”
Paweł Pomorski
Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego w Warszawie
Białka G – małe, 20 kDa; przełączniki molekularne; uruchamiaja procesy.
Białka GEF – włączają; białka GAP – wyłączają.
Badania na amebach.
3 podstawowe rodzaje białek G, (rodzina Rho):
Rac1 – aktywne na przodzie komórki; polimeryzacja aktyny.
Cdc42 – polimeryzacja aktyny.
RhoA – regulacja kurczliwości cytoszkieletu.
Fibroblast – komórka wzorcowa, niezbyt ruchliwa. Na przodzie aktywne Cdc42 i Rac. W części środkowej – kurczliwość aktomiozyny. Natomiast w części tylnej aktywne: RhoA i Ca2+.
Listeria sp. – bakteria, pasożyt przewodu pokarmowego. Budowa ogona Listerii: kompleks białek Arp 2/3 wiążący się z aktyną. Odpowoiedzialny za rozgałęzianie cytoszkie;letu aktynowego.
Arp 2/3 rozgałęzia aktynę a lamellipodium zawsze pod kątem 70 ̊.
Koronina 1B odkryta została na początku lat 90. Wiąże się ona z aktyną. Zlokalizowana jest w przedniej części komórki. Stabilizuje ona aktynę. Więcej koroniny sprawia że aktyna szybciej polimeryzuje.
Włókna naprężeniowe.