1. Pod względem systematycznym:

• SKORUPIAKI:

• Raki,

• Krewetki,

• Homary,

• Langusty,

• Kryl.

• SSAKI:

• Wieloryby,

• Delfiny,

• Foki.

• RYBY:

• Kostnoszkieletowe,

• Chrzęstnoszkieletowe.

• MIĘCZAKI:

• Kalmary,

• Ostrygi,

• Małże.

• ROŚLINY WODNE:

• Krasnorosty,

• Brunatnice,

• Zielenice.

2.Klasyfikacja przetworów rybnych:

a) Ryby porcjowane

• świeże

• Ryby porcjowane z mrożonych bloków

b) Farsze rybne

• MOM (Æ 3-7 mm)

• Mięso mielone (Æ do 3 mm)

• Farsz (Æ do 1 mm)

• Paluszki rybne

c) Ryby solone

Funkcje solenia:

- utrwalenie

- przygotowanie do spożycia

- nadanie smaku i zapachu

- Kanties

ZE WZGLĘDU NA ILOŚĆ UŻYTEJ SOLI :

a) SŁABE (do 10% soli w mięsie)

b) ŚREDNIE (10-14% soli w mięsie)

c) MOCNE (powyżej 14% soli w mięsie)

ZE WZGLĘDU NA ZAWARTOŚĆ TŁUSZCZU W RYBIE

a) RYBY TŁUSTE :

- na mokro

b) RYBY CHUDE :

- na mokro

- na sucho

d) Marynaty

• Zimne – gotowość kulinarna w wyniku działania CH₃COOH i NaCl

• Gotowane - gotowość kulinarna w wyniku gotowania lub parowania. CH₃COOH i NaCl – dodatek smakowy + utrwalenie

• Smażone - gotowość kulinarna w wyniku smażenia. CH₃COOH i NaCl – dodatek smakowy + utrwalenie

e) Ryby wędzone

f) Ryby suszone

g) Prezerwy rybne

• z ryb solonych

• z ryb solonych korzennie

• z ryb podwędzanych

• z ryb kilkakrotnie pasteryzowanych (tyndalizowanych)

Rozwój bakterii zahamowany poprzez:

-zmianę pH w kierunku kwaśnym

-zmniejszenie a_w

-zastosowanie obróbki cieplnej

h) Konserwy rybne

i) Wyroby garmażeryjne

j) Wędliny rybne/ szynki rybne

• mięso drobno rozdrobnione (kutrowane)

• pakowane w osłonki (wędliny) lub w formy (szynki)

• pasteryzowane

Kutrowanie – niszczenie natywnej struktury włókna mięśniowego w celu ułatwienia wnikania soli do białek miofibrylarnych, dzięki czemu są one zdolne do tworzenia emulsji poprzez otaczanie zdyspergowanych cząsteczek tłuszczu (tzw. zdolność emulgacyjna białka, [ml tłuszczu/ mg białka])

• Kutrowanie

• dobór surowca

• zdyspergowany tłuszcz

k) Inne

• żywność inżynieryjna

• żel rybny (surimi) ryb białych

• uformowane w rodzaj włókien przypominających mięso krabów (analogi mięsa krabów)

• żywność produkowana metodą zastosowania

wysokich ciśnień

• przetwory fermentowane

• enzymatyczna hydroliza surowców białkowych (ryby, mięczaki)

• enzymy własne + preparaty enzymatyczne

• fermentacja od kilku miesięcy do roku

• sosy rybne (Shottsuru)

• pasty rybne (Gyomiso)

• temp. 25-35 ^oC

• wysokie stężenia NaCl 15-30% (konserwant)

• 5% NaCl + kwas spożywczy (pH 4) – gorsza jakość

• preparaty enzymatyczne – przyśpieszenie procesu fermentacji

• hydroliza białka surowca na peptydy i wolne aa (wczesne stadia fermentacji)

