Poubojowe przemiany mięsa:
Przemiany węglowodanów: beztlenowy metabolizm glikogenu do kw mleko, zakwaszenie mięsa z pH 7.3 – 7.5 do pH 5.4 (zakwaszenie końcowe), unieczynnienie enz.glikolitycznych. Zakwasz końcowe zależy od: gat zwierzęcia (↓pH przebiega najszybciej u Su i Bo, →Eq→Ov); stanu wykrwawienia zw (pełne zakwasz możliwe jest tylko przy całkowit wykrw),
Znaczenie zakwaszenia: hig – bakteriostat, przemiany białek
Przemiany nukleotydów- Stęż. pośmiertne→ utrata homeostazy mięśni (↓ temp, ciś osmot, potencjału oksydoredukcyjnego), uruchomienie ATP-azy sarkoplazmatycznej, skurcz mięśni z udziałem ATP. Całkowite wyczerpanie rezerw energet mm (fosfokreatyna i glikogen), wyczerpanie ATP, trwałe i nieodwracalne powiązanie filamentów grubych i cienkich – stężenie pośmiertne. O intensywności stężenia pośmiertnego decyduje: rodzaj mm (mim pracujące intensywnie wykazują ↑ stężenie pośmiertne), otłuszczenie tuszy (im ↑, tym ↓ stopień stężenia), temp otoczenia (w temp przechowywania mięsa 15°C stopień stęż jest↓, ↓ temp (zwłaszcza mrożenie) wywołują tzw. szok chłodniczy, powodujący bardzo silny skurcz mięśni). Znaczenie stęż pośm: silne stęż pośm niekorzystnie wpływa na kruchość mięsa
Przemiany białek- Denaturacja. →spowodowana poubojowym zakwasz mięśni i zależy od rodzaju białek tk mięśniowej (dotyczy głównie białek sarkoplazmy oraz mioglobiny). Stopień denaturacji białek mięśni zależy od: wielkości i szybkości ↓ pH (im niższe pH, tym większy stopień denaturacji
szybki spadek pH, wywołujący ↑ temp, powoduje głębokie zmiany denaturacyjne), temp środowiska.
Autoliza→ wywoływana przez endogenne enz proteolityczne tk mięśniowej kalpainy. Szybkość zależy głównie od: pH (w ↓ pH dochodzi do uwalniania jonów Ca+2 co sprzyja działaniu endogennych proteinaz), temp (im ↑, tym ↑ tempo proteolizy). Autoliza powoduje: ↑ pH mięsa i kruchości, zwiększone wiązanie wody,↑ ilości niskocząst subst smakowo – zapach w mięsie.
Kalpainy - µ-kalpainy – aktywne w ↓ mikromolowych stężeniach Ca+2, - m-kalpainy – aktywowane stężeniami Ca+2 rzędu milimolowego, - kalpastatyna – inhib akt proteolitycznej kalpain. Trawią niektóre białka linii Z, nie trawią aktyny, miozyny. M-kalpainy i µ-kalpainy trawią te same białka mięśniowe . Ze względu na faktyczne stęż Ca+2 w mięśniu bardziej prawdopodobne wydaje się obecnie, że w proteolizie uczestniczą µ-kalpainy, chociaż akt m-kalpain utrzymuje się znacznie dłużej post-mortem, niż akt µ-kalpain. ↑ poziom kalpastatyny jest związany z obniżoną kruchością mięsa. Różnice w kruchości pomiędzy tuszami cechującymi się różnym poziomem kalpastatyny mogą osiągać 40%. Monitorowanie poziomu kalpastatyny w tuszy pozwala przewidzieć stopień kruchości mięsa. Określanie kruchości mięsa: Test Warnera-Bratzlera określa cięŜar zdolny do przecięcia 1cm3 mięsa - polędwica: 2.6kg, - rozbratel: 5.3kg. Test organoleptyczny
Na kruchość mięsa wpływa: - stres przedubojowy – DFD (Dark Firm Dry) i PSE (Pale Soft Exudative), - wiek zwierząt (młodsze mają wyższy poziom kalpain), - przebieg procesu dojrzewania
Polepszenie procesu dojrzewania można uzyskać poprzez: - iniekcję wit D3 – 7.5 milionów IU wit. D3 na 7 dni przed ubojem pozwala na 26% zwiększenie kruchości mięsa (zysk 1kg w teście Warnera-Bratzlera). Prawdopodobnie wit D przyczynia się do ↑ stęż Ca+2 w mięśniach, co sprzyja
aktywności kalpain., - doustne podawanie CaCl2 przed ubojem – zysk 1kg w teście Warnera-Bratzlera
Odchylenia jakościowe mięsa: Miopatie stresowe są dziedziczne wywołane przez uszkodzenia mech przemian energet(uszkodz struktur odpowiedzialnych za proc fosforylacji we włóknach mm, zmiany w wydzielaniu horm, objawiające się ↑ wrażliwością na stresy)
PSS – Porcine Stress Syndrome- dziedziczna wada występująca gł u świń, - może doprowadzić do śmierci w czasie transportu, - po uboju na skutek nieprawidłowych przemian składn. mięśni (PSE) bardzo często prowadzi do uzyskania mięsa o obniżonej wartości.
