KOLOS 3
PUNKT IZOELEKTRYCZNY – wartość pH, przy której aminokwas ma jednakową liczbę ładunków przeciwnego znaku. Odnosi się on także do roztworu białek. W punkcie tym rozpuszczalność substancji białkowych jest najmniejsza i dlatego najłatwiej jest je wytrącać i krystalizować.
AMINOKWASY EGZOGENICZNE – aminokwasy białkowe, których organizm zwierzęcy nie syntezuje, a zapotrzebowanie na nie pokrywa z białka pokarmowego (walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina)
AMINOKWASY CZĘŚCIOWO EGZOGENICZNE – organizm ma możliwość ich syntezy, ale albo nie przez całe życie, albo nie pokrywa całego zapotrzebowania (cysteina, tyrozyna, histydyna, arginina)
AMINOKWASY ENDOGENICZNE – wytwarzane w organizmie (glicyna, alanina, seryna, kwas asparaginowy, kwas glutaminowy, prolina, hudroksyprolina)
AMINOKWASY KWAŚNE – aminokwasy zawierające więcej grup kwasowych niż aminowych. Są pochodnymi kwasów dikarboksylowych – bursztynowego i glutarowego (kwas asparaginowy, kwas glutaminowy)
AMINOKWASY ZASADOWA – aminokwasy zawierające więcej grup aminowych (histydyna, arginina, lizyna)
AMINOKWASY OBOJĘTNE – jedna grupa kwasowa i jedna aminowa:
niepolarne – glicyna, alanina, walina, leucyna, prolina i fenyloalanina
polarne – seryna, treonina, tyrozyna, hydroksyprolina, cysteina, mationina, lizyna
alifatyczne – o budowie łańcuchowej, są pochodnymi kwasów: octowego, propionowego, masłowego, walerianowego, kapronowego. Łańcuchy mogą być proste lub rozgałęzione. Grupa aminowa jest dołączona w pozycji α, formy β występują bardzo żadko.
hydroksyaminokwasy – zawierają dodatkowe grupy –OH (seryna i treonina)
tioaminokwasy – zawierają grupy –SH. Mogą stanowić grupy oksydacyjno-redukcyjne (cysteina i cystyna) ważnym tioaminokwasem jest metionina.
aromatyczne – o pierścieniowej budowie rodnika (fenyloalanina, tyrozyna)
heterocykilczne – (tryptofan i histydyna)
iminokwasy – (prolina i hydroksyprolina)
WŁAŚCIWOŚCI AMINOKWASÓW – są to związki krystaliczne. Aminokwasy aromatyczne pochłaniają promienie UV. Maja możliwość budowy białek i możliwość ich
dekarboksylacji, powstaje aminokwas biogenny (tyrozyna utlenianie dopa dekarboks –CO2 dopamina utlenianie + ½ O2 noradrenalina +(CH3) metylacja adrenalina).
Dezaminacja (kw asparaginowy + kw 2-oksoglutarowy ↔ kw szczawiooctowy + kw α-glutanionowy) grupa aminowa zostaje przeniesiona na kw 2-oksoglutarowy, który zaczyna być kwasem α-glutanionowym
WIĄZANIA PEPTYDOWE – aminokwasy powiązane ze sobą za pomocą wiązań kowalencyjnych. W wytworzeniu takiego wiązania uczestniczy grupa karboksylowa jednego aminokwasu i grupa aminowa sąsiedniego aminokwasu. Może ono występować w dwóch postaciach tautometrycznych – w formie ketonowej oraz enolowej. Dzięki tym wiązaniom aminokwasy mogą tworzyć białka.
DIPEPTYDY – powstaje przez połączenie wiązaniem peptydowym 2 aminokwasów. Sa to podstawowe elementy biorące udział we wchłanianiu. Mogą mieć inne właściwości niż składające się na nie aminokwasy. (karnozyna, anseryna)
TRIPEPTYDY – są zbudowane z 3 aminokwasów. (glutation – bierze udział w procesach oksydacyjno-redukcyjnych)
OLIGOPEPTYDY – są zbudowane z kilku aminokwasów. Wiele hormonów zwierzęcych
angiotensyna II H – Asp – Arg – Val – Tyr – Ile – His – Pro – Phe – OH. Jest to hormon tkankowy. Powstaje z większej angiolestyny I przez odcięcie histydololeucyny. W nerkach reguluje wydzielanie aldosteronu, który powoduje wzrost wchłaniania sodu w kanalikach.
bradykinina H – Arg – Pro – Pro – Gly – Phe – Ser – Pro – Phe – Arg – OH. Powstaje z białka osocza – KININOGENU. Odpowiada za skurcz mięśni gładkich w jelitach, oskrzelach i macicy.
