Termin 1: 2010/2011
1. Regulacja stężenia (aktywności) enzymów w surowicy krwi.

-aktywacja nieczynnych proenzymów w postacie enzymatyczne(np.czynników krzepnięcia krwi)

-
2. Kataliza kowalencyjna - wyjaśnić mechanizm na przykładzie
3. Liniowa forma wykresu Hilla - narysować OPISAĆ! i wyjaśnić zastosowanie
4. Ag+ Pb+ Hg+ jaki typ inhibicji, narysować wykres, mechanizm
5. Czynnik tkankowy - budowa, występowanie funkcje patologiczne i fizjologiczne

CD 142, czynnik III, białko 47 kDa, I chromosom, fizjologicznie brak ekspresji, TFPI- inhibitor szlaku tkankowego czynnika, cytokiny i mediatory zapalenia- ekspresja na powierzchni śródbłonka i monocytów, komórkowy receptor czynnika VII, rozpoczęcie szlaku zewn. poch. przez połączenie TF-VIIa(zespół czynnika tkankowego) który aktywuje X i IX

6. PSA - skrót, frakcje w surowicy, przydatność diagnostyczna, do jakich klas enzymów należy wg obu podziałów.

Antygen swoisty dla gruczołu krokowego(prostatic specific antigen). Należy do grupy kalikrein. Proteaza serynowa.

odpowiada za upłynnienie nasienia

frakcje w surowicy- wolny PSA i związany z inhibitorami proteaz serynowych(serpinami)

fPSA/tPSA - diagnostyka raka gruczołu krokowego, u zdrowych nie więcej niż 0,4

II termin: 2010/2011
1. dehydrogenaza mleczanowa: podział, izoenzymy etc.
2. czynnik von Willenbrandta:budowa, fizjologia, patologia, defekty

glikoproteina o budowie polimeru, osocze, płytki , śródbłonek, macierz podśródnabłonkowa, jego gen na chr XII

hemostaza pierwotna- adhezja płytek do kolagenu i agregacja,

łączy się z czynnikiem VIII chroniąc go przed degradacją

hemostaza wtorna- transport

marker uszkodzenia śródłonka

czynnik prognostyczny powst. zawału, zatoru płuc, zawał mózgu

najczęściej występująca skaza krwotoczna,

choroba von Willebrandta - mutacja genu , powodująca powstanie nieprawidłowych form lub obniżenie ilości lub postać nabyta-autoimmunoologiczna, samoistne krwawienia lub po urazach, brak czynnika von Willebrandta

3. inhibicja niekompetycyjna: przykłady, wykres

SH - działa na Cu i Fe w enzymach które mają je w centrum aktywnym
4. skrajnie niskie temp i ich wpływ na enzymy
5. wpływ na aktywność enzymu: wyjasnic pojecie przykłady
6. makroamylazemia: powstawanie, kiedy i zasada?

choroby trzewne

nowotwory

alkoholizm

choroby autoimmunologiczne

lub przyczyna nieznana

2007
1)Fosfataza alkaliczna - przynależność do podziału międzynarodowego, klinicznego, izoenzymy, metody oznaczania, aktywność.

fosfohydrolaza monoestrów fosforanowych
2)Allosteria - mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
3)Koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe - definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
4)Inhibitory fibrynolizy - mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.

α1-antytrypsyna

α 2-antyplazmina - inaktywuje plazminę(krążącą we krwi,fizjologicznie), w wyniku czego nie następuje degradacja fibryny i fibrynogenu

α 2-makroglobulina

inhibitory aktywacji plazminogenu 1 i 2 (PAI-1, PAI-2)

glikoproteid bogaty w histydynę (HRG)

5)Inhibicja kompetycyjna - wyjaśnić w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
6)Białkowe czynniki krzepnięcia - podział i charakterystyka.

wcześniejsze
1) kompleksy wieloenzymowe
2) PSA - budowa, funkcje, wykorzystywanie diagnostyczne
3) Enzymy monomeryczne - budowa, kinetyka, przedstawiciele
4) Inhibicja niekompetencyjna
5) TF
6) Jony Pb, Hg jako inhibitory
7) Wpływ na sprawność katalityczną enzymu
8 ) Enzymy allosteryczne, allosteria
9) Fosfataza alkaliczna - przynależność do podziału klinicznego i międzynarodowego, katalizowana reakcja, występowanie, znaczenie diagnostyczne, aktywność

- Inhibicja niekompetencyjna
- Aktywność właściwa i molekularna
- Oksydoreduktazy
- Apoenzym, koenzym
- Tenaza

