Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Wyznaczana jest ona przez kolejność nukleotydów budujących cząsteczkę DNA. Wiele białek po zsyntetyzowaniu ulega jednak dalszej obróbce.
Na strukturę drugorzędowa wpływają głównie właściwości płaskich wiązań peptydowych.
• α- helisa – ma charakter dipolowy, tzn. niepolarny rdzeń otaczają polarne grupy boczne ułożeniu heliakalnie po zewnętrznej stronie. W białkach występują głównie helisy prawoskrętne. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi powstającymi między grupą CO aminokwasu, a grupą NH aminokwasu oddalonego o cztery reszty aminokwasowe. Na jeden obrót helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, natomiast skok helisy wynosi 0,54 nm. Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100° wokół osi;
• β-harmonijka (β- kartka) – przyjmuje rozciągnięty kształt. Odległość pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami jest 2x większa. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi tworzącymi się pomiędzy grupami CO i NH aminokwasów leżących w jednej płaszczyźnie. Może być ona utworzona przez kilka łańcuchów polipeptydowych ułożonych w jednym kierunku lub w kierunku przeciwnym.
Struktura trzeciorzędowa – ogolne rozmieszczenie i powiązanie różnych regionów i domen oraz poszczególnych reszt aminowych pojedynczym łańcuchu polipeptydowym. powstaje się w wyniku tworzenia się wiązań (innych niż wodorowe) pomiędzy aminokwasami – np. mostków solnych lub mostków dwusiarczkowych.
Struktura czwartorzędowa charakteryzuje białka składające się z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonymi wiązaniami innymi niż kowalencyjne. Stabilizują je wiązania wodorowe i elektrostatyczne utworzone między resztami aminowymi na powierzchni łańcuchów polipeptydowych (oligomery), czyli złożone z kilku podjednostek.
Klasyfikacja na podstawie rozpuszczalności
Stosowana w zawężonej postaci gdyż podział nie może być przeprowadzony jedynie na podstawie rozpuszczalności w wodzie i roztworach soli
Albuminy –rozp. W wodzie i roztworach soli Globuliny- słabo rozpuszczalne w wodzie ale dobrze w roztworach soli Prolaminy – rozpuszczalne w 70-80% etanolu, nierozpuszczlne w wodzie i etanolu absolutnym Histony – rozpuszczalnie w roztworach soli Skleroproteiny – nierozpuszczalne (glicyna, alanina, prolina)
Klasyfikacja na podstawie kształtu (na podstawie ich długości i szerokości)
Bialka globularne – wartość tego stosunku jest mniejsza, łańcuchy pofałdowane i ściśle zawinięte. Insulina, albuminy, globuliny wiele enzymów Białka włókienkowe –wartość stosunków osiowych jest wieksza, zawieraja odcinki łańcuchów śrubowo zwinięte lub w heliks. Kreatyna, miozyna, kolagen
Klasyfikacja na podstawie czynności
Strukturalne – kolagen, elastyna, kreatyny Katalityczne (enzymy) Transportowe – albumina, hemoglobina, transferryna
Klasyfikacja na podstawie struktury trójwymiarowej – obecna lub brak struktury czwartorzędowej, oraz podobieństwa wykryte głównie przez krystalografię promieniami X dostarczają podstawy do klasyfikacji białek |
Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Wyznaczana jest ona przez kolejność nukleotydów budujących cząsteczkę DNA. Wiele białek po zsyntetyzowaniu ulega jednak dalszej obróbce.
Na strukturę drugorzędowa wpływają głównie właściwości płaskich wiązań peptydowych.
• α- helisa – ma charakter dipolowy, tzn. niepolarny rdzeń otaczają polarne grupy boczne ułożeniu heliakalnie po zewnętrznej stronie. W białkach występują głównie helisy prawoskrętne. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi powstającymi między grupą CO aminokwasu, a grupą NH aminokwasu oddalonego o cztery reszty aminokwasowe. Na jeden obrót helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, natomiast skok helisy wynosi 0,54 nm. Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100° wokół osi;
• β-harmonijka (β- kartka) – przyjmuje rozciągnięty kształt. Odległość pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami jest 2x większa. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi tworzącymi się pomiędzy grupami CO i NH aminokwasów leżących w jednej płaszczyźnie. Może być ona utworzona przez kilka łańcuchów polipeptydowych ułożonych w jednym kierunku lub w kierunku przeciwnym.
