1.Budowa i rola białek

Są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze soba wiazaniami peptydowymi, w ktorych liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C,O,H,N,S, także P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.

Budowa białek - Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z (od kilkuset do kilkadziesięciu tysięcy) reszt aminokwasowych.
W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:

Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencię (kolejność) liczbe i rodzaj aminokwasów wchodzacych w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie.wiazania peptydowe

Struktura drugorzędowa- jest to układ przestrzenny wynikajacy z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiazań peptydowych. tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcuch polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułozone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi. L- heliks – siralla strukturaśrubowa B-heliks- harmonijka- pasamowa wiązania wodorowe

Struktura trzeciorzędowa- charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skrecanie łańcucha polipeptydowego) . Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S- , które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch.

Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułozenie podjednostek cząsteczkowych (pojedyńczych łańcuchów) białek.

Właściwości fizykochemiczne białek
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcięczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.
Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza strukturę białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek.
Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzedowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków disiarczkowych.
Funkcje- enzymatyczne, motoryczna, budulcowa, transportowa(hemoglobina trans.O2), receptorowa, zapasowa, sygnalizacyjna, obronna, regulująca

2.Budowa i rola aminokwasów

WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW:
fizyczne: - barwa biała, - subst. krystaliczna ; - wysoka temperatura wrzenia, - jonowy charakter ; - dobrze rozpusz. się w wodzie.
chemiczne: - reagują z kwasami i zasad. wykazując charakter amfoteryczny. - jony obojnacze są kationami i anionami, a ich "+" i "-" ładunki wzajemnie się równoważą. - zdolne są do łączenia się null cząst. za pomocą gr.funk.
są to reakcje kondensacji, w wyniku których powstają tzw. peptydy. - niektóre aminokwasy otrzymuje się na skalę przemysłową, należą do nich przede wszystkim: kwas glutaminowy, lizyna i metionina.

Aminokwas jest związkiem chemicznym, zawierający grupę aminową -NH₂ (zasadową) oraz grupę karboksylową -COOH (kwasową) oraz resztę biogenną która może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową, dodatkową grupę aminową bądź karboksylową. H2N-CH-COOH

\

R- rodnik alkilowy
Aminokwasy są rozpuszczalne w wodzie.
W zależności od położenia grupy aminowej, możemy wyróżnić α, β, γ, δ i ε-aminokwasy. Ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych wyróżniamy aminokwasy:

--obojętne - gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych

--kwasowe - gdy przeważa liczba grup karboksylowych

--zasadowe - gdy przeważa liczba grup aminowych

Szczególne znaczenie mają aminokwasy ze względu to, że są podstawowymi jednostkami budulcowymi białek/polipeptydów. W skład białek i polipeptydów wszystkich organizmów żywych wchodzi 20 "podstawowych" aminokwasów, które są α-aminokwasami szeregu L oraz wiele innych, w większości będących pochodnymi aminokwasów podstawowych.

Egzogenne- z pokarmem-walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, tyrozyna, lizyna, histydyna endogenne- alanina, glicyna, prolina, glutamina, kwas asparaginowy, glutaminowy, asparagina, arginina

ENZYMY

Enzymy – rodzaj białek występujących naturalnie w organizmach żywych, których działanie sprowadza się do katalizowania reakcji biochemicznych. Zwane są także inaczej fermentami. Katalizowanie reakcji przez białkowe katalizatory (enzymy alias fermenty) polega na przyspieszeniu szybkości zajścia reakcji (szybciej przebiega, ale wartość stałej równowagi reakcji pozostaje niezmieniona).

Jeżeli enzym jest białkiem złożonym, to składa się z:

--części białkowej nazywanej apoenzymem

--części niebiałkowej nazywanej koenzymem lub grupą prostetyczną enzymu (w zależności od rodzaju wiązania łączącego ją z apoenzymem). Grupa prostetyczna jest trwale związana z enzymem.

Enzym składający się z obu wymienionych części określany jest mianem holoenzymu. (apoenzym + koenzym = holoenzym lub apoferment+koferment=holoferment)

5. Koenzym - małocząsteczkowy, niebiałkowy związek organiczny decydujący o aktywności katalitycznej pewnych enzymów. Bierze udział w reakcji przez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów (atomów, grup atomów lub elektronów). Pozostaje luźno związany z właściwym enzymem. Jako koenzymy funkcjonują w większości witaminy lub jony połączone odwracalnie z apoenzymem.

Działanie koenzymów polega na ich wiązaniu stechiometrycznym z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymatycznym. Następnie w obrębie wszystkich tych połączonych składników dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów umożliwiające przemianę substratu, np.

Mechanizm sprzężenia koenzymatycznego z udziałem NAD+ 1-wodzian 3-fosforan gliceraldehydu, 2- kw. 3- fosfoglicerynowy, 3- kw. mlekowy, 4- kw. pirogronowy. Koenzymy dzieli się ze względu na typy reakcji, w których biorą udział: 1) koenzymy przenoszące protony i elektrony (współdziałające z oksydoreduktazami), 2) koenzymy przenoszące grupy czyli współdziałające z tranferazami, 3) koenzymy liaz, izomeraz i ligaz.

AMINOKWASY EGZOGENNE - jest to grupa aminokwasów, które nie mogą być syntetyzowane w organizmie ludzkim i muszą być dostarczane w pożywieniu. Żywienie pokarmami ubogimi w aminokwasy niezbędne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych. Do aminokwasów niezbędnych dla człowieka zalicza się 8 aminokwasów egzogennych z dwoma dodatkowymi (histydyna i arginina) u dzieci. Aminokwasy egzogenne u człowieka dorosłego to:fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna,metionina, treonina, tryptofan, walina

DEKAROBKSYLACJA – polega na wydzielaniu CO2 i powstawaniu aminy. Enzymy katalizujące odłączenie grupy karboksylowej od aminokwasów to dekarboksylazy aminokwasowe. W wyniku dekarboksylacji aminokwasów obojętnych i zasadowych powstają aminy biogenne, które z wyjątkiem histaminy zwężają naczynia krwionośne i podwyższają ciśnienie krwi. Produkt dekarboksylacji histydyny - histamina rozszerza naczynia krwionośne, powodując spadek ciśnienia krwi oraz wywołując objawy alergiczne. Histamina jest stosowana do wydzielania soku żołądkowego w próbach czynnościowych. Natomiast produktem dekarboksylacji 5-hydroksytryptofanu jest serotonina. Serotonina zwęża naczynia krwionośne, powodując zwiększenie ciśnienia krwi, wywołując skurcz mięśni gładkich. Działa pobudzająco na ośrodkowy układ nerwowy.

