1. Co to jest komplementarność

- zasada komplementarności to łączenie się zasad w pary (komplementarnych par zasad).

- zasady znajdujące się w przeciwległych łańcuchach DNA tworzą ze sobą wiązania wodorowe

- adenina (A) i guanina (G) są purynami, tymina (T) i cytozyna (C) są pirymidynami

- A tworzy parę z T (2 wiązania wodorowe), G tworzy parę z C (3 wiązania wodorowe)

- pary zasad doskonale „pasują” i decydują o prawidłowej odległości między łańcuchami

- pomiędzy zasadami tworzy się maksymalna liczba wiązań wodorowych, są to układy najbardziej stabilne i decydują o I-wszo rzędowej strukturze białka
2. Ułożyć sekwencje komplementarną do podanej np. (G = C, A = T)

T = A

A = T

G = C
T = A

A = T

G = C

T = A

T = A

3. Szlaki pirogronianu

W warunkach tlenowych:

- dehydrogenaza pirogronianowa przekształca pirogronian w acetylo-CoA (reakcja dekarboksylacji oksydacyjnej)

- acetyloCoA wchodzi w cykl kwasy cytrynowego

W warunkach beztlenowych:

- dehydrogenaza mlecznowa przekształca pirogronian w mleczan

- gdy pojawi się tlen mleczan zamienia się w pirogronian

- fermentacja alkoholowa – pirogronian przekształcony w aldehyd octowy (przez dekarboksylazę pirogronianową) i etanol (przez dehydrogenazę alkoholową)

- kontynuacja glikolizy (dzięki wytworzonemu NAD+)

4. Bilans kwasu palmitynowego

- utlenianie NADH i FADH2 powstających w każdym obrocie cyklu degradacji - 7 x 4 ATP = 28 ATP

- utlenianie acetylo-CoA w cyklu kwasu cytrynowego – 8 x 10 ATP = 80 ATP

- w procesie aktywacji palmitynianu zużywane są 2 ATP - - 2ATP

- suma 28 + 80 – 2 = 106 ATP

5. Co to jest punkt izoelektryczny białka i jakie właściwości w tym punkcie posiada białko

- punkt izoelektryczny białka – wartość pH, przy której wszystkie ładunki rónoważą się i jego ładunek sumaryczny równy jest zero; cząsteczka białka staje się dipolem, czyli układem dwóch przeciwnych ładunków elektrycznych w pewnej odległości od siebie (biegun dodatni i ujemny), o dużym momencie dipolowym (iloczyn odległości między biegunami i bezwzględnej wartości ładunków jednego z biegunów) z powodu nierównomiernego rozmieszczenia grup aminowych i kationowych
- właściwości białka w PI:

- w tym punkcie białko staje się dipolem o dużym momencie dipolowym

- najmniejsza rozpuszczalność białek

- najłatwiejsze wytrącanie z roztworu

- najsłabsze pęcznienie

- najmniejsza lepkość

6. Co to jest DNA niezachodzący i bezprzecinkowy

- niezachodzący (inaczej nienakładający) – żadna trójka nukleotydów (inaczej tripletów lub kodonów) nie może „pożyczać” zasady innej trójce nukleotydów, wyjątek stanowią bakterie

- bezprzecinkowy – w DNA pomiędzy nukleotydami nie ma żadnych dodatkowych elementów, jest zawsze odczytywany od miejsc inicjacyjnych do terminalnych, jeżeli w obrębie kodu pojawią się odpowiednie trójki nie kodujące aminokwasów (UAA, UAG, UGA) jego odczytywanie zostaje zakończone

7. Opisać jak się tworzą mostki dwusiarczkowe

- powstają utleniającym środowisku retikulum endoplazmatycznego (można je znaleźć w białkach zewnątrzkomórkowych)

- są to wiązania kowalencyjne

- powstają na skutek utlenienia grup SH w resztach cysteiny, powstaje dwusiarczek nazwany resztą cystyny

- powstają między dwiema resztami cysteiny, położonymi blisko siebie w końcowej przestrzennej strukturze białka, ale nie w strukturze liniowej aminokwasów

- znajdują się między dwoma odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między różnymi częściami tego samego łańcucha

- stabilizują strukturę białka

8. Etapy działania enzymu

- obniżenie energii aktywacji reakcji chemicznej

- cząsteczka substratu S przyłącza się do cząsteczki enzymu E w aktywnym centrum enzymu