POLIPEPTYDY – mają cząsteczki zawierające od kilku do kilkudziesięciu aminokwasów. Taka budowę wykazuje wiele hormonów.
gramicydyna S – jest to zntybiotyk działający na bakterie Gram-dodatnie o budowie specyficznej
glukagon – podwyższa poziom cukru we krwi, zbudowany z 29 aminokwasów, syntezowany w komórkach trzustki, działa poprzez system cyklazy adenylanowej, ma kształt niedomkniętej ósemki.
BIAŁKA pełnią funkcje ochronna (włóknik, immunoglobuliny), regulatorową (kalmodulina), regulacja genowa (histony, białko represorowe), regulacja hormonalna (insulina), katalityczna (enzymy), strukturalna (kolagen, elastyna, keratyna), skurcz (aktyna, miozyna), transport (albumina, hemoglobina, lipoproteina)
STRUKTURA I-RZĘDOWA – struktura pierwotna białek. Jest uwarunkowana sekwencją aminokwasów. Tworzą ją aminokwasy połączone liniowo, w odpowiedniej kolejności wiązaniem peptydowym.
STRUKTURA II-RZĘDOWA – jest to ukształtowanie przestrzenne czyli konformacja łańcuch peptydowego (układ atomów głównego łańcucha polipeptydowego). Struktura α ma postać α-heliksu, czyli prawoskrętnej spirali, struktura β jest strukturą sfałdowaną na kształt harmonijki.
STRUKTURA III-RZĘDOWA – przestrzenny układ wszystkich łańcuchów polipeptydowych. W tej strukturze wystepują następujące wiązania między łańcuchami polipeptydowymi: wiązanie wodorowe między gr pepyudowymi; wiązanie dwusiarczkowe; wiązanie hydrofobowe.
STRUKTURA IV-RZĘDOWA – dotyczy białek o dużej masie cząsteczkowej. Mówi ona o układzie przestrzennym tych białek.
MOTYWY – odcinki łańcucha białkowego zawierające mniej niż 25 aminokwasów. Struktura może przybierać różne formy: helix-zarkęt-helix (w białkach bakteryjnych); zamek leukocynowy i palec cynkowy
DOMENY – odcinek łańcucha białkowego zawierający więcej niż 50 aminokwasów. Przejawiają zdolność wiązania określonych związków lub motywów
DENATURACJA BIAŁEK – w wyniku denaturacji białko może zachować jedynie swoją strukturę pierwszorzędową. Jest to proces wymagający nakładu energii. Denaturacja termiczna zachodzi w skutek rozrywania wiązań, które decydują o istnieniu wysokiej energii swobodnej w układzie bialłko-środowisko. Do czynników denaturujących należy promieniowanie (X, gamma i ultrafioletowe), silne wstrząsy białek, rozciąganie, sączenie z zastosowaniem wysokiego napięcia. Denaturacja może wywołać zmiany pH
BIAŁKA TWORZĄ MICELE – tworzenie miceli w środowisku wodnym („płaszcz wodny”). Białko jest zawieszone w wodzie, nie opada. Woda ustawia się tlenem do białka. By odciągnąć ten płaszcz należy dodać soli lub jonów NH4+, SO42+ i białko staje się nieopłaszczone, będzie wypadać. Musimy dodać dużo soli, a metali ciężkich niewielkie ilości by wywołać opadnięcie „płaszcza”.
PROTAMINY – są polipeptydami o masie cząsteczkowej 9-kilkunastu kDa i prostym układzie aminokwasowym, charakteryzującym się dużą ilością aminokwasów zasadowych
HISTONY – lekko zasadowe, występują w jądrze kom w bezpośrednim kontakcie z DNA. Mają dużo lizyny i argininy.
ALBUMINY – dobrze rozpuszczalne w wodzie, żeby wytrącić należy zadziałać 100% siarczanem amonu. Punkt izoelektryczny 5-6. występują w płynach ustrojowych.