• preparaty enzymatyczne (bromelaina, ficyna, papaina, pronaza) – skrócenie czasu dojrzewania do ok. 2 miesięcy (sosy rybne) i ok. 2 tygodni (pasty rybne)

• SUROWCE UBOCZNE:

Wartość odżywcza ryb:

• Źródło wszystkich podstawowych składników odżywczych

• Szczególne korzystne właściwości żywieniowe

• Kilka tysięcy gatunków ryb; ok. 350 gatunków przemysłowych

• Produkty rybne (dyrektywa 91/493/EEC) – wszystkie zwierzęta morskie i słodkowodne, z wyjątkiem ssaków i żab

- ryby

- skorupiaki (np. krewetki, homary, langusty, kryl antarktyczny

- mięczaki (np. kalmary, ostrygi)

Podstawowy skład chemiczny

• Skład mięsa ryb:

- woda 63-78%

- białko 15-19%

- tłuszcz (lipidy) 1-20%

- sacharydy ok. 0,1%

• Średni skład podstawowy mięsa podobny do mięsa zwierząt rzeźnych i drobiu

- więcej wody

- mniej białek tkanki łącznej – kolagenu

- łatwo strawne, szybko się gotuje

- podatne na uszkodzenia mechaniczne

• Zawartość lipidów

- uzależniona od gatunku

- chude (<2%) – dorsz, łupacz, witlinek, czarniak, morszczuk, mintaj, błękitek

- średniotłuste (2-7%) – płastugi, troć, pstrąg, tuńczyk

- tłuste (7-15%) – śledź, szprot, sardynka, makrela, ostrobok, łosoś, karp

- pełnotłuste (>15%) – węgorz, gromadnik

- skorupiaki (<2%) - krewetki, kraby, langusty, raki

- mięczaki (<2%) – ostrygi, małże, omułki, kalmary

• Zawartość sacharydów

- mięso ryb – ok. 0,1% - głównie glikogen

- skorupiaki i mięczaki – 1-1,5%

Wartość odżywcza białka ryb

• Kilkanaście procent białka (podobnie jak mięso zwierząt rzeźnych i drobiu)

• Lepsze źródło białka – dużo białka wraz z niewielka ilością energii

• Wskaźnik jakości żywieniowej INQ

- ryby i przetwory rybne – 7,6

- skorupiaki (np. krewetka) – 10,72

- mięczaki (np. ostrygi) – 6,0

- INQ ryb i skorupiaków – wyższe niż dla jaj i 2x wyższe niż dla produktów mięsnych i mleczarskich

• Wysoka strawność białek mięśniowych ryb >97%

• Korzystny z punktu żywieniowego skład aa

- wszystkie aa egzogenne (w ilościach przekraczających wymagania wzorca FAO/WHO-91 dla białka pełnowartościowego)

• Białko ryb wykorzystywane uzupełniania składu białek mniej wartościowych (np. roślinnych)

• Podobna zawartość witamin jak u zwierząt lądowych

• Ryby tłuste – duża zawartość wit. A i D

• Wątroba – więcej witamin niż w mięsie

• Bardzo dobre źródło makro- i mikroelementów

• Ca

• mięso ryb zawiera o ok. 15% więcej P niż wołowina i wieprzowina

• zawartość Mg mało zależna od gatunku, średnio 25 mg% (nieznacznie więcej niż w wołowinie i wieprzowinie)

• Skorupiaki i inne bezkręgowce morskie – wyższa od ryb zawartość Mg (> 40 mg%) oraz Zn i Cu

• Ryby i inne zwierzęta morskie – jedne z najlepszych źródeł J, Se, F i Mn

Wydajność części jadalnych ryby należy do czynników określających jej przydatność technologiczną.