PSE może dotyczyć również świń nie obciążonych syndromem PSS- PSE występuje ze szczególnym nasileniem w miesiącach letnich, a wtedy jego częstość sięga 30% populacji świń, w tym również świń bez PSS. W pozostałym okresie częstość PSE może sięgać jedynie 5%. Mięso PSE uzyskane od świń obciążonych syndromem PSS różni się od mięsa od świń bez PSS. W odróżnieniu od osobników zdrowych niekorzystne procesy są wyzwalane przez stosunkowo niewielkie stresy. Bezpośrednio miopatie wywoływane są przewozem zwierząt, gromadzeniem pochodzących z różnych środowisk przed ubojem oraz oszałamianiem przedubojowym.
Syndrom PSE (Pale, Soft, Exudative) Objawia się: bladą, szarobiaławą lub szarożółtą barwą mięsa, miękką konsyste i podatnością mięsa na przebijanie, znaczną wodnistością mięsa. Przemiany poubojowe mięsa PSE: gwałtowny przebieg beztlenowej glikogenolizy, szybkie nagromadzenie znacznych ilości kw mlek, co wywołuje szybki spadek pH: po 45 – 60 min. osiąga wartość 5.3 – 5.5 (w normalnym mięsie: 6.8 – 7.0), ↑ temp do wartości 41.5 – 43°C (w normalnym mięsie 40 – 40.5°C), denaturacja i wytrącenie białek sarkoplazmy prowadząca do obniżenia zdolności wiązania wody przez mięso, denaturacja mioglobiny i balda barwa mięsa, brak kruchości mięsa, zwiększone ubytki masy mięsa po zabiegach termicznych, brak soczystości (wrażenie suchości) mięsa. Syndrom PSE występuje przede wszystkim u świń (15-30%), ale także u młodych męskich osobniów bydła (8%) i ok. 20% drobiu rzeźnego
Syndrom DFD (Dark, Firm, Dry) objawia się: ciemną, czerwoną barwą mięsa, zbitą konsystencją mięsa, małą czynną wodnistością tkanki, dającą wrażenie suchości.
Zmiany w mięsie DFD: w tego rodzaju mięśniach jeszcze przed ubojem zachodzi gwałtowna glikogenoliza, wytworzenie i usunięcie przez krwioobieg kw mlek, nie dochodzi do odbudowy glikogenu, w chwili uboju mięśnie zawierają małe ilości ATP, glikogenu i kw mlek, a ↑ pH, po uboju brak jest zakwaszenia mięsa, pH utrzymuje się w okolicach 6.2, ↑ pH przyczynia się do silnego wiązania wody przez mięśnie, mięso ma twardą konsystencję, jest suche w wyglądzie, w wyniku napęcznienia włókien m, barwa mięsa jest ciemna, ↑ pH powoduje brak akt endogennych proteinaz i nie dochodzi do dojrzewania mięsa, jest ono twarde,brak zakwaszenia poubojowego odbija się na zwiększonej podatności mięsa DFD na rozkład gnilny.
