SEMINARIUM II

SEMINARIUM II - METODY ROZDZIAŁU MIESZANIN____________________________________

1. ELEKTROFOREZA

- jest używana do rozdzielania białek (np. z komórek)
- w żelu poliakryloamidowym białka „wędrują” dzięki napięciu elektrycznemu
poprzez pory w żelu
- rozmiar porów zmniejsza się wraz ze zwiększaniem się stężenia akrylamidu
- szybkość migracji białek uzależniona jest od rozmiarów porów w żelu oraz
rozmiarów białek (od natężenia pola elektrycznego, wypadkowego ładunku
cząsteczki białka i wpółczynnika tarcia)

- rozdział elektroforetyczny prowadzi się prawie zawsze w żelu, ponieważ żele
działają jak sita molekularne - zwiększają rozdzielczość
- elektroforeza różni się od filtracji żelowej głównie tym, że wszystkie cząsteczki bez
względu na wielkość, migrują przez ten sam nośnik


SDS - roztwór dodecylosiarczanu sodu, w którym rozpuszcza się mieszaninę białek

a. elektroforeza jednowymiarowa - w warunkach denaturujących (1-D SDS-PAGE)
umożliwia rozdzielenie białek ze względu na ich
masę cząsteczkową
- SDS wiąże się do białek w stałej proporcji zależnej
od ich masy cząsteczkowej, nadając wszystkim
białkom ujemny ładunek
- możemy ją wykorzystać do sprawdzenia
wydajności stosowanej procedury izolacji (frakcje
z kolejnych etapów dzielą się na coraz mniej
prążków, aż w końcu pojawi się jeden,
najbardziej intensywny, odpowiadający białku,
które oczyszczamy)

- białka rozdzielane są ze względu na ich masę (SDS-PAGE) lub strukturę
molekularną, rozmiar i ładunek (NATIVE-PAGE - elektroforeza w warunkach
natywnych/niedanuturujących

b. elektroforeza dwuwymiarowa (2D gel electrophoresis)
- rozdziela białka w pierwszym wymiarze przez
fokusowanie (ogniskowanie) izoelektryczne
- następnie rozdziela w drugim wymiarze w
obecności SDS
- uzyskana informacja dotyczy zarówno masy
cząsteczkowej (rozdzielenie w kierunku
pionowym - SDS) i wyjściowego ładunku białka
(ogniskowanie izoelektryczne)
- białka wędrują do miejsc, które odpowiada ich
punktowi izoeletrycznemu (pI)

c. western blotting - używany w celu zidentyfikowania konkretnego białka w
mieszaninie białek
- technika ta wykorzystuje SDS-PAGE w celu rozdzielenia
mieszaniny białek, a następnie zdolność specyficznych
przeciwciał do oddziaływania z konkretnym białkiem

- po poddaniu próbki elektroforezie przenosi się rozdzielone białka
na filtr nitrocelulozowy lub podobny, na którym białko ma lepsze
warunki reakcji z podanym następnie swoistym dla niego
przeciwciałem
- powstały kompleks przeciwciało-antygen można wykryć
przemywając go drugim przeciwciałem, specyficznym dla
pierwszego



































2. CHROMATOGRAFIA

- to zbiorcze określenie na zestaw technik laboratoryjnych służących rozdzielaniu
mieszanin
- mieszanina jest rozpuszczona w cieczy nazywanej fazą ruchomą (eluentem), która
przepływa przez fazę stałą, nieruchomą

a. filtracja żelowa (sito molekularne) - pozwala na rozdział cząsteczek ze względu na
ich kształt i wielkość
- faza stacjonarna składa się z mikro-kulek
zbudowanych z nierozpuszczalnego, lecz silnie
uwodnionego żelu, posiadających różnego
rozmiaru pory
- typy żeli: dextran (Sephadex), Agaroza
(Sepharose), Bio-Gel

- małe cząsteczki wnikają do tych mikrokulek
(ziaren) a duże cząsteczki znajdują się tylko w
roztworze wodnym wypełniającym przestrzenie
pomiędzy ziarnami żelu
- najmniejsze cząsteczki opuszczają kolumnę jako
ostatnie

b. chromatografia jonowymienna - pozwala na rozdzielenie składników mieszaniny w
zależności od ich ładunku elektrycznego
- kolumna jest selektywna na typ i siłę ładunku
- złoża anionowe (anionity) posiadają dodatni
ładunek i są używane do wychwytywania
negatywnie naładowanych cząsteczek

- złoża kationowe (kationity) posiadają negatywny
ładunek i są używane do wychwytywania
pozytywnie naładowanych cząsteczek

- białka są rozdzielane ze względu na ich
wypadkowy kierunek
- jeśli białko posiada ładunek dodatni przy pH 7,
zwiąże się do złoża zawierającego grupy
karboksylowe









c. chromatografia powinowactwa - technika rozdziału wykorzystująca specyficzne
oddziaływanie cząsteczek fazy ruchomej z
cząsteczkami fazy stacjonarnej (duże
powinowactwo wielu białek do specyficznych
grup chemicznych)
- istniejące oddziaływania są podobne do
występujących w reakcji przeciwciało-antygen

