Retikulum endoplazmatyczne szorstkie - synteza białek (wydalane na zewnątrz, obecne na stałe w RE)

-50% wszystkich błon

-Cieńsze od błony komórkowej

-Ograniczają ponad 10% komórki

Budowa:

-Fosfolipidy- więcej wiązan nienasyconych-wieksza płynność

-więcej fosfatydylocholiny i fosfatydyloetanolaminy

-mniej cholesterolu i sfingomieliny

-brak asymetrii strukturalnej

*Obecność białek:

-białka integralne-modyfikacja i transpot innych białek

-enzymy-fransferazy glikozydowe (przyłączanie cukru do białka, nadawanie jemu specyficzności)

-białka transportujące cząsteczki fosfolipidów do błon innych organelli (mitochordium i chloroplastu)

-enzymy-utlenianie lipidów

RE szorstkie vs głoadkie:

Szorstkie-dobrze rozwiniete: Komórki sekrecyjne, pęcherzykowe trzustki (enzymy trawienne) plazmocyty, fibroblasty (kolagen)

szorstkie-brak-erytrocyty ssaków, plemniki

gładkie- dobrze rozwinięte: komórki gróczołów dokrewnych, kory nadnerczy, (hormony sterydowe)

hepatocyty (przerost głównie po lekach, mieśnie (magazynowanie jonów wapnia)

gładkie- brak w erytrocytach.

Rybosomy-r RNA

Podjednostka większa i mniejsza, synteza tych rybosomów które mają pozostać w rybosomie

-rybosomy małe- wolne( prokariota, mitochondria, plastydy)

-rybosomy duże-cytoplazma eukariota

-Związane z RE szkorstkie

Biosynteza i modyfikacje białek

Na RER powstaja białka integralne błon( raz ustalona orientacja zostaje zachowana), białka liposomowe(specjalne, specjalna ochrona), białka sekrecyjne(wydalane na zewnątrz komórki)

• Przemieszczanie białek rozpuszczalnych przez błonę ER

• wbudowanie białka transbłonowego w błonę

• parzyste domeny-wewnetrzna sekwencja…

Biosynteza i modyfikacje białek inny obrazek

Przemieszczenie białek rozpuszczalnych do wnętrza ER

Wbudowanie białka transbłonowego w błonę ER

Parzyste domeny-wewnętrzne sekwencje stop-transfer

Chaperone protein – białko opiekuńcze

Tworzenie mostków di siarczkowych

• utlenienie par reszt cysteinowych – (enzym w świetle ER) kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe (zdjecie)

• stabilizacja struktury białka

• funkcja –fałdowanie biała

bialka opiekuńcze:

Glikozylacja białek-przyłączeni odpowiedniej ilości reszt cukrowych, przebiega podczas syntezy.

Glikozylacja stabilizuje strukturę białka, zwiększa przepuszczalność, chroni przed proteoliza – znacznik miejsca docelowego białek.

Kontrola jakości białek przez białka czaperonowe(opiekuńcze)

Chaperon eliminuje białko pofałdowane niepoprawnie, umożliwia uwolnienie białka które jest sfałdowane prawidłowo

Rediculum endoplazmatyczne gładkie –modyfikacja węglowodanów, steroidów detoksykacja w wątrobie- przerost retikulum

Wątroba-towarzyszy skupiskom glikogenu
komórki syntezujące steroidy
wątroba- detoksyfikacja- przerost

Rodzaj rediculum endoplazma tycznego gładkiego – Retikulum sarkoplanatyczne (pompa wapniowa główny składnik)

zdjęcie 2

Synteza lipidów – synteza( mitochondria i peroksysomy)

Przykład: fosfatydylocholiny (zdjęcie)

• transferaza acylowa

• fosfataza cholinowa

• transferaza cholinowa

lipidy-wbudowanie w błony-

1. fosfolipidy dodawane do cytoplazmatycznej strony dwuwarstwy lipidowej er

2. translokazy katalizują Fliping(obracają) cząsteczki fosfolipidów

Aparat golgiego-system spłaszczonych kanalików (strefa przy RE nazywana jest strefą cis – tworzenie pęcherzyków, strefa odzysku białek i zwracanie ich do RE, bliżej błony komórkowej strefa trans- wysyłanie pęcherzyków do odpowiedniego miejsca)

Diktiosom - występujący u wszystkich organizmów eukariotycznych element aparatu Golgiego składający się z 5–20 łukowato wygiętych, spłaszczonych cystern oraz odpączkowujących pęcherzyków. Ich liczba zależy od aktywności wydzielniczej komórki. W diktiosomie wyróżniane są dwa bieguny: cis (formowania) i trans (dojrzewania).

Diktiosom tworzy się z siateczki śródplazmatycznej, do której zwrócony jest wypukłą częścią. Strona wklęsła (strona trans) cysterny pełni funkcje m.in. przyłączania reszt cukrowych do struktur białkowych, a gdy się oderwą od diktiosomu przenoszą związki potrzebne w innych częściach komórki.