- centrum aktywne jest środowiskiem niepolarnym

- substrat jest przyłączany za pomocą licznych sił np. oddziaływania elektrostatyczne, wiązania wodorowe, siły Van der Vaalsa, oddziaływania hydrostatyczne

- tworzy się kompleks enzym – substrat (ES)

- w kompleksie zachodzi przemiana substratu (S) w produkt (P)

- katalityczne czynne reszty oddziałują na cząsteczkę substratu przekształcając go w stan przejściowy, a następnie w produkt

- odłączenie produktu od enzymu

9. (1)Co powstaje po transkrypcji

- w końcowym etapie transkrypcji polimeraza RNA napotyka sygnały terminacji

- zaprzestanie wydłużania RNA

- uwalnianie gotowego transkryptu

- oddysocjowanie od DNA
10. (3) Różnice DNA i RNA

DNA:

- zasady azotowe A, G, T, C

- cukier deoksyryboza

- dwuniciowa helisa

- bardzo duże cząsteczki

- rodzaje: kodujący DNA i niekodujący DAN

- komórki: eukariotyczne i prokariotyczne

RNA:

- zasady azotowe A, G, C, U

- cukier ryboza

- jednoniciowa helisa

- mniejsze cząsteczki

- rodzaje: mRNA, tRNA, rRNA

- występuje w komórkach eukariotycznych

11. (4)Właściwości amfoteryczne aminokwasów

- w roztworach wodnych aminokwasy występują głównie w postaci jonu obojnaczego

- jon obojnaczy znajdujący się w środowisku zasadowym wykazuje właściwości kwasowe, reaguje jak słaby kwas

H3N-CH(COO-)(R)+OH+ = NH2-CH(COO-)(R) + H2O

- jon obojnaczy w środowisku kwasowym wykazuje właściwości zasadowe, reaguje jak słaba zasada

CH(NH3+)(R)-COO-+H+ = CH(NH3+)(R)-COOH

12. (5) Bilans glikolizy

- gdzie glukoza zostaje przemieniona w pirogronian

- fosforylacja substratowa (-2 ATP) 2 ATP

- utlenianie NADH + H+ (2 x 2,5 ATP) 5 ATP

- suma = 7 ATP

- dalsze przemiany pirogronianu

- oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu 5 ATP

- CKTK (2 x 1) 2 ATP

- przeniesienie wodoru z NADH na O2 (2 x 3 x 2,5) 15 ATP

- przeniesienie wodorów z FADH2 na O2 (2 x 1,5) 3 ATP

- suma = 32 ATP

13. (6) Dekarboksylacja

- reakcja chemiczna

- polega na usunięciu grupy karboksylowej z kwasów karboksylowych

- następuje zazwyczaj wydzielenie CO2

- wywoływana najczęściej przez działanie enzymów

- dekarboksylacja ketokwasów – jeden z etapów degradacji aminokwasów w procesach fermentacyjnych i rozkładu tlenowego

- dekarboksylacja fermentacyjna – uboczny etap fermentacji alkoholowej, wydzielenie CO2, utlenieanie, powstaje aldehyd octowy

- dekarboksylacja tlenowa – biosynteza acetylo-CoA, odczepienie atomów H przez kwas limonowy, powstaje utleniony czynny octan – acetylo-CoA (kwas pirogronianowy + CoA-SH + NAD = czynny octan + Co2 + NADH+H+

- oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu – katalizowana przez kompleks wieloenzymatyczny (dehydrogenazę pirogronianową) w macierzy mitochondrialnej, zostaje odłączony CO2, pozostały fragment utlenia się do acetylo-CoA

14. (7) Co to jest fosforylacja oksydacyjna

- proces syntezy ATP przeprowadzany przez syntazę ATP w wewnętrznej błonie mitochondriów

- działanie syntazy uzależnione jest od istnienia gradientu protonowego w poprzek błony mitochondrialnej (u eukariontów) lub błony komórkowej (u prokariotów)

- protony przenoszone są przez błonę podczas utleniania związków chemicznych (NADH, FADH2) w szeregu reakcji łańcucha oddechowego

- podczas transportu elektronów uwalniania jest energia

- energia zostaje wykorzystana do pompowania H+ na zewnątrz mitochondrium

- celem jest uzyskanie elektrochemicznego gradientu protonowego

- synteza ATP katalizuje reakcję przyłączenia nieorganicznego fosforanu do cząsteczki ADP podczas przenoszenia protonów do matriks mitochondrialnego lub do wnętrza komórki

