BIAŁKA
28.02.2012r
Białka zalicza się do biopolimerów , w których liniowe produkty kondensacji alfa L-aminokwasów połączonych wiązaniami trans peptydowymi (łańcuchy po polipeptydowe) tworzą przestrzenną konfigurację.
Konfiguracja białek czyli ich drugo- i wyżej rzędowa struktura zależy od chemicznych właściwości i ilości poszczególnych aminokwasów oraz od ich sekwencji w i łańcucha polipeptydowym.
Zawartość białek w mięśniach zależy od rodzaju mięsiwa oraz gatunku zwierzęcia i wynosi ona od 18 do 24%
Powszechnie przyjęta klasyfikacja białek mięśniowych dzieli je na 3 gr
Białka sarkoplazmatyczne
Miofibralne
Tkanki łącznej
W tej frakcji znajdują się między innymi białka związane z kwasam nukleinowymi, enzymy, lipoproteiny i chromoproteiny.
Do chromoprotein należą; mioglobina , hemoglobina, cytochromy, hemocyjaniny (mięczaki)
Zawartości tych białek są zróżnicowane zależnie od gatunku zwierzęcia, rodzaju mięśnia, warunków chowu,żywienia oraz stopnia wykrwawienia.
Z punktu widzenia technologicznego duże znaczenie mają hemoglobina i mioglobina (MbFell)
Udział hemoglobiny(barwnika krwi) może nawet przekraczać 30% ogólnej zawartości barwników hemowych.
Cząsteczka mioglobiny jest utworzona z 140 do 160 aminokwasów.
Hem jest pochodną protoporfiryny.
*deoksymioglobina ,oksymioglobina ,mioglobina.- w książce. Przeciwbrunatnienie
Reakcja przyłączenia tlenu- utlenowanie
Porfiryna składa się z 4 heterocyklicznych pierścieni pirolowych połączonych ze sobą za pomocą mostków metylenowych. Dwa hydrofilne boczne łańcuchy hemu znajdują się poza wnęką tworzą …
Hemochromogen o różowej barwie.
Podczas obróbki cieplnej mięsa nitrozylomioglobina przekształca się w cieplnie stabilny składnik mitrozyloHemochromogen o różowej barwie.
MbFe(II) jest barwy purpurowej. Łatwo łączy się ona z tlenem cząsteczkowym tworząc utlenioną formę zwaną oksymioglobiną o barwie jasnoczerwonej.
Zarówno MbFe02 (II) jak i i MbFe(ii)ulegają utlenieniu .
Enzymy. Z pośród enzymów znajdujących się we frakcji białek sarkoplazmatycznych, najistotniejsze znaczenie z punktu widzenia cech sensorycznych mięsa mają hydrolazy, oksydoreduktazy i transferazy. Oprócz enzymów w tej frakcji białek znajdują się zarówno aktywatory jak i inhibitory tych enzymów. Enzymy uczestniczące w przemianach glikogenu, rozkładające polisacharydy stanowią około 70% frakcji białek sarkoplazmatycznych. Ważną grupę enzymów stanowią proteinazy.
Białka miofobrylarne. Stanowią około 11% całkowitej masy mięśni, a około 55% całkowitej zawartości białek.
W oparciu o ich fizjologiczną i strukturalną rolę pełnią w tkankach żywych organizmów klasyfikuje się je następująco:
Głowne miałka kurczliwe, białka regulujące, białka cyto-szkieletowe.
Białka miofibrylarne grają główną rolę w procesie przetwarzania mięsi. One reagują ze sobą lub z innymi składnikami dając produkt o pożądanej charakterystyce.
Główne białka kurczliwe. Do tej gr białek zalicza się białka bezpośrednie odpowiedzialne za skurcz i rozkurcz mięśni i są one „kręgosłupem” miofibryli. W wypadku kręgowców są to miozyna i aktyna.
Miozyna stanowi 43% białek miofibrylarnych. można ją wyekstrahować za pomocą obojętnego roztworu KLCL lub NACL w wyższym stężeniu niż 0,15 M/dm^3. W roztworach o niskiej sile jonowej asocjuje tworząc nitkowate polimery.
Jej punkt izoelektryczny leży w przedziale pH od 5,5 do 5,8
Cząsteczka miozyny tworzy dwa łańcuchy ciężkie o strukturze hel iksowej ,zwiniętej w C-końcowej części w alfa- superheliks, a rozgałęziające się w części N-końcowej tworząc globularną część cząsteczki, oraz 4 łańcuchy lekkie o masie cząsteczkowej o d 16 do 20-kilku …
Aktyna stanowi około 20% ogólnej zawartości białek miofibrylarnych ssaków i drobiu.