DEZAMINACJA - polegająca na eliminacji z cząsteczki związku chemicznego grupy aminowej (-NH₂), najczęściej z wydzieleniem amoniaku, w wyniku czego powstaje 2-oksokwas. Wśród tych procesów wyróżnia się 2 typy dezaminacji:

- deaminację oksydacyjną – mogą katalizować 2 typy enzymów oksydoredukcyjnych. Przemiany przebiegają pod wpływem dehydrogenaz aminokwasowych. Związana z przeniesieniem jonów wodorowych z aminokwasu na NAD+ lub FAD.

- deaminacja nieoksydacyjna – reakcje katalizowane przez specyficzne enzymy, których przykładem może być aspartaza.

TRANSAMINACJA - przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w wyniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy ketokwas. Proces ten katalizowany jest przez transaminazy (aminotransferazy). Ketokwasy te, to:

pirogronian

szczawiooctan

α-ketoglutaran

Reakcje te zachodzą według wzoru:

α-aminokwas + pirogronian → α-ketokwas + alanina (katalizator: (AlAT) aminotransferaza alaninowa)

α-aminokwas + szczawiooctan → α-ketokwas + asparaginian (katalizator: (AspAT) aminotransferaza asparaginowa)

α-aminokwas + α-ketoglutaran → α-ketokwas + glutaminian (katalizator: aminotransferaza glutaminianowa)

Dekarboksylacja – w reakcji dekarboksylacji aminokwasów wydziela się CO2 i powstaje amina. Enzymy katalizujące odłączanie grupy karboksylowej od aminokwasów to dekarboksylazy aminokwasowe – podobnie jak aminotransferazy wymagają współdziałania 5-fosforanu pirodoksalu, z którym aminokwasy tworzą połączenie typu zasada Shiffa. Wytwarzane są tzw. aminy biogenne, zwłaszcza o dużej aktywności biologicznej

Deaminacja – Oksydacyjna deaminacja glutaminianu polega na odłączeniu grupy aminowej i utlenieniu węgla α z grupy ketonowej. Powstaje α-ketoglutaran i NH3. Reakcje katalizuję dehydrogenaza glutaminianowa, współdziałająca zarówno z NAD+ jak i NADP+

Transaminacja – reakcja przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na jeden z 3 ketokwasów, w yniku czego powstaje nowy aminokwas i nowy keto kwas. Ketokwasy to: pirogronian, szczawiooctan, α-ketoglutanar. Reakcję te katalizują enzymy zwane aminotransferazami: alaninowa, asparaginowa, glutaminianowa. Dawcą grup aminowych są niemal wszystkie aminokwasy są niemal wszystkie aminokwasy, oprócz lizyny, treoniny, proliny i hydroksyproliny. Aminokwas pozbawiony grupy aminowej staje się ketokwasem, ketokwas który przyłączył grupę aminową staje się aminokwasem. Przenośnikiem grupy -NH2 jest fosforan pirodoksalu. Powstaje produkt przejściowy – zasada Shiffa. Grupa aminowa zostaje przekazana na szkielet węglowodorowy α-ketokwas.

PRZEMIANY POŚREDNIE TYROZYNY - spełnia ważne biologiczne zadania jako wewnątrzkomórkowy przekaźnik (może być fosforylowana przez kinazy białkowe), a także jest prekursorem ważnych hormonów i biologicznie czynnych substancji (tyroksyna, trójjodotyronina, adrenalina, noradrenalina oraz dopamina).

Jest on aminokwasem endogennym, tzn. organizm ludzki (i ogólnie większości zwierząt) jest w stanie go syntetyzować pod warunkiem dostatecznego zaopatrzenia w fenyloalaninę, od której tyrozyna różni się tylko jedną grupą hydroksylową.

Tyrozynę można też traktować jako pochodną fenetylaminy, aczkolwiek w biochemicznych cyklach syntetycznych nie powstaje ona z tego związku. W praktyce laboratoryjnej również nie produkuje się jej z fenetylaminy, gdyż najprościej jest ją otrzymać przez hydrolizę odpowiednich białek.

TRAWIENIE BIAŁEK - w trawieniu biorą udział proteazy żołądkowe, trzustkowe i jelitowe, a cały proces kończy się już w zasadzie w początkowym odcinku jelita czczego. Trawienie żołądkowe obejmuje wszystkie rodzaje białek pokarmowych z wyjątkiem protamin i kreatyny. Na skutek trawienia kolagenu enzymy trawienne docierają do komórek mięśniowych. Kwaśny sok żołądkowy powoduje denaturację i pęcznienie białek ciężkostrawnych ułatwiając ich trawienie przez proteazy żołądka i trzustki. Mieszanina polipeptydów przechodzi następnie do jelit, gdzie ulega dalszemu rozkładowi na coraz mniejsze peptydy i wolne aminokwasy. Zachodzi to dzięki trzustkowym endopeptydaz (trypsyna, chymotrypsyna, elastaza ) i endopeptydaz (karbopeptydaza A i B) i peptydaz. W jelitach przyjmuje się, że aminokwasy wchłaniają się częściowo w postaci wolnej, a częściowo jako składowe małych peptydów.

1 - W trawieniu białek biorą udział proteazy żołądkowe, trzustka i jelitowe, a cały proces kończy się już w zasadzie w początkowym odcinku jelita czczego. Trawienie żołądkowe obejmuje wszystkie rodzaje białek pokarmowych z wyjątkiem protamin i kreatyny. Kwaśny sok żołądkowy powoduje denaturacje i pęcznienie białek ciężkostrawnych ułatwiając ich trawienie przez proteazy żołądka i trzustki. Mieszanina polipeptydów przechodzi następnie do jelit, gdzie ulega dalszemu rozkładowi na coraz mniejsze peptydy i wolne aminokwasy. Zachodzi to dzięki trzustkowym endopeptydazom(trypsyna, chymotrypsyna). W jelitach aminokwasy wchłaniają się.

2 – Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielają nieczynny enzym – pepsynogen. Komórki okładzinowe wydzielają kwas solny, w obecności którego pepsynogen przekształci się w postać czynną - pepsynę. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i dipeptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazy ścian jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi i żyłą wrotną wędrują do wątroby. Stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiona jest reszt aminokwasowych, przez co powstaje amoniak i keto kwasy. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny mocznik.