Struktura trzeciorzędowa – ogolne rozmieszczenie i powiązanie różnych regionów i domen oraz poszczególnych reszt aminowych pojedynczym łańcuchu polipeptydowym. powstaje się w wyniku tworzenia się wiązań (innych niż wodorowe) pomiędzy aminokwasami – np. mostków solnych lub mostków dwusiarczkowych.
Struktura czwartorzędowa charakteryzuje białka składające się z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonymi wiązaniami innymi niż kowalencyjne. Stabilizują je wiązania wodorowe i elektrostatyczne utworzone między resztami aminowymi na powierzchni łańcuchów polipeptydowych (oligomery), czyli złożone z kilku podjednostek.
Klasyfikacja na podstawie rozpuszczalności
Stosowana w zawężonej postaci gdyż podział nie może być przeprowadzony jedynie na podstawie rozpuszczalności w wodzie i roztworach soli
Albuminy –rozp. W wodzie i roztworach soli Globuliny- słabo rozpuszczalne w wodzie ale dobrze w roztworach soli Prolaminy – rozpuszczalne w 70-80% etanolu, nierozpuszczlne w wodzie i etanolu absolutnym Histony – rozpuszczalnie w roztworach soli Skleroproteiny – nierozpuszczalne (glicyna, alanina, prolina)
Klasyfikacja na podstawie kształtu (na podstawie ich długości i szerokości)
Bialka globularne – wartość tego stosunku jest mniejsza, łańcuchy pofałdowane i ściśle zawinięte. Insulina, albuminy, globuliny wiele enzymów Białka włókienkowe –wartość stosunków osiowych jest wieksza, zawieraja odcinki łańcuchów śrubowo zwinięte lub w heliks. Kreatyna, miozyna, kolagen
Klasyfikacja na podstawie czynności
Strukturalne – kolagen, elastyna, kreatyny Katalityczne (enzymy) Transportowe – albumina, hemoglobina, transferryna
Klasyfikacja na podstawie struktury trójwymiarowej – obecna lub brak struktury czwartorzędowej, oraz podobieństwa wykryte głównie przez krystalografię promieniami X dostarczają podstawy do klasyfikacji białek |
Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Wyznaczana jest ona przez kolejność nukleotydów budujących cząsteczkę DNA. Wiele białek po zsyntetyzowaniu ulega jednak dalszej obróbce.
Na strukturę drugorzędowa wpływają głównie właściwości płaskich wiązań peptydowych.
• α- helisa – ma charakter dipolowy, tzn. niepolarny rdzeń otaczają polarne grupy boczne ułożeniu heliakalnie po zewnętrznej stronie. W białkach występują głównie helisy prawoskrętne. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi powstającymi między grupą CO aminokwasu, a grupą NH aminokwasu oddalonego o cztery reszty aminokwasowe. Na jeden obrót helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, natomiast skok helisy wynosi 0,54 nm. Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100° wokół osi;
• β-harmonijka (β- kartka) – przyjmuje rozciągnięty kształt. Odległość pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami jest 2x większa. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi tworzącymi się pomiędzy grupami CO i NH aminokwasów leżących w jednej płaszczyźnie. Może być ona utworzona przez kilka łańcuchów polipeptydowych ułożonych w jednym kierunku lub w kierunku przeciwnym.
Struktura trzeciorzędowa – ogolne rozmieszczenie i powiązanie różnych regionów i domen oraz poszczególnych reszt aminowych pojedynczym łańcuchu polipeptydowym. powstaje się w wyniku tworzenia się wiązań (innych niż wodorowe) pomiędzy aminokwasami – np. mostków solnych lub mostków dwusiarczkowych.
Struktura czwartorzędowa charakteryzuje białka składające się z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonymi wiązaniami innymi niż kowalencyjne. Stabilizują je wiązania wodorowe i elektrostatyczne utworzone między resztami aminowymi na powierzchni łańcuchów polipeptydowych (oligomery), czyli złożone z kilku podjednostek.