15. (8) Opisać wiązanie wodorowe

- najczęściej są to elektrostatyczne oddziaływania między grupą donorową (będącą słabym kwasem) oraz akceptorowym atomem zawierającym wolną parę elektronów

(posiadającym cząstkowy ładunek ujemny, przyciągający atom wodoru)

- w białku wiązanie grupy CO z reszty z grupą NH z reszty

- występuje między łańcuchami w budowie białek

- tworzy w białku strukturę pofałdowanej kartki lub helisy-L

- stabilizuje i utrwala II-go, III-cio i IV-to rzędową strukturę białek

- stabilizują aminokwasy min.: fenyloalanina i leucyna

- destabilizują aminokwasy min.: walina, seryna

16. (9) Ile cząsteczek ATP powstaje po NADH

- fosforylacja oksydacyjna

- cykl kwasu cytrynowego 15 ATP

- oksydacja dekarboksylacji pirogronianu 5 ATP

- glikoliza 3 ATP

- suma = 28 ATP

17. (10) Jakie wiązania występują w białkach

- wiązanie peptydowe

- powstaje przez wydzielenie cząsteczki wody z grupy aminowej jednego aminokwasu i grupy karbonylowej drugiego aminokwasu (reakcja kondensacji)

- charakter wiązania podwójnego

- aminokwasy w wyniku połączenia stają się wielkocząsteczkowe – tworzą białka

- wiązanie peptydowe pęka w procesie hydrolizy

- łańcuch peptydowy

- utrwala i stabilizuje I-wszo rzędową strukturę białka

- wiązanie wodorowe

- wiązanie grupy CO z reszty z grupą NH reszty

- stabilizują aminokwasy min.: fenyloalanina, leucyna

- destabilizują aminokwasy min.: walina, seryna

- występują między łańcuchami

- tworzą w białku strukturę pofałdowanej kartki lub helisy-L

- stabilizują i utrwalają II-go, III-cio i IV-to rzędową strukturę białka

- mostki dwu-siarczkowe (S-S)

- powstają utleniającym środowisku retikulum endoplazmatycznego (można je znaleźć w białkach zewnątrzkomórkowych)

- są to wiązania kowalencyjne

- powstają na skutek utlenienia grup SH w resztach cysteiny, powstaje dwusiarczek nazwany resztą cystyny

- powstają między dwiema resztami cysteiny, położonymi blisko siebie w końcowej przestrzennej strukturze białka, ale nie w strukturze liniowej aminokwasów

- znajdują się między dwoma odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między różnymi częściami tego samego łańcucha

- stabilizują i utrwalają III-cio i IV-to rzędową strukturę białka

- wiązania kowalencyjne

- stabilizują i utrwalają III-cio i IV-to rzędową strukturę białka

- wiązania jonowe i oddziaływania hydrofobowe

- występują między naładowanymi dodatnio lub ujemnie grupami reszt i między niepolarnymi grupami reszt skupiających się wewnątrz białka

- stabilizują III-cio i IV-to rządową strukturę białka

- siły Wan der Waalsa stabilizują IV-to rzędową strukturę białka

18. (11) Jakie wiązania znajdują się w nukleotydzie

- cukry łączą się ze sobą za pomocą reaktywnego atomu C1 z grupami –OH lub –NH innych związków )wytwarzają się wiązania O-glikozydowe i N-glikozydowe)

- wiązanie kowalencyjne - pentozy łączyć się mogą wiązaniem estrowym z kwasem fosforowym za pomocą grupy OH przy atomach C3 i C5 między dwoma nukleotydami

- wiązania wodorowe – łączące dwie nici, słabe wiązania między A i T (2 wiązania) i C i G (3 wiązania), wytworzone są zawsze między puryną i pirymidyną

- wiązania estrowe – nukleotydy połączone są między sobą wiązaniami, gdzie grupa hydroksylowa cukru jednego nukleotydu łączy się z grupą fosforanową drugiego nukleotydu (C3-C5) (wiązanie ,5’-fosfodiestrowe)

- mostki fosfodiestrowe – p0ołączenia elementów nici przez reszty fosforanowe

19. (12) Jakie koenzymy są nukleotydami

- FAD

- ATD

- NAD+ - to dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy

- NADP+ - fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego

- oparte na strukturze adeniny

20. (13) Regulatory alleosteryczne w reakcji enzymatycznej

- w enzymach alloserycznych związanie cząsteczki substratu do jednego centrum aktywnego wpływa za wiązanie cząsteczek substratu innych miejsc aktywnych w enzymie