BIOSYNTEZA BIAŁKA - jest procesem, który zachodzi w komórkach żywych, w czasie którego dochodzi do powstawania białka na podstawie informacji zapisanej w kwasie dezoksyrybonukleinowym.

Pierwszy etap biosyntezy to transkrypcja określonego fragmentu kwasu DNA. W czasie tego procesu dochodzi do syntezy RNA, matrycowego z udziałem polimerazy RNA. Powstały kwas rybonukleinowy nazywany jest mRNA. Kwas ten umożliwia przeniesienie informacji od DNA z jądra komórkowego na obszar cytoplazmy. W cytoplazmie zachodzi tzw. "obróbka" mRNA , polegająca na wycięciu sekwencji, które nie kodują żadnej informacji ( introny) i pozostawieniu tylko fragmentów zawierających informacje o budowie białka ( egzony ). Obrobiona cząsteczka mRNA łączy się następnie z dwiema podjednostkami rybosomów. Na tych strukturach możliwy jest odczyt informacji genetycznej. Proces przepisywania białka na aminokwasy to już inny proces, który nazwany jest translacją. Proces translacji rozpoczyna się do od momentu napotkania tzw. kodonu startowego. Kodonami startowymi są następujące trójki aminokwasów: GUG( guanina, uracyl, guanina) i AUG alanina, uracyl, guanina), kodują one najczęściej metioninę. Koniec procesu oznajmiany jest kodonem nonsensownym, który w przypadku prokariotów, nie oznacza żadnego aminokwasu. Powstałe białko transportowane jest następnie do siateczki endoplazmatycznej lub do aparatu Golgiego. W strukturach tych odbywa się obróbka białka, polegająca np. na dodawaniu niektórych grup funkcyjnych

tRNA – wystepuje w cytoplazmie, proces odbywający się na pograniczu transkrypcji i translacji. RNA transportujące, aminokwasy z cytoplazmy na rybosomy tam gdzie jest mRNA i nastepuje biosynteza białka. Związany ściśle ze składem genetycznym. W każdej cząsteczce tRNA można wyróżnić cztery ramiona:

- Ramię akceptorowe - składa się ono każdego tzw. szypuły, którą stanowi dwuniciowy odcinek kończący się niesmarowana sekwencja CCA ( 5' - 3'). Dowolnego końca 3' - OH przyłączany jest aminokwas

- Ramię D - tworzy tak zwaną pętlę DHU ( dihydrouracylową) sekwencja nukleotydowi pętli jest rozpoznawana przez enzym, który przyłącza aminokwas do tRNA. Oznacza to, że ramie D zawiera informację, jaki rodzaj aminokwasu może być przyłączony do danej cząsteczki tRNA

- Ramię TγC - tworzy tak zwana pętlę pseudouracylową . Dzięki niej możliwe jest przymocowanie tRNA do rybosomu.

- Ramię antykodonowe tworzące pętlę antykodonową . Jest to wyróżniona część tRNA która zawiera charakterystyczna trojkę nukleotydowi czyli antykodon. Zadaniem antykodonu jest rozpoznanie kodonu odczytywanej matrycy mRNA.

- Ramię zmienne - pełni funkcje pomocnicze.

mRNA - cząsteczki kwasu rybonukleinowego zawierające przepisaną z genów, zakodowaną informację genetyczną o sekwencji poszczególnych polipeptydów. Cząsteczki te po przyłączeniu się do rybosomów stanowią matrycę - kolejne trójki nukleotydów mRNA (tzw. kodony) są rozpoznawane przez odpowiednie fragmenty (tzw. antykodony) cząsteczek transportujących aminokwasy (tRNA), dzięki czemu w procesie translacji powstaje właściwa sekwencja peptydu.

rRNA - Cząsteczki kwasu rybonukleinowego wchodzące w skład rybosomów, które biorą udział w procesie biosyntezy polipeptydów. rRNA powstaje w wyniku procesu transkrypcji DNA. Główną funkcją rRNA w komórce, jest produkcja białka - podstawowego składnika budulcowego każdej żywej komórki.

ENZYMY PROTEOLITYCZNE – rozczepiają białka. *Pepsyna – enzym soku żołądkowego, powstaje w komórkach głównych błony śluzowej żołądka w postaci nieaktywnego zymogenu, zwanego pepsynogenem. *Trypsyna – enzym soku trzustkowego, jest syntezowana przez komórki gruczołowe trzustki w postaci nieaktywnego prekursora zwanego trypsynogenem. Jego wstępna aktywacja zachodzi pod działaniem enterokinazy jelitowej – enzymu proteolitycznego produkowanego przez błonę śluzową dwunastnicy. *Chymetrypsyna – jest syntezowana przez komórki gruczołowe trzustki w postaci zymogen, zwanego chymotrypsynogenem. Jest to białko jednołańcuchowe, złożone z 245 reszt aminokwasów. Jego struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez pięć wewnątrzcząsteczkowych mostków dwusiarczkowych.

Jednym ze źródeł wolnych aminokwasów w organizmie jest rozkład białek rodzimych lub dostarczonych z zewnątrz w składzie pożywienia. W rozkładzie białek zasadniczą rolę odgrywają peptydazy, należące do klasy hydrolaz, które katalizują hydrolityczny rozkład wiązania peptydowego. Peptydazy nie wykazują ścisłej specyficzności w stosunku do rozkładanego substratu, charakteryzują się natomiast wybiórczą stosunku do położenia rozkładanego wiązania wewnątrz łańcucha polipeptydowego (endopeptydazy) i na jego skraju(egzopeptydazy). Egzopeptydazy dzielimy na: karboksypeptydazy (działające na koniec białka z grupy NH2) i di peptydazy. Szybkość hydrolizy poszczególnych białek nie jest jednakowa i zależy od liczby i układu wiązań innych niż peptydowe które mogą utrudniac dostep peptydaz,z także od zawartości czast. białkowych. Endopeptydazy:enzymy soku bialkowego żołądkowego-pepsyna,podpuszczka,enzymy soku trzustkowego-trypsyna,chymotrypsyna i karoksypeptydaza.