Przydatność technologiczna:

A. Udział mięśni ciemnych

B. Rozpuszczalność białek mięśniowych

Białko rozpuszczalne = niezdenaturowane:

• emulgator tłuszczu

• dobry środek wiążący wodę

• dobry środek strukturotwórczy (utrwalenie poprzez denaturację – obróbka cieplna)

Polska – ryby mrożone – agregacja i denaturacja białek – spadek rozpuszczalności

Siła jonowa

I = ½ ∑ m_iz_i²

m – molarność

z- wartościowość danego jonu (z danej soli)

np. NaCl

I = ½ (m_Naz_Na² + m_Clz_Cl²)

• Punkt izoelektryczny danego aminokwasu (cząsteczki o charakterze kwasowo-zasadowym) - taka wartość pH, przy której dysocjacja grupy karboksylowej i protonowanie grupy aminowej będzie identyczne

• Wartość tego pH wyznacza stosunek wartości stałej dysocjacji grupy karboksylowej i stałej dysocjacji grupy aminowej danego związku

• W roztworach o pH niższym (bardziej kwaśnych) zaczyna przeważać protonowanie aminy, przewagę zyskują jony dodatnie (amoniowe), zaś w roztworach o pH wyższym niż punkt izoelektryczny (roztwory bardziej zasadowe) przewagę zyskuje dysocjacja grupy karboksylowej i jony ujemne.

Białka sarkoplazmatyczne:

• Sarkoplazmatyczne – frakcja ciekła mięsa (sok komórkowy): 20-30% wszystkich białek

• mioglobina

• hemoglobina

• miogen

• mioalbumina

• białka enzymów (procesy przemian pośmiertnych)

• globulin X (u ryb) – rozpuszczalny w r-rach o bardzo niskiej sile jonowej I ≤ 0,05 (białko globularne)

• masa cząsteczkowa 18 kDa do > 400 kDa

• punkt izoelektryczny zróżnicowany 4-8,5

• temp. koagulacji 40-56 ^oC

• globulin X – m. cząst. 16,8 kDa;

temp. koagulacji 45-47^oC

• prawie całkowicie usuwane podczas produkcji farszów przemywanych

• obecność enzymu demetylaza TMAO

Białka miofibrylarne

• Miofibrylarne – białka struktur stałych (miofibryl) - 60-70% wszystkich białek

• miozyna 30-40% wszystkich białek

• aktyna 15-25% wszystkich białek

• aktomiozyna

• tropomiozyna

• troponina

• aktynina a i b

• białko M

• biało C

• białko linii Z

• masa cząsteczkowa 43 kDa-530 kDa

• punkt izoelektryczny 4,7-5,6 (przeważnie 5,4-5,6)

• podatne na interakcje, asocjacje, zmiany konformacji – denaturacja

• w postaci natywnej mają zdolność:

• emulgowania tłuszczu

• wiązania wody

• kreowania struktury

• żelowania (zdenaturowane – żelowanie do środka, rozpuszczalne – na zewnątrz)

• bardzo wrażliwe na obróbkę cieplną (obecność miozyny i aktomiozyny)

• miozyna kryla denaturuje od temp. 17 ^oC; u ryb 37 ^oC; koniec denaturacji 56 ^oC.

• aktomiozyna 38-40 ^oC

• rozpuszczalne w roztworach o sile jonowej I = 0,35-1,0 (optymalnie I = 0,5-0,6; ok. 3-5% soli)

• początek rozpuszczania 2-2,5% NaCl

Białka tkanki łącznej

• Białka tkanki łącznej – białka stromy: ok. 3% (kostnoszkieletowe) bądź ok. 10% (chrzęstnoszkieletowe) wszystkich białek

• kolagen

• elastyna (ilości śladowe lub wcale)

• retikulina

• nebulina

• masa cząsteczkowa: elastyna 60-100 kDa, kolagen 320-350 kDa

• punkt izoelektryczny – lekko zasadowy (7-7,8)

• nierozpuszczalne w H₂O ani r-rach obojętnych (słabych kwasów i zasad) – część kolagenu rozpuszczalna w kwasie octowym (marynaty)

• denaturacja kolagenu

• 40-45 ^oC – rozkład kolagenu do tropokolagenu (3 łańcuchy)