Wystepuje ona jako H-aktyna ii F-aktyna. G-aktyna ma konfigurację globularną. Zbudowana jest z jednego łańcucha zawierającego 375 reszt aminokwasowych.
G-aktyna w obecności kationów wapnia, sodu lub potasu o stężeniu 0,15 N/dm, ulega spontanicznej polimeryzacji , której towarzyszy de fosforylacja ATP. W wyniku tej reakcji tworzą się F-aktyna (fibryl arna) połączona z ADP i jony fosforanowe.
W mięśniach szkieletowych aktyna … wystepuje w postaci F-aktyny, stanowiąc ponad 60% cienkich fi lamentów.
W mnięsie które przeszło rigor mortis częśc aktyny jest związana z miozyna w kompleks aktomizyny.
Aktomizyna wykasuje aktynowsc ATP-azy aktywowanej jonami Mg 2+, W obecności takich substancji jak polifosforan, wysoka kondensacja…
Białka regulujące saodpowiedzialne za inicjację i regulację skurczu mięsni
Do tej gr białek zalicza się :
Tropomizynę, troponinę, alfa- aktyninę, beta-aktyninę,. Białka linii Z, białko C.
One reguluję interakcję miedzy aktyną i miozyną oraz łączenie się indywidualnych białek w mikrofibryle.Białke cytoszkieletowe można zaklasyfikować do 3 gr.
1.ialka tworzące podporowy szkielet wewnętrzny zlokalizowane wewnątrz miofibryli.
2bialka tworzące szkielet zewnętrzny zlikalozowane na zewnątrz miofibryle.
Bialka podblokowe zloikalozowane SA na zewnątrz miofibryli tworzące struktury zwane…
Bialka tkanki łącznej zalicza się do bialek strukturalnych. Zawarte są one w tkankach łączących; komórki ,wiązki włókien i mięsni. Oraz w ścięgnach, wiązadłach, kościach , chrząstkach, naczyniach krwionośnych i organach.
Tkanka łączna śródmięśniowej przestrzeni i wewnątrzmięśniowa zawierą 3 białka; kolagen i elastynę i rtetikulinę.
Stanowią one kilka procent ogólnej zawartości białek w mięsie. Udział tych białek w mięsie zalezy od sposobu odżywiania, wieku, warunku chowu, gatunku ziwerzecia, rodzaju mięśnia, czasu i warunków przechowywania zwierzęcia.
Kolagen zalicza się do glikoprotein, stanowi on główny składnik międzykomórkowej tkanki łącznej w mięśniach cząsteczka kolagenu jest najdłuższą wśród poznanych dotychczas cząsteczek białek fibrylarnych.
Cząsteczkę kolagenu tworzą trzy polipeptydowe łańcuchy różnice się składek aminokwasowym i oznaczane są symbolami alfa 1 alfa 2 alfa 3.
Łańcuchy te zbudowane są w 96 procentach z tri peptydowych fragmentów.
W około 33% tych peptydów X stanowi prolina, a Y hydroksyprolina.
W cząsteczce kolagenu wyróżnić można 3 obszary, środkowy- hel iksowy, oraz dwa boczne obszary N- i C- końcowe o masie cząsteczkowej 15-20 ..
Kolagen tworzy się z prokolagenu po odzieleniu od pierwotnej cząsteczki części obszarów globularnych N-i C- pro peptydów na skutek działania prokolagenaz,
Wówczas pozostałe fragmenty cząsteczek ulegają spontanicznej polimeryzacji , której wynikiem SA fibryle. Cząsteczki pro kolagenu łączą się jednocześnie szeregowo i równolegle.
Badania wykazaly ze do utworzenia fibryli wystarczając jest usunięcie jedynie -0 propeptydu.
Degradację olegenu mżna przeprowadzić przez działanie kolagenozami pochodzenia bakteryjnego i zwierzęcego w środowisku obojętnym lub lekko zasadowym w obecności jonów cynku i wapnia.
Podczas ogrzewania nierozpuczalne włokna kolagenowe ulegają deformacji, staja się elastyczne i przeźroczysto szkliste.
Wykazują one mikroskopowo homogenną strukturę. W wypadku ssaków proces ten zachodzi w temperaturze powyżej 60*C.