GLOBULINY – nierozpuszczalne w wodzie, dobrze rozpuszczalne w solach niektórych kwasów i zasad. Punkt izometryczny 5-7. aby wytracić należy wysolić50% siarczanu amonu. Jest ok. 35 typów globulin mleka i ok. 45 typów globulin osocza (protrąbina i fibrynogen – główne białka odpowiedzialne za krzepliwość krwi). Są globuliny α, β i (gamma)
GLUTELINY – dobrze rozpuszczalne w etanolu. Gluten (występuje np. w pszenicy).
FOSFOPROTEINY – reszty fosforanowe związane estrowo z grupami hydroksylowymi. Kazeina mleka: może być wykorzystywana w robieniu klejów, farb, mas plastycznych. Występuje w żółtku jaj.
CHROMOPROTEINY – zawierają ugrupowania barwne (najczęściej metaloproteiny) (Mg, Zn, Mn barwniki żółciowe – karotenoidy). Mogą występować w enzymach, hormonach _bezbarwne; metaloporfiryna – barwne
HEMOGLOBINA - "oddechowy" barwnik krwi zawarty wewnątrz krwinek czerwonych (erytrocytów) przenoszący tlen. Hemoglobina jest białkiem złożonym z grupy prostetycznej zwanej hemem, pochodnej porfiryny (protoporfiryna IX) złączonej z atomem dwuwartościowego żelaza i białka prostego - globiny. Na cząsteczkę hemoglobiny przypadają cztery hemy (każda z nich może przyłączyć cząsteczkę tlenu) i cztery globiny (składającej się z czterech łańcuchów: dwóch alfa i dwóch beta).
MIOGLOBINA - barwnik oddechowy występujący w mięśniach, zbliżony w budowie chemicznej do hemoglobiny, różniący się jednak od niej masą cząsteczkową. Jest to porfirynoproteida (porfina) mająca w każdej cząsteczce jedną grupę hemową. Podobnie jak hemoglobina ma zdolność łączenia się z tlenem (oksymioglobina), lecz jej powinowactwo do tlenu jest większe niż u hemoglobiny.
CYTOCHROMY - białka z grupy hemoprotein, których funkcja polega na transporcie elektronów pomiędzy flawoproteinami a oksydazą cytochromową (łańcuch oddechowy). Podstawowym układem w cytochromie jest hem, w którym atom żelaza po przyjęciu elektronu przechodzi do drugiego stopnia utlenienia na trzeci, a w procesach utlenienia (reakcja redoks) na odwrót.
GLIKOPROTEIDY – białka wiążące cukier. białko złożone zawierające w swoim składzie min. 5 proc. części cukrowej, pełniące w organizmie funkcje przemiany białek i tłuszczy w cukrowce, np.: mucyna, mukoid, owomukoid.
NUKLEOPROTEIDY - białka złożone zawierające jako grupę prostetyczną cząsteczkę kwasu nukleinowego (DNA, RNA), występujące w cytoplazmie, jądrze komórkowym, chromosomach, rybosomach, a także w wirusach.
METALOPROTEIDY - białko złożone, które jako grupę prostetyczną zawiera jony, atomy metalu, gł. żelaza, miedzi, magnezu, cynku lub manganu. Są składnikami części układów enzymatycznych, hormonalnych i jednostkami magazynującymi dany metal w organizmie, np. celuroplazmina.
ELASTYNA - białko tkanki łącznej, z grupy skleroprotein, nadające tkankom organizmu rozciągliwość i sprężystość. Elastyna jest nierozpuszczalna w wodzie, stabilna chemicznie, odporna na działanie podwyższonej temperatury, ulega natomiast trawieniu enzymatycznemu. Występuje w postaci bezładnych zwojów, połączonych wiązaniami poprzecznymi. Prekursorem elastyny jest monomeryczna, rozpuszczalna tropoelastyna o masie cząsteczkowej 70 kDa.
KOLAGEN - białko proste (proteina), należące do grupy skleroprotein (białek włókienkowych), nierozpuszczalne w wodzie, odporne na działanie enzymów proteolitycznych. Kolagen zbudowany jest z długich, spiralnych łańcuchów peptydowych, w których występują głównie trzy aminokwasy: prolina, hydroksyprolina i glicyna. Pod wpływem gorącej wody zamienia się w żelatynę, której roztwór po oziębieniu tworzy sztywną galaretę. Kolagen stosuje się do produkcji kleju kostnego i żelatyny.