• 57-70 (80) ^oC – degradacja tropokolagenu na mniejsze fragmenty (żelatyna – ok. 150 kDa)

• > 80 ^oC – degradacja żelatyny (niszczenie zdolności wiążących kolagenu – żelu)

Białka

• optymalna obróbka cieplna – brak nadmiernej degradacji żelatyny + żelowanie białek miofibrylarnych (temp. nie przekraczająca ok. 68 ^oC)

• dobre sieciowanie białka

• dobre wiązanie wody

• dobra tekstura

• wzrost temp. > 68 ^oC:

• mniejsza wodochłonność (synereza)

• mniejsza soczystość, elastyczność, sprężystość i spoistość

• większa twardość i kruchość

• Synereza – równoległe bądź prawie równoległe układanie się makromolekuł (białko, skrobia) względem siebie i wypychanie wody, w wyniku powstawania nowych, silniejszych wiązań (siarczkowych) niż wiązania wodorowe

1. denaturacja – rozluźnienie struktury białka

2. dalsze ogrzewanie – dostarczanie energii do równoległego układania się i łączenia łańcuchów makromolekuł

• Wiązania wiążące wodę w białku

• grupa aminowa NH₂

• grupa amidowa NH

• grupa wodorotlenowa OH^-

• grupa ketonowa CO^-

• Woda w białku wiązana głównie poprzez wiązanie wodorowe

• Białko z białkiem łączy się poprzez wiązanie siarczkowe (100 x silniej niż H₂0)

• Białko z białkiem – wiązanie siarczkowe (disulfidowe) – podstawowe wiązanie kowalencyjne w rybach powstające podczas procesów technologicznych

C. Zawartość azotu niebiałkowego

• podatność na zepsucie mikrobiologiczne

• barwa (więcej – mięso szare)

• autooksydacja

• inne niekorzystne zmiany podczas mrożenia

D. Zawartość wolnych aa w mięsie

• utrzymują ciśnienie osmotyczne

• pożywka dla drobnoustrojów (psucie mięsa)

• barwa mięsa

• ubytki podczas obróbki cieplnej

Mała ilość wolnych aa ⇒ więcej TMAO np.:

ryby dorszowate – mało wolnych aa a dużo TMAO

ryby makrelowate – dużo wolnych aa a mało TMAO

• Aminokwasy glikogenne i ketogenne

- aminokwasy glikogenne - aminokwasy, których metabolizm prowadzi do powstania glukozy (sacharydów)
- aminokwasy ketogenne - aminokwasy, których metabolizm prowadzi do powstania związków ketonowych (kwas b-hydroksymasłowy, kwas acetomasłowy, aceton)

E. Zawartość TMAO

– funkcja osmoregulacyjna w mięśniach ryb

- ryby chrzęstnoszkieletowe – dodatkowo zwiększa pływalność i zapobiega denaturacji niektórych białek enzymatycznych przy dużym stężeniu mocznika

- substancja stosunkowo odporna na działanie kwasów, zasad i temperaturę (r-r o pH 3,0-9,0 ogrzewany 7 h w temp. 107^oC – brak zmian chemicznych)

• Rozkład TMAO:

- jedna z głównych przyczyn spadku jakości ryb

- mięso rozdrobnione – szybkość rozkładu 2-3 razy większa niż w filetach lub tuszkach

Enzym rozkładający TMAO do DMA i AM (demetylaza)

• Zawartość TMAO w mięsie

• ryby białe, spodouste, mięczaki i skorupiaki – dużo TMAO

• narządy wewnętrzne – np. ikra śledzia 22-139 mg%, mlecz śledzia 158-514 mg% TMAO

• ryby słodkowodne – brak lub niewielkie ilości TMAO (<50 mg%)

Zawartość TMAO w mięsie:

• Ryby morskie

• gatunek ryby, rejon połowu, pora roku i wielkość osobnika

• ryby białe – duża zawartość TMAO w mm. białych, ryby o mm. ciemnych – więcej TMAO w mm. czerwonych niż białych