Kolagen nawet silnie usueciowiony ogrzewany w wodzie pęcznieje, a po zniszczeniu wszystkich poprzecznych wiązan przechodzi w rozpuszczalną w wodzie żelatynę. Jest to długotrwały proces przebiegający w temp 60-95*C. żelatynę tworzą fragmenty ppojednyczych łańcuchów pro kolagenu o różnej masie cząsteczkowej.
Elastyna jest obecna głównie w elastycznych włoknach wewnątrzmiesniowej tkanki łącznej,ścięgnach, wiązadłach ora ściankach większych naczyń krwionośnych. Stanowi ona około 5% składników fibrylarnych tkanki łącznej.
Retikulina jest mukoproteiną. Podobnie jak kolagen tworzy pofałdowane cienkie fibryle w endomisium. Uwaza się ją za specyficzna formę kolagenu, lub za jego pochodną.
Kolagen i retikulina wykazuje podobieństwo okresowosci ultrastruktury i poprzecznych wiązań…
NIEBIAŁKOWE związki azotowe występujące w mięśniach to
Wolne aminokwasy,
Dipepeptydy ,takie jak karnozyna zawierające beta-alalinę i histydynę , an seryna-N-metylokarnyzyna, melanina- metylohistydylo-beta-alanina.
- tri peptyd glutation- gama- glutamylocysteinylogicyna
-kreatyna
-kreatynina
SACHARYDY mają duże znaczenie z uwagi na ich rolę w przemianach, które zachodzą w mięśniach zwierząt za życia i po śmierci oraz z uwagi na funkcje strukturalne.
W mięśniach wystepuje zapasowy polisacharyd o rozgałęzionej strukturze zwany glikogenem lub skrobią zwierzęca.ponadto w mniejszych ilościach wystepuje glikoza, ryboza i pośrednie produkty glikolizy.
Glikogen jest zlokalizowany w sarkopoplaźmie oraz w miofibrylach. Jest on ważnym źródłem energetycznymj w mięśniach, jego zawartośc ksztaltuje się na poziomie 0,3-2% zaleznie od pracy mięsni i fizjologicznego stanu organizmu.
W czasie pracy glikogen ulega przemianie do kwasu mlekowego, a w cyklu Krebsa do dwutlenku węgla i wody. Glokolizie beztlenowej glikogenu ulega również po śmierci zwierząt.
Enzymy takie jak amylazy i maltazy hydrolizują glikogen.
W zależności od zawartości glikogenu następuje uletnianie tkanek. Jesto to wazne gdyż wiąże się ze zdolnością chłonięcia i utrzymywaniu wody, a to z kolei rzutuje na wydajność produktów
FOSFORANY ORGANICZNE. Do tej gr związków należą kwasy nukleinowe i nukleotydy.
KWAS RNA występuje w rybosomach i DNA w jądrach komórkowych.
Z praktycznego punktu widzenia ważne są nukleotydy adeninowe zarówno te które pełnią ważne funkcje w żywych organizmach, jak i produkty rozkładu kwasów nukleinowych.
ATP jest głównym ogniwem procesu przenoszenia energii, Przemiany ATP w mięśniach żywych i martwych zwierząt przebiegają w kilku kierunkach.
Główna reakcja jednak polega na przenoszeniu końcowej reszty fosforanowej na inne związki. W reakcji tej wyzwala się energia, która jest wykorzystywana albo do pracy mięsni lub w tworzeniu wysokoenergetycznych związków.
SUBSTANCJE MINERALNE. Zawartość substancji mineralnych w mięsie wynosi 1%. Większość substancji mineralnych rozpuszcza się w wodzie, a w mięsie występuje w postaci jonowej.
Ważniejsze pierwiastki występujące w mięsie to; wapń, magnez, sód, siarka, fosfor, żelazo, mangan, nikiel, kobalt, fluor, jod. Dwa ostatnie z wymienionych występują głownie w rybach morskich.
Jony potasu sodu, magnezu wapnia odgrywają dużą rolę w otrzymaniu ciśnienia osmotycznego i równowagi elektrostatycznej zarówno wewnątrz jak i na zewnątrz komórki.
Jony Ca, Mg i K uczestniczą w skurczu i rozkurczu mięsni. Jony K wpływa na zmniejszenie przepuszczalności błon.
Żelazo jest zawarte w Mio- i hemoglobinie.
Jony Ca, Mg, Mn, Zn, Co, i Ni są aktywatorami wielu enzymów mięśniowych.
WITAMINY:
Duża rolę odgrywają witaminy z grupy B- w mięśniach, a jeśli chodzi o tłuszcz; witaminy z grupy : D, A , E.
28 maj egzamin !!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!!