KOAGULACJA - proces łączenia się cząsteczek koloidu w większe konglomeraty i wytrącania się ich w postaci osadu; przejście zolu w żel
KOENZYM – wchodzi w skład centrum aktywnego enzymu, odgrywając istotną rolę w katalizowanej przez ten enzym reakcji. Jest na ogół luźno wiązany z częścią białkową i w określonych warunkach może zostać odłączony. Samo białko enzymatyczne jest wówczas nieaktywne.
GRUPY PROSTETYCZNE – niebiałkowe, czyli apeptydowe części enzymów, połączone bardzo ściśle z apoenzymem wiązaniem kowalencyjnym, nie zawsze biorą czynny udział w katalizowanej przez enzym reakcji
MIEJSCE KATALITYCZNE – jest to centrum katalityczne lub aktywne. Odbywa się tu wytwarzanie kompleksu enzym-substrat
LIGANDY – wszystkie substancje, a także jony metali, tworzące w miejscach katalitycznych wiązania niekowalencyjne. Mogą nimi być substraty, aktywatory oraz inhibitory. Jeśli wiązanie substratu zachodzi w kilku miejscach centrum katalitycznego, to miejsca wiązania są nazywane subcentrami.
MIEJSCA KATALITYCZNE – następuje tu wiązanie tzw efektorów lub inaczej modyfikatorów, które modulują aktywność enzymatyczną
EFEKTORY DODATNIE (aktywatory) – zwiększają aktywność enzymu
EFEKTORY UJEMNE (inhibitory) – hamują aktywność enzymu
MIEJSCE IZOSTERYCZNE – miejsce regulacyjne położone w obrębie miejsca katalitycznego. Mogą się tu dołączać jedynie efektory izosteryczne o budowie bardzo zbliżonej do substratu
MIEJSCE ALLOSTERYCZNE – miejsce regulacyjne położone poza obrębem miejsca katalitycznego. Dołączają się tu efektory allosteryczne czyli metabolity o strukturze chemicznej bardzo odbiegającej od struktury substratu.
ENZYMY ALLOSTERYCZNE – enzymy dołączające efektory allosteryczne. Należą do nich enzymy regulatorowe, regulujące przebieg całego ciągu lub cyklu reakcji.
IZOENZYMY – różne postacie enzymów oligomerycznych. Spełniają taką samą funkcję enzymatyczną, różnią się jednak odmiennymi formami tej samej aktywności katalitycznej. Mogą różnić się stopniem aktywności. Wywodzą się z genetycznie uwarunkowanych różnic w budowie pierwotnej.
PROENZYMY – nieaktywne katalitycznie prekursory (np prekursorem pepsyny jest pepsynogen). Na jego przekształcenie w aktywny enzym wpływa stężenie jonów H+ bądź aktywność enzymów proteolitycznych. (odhydrolizowanie fragmentu pilopeptydowego w celu odsłonięcia miejsca katalitycznego enzymu. Proces ten to proteoliza organiczna.
KOENZYMY OZSYDOREDUKTAZ – należą do nich koenzymy przenoszące atomy wodoru: dinukleotyd nikotynamido-adeinowy i jego fosforan, mononukleotyd flawionowy oraz dinukleotyd flawino-adeninowy, kwas liponowy oraz przenoszący elektrony i protony ubichinon
GRUPY PROSTETYCZNE OKSYDOREDUKTAZ – są to najczęściej układy żelazoporfirynowe. Grupy te wchodzą w układ cytochromów, biorąc udział w przenoszeniu elektronów. Jako składniki oksydazy cytochromowej uczestniczą w przenoszeniu elekrronów na tlen. Grupy prostetyczne katalazy oraz peroksydaz biorą udział w przenoszeniu tlenu.
cytochromy – występują w każdej komórce, biorąc udział w przenoszeniu elektronów w łańcuchu oddechowym
oksydaza cytochromowa – jest układem dwóch cytochromów. Zawiera 2 układy żelazoporfirynowe, a każdy z nich oprócz żelaza zawiera atom miedzi
katalaza – przeprowadza reakcję rozkładu nadtlenku wodoru wg schematu: 2H2O2 2H2O + O2
peroksydazy - są enzymami powodującymi utlenianie substratu przy udziale nadtlenku wodoru
biotyna – jest grupą prostetyczną albo koenzymem karboksylazy, tj enzymów przyłączających grupy karboksylowe. Przyłączanie grupy karboksylowej jest procesem wymagającym energii w postaci ATP
kwas tetrahydrofoliowy – jest zredukowaną pochodną kwasu foliowego. Jest koenzymem przenoszącym grupy jednowęglowe.