• wahania sezonowe – temp. wody (maks. w okresie zimowym)

• ryby z rejonów arktycznych – więcej TMAO niż ze strefy umiarkowanej i równikowej

• ilość TMAO w mięsie rośnie z wiekiem ryby

• Rozkład TMAO do DMA i AM – szczególnie szybko w mięsie ryb dorszowatych, mięczaków i skorupiaków (dużo TMAO i wysoka aktywność demetylazy)

• Usunięcie mięśnia czerwonego – zmniejszenie lub całkowite zahamowanie wzrostu DMA

• Halibut, niegładzica, karmazyn i zębacz – brak DMA w mięsie podczas mrożenia

• Ryby tłuste – mniejszy wzrost AM w czasie chłodniczego składowania niż ryby chude

• Dla większości gatunków ryb istnieje odwrotnie proporcjonalna zależność pomiędzy szybkością przyrostu AM a zawartością tłuszczu w mięsie (mrożenie)

• Reakcja AM z większością grup funkcyjnych białek (szczególnie łatwo z grupą ε-aminową lizyny i hydroksylizyny) – białka nieprzyswajalne

- jednopunktowe wiązanie AM – pochodne hydroksymetylenowe

- spadek rozpuszczalności białek, agregacja – niepożądane zmiany tekstury tkanki mm. (spadek wodochłonności, po rozmrożeniu – wyciek)

• Sieciujące działanie AM na białka mm.

• dłuższy czas przechowywania

• dwustopniowe i stabilne związanie A za pomocą mostków metylenowych (SH S-S) sąsiednich łańcuchów cząsteczek białka lub tej samej cząsteczki białka

• poprzeczne wiązania wewnątrz i między cząsteczkami białka – agregacja i wytworzenie żelowej struktury

F. Zróżnicowana podatność ryb na degradację nukleotydów

• nukleotydy – nośniki smaku

• IMP (inozyno-5’-monofosforan) – najbardziej pożądany smak mięsa

• dezaminaza AMP – (pH 6,5-7; temp. 38^oC) – frakcja białek miofibrylarnych – szybkie nagromadzenie IMP

• 6 mmola IMP/ g tkanki mm. – maksymalna zawartość

• Czynniki wpływające na szybkość rozkładu nukleotydów:

• stopień zmęczenia ryby w czasie połowu

• gatunek ryby

• temp. w czasie przerobu

• temp. składowania ryby

• pH

Ryba zmęczona – kilkanaście razy mniej ATP i kilka razy więcej IMP od ryby wypoczętej

• Fosfohydrolaza-5-rybonukleotydowa (rozkład IMP do Ino) – aktywność do temp. –20^oC

• Fosfotransferazy (defosforylacja nukleotydów) – aktywność do temp. –30^oC

• Ryby składowane w temp. pokojowej – rozkład nukleotydów rośnie wykładniczo z temperaturą

• Mięśnie czerwone – proces degradacji IMP szybszy niż w mm. jasnych

• Surowiec mrożony – szybki rozkład nukleotydów

• -25^oC – zahamowanie niepożądanych zmian nukleotydów

• Temp. obróbki:

• 40^oC - maks. aktywności 5-nukleotydazy (duże straty IMP)

• prawidłowe parametry obrobki cieplnej – 70% IMP w stosunku do ilości w mięsie surowym

• Obniżenie pH mięsa – zahamowanie rozkładu IMP:

• pH 4,0-5,0 – znaczna degradacja 5-nukleotydazy

• pH 7,6 – maks. aktywność 5-nukleotydazy

G. Rozlokowanie tłuszczu w rybie

• Uwagi technologiczne:

• wykorzystanie wątroby ryb chudych jako źródła tłuszczu technicznego lub preparatów tłuszczów spożywczych

• ryby chude przeznaczać do przetworów, które nie są narażone na zjełczenie lipidów