Klasyfikacja na podstawie rozpuszczalności
Stosowana w zawężonej postaci gdyż podział nie może być przeprowadzony jedynie na podstawie rozpuszczalności w wodzie i roztworach soli
Albuminy –rozp. W wodzie i roztworach soli Globuliny- słabo rozpuszczalne w wodzie ale dobrze w roztworach soli Prolaminy – rozpuszczalne w 70-80% etanolu, nierozpuszczlne w wodzie i etanolu absolutnym Histony – rozpuszczalnie w roztworach soli Skleroproteiny – nierozpuszczalne (glicyna, alanina, prolina)
Klasyfikacja na podstawie kształtu (na podstawie ich długości i szerokości)
Bialka globularne – wartość tego stosunku jest mniejsza, łańcuchy pofałdowane i ściśle zawinięte. Insulina, albuminy, globuliny wiele enzymów Białka włókienkowe –wartość stosunków osiowych jest wieksza, zawieraja odcinki łańcuchów śrubowo zwinięte lub w heliks. Kreatyna, miozyna, kolagen
Klasyfikacja na podstawie czynności
Strukturalne – kolagen, elastyna, kreatyny Katalityczne (enzymy) Transportowe – albumina, hemoglobina, transferryna
Klasyfikacja na podstawie struktury trójwymiarowej – obecna lub brak struktury czwartorzędowej, oraz podobieństwa wykryte głównie przez krystalografię promieniami X dostarczają podstawy do klasyfikacji białek |
Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Wyznaczana jest ona przez kolejność nukleotydów budujących cząsteczkę DNA. Wiele białek po zsyntetyzowaniu ulega jednak dalszej obróbce.
Na strukturę drugorzędowa wpływają głównie właściwości płaskich wiązań peptydowych.
• α- helisa – ma charakter dipolowy, tzn. niepolarny rdzeń otaczają polarne grupy boczne ułożeniu heliakalnie po zewnętrznej stronie. W białkach występują głównie helisy prawoskrętne. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi powstającymi między grupą CO aminokwasu, a grupą NH aminokwasu oddalonego o cztery reszty aminokwasowe. Na jeden obrót helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, natomiast skok helisy wynosi 0,54 nm. Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100° wokół osi;
• β-harmonijka (β- kartka) – przyjmuje rozciągnięty kształt. Odległość pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami jest 2x większa. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi tworzącymi się pomiędzy grupami CO i NH aminokwasów leżących w jednej płaszczyźnie. Może być ona utworzona przez kilka łańcuchów polipeptydowych ułożonych w jednym kierunku lub w kierunku przeciwnym.
Struktura trzeciorzędowa – ogolne rozmieszczenie i powiązanie różnych regionów i domen oraz poszczególnych reszt aminowych pojedynczym łańcuchu polipeptydowym. powstaje się w wyniku tworzenia się wiązań (innych niż wodorowe) pomiędzy aminokwasami – np. mostków solnych lub mostków dwusiarczkowych.
Struktura czwartorzędowa charakteryzuje białka składające się z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonymi wiązaniami innymi niż kowalencyjne. Stabilizują je wiązania wodorowe i elektrostatyczne utworzone między resztami aminowymi na powierzchni łańcuchów polipeptydowych (oligomery), czyli złożone z kilku podjednostek.
Klasyfikacja na podstawie rozpuszczalności
Stosowana w zawężonej postaci gdyż podział nie może być przeprowadzony jedynie na podstawie rozpuszczalności w wodzie i roztworach soli
Albuminy –rozp. W wodzie i roztworach soli Globuliny- słabo rozpuszczalne w wodzie ale dobrze w roztworach soli Prolaminy – rozpuszczalne w 70-80% etanolu, nierozpuszczlne w wodzie i etanolu absolutnym Histony – rozpuszczalnie w roztworach soli Skleroproteiny – nierozpuszczalne (glicyna, alanina, prolina)
Klasyfikacja na podstawie kształtu (na podstawie ich długości i szerokości)
Bialka globularne – wartość tego stosunku jest mniejsza, łańcuchy pofałdowane i ściśle zawinięte. Insulina, albuminy, globuliny wiele enzymów Białka włókienkowe –wartość stosunków osiowych jest wieksza, zawieraja odcinki łańcuchów śrubowo zwinięte lub w heliks. Kreatyna, miozyna, kolagen
Klasyfikacja na podstawie czynności
Strukturalne – kolagen, elastyna, kreatyny Katalityczne (enzymy) Transportowe – albumina, hemoglobina, transferryna
Klasyfikacja na podstawie struktury trójwymiarowej – obecna lub brak struktury czwartorzędowej, oraz podobieństwa wykryte głównie przez krystalografię promieniami X dostarczają podstawy do klasyfikacji białek |
Struktura pierwszorzędowa to sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Wyznaczana jest ona przez kolejność nukleotydów budujących cząsteczkę DNA. Wiele białek po zsyntetyzowaniu ulega jednak dalszej obróbce.
