Aktywator enzymatyczny – substancja chemiczna umożliwiająca lub poprawiająca działanie enzymów. Ich działanie polega na odszczepianiu od nieaktywnych proenzymów blokujących grup funkcyjnych (rodników) lub ochronie enzymów przed działaniem różnych czynników chemicznych.

Koenzymy – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów (zw. Chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych). W przeciwieństwie do grup prostetycznych, są nietrwale (niekowalencyjnie), luźno związane z białkami. Białko bez swojego koenzymu to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

Biorą udział w reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie reagentów (atomów, grup atomów czy elektronów).

Koenzymy mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. nukleotydy i ich pochodne) lub nieorganiczny (np. jony metali).

Wiele organicznych koenzymów to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.

Przykłady koenzymów

FAD – pochodna witaminy B2

FMN – pochodna witaminy B2

Folian

Koenzym A (CoA)

Koenzym Q10 (CoQ10, ubichinon)

NAD – pochodna witaminy B3

NADP – pochodna witaminy B3

fosforan pirydoksalu (PLP) – pochodna witaminy B6

Pirofosforan tiaminy (TPP) – pochodna witaminy B1

S-adenozylometionina (SAM) – przen. grup metylowych

Tetrahydrofolian – pochodna kwasu foliowego

Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów[1]. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów)[1], często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).

Grupy prostetyczne mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. cukry czy lipidy) lub nieorganiczny (jony metali i małe cząsteczki nieorganiczne).