Koenzym A – pełni bardzo istotną rolę w przemianach kwasu actowego oraz różnej długości rodników actylowych. Bierze udział w ich aktywacji i przenoszeniu.
Difosfotiamina – jest pochodną difosforanową witaminy B1. pełni istotną rolę w przemianach
Fosforan pirydoksalu – jest kosubstratem w przemianach aminokwasowych, współdziałającym z enzymami które biorą udział w procesach transaminacji, dekrboksylacji, desulfuracji oraz deaminacji.
SZYBKOŚĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ – jest to funkcja stężenia enzymu i stężenia substratu
STĘŻENIE ENZYMU – wykazuje wpływ na szybkość reakcji enzymatycznej pod warunkiem nadmiaru substratu w środowisku reakcji. Szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia enzymu tylko przy niższych stężeniach enzymu.
STĘŻENIE SUBSTRATU – szybkość reakcji jest od niego uzależniona jeśli w środowisku reakcji enzymatycznej znajduje się duża ilość enzymu. Im stężenie substratu jest mniejsze, tym mniejsze jest stężenie kompleksu ES (kompleks pośredni enzym-substrat) i wolniej będzie przebiegała reakcja. W miarę wzrostu stężenia substratu wzrasta szybkość reakcji do momentu, w którym wszystkie centra katalityczne enzymu wiążą się z substratem.
AKTYWNOŚĆ WŁAŚCIWA – aktywność enzymatyczna preparatu, wyrażona liczbą jednostek enzymatycznych w odniesieniu do 1 mg białka preparatu enzymatycznego.
AKTYWNOŚĆ MOLEKULARNA – jest to liczba jednostek aktywności enzymu przypadająca na 1µmol enzymu.
TEMPERATURA – im jest wyższa, tym szybszy ruch cząsteczek (większa szybkość reakcji). Temp środowiska reakcji nie może być stale podnoszona, ponieważ przekroczenie 70°c powoduje denaturację białka i całkowitą inaktywację większości enzymów. Dla każdego enzymu istnieje optymalna temperatura, w której przejawia on największą aktywność. Znajduje się ona w granicach 40 – 50°c.
ODCZYN – pH optymalne przy którym enzym wykazuje największą aktywność, powoduje najsilniejsze zdysocjowanie enzymu i substratu, a więc największą liczbę ładunków o odmiennych znakach. Dla większości enzymów optymalne pH znajduje się w zakresie obojętnym lub słabo kwaśnym.
REGULACJA CZYNNA AKTYWNOŚCI ENZYMÓW
SPRZĘŻENIE ZWROTNE – regulacja polegająca na hamowaniu ciągu reakcji przez końcowe produkty. Reguluje bardzo liczne syntezy zachodzące w organizmie (syntezę aminokwasów, puryn i innych)
ENZYM REGULATOROWY – enzym alleosteryczny katalizujący pierwszą reakcję w liniowym ciągu reakcji. Może on zostać unieczynniony przez gromadzące się wolne produkty końcowe.
INHIBITIORY NIEKOMPETENCYJNE – efektory alleosteryczne ujemne, działające hamująco na przebieg reakcji enzymatycznej. Są inaczej zbudowane (pod względem chemicznym) od właściwego substratu.
HAMOWANIE ZGODNE – ma miejsce wówczas, gdy wzrasta stężenie końcowych produktów wszystkich rozgałęzień grup metabolicznych
HAMOWANIE SYNERGICZNE – każdy z końcowych produktów odznacza się niewielką zdolnością hamowania enzymu regulatorowego.
HAMOWANIE POŁĄCZONE – występuje, gdy każdy z końcowych produktów rozgałęzienia ciągu reakcji potrafi częściowo hamować enzym regulatorowy
REGULACJA BIERNA AKTYWNOŚCI ENZYMÓW – stanowi formę regulacji, w której biorą udział inhibitory kompetencyjne
INHIBITIRY KOMPETENCYJNE – może być połączony z enzymem jedynie wtedy, gdy miejsce regulacyjne jest izosteryczne i znajduje się w obrębie centrum katalitycznego. Maja budowę podobną do substratu bądź do koenzymu. Wiążą się w trwałe układy enzym-inhibitor.