- są to: H+, CO2, 2,3-bifosfoglicerynian

- ułatwiają uwolnienie O2 z hemoglobiny

- H+ i CO2 wiążą się z różnymi cząsteczkami łańcuchów polipeptydowych

- 2,3-bifosfoglicerynian wiąże się w środkowej części przestrzeni cząsteczki między 4-rema podjednostkami

- anhydraza węglanowa (enzym) katalizuje reakcję CO2 + H2O = HCO3- + H+

21. (14) Co powstaje z cyklu Krebbsa
- w procesie utleniania pirogronianu powstaje CO2 i H2O

- energia 12 ATP

22. (15) Rodzaje i funkcje RNA

- tRNA – transportujący, ma za zadanie przenoszenie aktywnych aminokwasów czyli rybosomów do miejsca syntezy białek, występuje w cytoplazmie podstawowej

- rRNA – rybosomalny, część składowa rybosomów, będących miejscem biosyntezy białek, tworzy wraz z mRNA matrycę do wytwarzania łańcuchów polipeptydowych

- mRNA – informacyjny (matrycowy), wystepuje w cytoplazmie i jadrze komórkowym, odpowiada za transkrypcję informacji zawartych w DNA, przenosi do miejsc syntezy białek odpowiednią informację o kolejności dołączania aminokwasów

- małocząsteczkowe RNA – snoRNA w jąderku, scRNA w cytosolu

23. (16) Punkt izoelektryczny

- punkt izoelektryczny to takie pH roztworu przy którym cząsteczki aminokwasów następują w formie jonu obojnaczego, którego sumaryczny ładunek elektryczny jest równy zeru

24. (17) Substraty polimerazy DNA
- wszystkie cząsteczki 5’-trifosforanów deoksynukleozydów (DTP)

- jony Mg2+

- matryca DNA

- odcinek starterowy zawierający wolną grupę 3’-OH

25. (18) Stała Michaelisa - Menten
- jest to takie stężenie substratu, przy którym szybkość reakcji enzymatycznej równa się połowie szybkości maksymalnej

- jest równa stosunkom sumy szybkości rozkładu kompleksu ES do szybkości jego powstawania oraz stanowi miarę powinowactwa enzymu do substratu

- Km = K2 + K3/K1

26. (1) Całkowity zysk ATP po B-oksydacji kwasu palmitynowego
- utlenianie NADH i FADH2 powstających w każdym obrocie cyklu degradacji - 7 x 4 ATP = 28 ATP

- utlenianie acetylo-CoA w cyklu kwasu cytrynowego – 8 x 10 ATP = 80 ATP

- w procesie aktywacji palmitynianu zużywane są 2 ATP - - 2ATP

- suma 28 + 80 – 2 = 106 ATP

27. (2) Funkcja tRNA w biosytntezie białka (aktywacja aminokwasów)

- dostarcza zaktywowane aminokwasy na mRNA znajdujący się w rybosomach

- w inicjacji translacji tRNA przyłącza się z metioniną w kodonie i trójką AUG w antykodonie

- do miejsc aminokwasowych przyłączają się kolejne cząsteczki tRNA z odpowiednim aminokwasem

- między aminokwasami (tym w miejscu przyłączenia i tym niesionym przez tRNA) powstaje wiązanie peptydowe

- tRNA w elongacji przeprowadza translokację

- zawiera informacje o sekwencji nukleotydów

- reakcja syntezy aminoacylo tRNA

- synteza stanowi źródło energii

- aminokwas zostaje związany kowalencyjnie z resztą A sekwencji CoA przy końcu 3 tRNA

- 2 etapy:

- aminokwas + ATP = amonoacylo-AMP

- aminoacyloAMP + tRNA = aminoacylo tRNA + AMP
29. (1) Wymienić aminokwasy z dodatnio naładowaną grupą funkcyjną

Dodatnio naładowaną grupę funkcyjną mają:

- łańcuch boczny histydyny

- łańcuch boczny argininy

- łańcuch boczny lizyny

Ujemne: kwasy asparaginowy i glutaminowy

30. (2) Kompleks inicjujący u prokariota

- są to tzw. małe rybosomy, występujące w organizmach żywych

- występują u prokariotów

- występują w mitochondriach i chloroplastach komórek eukariotycznych

- funkcja

- difunkcyjne asocjacje – wzajemne współdziałanie, przyłączanie innych cząsteczek uczestniczących w syntezie białka