KOLOKWIUM 2
_2. Enzymy
TERMIN I r. 2004
1.Fosfodiesteraza, inhibitory
2.Definicja Katala, aktywności enzymatycznej
3.Co to jest KM, od czego zależy. Jak inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna wpływa na KM
4.Izoenzymy
5.Enzymy wskaźnikowe
6.Allosteria, co to jest, gdzie występuje, rodzaje oddziaływań allosterycznych
TERMIN II r. 2004
1.Co to jest Katal, aktywność właściwa i molekularna
2.Inhibicja niekompetycyjna, wyjaśnij pojęcie, narysuj wykres
3.Izoenzymy - wykrywanie
4.Endoenzymy
5.Różnice między syntazą a syntetazą, hydrolazą, a hydroksylazą

TERMIN I r. 2005
1.Fosfataza alkaliczna
2.Holoenzym, koenzym, apoenzym, grupa prostetyczna
3.Allosteria
4.Inhibicja niekompetycyjna
5.Izoenzymy
6.Kompleksy wieloenzymatyczne
7.Oksydazy
8.Regulacja katalitycznej aktywności enzymu
TERMIN II r. 2005
1.Inhibitory fosfodiesterazy
2.α-amylaza
3.Inhibicja kompetycyjna
4.Enzymy indikatorowe
5.Jednostki enzymatyczne
6.Kompleks tenazy
7.Oznaczanie czasu protrombinowego i kaolinowo-kefalinowego
8.Hydrolazy/hydroksylazy; syntazy/syntetazy; oksydazy/oksygenazy

2006 - I termin
1)Fosftaza alkaliczna - przynależność do podziału międzynarodowego, klinicznego, izoenzymy, metody oznaczania, aktywność - normy.
2)Allosteria - mechanizm, modele oddziaływań allosterycznych, kinetyka.
3)Koenzymy, alloenzymy, enzymy hybrydowe - definicje, metody rozdziału izoenzymów, znaczenie diagnostyczne.
4)Inhibitory fibrynolizy - mechanizm działania, znaczenie biomedyczne, podział.
5)Inhibicja kompetycyjna - wyjaśnij w oparciu o wykres podwójnych odwrotności, inhibitory kompetycyjne jako leki, znaczenie.
6)Białkowe czynniki krzepnięcia - podział i charakterystyka.
2006 - II termin:
1.enzymy mnemoniczne:co to jest i przykład enzymu
2. fosfataza kwaśna: czym jest według EC i czym według podziału klinicznego, izoenzymy, i znaczenie diagnostyczne
3. czynnik tkankowy: co to gdzie działa i po co
4. PSA- wyjaśnić skrót, budowa i diagnostyka
5. oksydoreduktazy: przykłady charakterystycznych reakcji przykład enzymu waznego klinicznie i jego znaczenie diagnostyczne
6. kinetyka SIGMOIDALNA- charakterystyka znaczenie.
2006 - III termin:
1. Inhibitory proteaz
2. Interkonwersja
3. Izoenzymy fosfatazy kwaśnej
4. t-PA
5. Ligazy, wpływ na katalizę
6. Allosteria, modele
7. Inhibitory anhydrazy węglanowej
8. Aktywność molekularna

2005/2006
-kompleksy wieloenzymatyczne
-PSA - budowa, występowanie, funkcje i znaczenie diagnostyczne
-enzymy monomeryczne - budowa, kinetyka, przedstawiciele
-inhibicja niekompetycyjna
-TF - czynnik tkankowy
-jony Pb i Hg jako inhibitory
-wpływ na sprawność katalityczną enzymu
-enzymy allosteryczne, allosteria
-fosfataza alkaliczna - przynależność do podziału klinicznego(R-H) i międzynarodowego, katalizowana reakcja, występowanie, znaczenie diagnostyczne
-esteraza cholinowa - j.w.
-jednostki aktywności enzymatycznej