- mieszaninę białka przesącza się przez kolumnę
wypełnioną nośnikiem, do którego zostały
przyłączone specyficzne sekwencje DNA
- białka wykazujące duże powinowactwo do tych
sekwencji będą zatrzymywane na kolumnie

- etapy procedury : - kowalencyjne przyłączenie
grupy X lub jej pochodnej do
nośnika kolumny
- nałożenie mieszaniny białek
na kolumnę i przemywanie
jej w celu usunięcia białek z
nią niezwiązanych
- eluacja białek nas
interesujących dużymi
stężeniami rozpuszczalnej
formy grupy X lub poprzez
zmianę warunków w celu
zmniejszenia
powinowactwa wiązania

3. HPLC - wysokosprawna chromatografia cieczowa (High-Performance Liquid
Chromatography)


- „ulepszona wersja metod kolumnowych”
- materiały wypełniające kolumnę są znacznie bardziej rozdrobnione, wskutek czego
zawierają więcej miejsc oddziaływania, a zatem i większą zdolność rozdzielczą
- konieczne jest zastosowanie wysokiego ciśnienia - wysoka rozdzielczość i szybki
rozdział

- wykorzystuje różne rodzaje faz stacjonarnych (sorbenty), zawarte w kolumnach
- ponadto zawiera pompę, która przesuwa fazę ruchomą, oraz różnego typu
detektory pozwalające analizować eluat
- pozwala na analizę czasów retencji (czas potrzebny do przejścia przez całą
długość fazy rozdzielczej określonego składnika analizowanej mieszaniny)w
zależności od siły interakcji z fazą stacjonarną
- zależy to od rodzaju analitu, rodzaju fazy stacjonarnej, szybkości przepływu i
rozmiarów kolumny


4. PRECYPITACJA/SOLUBILIZACJA

- metoda rozdziału mieszanin opierająca się na różnej rozpuszczalności białek w
wysokich stężeniach soli (siarczan sodu, siarczan magnezu itp.)
- procesu precypitacji używa się również do zagęszczania białek
- w celu usunięcia soli, możemy stosować dializę
- zwykle proces nie wpływa na strukturę białek, jest w pełni odwracalny
- sól nie denaturuje białek


5. WIROWANIE/ULTRAWIROWANIE

- proces, który wykorzystuje siłę odśrodkową do oddzielenia mieszaniny cząstek o
różnej gęstości
- osad cięższych elementów pozostaje na dnie probówki
- cząsteczki o niższych masach/gęstości pozostaną w roztworze w fazie ciekłej,
zwanej supernatantem

- szybkość wirowania określona jest przez przyspieszenie kątowe przyłożone do
próbki, zazwyczaj mierzone w stosunku do pola grawitacyjnego ziemi
- wirówka jest zoptymalizowana do wirowania z prędkością ok. 12 000 obrotów na
minutę
- ultrawirówki są zoptymalizowane do wirowania przy bardzo dużych prędkościach
(ok. 19 600 km/s2), zdolnych do generowania przyspieszenia aż 2000000

- Svedberg (S;Sv) - jednostka używana dla współczynników sedymentacji
- charakteryzuje zachowanie cząstek w procesie sedymentacji,
wirowania
- technicznie jest miarą czasu i jest zdefiniowany jako dokładnie
10−13s
- substancja o współczynniku sedymentacji 26Sv będzie
podróżować 26mikronów na sekundę pod wpływem
przyspieszenia 1000000
- Svedberg to najważniejszy środek używany do odróżnienia
rybosomów


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
pytania fizjo seminaria 2 gr 5, II ROK STOMATOLOGIA SUM ZABRZE, FIZJOLOGIA, SEMINARIUM II
FARMAKOLOGIA seminarium II$ 01 2006
podział seminaria II rok wersja naj
program seminariow ii rok ratownictwo stacjo a (1), II rok
Seminarium II zmiany
seminarium II
plan seminarium II sem
ner, II ROK STOMATOLOGIA SUM ZABRZE, FIZJOLOGIA, SEMINARIUM II
Zapamiętane pytania, II ROK STOMATOLOGIA SUM ZABRZE, FIZJOLOGIA, FIZJOLOGIA, Seminarium II
NOWOCZESNE PIELEGNIARSTWO SEMINARIUM (I,II,III)
seminaruim II geriatria
seminarium II, Analityka semestr IV, Analiza Instumentalna
Seminarium II - Receptory (1), Fizjologia, nerwowka
SEMINARIUM II RODZAJE SKOR
Seminarium II - Nerwowy, STOMATOLOGIA, II ROK, Fizjologia, PYTANIA
Pytania z seminarium I, II ROK STOMATOLOGIA SUM ZABRZE, MIKROBIOLOGIA, MIKROBIOLOGIA, SEMINARIUM I,
SEMINARIUM II, materiały farmacja, Materiały 3 rok, mat 3 rok, Biochemia

więcej podobnych podstron