- mogą „zakotwiczać” mRNA, amonoacylo – tRNA

- aktywność enzymatyczna, regulacyjna

- czynnie i biernie uczestniczą w biosyntezie białka

- translacje

- utworzenie kompleksu inicjacyjnego 30s

30s + mRNA + czynniki inicjacyjne + N-fmet + RNA

- 30s wiąże się z sekwencją sine-dal Pomo

Rejon w stosunku do kodonu startu

30s + 70s

Kompleks inicjacyjny

31. (3) Ile ATP daje FADH? - 1,5 cząsteczki ATP

32. (4) Inhibitor kompetycyjny

- inhibitor to cząsteczka zakłócająca aktywność enzymu, strukturalnie podobna do normalnego substratu

- to taki inhibitor, który współzawodniczy z substratem o miejsce aktywne enzymu

- inhibicja kompetencyjna jest odwracalna, przy zwiększeniu stężenia substratu

- inhibicja niekompetencyjna – inhibitor wiąże się z enzymem ale w innym miejscu niż centrum aktywne, zmienia kształt enzymu i zmniejsza aktywność

33. (6) Fosforylacja substratowa

- reszta fosforanowa zostaje przeniesiona bezpośrednio do ADP przy wykorzystaniu energii organicznego substratu

- sposób ładowania ATP

- nie wymaga udziału tlenu

- zachodzi w glikolizie i cyklu Krebsa

- sposób niezbyt korzystny energetycznie

Substrat wysokoenergetyczny + ADP + Pi = substrat niskoenergetyczny + ATP

34. (7) Fosfofruktokinaza - jako enzym allosteryczny – dlaczego

- w enzymach alloserycznych związanie cząsteczki substratu do jednego centrum aktywnego wpływa za wiązanie cząsteczek substratu innych miejsc aktywnych w enzymie

- PKF

- wykazuje sigmoidalną zależność

- fosforuktokinaza jest nieaktywna w stosunku do substratu fruktozy fosforyzowanej w pozycji C1

- na fruktokinazę działa inna aldoza, rozkładająca fruktozę do fosforanu dihydroksyacetonu i wolnego aldehydu glicerynowego

- dopiero powstanie fosforanu dihydroksyacetonu i jego fosforylacja prowadzą do powstania 3-fosforanu gliceraldehydu, włączającego się do normalnego szlaku glikolizy
35. (8) Kod genetyczny degradujący

- czyli niejednoznaczny

- w RNA występują 4 typy nukleotydów (z nich mogą powstać 64 kombinacje tripletów)

- w przyrodzie występuje 20 podstawowych aminokwasów

- jeden aminokwas może być kodowany przez kilka trójek (np. seryna: UCC, UCU, UCG)

- mutacja, która zmienia w DNA tylko jeden nukleotyd (mutacja punktowa) prowadzi do zmiany również tylko jednego nukleotydu w odpowiednim mRNA

- często nie powoduje to żadnej zmiany w sekwencji aminokwasów kodowanego białka

37. (10) Denaturacja białka rozbija wiązania.........jakie

- wodorowe ( i niektóre niekowalencyjne) i dwusulfidowe

- powoduje rozfałdowanie łańcucha polipeptydowego

- proces praktycznie nieodwracalny

- powstaje w wyniku denaturacji zanik aktywności biologicznej

- denaturację mogą powodować:

- wysoka temperatura

- mocne kwasy i zasady

- mocznik, chlorowodorek guanidyny

- detergenty

- niektóre związki aromatyczne

- stężone roztwory jonów metali ciężkich i SDS

38. (11) Acetylo-CoA powstaje w procesach - jakich

- B-oksydacji – dekarboksylacja oksydacyjna

- cyklu Krebbsa – dekarboksylacja ketokwasów

39. Jak zachowują się aminokwasy w punkcie izoelektrycznym

- mają małą rozpuszczalność

- mają małą lepkość

- mają niskie ciśnienie osmotyczne

- najłatwiej wytrącają się z roztworu

- najsłabiej pęcznieją

40. (1) Jaki enzym i w jakim procesie inhibituje substancje toksyczne zawarte w muchomorach

- L-amanityna

- eukariotyczna polimeraza RNA syntetyzująca pre-mRNA

41. (2) Dlaczego synteza na drugiej nici DNA jest opóźniona
- ponieważ jest to proces nieciągły

- łańcuch potomny jest syntetyzowany jednocześnie w wielu miejscach w postaci fragmentów Okazaki, które są następnie łączone