Rozkład mięsa.- Gnicie to rozkład niskocząstecz subst wchodzących w skład mięsa: aa, cukrów, nukleotydów, wit. Gnicie objawia się zmianami: utratą czerwonej barwy mięsa, pojawieniem się kleistości, odchyleniami zapachu, smaku i tekstury mięsa.W wyniku gnicia wytwarza się: siarkowodór, amoniak, metan, indol, skatol, merkaptany, kw tłuszcz, aminy.
Degradacja białek jest wynikiem działania egzogennych enz proteolitycznych bakterii.
Rozkład mięsa zachodzi etapowo: faza zatrzymania (kolonizacja i adaptacja mikroflory), f. logarytmicznego wzrostu drobnoustr (zachodzi tylko w soku mięśniowym i prowadzi do wytworzenia końcowych produktów gnicia), produkcja proteinaz przez drobnoustroje i degradacja białek. W trakcie rozkładu mięsa zachodzi szereg reakcji przemian aminokwasów: dekarboksylacja - prowadzi do wytworzenia amin: histaminy, kadaweryny, tyraminy, putrescyny. Dezaminacja – prowadzi do powstania amoniaku oraz ketokwasów i kw tłuszcz, specyficzny rozkład aminokwasów – z cysteiny i metioniny powstają merkaptany i H2S. Z tryptofanu powstają indol i skatol.
Źródła zakażeń mięsa: przeżyciowe (związane z procesami trawienia), ubojowe (przez ranę ubojową, przez wytworzenie się podciś w ukł krwionośnym i zasysanie zanieczyszczonej krwi z powierzchni ciała), poubojowe (źródłem zanieczyszczeń jest głównie powierzchnia ciała zwierzęcia, przypadki otwarcia pp oraz narzędzia i ręce personelu ubojowego).
Wzrost drobnoustrojów w mięsie: f. zatrzymania: liczba kom nie zmienia się, drobnoustr adaptują się do środ, f. logarytmiczna: kom ulegają intensywnym podziałom. Szybkość wzrostu mikroflory w tej fazie zależy od: czasu trwania jednej generacji, wielkości zakażenia wyjściowego. F. nasycenia: liczba drobnoust osiąga maksymalną koncentrację, F. ubytku: liczba drobnoustrojów ↓się w wyniku nagromadzenia produktów przemiany materii i wyczerpania skł pokarmowych. W mięsie długość fazy zatrzymania określa pełną przydatność spożywczą mięsa. Faza logarytmiczna określa początek rozkładu gnilnego.
Czynniki rozwoju drobnoustrojów w mięsie: wpływ stanu fiz mięsa (trwałość mięsa jest najwyższa w całych tuszach, rozdrobnienie sprzyja zniszczeniu nat barier ochronnych i rozwojowi mikroflory), wpływ temp(optymalna temp wzrostu dla danego typu drobnoustroju sprzyja jego namnożeniu. Gwałtowne obniżenie temp do 0 - 2°C powoduje redukcję liczby Żywych kom bakterii). wpływ zawartości wody (decydującym czynnikiem wzrostu mikroflory jest akt wodna będąca wykładnikiem ciś osmot danego środowiska. Im ↑ tym lepsze warunki do rozwoju drobnoust). potencjał oksydoredukcyjny (zależy on od obecności utleniaczy i reduktorów w mięsie, poj buforowej, ciś parcjalnego tlenu w środowisku zew. Po śmierci następuje ↑wartości potencjału oksydoredukcyjnego, co sprzyja rozwojowi bakterii. Ich wzrost można zaham ograniczając dostęp tlenu lub stosując substancje redukujące), wpływ pH (optimum pH dla większości bakterii wynosi ok. 7.0 ↓ wartości pH środowiska (zakwaszenie poubojowe) powoduje zaham rozwoju mikroflory. Granicznąwartością przydatności mięsa do przechowywania jest pH 6.4)
Skład chemiczny mięsa:
Woda: - Zawartość wody w mięsie 65 – 80% i w 90% zawarta jest we włóknach mięśniowych. * Wodę w mięśniach utrzymują białka. Ze względu na rodzaj sił utrzymujących wodę w mięsie można ją zróżnicować na hydratacyjną i strukturalną Białko: - zawiera około 18% białka. Najwięcej białka w miofibryllach – 9 .5% i w sarkoplazmie – 6%.* Białka miofibryli: miozyna, aktyna, białka regulacyjne – tropomiozyna, troponina, a -aktynina, b- aktynina. * Białka sarkoplazmy to mioglobina, białka enzymatyczne. * Białka zrębowe – kolagen i elastyna. - Kolagen składa się z długich włókien zbudowanych z łańcuchów polipeptydowych tworzących charakterystyczną helisę, zawiera hydroksyprolinę i bardzo dużo reszt glicyny, proliny i alaniny. Jest glikoproteiną. Pęcznieje w wodzie po podgrzaniu przechodzi w żelatynę. Surowy kolagen rozkładają enzymy drobnoustrojów tzw. kolagenazy min. kolagenaza Clostridium oraz niektóre katepsyny i kolagenazy zwierząt. - Elastyna zawiera znaczne ilości hydrofobowych aminokwasów, jest w zasadzie nierozpuszczalna w wodzie, nie pęcznieje, jest rozkładana przez trzustkowe elastazy i enzymy roślinne (bromelaina, papaina) Endogenne E mięsa katalizują głównie procesy rozpadu po śmierci zwierzęcia. E przemian nukleotydów: ATPazy, dezaminazy ADP i AMP, kinaza kreatynowa i adenylowa. Proteinazy: katepsyny (cysteinowe – B, C, H, L, aspartylowe – A, D, E), calpainy (CANP) – obojętne proteinazy aktywowane wapniem. E glikolityczne: występują głównie w sarkoplazmie (stanowią 70% masy białek sarkoplazmatycznych), są to enzymy przeprowadzające rozkład glikogenu i glikolizę. E lipolityczne: lipazy i fosfolipazy. Niebiałkowe związki azotowe: * Kreatyna. * RNA, DNA * Nukleotydy. * Peptydy: karnozyna, anseryna, glutation. * Aminokwasy, aminy. Tłuszcz: Około 3%. Węglowodany: Glikogen – zawartość waha się w granicach 0.5- 1.3%. Na jego ilość w mięśniach wpływają rodzaj mięśnia, gatunek i wiek zwierzęcia, jego kondycja i postępowanie przedubojowe. Witaminy. Mięso zawiera przede wszystkim wit rozp w H2O: B1, B2, B6, B12, kwas pantotenowy i kwas foliowy, których poziom jest w stanie pokryć dzienne zapotrzebowanie człowieka. Wit rozp w tłuszczach jest w mięsie wyraźnie mniej. Johan Gustav Christoffer Thorsager Kjeldahl- standard oznaczania azotu we wszystkich rodzajach próbek żywności np. w mleku, serach, wyrobach mięsnych, piwie, ziarnach, mące. Mineralizacja w metodzie Kjeldahla przekształca związki zawierające azot (białka, aminy, związki organiczne) w związki amonowe Białko ® ogrzewanie w H2SO4 ® NH3; NH3 + H2SO4 ® (NH4)2SO4 Po dodaniu ługu, związki te wydzielają wolny amoniak, który jest usuwany przez destylację i następnie miareczkowany
Aparat Parnasa – Wagnera (NH4)2SO4 + 2NaOH ® Na2SO4 + 2H2O + 2 NH3; H3BO3 + NH4 + ® NH4H2BO3 + H2O; NH4H2BO3 + HCl ® HN3Cl + H3BO3 Metoda SOXHLETA
ODCHYLENIA SMAKOWO-ZAPACHOWEZależne od żywienia:
Trzoda chlewna- Tanowo-rybny smak i zapach mięsa, miękka konsystencja, szarożółte zabarwienie – mączki i odpady rybne, makuchy roślin oleistych;
Krowy i owce mięso o zapachu świńskiego kału – wyłączne podawanie koniczyny greckiej woń jełczejącego tłuszczu – wytłoki i liście buraczane lub żywienie sfermentowaną kiszonką z buraków pastewnych Zapach płciowy: Androgeny Feromony