AMINOKWASY EGZGENNE:

Z alifatycznymi łańcuchami bocznymi:

- Glicyna

- Alanina

- Walina

- Leucyna

- Izoleucyna Ile

Z hydroksylowym łańcuchem bocznym:

- Seryna Ser

- Treonina Thr

Z siarką w łańcuchu bocznym:

- Cysteina Cys

- Metionina Met

- Cystyna Cys Cys

BUDOWA INSULINY I JEJ DZIAŁANIE - Produkowana jest przez komórki β wysp trzustki. Najważniejszym bodźcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiększanie stężenia glukozy we krwi. Dzięki zwiększeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na k. efektorowe zwiększa się transport glukozy do wnętrza komórek, co obniża poziom glukozy we krwi. Cząsteczki składają się z dwóch łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą mostkami di siarczkowymi: łańcuchA-21, łańcuch B-30 aminokwasów.

POCHODNE FENYLOAMINY - tyrozyna, katecholaminy, hormony tarczycy, melaniny

Katecholaminy:

GLUTATION – struktura, funkcja – trój peptyd zbudowany z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny, glicyny. Występują we wszystkich organizmach roślinnych i zwierzęcych, najbardziej rozpowszechniony i najobfitszy tiol wewnątrzkomórkowy występujący w komórkach ssaków. Występuje w formie różnych izomerów. Żywność bogata w glutation to: awokado, szparagi, brokuły, czosnek.

Właściwości: - przeciwutleniające, które przejawiają się w odtwarzaniu grup tiolowych –SH w białkach, w których uległy one utlenieniu do grup sulfonowych –SO3H lub wiązań di siarczkowych –S-S-, - bierze udział w procesie oddychania i jest koenzymem niektórych enzymów oksydoredukcyjnych, - redukcja nadtlenków.

CYKL MOCZNIKOWY – 1. Syntetaza karbamoilofosforanowa katalizuję aktywację i kondensację amoniaku z CO2, powstaje karbamoilofosforan. 2. Zachodzi również w mitochondriach i polega na przeniesieniu gr. karbomoilowej z karbamoilofosforanu na ornitynę przez karbamioilotransferazą ornitynową. Powstaję cytrulina, która jest transportowana do cytozolu. 3. Cytrulina ulega kondensacji z asparaginianem, z którego pochodzi drugi atom azotu w moczniku, do arginino bursztynianu w reakcji katalizowanej przez syntetazę arginino bursztynianu. 4. Liaza argininobursztynianowa usuwa szkielet węglowy asparaginianu z arginino bursztynianu w postaci Dumaranu, pozostawiając atom azotu w drugim produkcie – argininie – bezpośredni prekursor mocznika. 5. Mocznik powstaje z argininy w reakcji katalizowanej przez arginazę, z równoczesną regeneracją ornityny.

2ATP + HCO3- + NH3H2N-C(=O z góry)-OPO32- + 2ADP+Pi

LOSY GRUPY AMINOWEJ PO DEZAMINACJI - Głównym miejscem rozkładu aminokwasów jest wątroba. Grupa α-aminowa aminokwasu może być odłączona w sposób dwojaki: poprzez jej przekazanie na inny akceptor(ketokwas) lub poprzez bezpośrednie odłączenie w postaci amoniaku. Obydwa te procesy w końcowym efekcie prowadzą do przekształcenia azotu aminokwasowego w mocznik. Część amoniaku zostaje związana w postaci glutaminy i zużyta do różnych biosyntez.

GRUPY ENZYMÓW PROTEOLITYCZNYCH –

BIOLOGICZNIE WAŻNE DIGOPEPTYDY

*Dipeptydy

-karnozyna-silny antyoksydant,ktory stabilizuje i chroni błonę komórkową.Zapobiega zarówno przenikaniu ważnych sladników dla tkanek jaki procesowu proksydacji lipidów wewnątrz łony komórkowej.

AMINOKWASY - organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami). Aminokwasy dzielimy na: - białkowe i niebiałkowe, - glikogenne i ketogenne, - α-aminokwasy i o nietypowej budowie, - egzogenne i endogenne, - alifatyczne, aromatyczne i heterocykliczne, - niepolarne i polarne, - kwasowe, zasadowe i obojętne (zawierające niepolarne łańcuchy boczne lub polarne łańcuchy boczne z grupami funkcyjnymi niedysocjującymi).

Glukoneogeneza, zespół przemian biochemicznych zachodzących w wątrobie, prowadzący do wytworzenia glukozy lub glikogenu z substancji niecukrowych: aminokwasów (tzw. glikogennych), kwasu mlekowego, pirogronowego i innych. Glukoneogeneza pobudzana jest i kontrolowana przez glikokortykoidy.

Glikogeneza — przemiana glukozy w glikogen. Zachodzi w wątrobie i mięśniach, jeśli poziom glukozy we krwi jest zbyt wysoki. Jest stymulowany przez hormon trzustki – insulinę. Wpływa na odkładanie się glukozy po spożyciu posiłków zawierających węglowodany.

Oligopeptydy – krótkie peptydy, zbudowane z 2 do 10–kilkunastu reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi (górny limit wielkości oligopetydów nie jest precyzyjnie określony). Mogą być izolowane ze źródeł naturalnych Do naturalnych oligopeptydów należą m.in. glutation, niektóre antybiotyki oraz wazopresyna (tzw. adiuretyna) i oksytocyna.

Polipeptyd, polimer zawierający w cząsteczce dużą liczbę reszt aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi -CO-NH-. Polipeptydy zawierające (umownie) ponad sto reszt aminokwasowych nazywa się białkami. F: funkcje: - kataliza enzymatyczna; - transport – hemoglobina, transferyna; - magazynowanie – ferrytyna; - kontrola przenikalności błon – regulacja stężenia metabolitów w komórce; - ruch uporządkowany – skurcz mięśnia, ruch – np. aktyna, miozyna; - wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych; - bufory; - kontrola wzrostu i różnicowania; - immunologiczna – np. immunoglobuliny; budulcowa, strukturalna; - przyleganie komórek (np. kadheryny); - regulatorowa – reguluje przebieg

Podział białek:
a) ze względu na pochodzenie
-roślinne
-zwierzęce
-wirusowe
-bakteryjne
b) ze względu na ich funkcje biologiczne
enzymy -transportowe (hemoglobina, albumina osocza, lipoproteiny)
- strukturalne (kolagen, elastyna, keratyna, glikoproteiny)
- odpornościowe i ochraniające (g-globulina, fibrynogen)
-biorące udział w skurczu (miozyna)
-białka błon komórkowych
- hormony (insulina, glukagon, ACTH, ADH)
- toksyny (jad węża)
c) ze względu na rozpuszczalność i kształt cząsteczki
- fibrylarne - nierozpuszczalne w wodzie; o strukturach włóknistych; odporne na działanie kwasów, zasad i proteaz.
- globularne - rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli o kształtach kulistych lub elipsoidalnych.
d) ze względu na skład chemiczny
- proste (czyste) - w wyniku hydrolizy powstają tylko aminokwasy
- skoniugowane (złożone) - w wyniku hydrolizy powstają aminokwasy i inne składniki.