• ryby chude chronić przed wysuszką (PE, PA/PE)

• ryby tłuste – odpowiednio dobrać procesy zapobiegające autooksydacji tłuszczu (np. wędzenie)

H. Zawartość lipidów

• przydatność technologiczna

• smakowitość

• wartość odżywcza

• zmiany sensoryczne (hydroliza, utlenianie)

• komórki mm., warstwy podskórne (różnej grubości), przewód pokarmowy (wokół), wątroba, gonady, czaszka

• Ciemne mm – więcej lipidów niż jasne

• Skóra – więcej lipidów niż mm. (ryby chude – kilka procent tłuszczu, ryby tłuste – do 50%)

• Gonady – kilka procent tłuszczu

• Wątroba – do 70% tłuszczu

• Lipidy mięsa ryb tłustych – głównie triacyloglicerole (TAG)

• Lipidy mięsa ryb chudych – głównie fosfolipidy

• Udział lipidów w mięsie i narządach wewnętrznych:

• stan odżywienia

• wielkość zwierzęcia

• stadium rozwojowe

• warunki środowiska

• Żerowanie (okres przedtarłowy) – wzrost zawartości tłuszczu

• Okres potarłowy – większość gatunków traci niemal cały tłuszcz zapasowy

• Skład kwasów tłuszczowych:

• gatunek

• rodzaj przyjmowanego pokarmu

• zasolenie wody

• temp. wody (olej z ryb bytujących w zimnych rejonach – niższa temp. topnienia, więcej reszt nienasyconych kwasów tłuszczowych niż z wód ciepłych)

• większość lipidów ryb – reszty kwasów tłuszczowych połączonych estrowo z resztami glicerolu (np. w TAG lub fosfolipidach)

• Podatność lipidów rybnych na jełczenie

• duża zawartość nienasyconych kwasów tłuszczowych

• mała zawartość naturalnych przeciwutleniaczy

• występowanie w mięsie ryb naturalnych prooksydantów

• aktywność enzymów tkankowych katalizujących procesy hydrolizy i utleniania lipidów

Zawartość NKT:

• Ok. 30% więcej niż tłuszcz ssaków

• Wysoki stopień nienasyconości (zwierzęta rzeźne – ślady polienowych kwasów tłuszczowych –trzy lub więcej wiązań podwójnych)

• śledziowate – 13-42%

• tuńczykowate – 30-40%

• dorszowate – 24-61% w stosunku do całkowitej ilości KT

• Kwasy polienowe – znaczny udział kwasów z pięcioma i sześcioma wiązaniami podwójnymi

• Lipidy ryb chudych – wysoka zawartość fosfolipidów

• fosfolipidy – duża zawartość PUFA (głównie heksaenowe i pentaenowe) – wysoka podatność na procesy hydrolityczne (rozpuszczalność białka)

Zawartość antyoksydantów w lipidach rybnych:

• Niewielka ilość przeciwutleniaczy – tokoferole

• Średnia zawartość tokoferolu

• Oleje ryb – a-tokoferol (najniższa aktywność przeciwutleniająca)

• Oleje roślinne – wszystkie izomery tokoferolu

• Ryby tłuste – ilość tokoferolu maleje ze wzrostem ilości tłuszczu w mięsie

Zawartość prooksydantów w mięśniach ryby:

• Hemoproteidy (mioglobina, hemoglobina)

• Żelazo niehemowe

• Aminokwasy (cysteina, asparagina)

• Kationy występujące naturalnie w mięśniach:

Fe²⁺>V²⁺>Cu²⁺>Fe³⁺>Cd²⁺>Co²⁺>Zn²⁺> Na⁺>Ca²⁺>Ba²⁺

• Mięśnie czerwone – duża zawartość prooksydantów

• pH kwaśne (<6) – aktywność wyższa niż przy pH naturalnym mięsa

Utlenianie lipidów:

• Autooksydacja

• Reakcja fotosensybilizowana

• Procesy enzymatyczne

• lipoksygenaza skrzel i skóry

• peroksydaza krwi

• mikrosomalna NADH peroksydaza mięśni

• Produkty utleniania lipidów (rozkład nadtlenków)

• kwasy karboksylowe o krótszych łańcuchach węglowodorowych

• alkohole, aldehydy, ketony i węglowodory

Aktywność enzymów tkankowych hydrolizujących lipidy w mięśniach ryb:

• Mięso ryb – duża ilość enzymów katalizujących zmiany tłuszczu (głównie hydrolityczny rozkład tłuszczu)

• lipazy

• fosfolipazy

• Optymalna aktywność lipaz i fosfolipaz – pH 7,0-8,0

• Obniżenie pH < 5 – znaczne ograniczenie hydrolizy TAG i fosfolipidów

• Obróbka cieplna (60-80^oC) – zahamowanie zmian hydrolitycznych lipidów

• Temp. –5 do –7^oC - największy przyrost produktów hydrolizy lipidów w farszach

• Temp. –20^oC – hydroliza znacznie ograniczona

• Temp. –30^oC – hydroliza prawie całkowicie zahamowana

• Ryby chude (dorsz) – główne źródło WKT to fosfolipidy, mniej TAG i estry cholesterolu

• Ryby tłuste (śledź, szprot)– główne źródło WKT to TAG

Wpływ produktów utleniania lipidów na białka:

• WKT – wolne kwasy tłuszczowe

• jeden z głównych czynników denaturacji białek (mrożenie)

• WKT + białko = spadek rozpuszczalności

• optymalne warunki reakcji WKT z białkami miofibrylarnymi – roztwory o I = 0,5; pH = 7,2 (sok komórkowy mięsa dorsza, temp. = -1,5^oC)

• bardzo silne wiązanie WKT (szczególnie długołańcuchowych C₁₆-C₁₈) przez białka – trudności z ekstrakcją rozp. organicznymi

• miofibryle mięsa - bardziej podatne na reakcję z WKT niż pojedyncze białka miofibrylarne

• tropomiozyna – najszybszy spadek rozpuszczalności pod wpływem WKT

• formaldehyd (w mięsie) – wzmaga denaturujący efekt WKT

• Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami (kompleksy lipidy-białko oraz białko-białko) – wiązania jonowe i hydrofobowe

• spadek rozpuszczalności białek

• spadek wartości odżywczej

• nieenzymatyczne brunatnienie

1. aa i białka + początkowe produkty utleniania lipidów (hydronadtlenki) – niszczenie aa (spadek wartości biologicznej)

- cysteina -> cystyna -> sulfotlenek -> sulfon -> kwas sulfonowy

• Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami

- metionina -> sulfotlenek -> sulfon

- tryptofan – uszkodzenie pierścienia indolowego

2. wolne rodniki – odrywanie wodoru z grup sulfhydrylowych białek – agregacja i spadek rozpuszczalności

3. mostki jonów metali (np. Ca²⁺, Mg²⁺) – łączenie lipidów z białkami

• Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami

4. temp. niższe od temp. denaturacji – aktyna reaguje łatwiej z lipidami niż miozyna

- temp. 4^oC – aktyna wiąże ok. 33% lipidów obojętnych i ok. 48% lipidów polarnych; miozyna – śladowe ilości

5. temp. wyższe od temp. denaturacji – aktyna – brak większych zmian (wzrost dla lipidów obojętnych i spadek dla fosfolipidów); miozyna wzrost zdolności wiązania lipidów

• Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami

- temp. 50^oC (15 min.) – miozyna wiąże ok. 18,2% lipidów polarnych i ok. 32,3% lipidów obojętnych

- temp. 70^oC (30 s) – miozyna wiąże 70,4% lipidów obojętnych

6. białka sarkoplazmatyczne – reakcja z lipidami słabsza (głównie podczas mrożenia) niż białka miofibrylarne