Następstwo chorób: Zapach kałowy – wzdęcia, zapalenie macicy, ropowice, acetonemia; Zapach i smak moczowy, amoniakalny – schorzenia nerek, zapalenie osierdzia i otrzewnej, a także ubój przemęczonych zwierząt; Zapach słodki, odrażający – żółtaczka, schorzenia wątroby, ubój przed porodem, zatrzymanie płodów, zapalenie macicy; Zapach jełczejącego masła albo gnilny – szelestnica, obrzęk złośliwy. Nienormalna, nieprzyjemna woń mięsa – przewlekle schorzenia wątroby, duże zarobaczenie zwierząt. Odchylenia polekowe: Farmaceutyki o silnych właściwościach smakowych lub zapachowych podawane zwierzętom na krótko przed ubojem Odchylenia adsorpcyjne: Przetrzymywanie zwierząt bezpośrednio przed ubojem w pomieszczeniach dezynfekowanych środkami o silnym zapachu (chlorek wapnia, lizol, krezol, karbol) Przetrzymywanie mięsa w „pachnących” magazynach (farby, lakiery, owoce, ser, ryby, dym tytoniowy)
Zmiany zabarwieni żółtaczka właściwa (icterus) Przyczyna: Odkładanie się barwników żółciowych (bilirubiny) w tkankach zwierzęcych. Dotyczy: Błon śluzowych i surowiczych, chrząstek, śródbłonka naczyń, tkanki mięśniowej; Barwa: Od jasnożółtej do zielonożółtej Powód: Mechaniczne zaczopowanie przewodów żółciowych (kamienie, pasożyty, nowotwory); Choroby zakaźne; Uszkodzenie tkanki wątrobowej (żółtaczka miąższowa); Rozpad elementów morfotycznych krwi (żółtaczka hemolityczna); Smak mięsa: gorzki; Zapach: kałowo-jelitowy Bilrubina rozpuszcza się w alkoholu, chloroformie, zasadach
Lipochromatoza (lipochromatosis) – Żółtaczka pozorna Przyczyna: karotenoidy (karoten i ksantofil) Dotyczy: Tłuszczu podskórnego, sieciowego i okołonerkowego, w mniejszym stopniu międzymięśniowego Barwa: żółta do pomarańczowej Stwierdzana: u bydła w okresie pastwiskowym Karma bogata w karotenoidy: Kukurydza, marchew, rzepak Karotenoidy rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych – eter, benzen, chloroform PSE, DFD
Choroba żółtego tłuszczu (yellow fat disease) Występowanie: Nutrie, norki, a także świnie i drób Przyczyna: Zaburzenie endogennych przemian tłuszczowych, odkładanie ceroidu Zmiany: żółtobrązowa wątroba i tłuszcz zapasowy Powód: Jednostronne podawanie karmy zawierającej wysoce nienasycone kwasy tłuszczowe (mączki, odpady rybne, tran, makuchy) przy równoczesnym niedoborze lub braku witaminy E; Smak i zapach tłuszczu – rybi, jełczejący
Czerniaczka (melanosis) Przyczyna odkładanie melaniny Występowanie: Płuca, wątroba, serce, nerki, śledziona, opony mózgowe rzadziej węzły chłonne, tkanka mięśniowa i tłuszczowa Zmiany: Nieregularne pasma w tkance łącznej śródmięśniowej lub narządowej Występowanie: Młode zwierzęta – cielęta, niekiedy prosięta, rzadko u bydła dorosłego
Ochronoza (ochronosis) Przyczyna: Barwnik spokrewniony z melaniną Zmiany: Czarne zabarwienie chrząstek stawów
Ksantoza (xanthosis) Przyczyna: Odkładanie lipofuscyny – Zanik brunatny (atrophia fusca) Zmiany: Czekoladowa wątroba, mięsień sercowy, rzadziej mięśnie szkieletowe Występowanie: Bydło
Porfiria (porphiria) Przyczyna: Wrodzone zaburzenia przemian hemoglobiny Zmiany: Różowe do brązowego zabarwienie kości (mostek i żebra) oraz zębiny Próby gotowania i pieczenia Mikrofalówki