Funckje:

• modyfikacje reszt cukrowych glikoprotein i glikolipidów – wiązanie N-glikozydowe: -Asn-
  14-stocsukrowy oligosacharyd ( 2 GlcNAc, 9 Man, 3 Glc(

• glikozylacje pewnych białek – wiązania O-glikozydowe: reszty cukrowe – OH-Ser, Thr cytozolu

• sulfonowanie (siarkowanie) proteoglikanów, glikolipidów i glikoprotein (sufotransferaza

• dojrzewanie prekursorowych form białek (sieć trans) – kontrolowana proteoliza (odcinki prepeptydowe) (pro albumina)
  proteoliza i łączenie łańcuchów wiązaniami dwusiarczkowymi (preproinsulina)

• synteza polisacharydów (komórki roślin) (glikozoaminoglikany, hemiceluloza, pektyny

• synteza sfingomieliny i glikosfingolipidów

• przemieszczanie i sortowanie lipidów i białek

wewnątrzkomórkowego system błon szorstkiego RE- endocytoza, odnawianie błon

Transport białek rozpuszczalnych z RER do aparatu Golgiego, sortowanie i wychwytywanie białek które powinny zostać w RE. Przez specyficzne białka, receptory KDEL- wycwytują białka i zwracają je do RE

Sortowanie hydrolaz-trzeba je kontrolować bo mogłoby dojsc do strawienia innych organelli

Mamnoso 6 –fosforan ??????

Degradacja komórkowa – proteoliza

• aktywuje szereg enzymów

• moduluje białka regulatorowe

• degraduje nieprawidłowo zsyntezowane cząsteczki

• usuwa nadmiar cząsteczek

• metabolizuje cholesterol

• degraduje obumarłe fragmenty własnej cytoplazmy

• degraduje materiał pochodzenia egzogennego

Fagocytoza

• makrofagi osiadłe obecnie w śledzionie, wątrobie i płucach

• makrofagi wędrujące, obecne we krwi i innych typach tkanek, specjalne leukocyty obojętnochłonne

• brak zdolności i defekacji – ciałka resztkowe

Oksonizacja

• opłaszczenie czynnika antygenowego przeciwciałami

• związanie z fagocytem

• aktywizacja błony

Ciałko resztkowe – telolizosom – niektóre patogeny, azbest – nie degradowane- zwłóknienie płuc

Egzocytoza – osteoklasty

Defekcja

• pierwotniaki

• hepatocyty – wydalanie odpadów z żółcią do kanalików żółciowych a stąd do przewodu pokarmowego

Lizosomy- kształtowanie (1955r C. de Duve)

1. fosforylacja reszt mannozy hydrolaz (cis AG)
   -fofotransferaza przenosi ufosforylowaną reszte cukrowa na mannozę (z UDP-N-acetyloglukozoaminy)
   -fosfodiesteraza odłącza N-acetyloglukozoaminę reszta fosforanowa zostaje na mannozie
   
   znacznik hydrolaz-mannozo-6-fosforan –M-6-P

2. Pakowanie znakowanych hydrolaz do lizosomów pierowtnych (wczesnych endosomów)

3. Transport do ednosomów poźnych

4. Fuzja i formowanie lizosomy wtórnego

5. Aktywacja hydrolaz – hydroliza reszty fosforanowej w kwaśnym pH
   
   wymagana obecność receptorów M-6-P (wyłapują i wracaja hydrolazy)

Reszty cukrowe skierowane do wewnątrz lizosoamu, by ochronić przed strawieniem

• Rózne drogi transportu do lizosomy

-fagocytoza (często usówane mitochondria zużyte itp.)

obrazek

Rola układu liposomowego

– degradacja czasteczek i organelli komórkowych
obrazek

-Metamorfoza płazów i owadow

-Modyfikacja substancji biologicznie czynnych

• Dojrzewanie białek prekursorowych – preproinsulina, pro parathormon, tyreoglobulina

• Osteoklasty (fuzja- dostarczenie hydrolaz)

• Hydroliza witelogeniny do lipowiteliny i fosfowityny – kule lub płytki żółtka

-Kontrola jakości białek degradacja – sekwencja sygnałowa – kaseta destrukcyjne

Nieprawidłowości w funkcjonowaniu hydrolaz liposomowych- śmierć w młodym wieku dzieci

• Zespół Hurler – duże nagromadzenie się glikozoaminoglikanów w lizosomach

• Choroba Taya-Sachsa – nagromadzenie się glikolipidów w komórkach układu nerwowego

Lizosomowa rola systemu wokularnego u roślin- degradaccja struktury podczas starzenia się rośliny oraz podczas kiełkowanie

Protoliza-degradacja kom

-aktywacja enzymu

-dojrzewanie białek regulatorowych

-degradacja nieprawidłowych cząsteczek

Usówania nadmiaru cząsteczek

Metabolizowanie cholesterolu

Degraduje obumarłej własnej cytoplazmy

-degradacja egzogennego materiału