Wazne biologicznie polipeptydy

• Cytochrom C - hemoproteina pełniaca funkcje transportera elektronów pomiedzy kompleksami cytochromów

bc1 a oksydaza cytochromowa w mitochondriach. Moze ulegac redukcji i utlenieniu, ale sam

nie wiaze tlenu. Cytochrom C jest takze waznym intermediatem w apoptozie (zaprogramowanej smierci

komórki). Rodzina cytochromów c jest jedna z najlepiej scharakteryzowanych rodzin białek.

• Rybonukleaza A - endonukleaza rozcinajaca jednoniciowe RNA. Rybonukleaza A oraz w wiekszym stopniu

jej oligomery i niektóre homologi działaja negatywnie na niektóre komórki, w szczególnosci na komórki

nowotworowe. To spowodowało postep w terapii nowotworowej z uzyciem enzymów, zwłaszcza do uzytku

zewnetrznego przeciwko rakowi skóry.

Rybonukleaza ma takze udział w angiogenezie (tworzenie sie nowych naczyn krwionosnych).

• Hemoglobina - czerwony barwnik krwi, białko zawarte w erytrocytach, którego funkcja jest przenoszenie

tlenu - przyłaczanie go w płucach i uwalnianie w tkankach. Mutacje genu hemoglobiny prowadza do

chorób dziedzicznych: anemii sierpowatej, talasemii lub rzadkich chorób zwanych hemoglobinopatiami.

Czasteczka hemoglobiny jest tetramerem złozonym z dwu podjednostek (białek) _ i dwu podjednostek

_. Podjednostki nie sa zwiazane kowalencyjnie. Kazda podjednostka zawiera, jako grupe prostetyczna

(niebiałkowa), czasteczke hemu. Czasteczka hemu zawiera połozony centralnie atom zelaza umozliwiajacyjej wiazanie czasteczek tlenu. Jedna czasteczka hemoglobiny moze przyłaczyc cztery czasteczki tlenu. Hem

nadaje białku (i krwi) czerwony kolor.

• Mioglobina - białko o intensywnie czerwonej barwie zawierajace hem. Wystepuje w miesniach ssaków i to

ono własnie nadaje im charakterystyczna barwe. Odgrywa role magazynu i przekaznika tlenu w miesniach,

przejmujac go od hemoglobiny z krwi. W warunkach niedoboru tlenu np. podczas intesywnych cwiczen

fizycznych, tlen utlenionej mioglobiny jest wykorzystywany w mitochondriach komórek miesni do syntezy

ATP.

• Insulina - anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywajacy zasadnicza role

przede wszystkim w metabolizmie weglowodanów, lecz takze białek i tłuszczów. Insulina produkowana

jest przez trzustke. Najwazniejszym bodzcem do produkcji insuliny jest poposiłkowe zwiekszenie stezenia

glukozy we krwi. Dzieki zwiekszeniu wytwarzania insuliny i jej wpływowi na komórki efektorowe (miocyty,

adipocyty, hepatocyty) zwieksza transport glukozy do wnetrza komórek, co obniza poziom glukozy

we krwi.

Działanie insuliny podlega homeostatycznej kontroli licznych mechanizmów, głównie hormonalnych.

Czasteczka insuliny składa sie z 2 łancuchów polipeptydowych A i B połaczonych ze soba dwoma mostkami

disiarczkowymi: łancuch A zawiera 21, a łancuch B - 30 aminokwasów.

• Chymotrypsyna - proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustke (jako proenzym chymotrypsynogen)

i wchodzacy w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsyne. Wykazuje

maksimum aktywnosci przy pH 8-9. Od trypsyny odróznia go to, ze nie powoduje krzepniecia krwi. Chymotrypsyna

nalezy do hydrolaz i w jelicie cienkim trawi łancuchy peptydowe białek. Rozkłada wiazania

miedzy: tryptofanem, fenyloalanina, tyrozyna.

• Albumina - to białko osocza krwi produkowane przez watrobe. Jest głównym białkiem wystepujace w

osoczu, stanowi 60% wszystkich zawartych w nim białek. Mozna ja znalezc równiez w mleku i białku jaja

kurzego. Albumina pełni kluczowa role w utrzymaniu cisnienia onkotycznego niezbednego do zachowania

prawidłowych proporcji miedzy iloscia wody zawarta we krwi a iloscia wody w płynach tkankowych.

Rola albuminy jest takze działanie buforujace pH oraz transport niektórych hormonów, leków i kwasów

tłuszczowych. Albuminy naleza do małych białek, maja mase od 20-60 kDa, sa hydrofilowe i dzieki

przewadze aminokwasów kwasnych posiadaja ładunek ujemny co zapobiega przedostawaniu sie tego

białka z krwi do moczu.

• Polimeraza DNA - enzym katalizujacy synteze DNA w czasie replikacji lub naprawy DNA. Synteza

ta polega na polimeryzacji deoksyrybonukleotydów przez wytwarzanie wiazan fosfodiestrowych miedzy

nimi. Substratami do tej reakcji sa nukleotydy trójfosforanowe, a jej produktem ubocznym jest pirofosforan,

złozony z dwóch reszt fosforanowych. Dlatego składnikami DNA sa nukleotydy jednofosforanowe

(monofosforanowe).

• Kolagen - główne białko tkanki łacznej. Posiada ono bardzo wysoka odpornosc na rozciaganie i stanowi

główny składnik sciegien. Jest odpowiedzialny za elastycznosc skóry. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje

powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia takze rogówke oka, gdzie wystepuje

w formie krystalicznej.

• Kreatyna - białko fibrylarne obecne w wytworach skóry: piórach, wełnie, rogach, paznokciach i innych.

Keratyny sa białkami nierozpuszczalnymi, o wysokiej odpornosci na czynniki fizyczne i chemiczne, a takze

na działanie typowych enzymów proteolitycznych. Białka keratynowe cechuja sie wysoka zawartoscia

aminokwasów siarkowych: cysteiny i metioniny.