Na strukturę drugorzędowa wpływają głównie właściwości płaskich wiązań peptydowych.
• α- helisa – ma charakter dipolowy, tzn. niepolarny rdzeń otaczają polarne grupy boczne ułożeniu heliakalnie po zewnętrznej stronie. W białkach występują głównie helisy prawoskrętne. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi powstającymi między grupą CO aminokwasu, a grupą NH aminokwasu oddalonego o cztery reszty aminokwasowe. Na jeden obrót helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, natomiast skok helisy wynosi 0,54 nm. Każda reszta aminokwasowa jest przesunięta w stosunku do sąsiedniej o 0,15 nm wzdłuż osi helisy i obrócona o 100° wokół osi;
• β-harmonijka (β- kartka) – przyjmuje rozciągnięty kształt. Odległość pomiędzy sąsiadującymi aminokwasami jest 2x większa. Struktura ta stabilizowana jest wiązaniami wodorowymi tworzącymi się pomiędzy grupami CO i NH aminokwasów leżących w jednej płaszczyźnie. Może być ona utworzona przez kilka łańcuchów polipeptydowych ułożonych w jednym kierunku lub w kierunku przeciwnym.
Struktura trzeciorzędowa – ogolne rozmieszczenie i powiązanie różnych regionów i domen oraz poszczególnych reszt aminowych pojedynczym łańcuchu polipeptydowym. powstaje się w wyniku tworzenia się wiązań (innych niż wodorowe) pomiędzy aminokwasami – np. mostków solnych lub mostków dwusiarczkowych.
Struktura czwartorzędowa charakteryzuje białka składające się z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonymi wiązaniami innymi niż kowalencyjne. Stabilizują je wiązania wodorowe i elektrostatyczne utworzone między resztami aminowymi na powierzchni łańcuchów polipeptydowych (oligomery), czyli złożone z kilku podjednostek.
Klasyfikacja na podstawie rozpuszczalności
Stosowana w zawężonej postaci gdyż podział nie może być przeprowadzony jedynie na podstawie rozpuszczalności w wodzie i roztworach soli
Albuminy –rozp. W wodzie i roztworach soli Globuliny- słabo rozpuszczalne w wodzie ale dobrze w roztworach soli Prolaminy – rozpuszczalne w 70-80% etanolu, nierozpuszczlne w wodzie i etanolu absolutnym Histony – rozpuszczalnie w roztworach soli Skleroproteiny – nierozpuszczalne (glicyna, alanina, prolina)
Klasyfikacja na podstawie kształtu (na podstawie ich długości i szerokości)
Bialka globularne – wartość tego stosunku jest mniejsza, łańcuchy pofałdowane i ściśle zawinięte. Insulina, albuminy, globuliny wiele enzymów Białka włókienkowe –wartość stosunków osiowych jest wieksza, zawieraja odcinki łańcuchów śrubowo zwinięte lub w heliks. Kreatyna, miozyna, kolagen
Klasyfikacja na podstawie czynności
Strukturalne – kolagen, elastyna, kreatyny Katalityczne (enzymy) Transportowe – albumina, hemoglobina, transferryna
Klasyfikacja na podstawie struktury trójwymiarowej – obecna lub brak struktury czwartorzędowej, oraz podobieństwa wykryte głównie przez krystalografię promieniami X dostarczają podstawy do klasyfikacji białek |