• Kazeina - białko mleka ssaków kopytnych, które zostaje wyodrebnione w procesie trawienia poprzez

działanie enzymów lub kwasów, zawiera aminokwasy oraz fosfor. Kazeina nalezy do fosfoproteidów i

glikoprotein, co oznacza, ze w łancuchu białka wbudowywane sa reszty cukrowe i fosforanowe. Kazeina w

układzie pokarmowym młodych ssaków ulega koagulacji. Podczas trawienia kazeiny w jelitach młodych

zwierzat powstaja fosfopeptydy, które wykazuja duza odpornosc na dalsza proteolize, a takze zdolnosc

do tworzenia kompleksów z jonem wapnia Ca2+ ułatwiajac jego absorbcje.Trawiona jest przez enzym

proteolityczny podpuszczke. Kazeina ulega przemianie do parakazeinianu wapnia, dzieki czemu tworza sie

dwie frakcje: serwatka (płynna) i parakazeinian wapnia (stała). Ułatwia to wchłanianie białka z przewodu

pokarmowego, poniewaz pokarm pozostaje w nim dłuzej. Podpuszczka wystepuje tylko u osobnikówmłodych, dlatego niektóre zródła mówia, ze spozywanie mleka przez osobniki dorosłe nie dostarcza zbyt

wielkiej ilosci białka i wapnia, gdyz mleko ’przelatuje’ przez przewód pokarmowy.

• Ferrytyna - białko kompleksujace jony zelaza Fe+3 i przechowujace je w watrobie. Ferrytyna pełni

istotna funkcje we wszystkich zywych organizmach, utrzymujac zelazo w dostepnej i nieszkodliwej formie.

Utrzymanie prawidłowego poziomu tego białka jest istotne dla funkcjonowania organizmu i stanowi swego

rodzaju wskaznik stanu zdrowia.

• Walinomycyna to białko bedace cyklopeptydem zbudowanym w kształcie cyklicznego pierscienia. Jest to

tzw. jonofor potasowy (zwiazek, który transportuje kationy alkaliczne przez błony lipidowe), który z jonami

potasu K+ tworzy kompleks. Transport jonów wapnia odbywa sie w wyniku dyfuzji tego kompleksu

w poprzek błony komórkowej.

• Transferyna – białko regulujace stezenie jonów zelaza w osoczu krwi i trasportujace je do tkanek.

• Miozyna - białko wchodzace w skład kurczliwych włókien grubych w komórkach, zwłaszcza w miesniach.

Miozyna była jednym z pierwszych białek o poznanej sekwencji aminokwasów, sekwencji mRNA, oraz

oznaczonej konformacji przestrzennej łancucha polipeptydowego.

• Wazopresyna - cykliczny nonapeptyd wytwarzany przez podwzgórze w postaci preprowazopresynoneurofizyny

i wydzielany w ostatecznej postaci przez tylny płat przysadki mózgowej. Powoduje zageszczanie

moczu poprzez resorpcje wody i jonów sodu w kanalikach nerkowych. Wydzielanie wazopresyny jest

pobudzane przez wzrost cisnienia osmotycznego osocza krwi i płynu mózgowo-rdzeniowego, a spadek

osmolarnosci osocza hamuje jej wydzielanie.

Niedobór wazopresyny powoduje moczówke prosta. Jesli dotyczy on zaburzenia wydzielania na poziomie

podwzgórza lub przysadki jest to moczówka prosta osrodkowa. Jezeli wystepuje niewrazliwosc cewek

nerkowych na działanie hormonu antydiuretycznego - jest to moczówka prosta nerkowa. Nadmiar wazopresyny

wywołuje Zespół Schwartza-Battera.

• Oksytocyna - hormon peptydowy (cykliczny nonapeptyd), uwalniajacy sie okresowo, dobrze rozpuszczalny

w wodzie. Wytwarzany jest w jadrze przykomorowym i nadwzrokowym podwzgórza i poprzez

układ wrotny przysadki przekazywany i magazynowany w tylnym płacie przysadki. Oksytocyna powoduje

skurcze miesni macicy, co ma znaczenie podczas akcji porodowej. Uczestniczy takze w akcie

płciowym i zapłodnieniu (powoduje skurcze macicy podczas orgazmu, które ułatwiaja transport nasienia

do jajowodów).

Uwalniana jest po podraznieniu mechanoreceptorów brodawek sutkowych np. podczas ssania piersi, co

ułatwia wydzielanie mleka oraz po podraznieniu receptorów szyjki macicy i pochwy. Estrogeny wzmagaja

wydzielanie oksytocyny, a progesteron je hamuje. Bezposrednio po porodzie, oksytocyna powoduje obkurczanie

macicy oraz połozonych w scianie macicy naczyn krwionosnych, tamujac w ten sposób krwawienie

po urodzeniu łozyska. W okresie połogu ma bezposredni wpływ na zwijanie macicy, tak wiec karmienie

piersia przyspiesza ten proces.

Podział białek ze wzgledu na funkcje

• enzymy - póki co najwieksza klasa protein sa enzymy. Enzymy sa katalizatorami, które przyspieszaja

(ponad 1000x) tempo reakcji biologicznych. Kazdy enzym jest bardzo specyficzny i działa tylko w konkretnej

reakcji metabolicznej. Praktycznie kazdy etap metabolizmu jest katalizowany enzymami, ich siła

katalityczna znacznie przewyzsza moc syntetycznych katalizatorów. Przykłady - rybonukleaza, trypsyna,

fosforofruktokinaza, katalaza.

• białka regulujace - czesc białek nie przeprowadza bezposrednio reakcji chemicznej, a mimo to moga

regulowac zdolnosc innych białek do wypełniania swej roli. Dobrze znanym przykładem jest insulina,

hormon regulujacy metabolizm glukozy u zwierzat (i ludzi :). Insulina jest stosunkowo małym białkiem

(5,7 kD) i składa sie z dwóch łancuchów polipetydowych stabilizowanych przez mostki siarczkowe. Druga

grupa białek regulujacych sa białka zwiazane z regulacja ekspresji genów. Przykłady - hormon wzrostu,

hormon tyreotropowy, NF1, CAP, AP1

• białka transportujace - trzecia klasa białek sa białka transportujace, których zadaniem jest przenoszenie

okreslonych substacji. Przykładem jednego typu transportu jest transport tlenu z płuc do tkanek

za pomoca hemoglobiny lub transport kwasów tłuszczowych z tkanki tłuszczowej do róznych narzadów

przez białko osocza krwi albumine. Innym rodzajem transportu jest transport metabolitów przez przepuszczalne

przeszkody takie jak błony komórkowe. Przykładem sa białka odpowiedzialne za dostarczanie

niezbednych składników odzywczych do komórki tj. glkoza czy aminokwasy. Wszystkie zbadane do tej

pory białka transportujace tworza kanały w błonach, przez które sa przenoszone substancje.

• białka zapasowe - organizmy wykorzystuja białka do zaopatrzenia w odpowiednia ilosc azotu w razie potrzeby,

np owalbumina (białko jaja kurzego) dostarcza rozwijajacemu sie zarodkowi ptaka zródło azotu

przez czas jego izolacji w jajku. Kazeina jest najbogatsza proteina mleka i stad głównym zródłem azotu

dla młodych ssaków. Nasiona wyzszych roslin czesto zawieraja do 60% białek zapasowych by zapewnic

wystarczajaca ilosc azotu w kluczowym etapie rozwoju rosliny. Białka moga takze słuzyc do magazynowania

składników innych niz oczywiste komponenty aminokwasów (N, C, H, O, i S). Na przykład ferrytyna

jest białkiem obecnym w tkankach zwierzecych, które wiaze zelozo utrzymujac ten wazny pierwiaste tak,

by był dostepny podczas syntezy białek zawierajacych zelazo takich jak hemoglobina. Jedna czasteczka

ferrytyny (460 kD) wiaze do 4500 atomów zelaza (35% masy).

• białka wywołujace skurcze i motoryczne (kroczace) - niektóre białka obdarzaja komórki mozliwoscia ruchu.

Podział komórkowy, skurcz miesni i ruch wnetrza komórek reprezentuja kilka sposobów, w jakich

komórki realizuja ruch. Kurczliwe i motoryczne białka maja ceche wspólna: sa włókienkowe lub polimeryzuja

do włókienkowych. Przykłady obejmuja aktyne i miozyne, białka tworzace kurczliwe systemy

komórkowe oraz tubuline - główny składnik mikrotubul (włóknista rurkowata sztywna struktura pełniaca

funkcje cytoszkieletu nadajacego komórce kształt). Inna klasa białek zwiazanych z ruchem zawiera

dyneine i kinezyne, tzw. białka motoryczne prowadzace do ruchu pecherzyków, granul i organelli wzdłuz

mikrotubul słuzacych za cytoszkieletowe ’szlaki’.

• białka strukturalne - wyraznie bierna, lecz bardzo wazna rola białek jst tworzenie i utrzymywanie struktur

biologicznych. Białka strukturalne zapewniaja sztywnosc i osłone komórkom i tkankom. Monomeryczne

jednostki białek strukturalnych zazwyczaj polimeryzuja by utworzyc długie włókna lub ochronne

płaty. Keratyny sa nierozpuszczalnymi włóknami białkowymi budujacymi włosy, rogi czy paznokcie. Kolagen,

kolejna nierozpuszczalna włókienkowa proteina wystepuje w kosciach, tkankach łacznych, sciegach,

chrzastkach i skórze, gdzie tworzy nieelastyczne, bardzo mocne włókna. Jedna trzecia wszystkich białek

kregowców to kolagen. Elastycznym białkiem strukturalnym jest elastyna - wazny składnik wiezadeł.

Ze sposobu, w jaki sa skrzyzowane ze soba monomery elastyny wyniki to, ze elastyna moze si rozciagac

w dwóch kierunkach. Niektóre owady wytwarzaja fibroine (_ keratyne) - główny składnik kokonów

(jedwabnych) i pajeczych nici.

• białka ochronne (przeciwciała) - w przeciwienstwie do pasywnej ochrony niektórych białek strukturalnych,

inna grupa protein moze byc słuszniej sklasyfikowana jako ochronne. Najwazniejszymi z nich sa

immunoglobuliny lub przeciwciała produkowane przez limfocyty kregowców. Maja one zdolnosc do swoistego

rozpoznawania antygenów. Głównym zadaniem przeciwciał jest wiazanie antygenu. Przeciwciała

odgrywaja zasadnicza role w obronie organizmu przed bakteriami i pasozytami zewnatrzkomórkowymi

oraz, w znacznie mniejszym stopniu, pasozytami i bakteriami wewnatrzkomórkowymi,

• receptory - białka łaczace sie z okreslona inna substancja (ligandem), taka jak np. neuroprzekaznik albo

hormon, i inicjujace kaskade przewodzenia sygnału i reakcji komórki w odpowiedzi na ligand. Przykład

- rodopsyna (białko fotoreceptorowe w precikach siatkówki oka)

Białka proste - budowa, przykłady

Białka proste zbudowane sa wyłacznie z aminokwasów. Dzielimy je na grupy:

• protaminy - posiadaja charakter silnie zasadowy, charakteryzuja sie duza zawartoscia argininy oraz brakiem

aminokwasów zawierajacych siarke. Sa dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami

sa: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

• histony - podobnie jak protaminy posiadaja silny charakter zasadowy i sa dobrze rozpuszczalne w wodzie.

Sa składnikami jader komórkowych (w połaczeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli sa obecne

takze w erytroblastach. W ich skład wchodzi duza ilosc takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

• albuminy - sa to białka obojetne, spełniajace szereg waznych funkcji biologicznych: sa enzymami, hormonami

i innymi biologicznie czynnymi zwiazkami. Sa dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcienczonych

roztworach soli, łatwo ulegaja koagulacji. Znajduja sie w tkance miesniowej, osoczu krwi i mleku.

• globuliny -w ich skład wchodza wszystkie aminokway białkowe, z tym ze kwas asparaginowy i kwas

glutaminowy w znaczniejszych ilosciach, w odróznieniu od albumin sa zle rozpuszczalne w wodzie, dobrze

w rozcienczonych roztworach soli; posiadaja podobne własciwosci do nich. Wystepuja w duzych ilosciach

w płynach ustrojowych i tkance miesniowej.

• prolaminy - sa to typowe białka roslinne, wystepuja w nasionach. Charakterystyczna własciwoscia jest

zdolnosc rozpuszczania sie w 70% etanolu.

• gluteliny - podobnie jak prolaminy - sa to typowe białka roslinne; posiadaja zdolnosc rozpuszczania sie

w rozcienczonych kwasach i zasadach.

• skleroproteiny -białka charakteryzujace sie duza zawartoscia cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz

kolagenu i elastyny, odznaczaja sie duza zawartoscia proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie

i rozcienczonych roztworach soli. Sa to typowe białka o budowie włóknistej, dzieki temu pełnia funkcje

podporowe. Do tej grupy białek nalezy kreatyna.

Białka złozone - budowa, podział, przykłady

• chromoproteidy - złozone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Naleza tu hemoproteidy

(hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierajace układ hemowy oraz flawoproteidy.

• fosfoproteiny - zawieraja około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek naleza:

kazeina mleka, witelina zółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

• nukleoproteiny - składaja sie z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy sa zlokalizowane

przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich

ilosciach takze w jadrach komórkowych, a poza jadrem tylko w mitochondriach. Wirusy sa zbudowane

prawie wyłacznie z nukleoproteidów.

• lipidoproteiny - połaczenia białek z tłuszczami prostymi lub złozonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi.

Lipoproteidy sa nosnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodza na przykład w skład

błony komórkowej.

• glikoproteiny - ich grupe prostetyczna stanowia cukry, naleza tu m.in. mukopolisacharydy (slina). Glikoproteidy

wystepuja tez w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

• metaloproteiny - zawieraja jako grupe prostetyczna atomy metalu (miedz, cynk, zelazo, wapn, magnez,

molibden, kobalt). Atomy metalu stanowia grupe czynna wielu enzymów.

CO TO SA AMINOCUKRY I GDZIE WYSTĘPUJĄ?

Aminocukry powstaja w momencie, gdy jedna z grup hydroksylowych -OH zastepuje grupa aminowa -NH2.

Glukoza jest prekursorem wszystkich aminocukrów (heksozoamin). Do najwazniejszych naleza: glukozamina,

galaktozamina, mannozamina oraz, przykład zbudowany z 9 atomów wegla, kwas sjalowy. Aminocukry wystepuja

głównie w heteroglikanach (glikoproteiny) - heksozoaminy i kwasy sjalowe - a takze w glikolipidach -

kwasy sjalowe, np. kwas N-acetyloneuraminowy (NeuAc).

Homoglikany (przykłady, wystepowanie, rola biologiczna).

Homoglikan to polisacharyd, zbudowany z tego samego monosacharydu. Główne homoglikany:

• Skrobia - hydrolizuje wyłacznie na czasteczki glukozy - glukozan (glukan), choc w rzeczywistosci zbudowana

jest z amylozy (ok. 20%) oraz amylopektyny (ok. 80%); amyloza odpowiedzialna jest za nierozgałeziona,

natomiast amylopektyna za rozgałeziona strukture; podstawowa struktura zapasowa u roslin

(szczególnie ziarna zbóz oraz bulwy ziemniaka); zastosowanie w przemysle włókienniczym, farmaceutycznym,

kosmetycznym, papierniczym, tekstylnym oraz do produkcji klejów;

• Glikogen - równiez glukozan; podstawowa struktura zapasowa u zwierzat (skrobia zwierzeca), bardziej

rozgałeziona niz amylopektyna, jednak łancuchy sa krótsze; gromadzony w watrobie, miesniach oraz

mózgu;

• Celuloza (błonnik) - zbudowana takze z czasteczek glukozy (kilkaset - kilkatysiecy); główny budulec scian

komórkowych; ograniczone znaczenie pokarmowe, ze wzgledu na zdolnosc do produkcji celulazy;

• Inulina - fruktozan, wystepuje w bulwach i korzeniach dalii, karczochów, mniszka lekarskiego; stosuje sie

do otrzymywania fruktozy, jakos słodzik dla cukrzyków (rozpuszczalna w ciepłej wodzie) oraz diagnozy

chorób nerek (szybkosc filtracji w kłebuszkach nerkowych);

• Dekstryny - produkty czesciowej hydrolizy skrobii;

Heteroglikany (przykłady, wystepowanie, rola biologiczna).

Heteroglikany (mukopolisacharydy) to czasteczki cukru zbudowane z czasteczek cukrowych zawierajacych niecukrowe

reszty (aminocukry, kwasy uronowe etc.). W połaczeniu z białkiem tworzy sie proteoglikan.

• Chityna - zbudowana z czasteczek N-acetylo-D-glukozaminy (struktura podobna do celulozy); podstawowy

budulec pancerzy i skorup zwierzecych;

• Kwas hialuronowy - nierozgałeziona budowa, wystepuje w bakteriach oraz róznych tkankach zwierzecych,

najwieksze stezenie wystepuje w tkankach embrionalnych; główna funkcja jest wiazanie czasteczek wody

pozakomórkowej (1 cz. kw. hialuronowego wiaze ok. 250 cz. wody), co sprawia, ze tkanka jest wytrzymała,

elastyczna i sprezysta (tkanka chrzestna, kostna); u człowieka wystepuje takze w naskórku - jego brak

objawia sie m.in. powstawaniem zmarszczek;

• Siarczan choindrotyny - podstawowy składnik kosci; ma udział w metabolizmie oraz regeneracji;

• Heparyna - wystepuje w watrobie, ziarnistoasciach komórek tucznych, płucach i skórze; uczestniczy w

procesie krzepniecia krwi;

Trzy rodzaje fosforylacji (substratowa, oksydacyjna, fotosyntetyczna)

A. fosforylacja oksydacyjna - synteza ATP z ADP i reszt fosforanowych zachodzaca kosztem energii powstałej

podczas transportu protonów wodoru i elektronów na tlen (w łancuchu oddechowym). Proces

zachodzi w mitochondriach podczas oddychania tlenowego:

ADP + P + NADH2 + 12

O2 ! ATP + NAD + H2O

B. fosforylacja fotosyntetyczna (moze byc cykliczna i niecykliczna) - synteza ATP z ADP kosztem energii

dostarczonej przez kwanty swiatła, a wyzwolonej w wyniku przepływu przez szereg przenosników (zachodzi

w chloroplastach w fazie swietlnej fotosyntezy):

ADP + P + energia swietlna ! (chlorofil, przenosnik e) ! ATP

C. fosforylacja substratowa - synteza ATP z ADP i reszt fosforanowych na skutek bezposredniego rozkładu

(utleniania) substratu, np. kwasu 3-fosfoglicerynowego, do pirogronianu (zachodzi w czasie glikolizy)

wysokoenergetyczny substrat + P + ADP ! niskoenergetyczny produkt + ATP

Pamietac nalezy, ze wszystkie procesy metaboliczne przebiegaja z udziałem enzymów.