inne pytania:
1. Czynnik Tkankowy, występowanie, właściwości fizjologicznie, mechanizm
2. Definicje Katal,aktywność właściwa, aktywność molekularna.
3. Inhibitory kompetycyjne, równanie podwójnej odwrotności, ihibitory enzymów jako leki
4. Allosteria
5. Acetylocholinesteraza, inhibitory, reaktywatory
6. PSA, budowa, występowanie, funkcja diagnostyczna
1. inhibitory fosfodiesterazy
2. definicja katala, aktywności enzymatycznej
3. co to jest Km, od czego zależy, wpływ na to inhibicji kompetycyjnej, niekompetycyjnej
4. enzymy indykatorowe ( znaczy się o co chodzi ?)
5. alfa-amylaza ( ?)
6. kompleks tenazy
7. czas protrombinowy i kaolinowo-kefalinowy
8. fosfataza kwaśna
9. kinetyka sigmoidalna
10. inhibitory proteaz
11. t-PA
12. ligazy
13. inhibitory anhydrazy węglanowej
14. enzymy sekrecyjne
15. interkonwersja enzymu
16. izoenzymy
17. enzymy ekskrecyjne żółci
18. allosteria
19. wpływ temperatury na enzym
20. syntazy i syntetazy - różnice
21. kompleksy wieloenzymowe
22. budowa, funkcje, wykorzystywanie diagnostyczne
23. Enzymy monomeryczne - budowa, kinetyka, przedstawiciele
24. Inhibicja niekompetencyjna
25. TF
26. Jony Pb, Hg jako inhibitory
27. Wpływ na sprawność katalityczną enzymu
28. Enzymy allosteryczne, alleosteria
29. Fosfataza alkaliczna - przynależnośc do podziału klinicznego i międzynarodowego, katalizowana reakcja, występowanie, znaczenie diagnostyczne, aktywność
30. esteraza cholinowa
31. enzymy MNEMONICZNE
32. Inhibicja niekompetencyjna
33. Aktywnośc własciwa i molekularna
34. Oksydoreduktazy
35. Apoenzym, koenzym
36. Tenaza
38. PSA



II termin 20008/09
1. Szlak zewnątrzpochodny, aktywacja, badania oceniające ją
2. Hydrolazy a hydroksylazy, przykłady
3. Enzymy ekskrecyjne, definicja, przykłady (przynajmniej 4)
4. ektoenzymy, definicja, przykłady
5. Wszystkie enzymy których można oznaczyć stężenie, przykład
III TERMIN 2008/2009
1. TF - budowa, funkcje, znaczenie fizjologiczne i patologiczne
2. Wpływ na sprawność katalityczną enzymów, definicja, przykłady
3. Jony metali Ag, Pb - znaczenie, mechanizm inhibicji, wykres L-B

Termin 1 2009/2010 enzymy

1. Fosfataza kwaśna - izoenzymy, metody ich rozdziału, normy, znaczenie diagnostyczne, klasyfikacja eg EC i R-H, przeprowadzana reakcja
2. Model jednoprzejściowy i sekwencyjny, charakterystyka...
3. Kompleksy wieloenzymowe, znaczenie, przykłady
4. Wpływ na sprawność katalityczną enzymu, definicja, znaczenie, opisać opierając się na przykładach.
5. Wyjaśnić pojęcia: Hydrolaza/hydroksylaza, syntaza/syntetaza
6. Droga zewnątrzpochodna krzepnięcia, przebieg, badania ją oceniające

II. Termin Enzymy 2009/10

1. Enzymy mnemoniczne. Definicja, mechanizm działania, jak wpływają na kinetykę reakcji, przykład.
2. Jony srebra, ołowiu, rtęci - rodzaj inhibicji, narysować wykres podwójnych odwrotności.
3. Fosfataza alkaliczna. Izoenzymy, sposób ich rozdziału, funkcja biochemiczna, przynależność enzymu według podziału klinicznego i Międzynarodowej Unii Biochemicznej, normy, rola w diagnostyce.
4. Inhibitory enzymu konwertującego - 3 przykłady, mechanizm działania, itd.
5. Czynnik Tkankowy. Budowa. Rola w patologii i fizjologii.
6. Aktywność właściwa, molarna, molekularna - definicje, jednostki. Międzynarodowa jednostka aktywności enzymatycznej i katal - definicje.

Enzymy - IV termin 2009/2010

1. Metaloenzymy a enzymy aktywowane przez metale - Definicja, różnice i przykłady
2. Lizozym - struktura, mechanizm działania, znaczenie biomedyczne
3. Oksydazy a hydroksylazy - przynależność do głównego podziału enzymatycznego, różnice w katalizie reakcji, przykłady reakcji
4. Metody badań: dwupunktowa a kinetyczna - różnice, przykłady
5. Metody oczyszczania enzymów z materiału biologicznego.
6. Jakie enzymy ważne klinicznie oznaczamy w moczu i gdzie ich diagnostyka jest trafniejsza(mocz, osocze) wraz z uzasadnieniem.­­

2009
Termin 1 

Fosfataza kwaśna
Model jednoprzejściowy i sekwencyjny
Kompleksy wieloenzymowe
Sprawność katalityczna enzymu
Hydrolaza/hydroksylaza, syntaza/syntetaza
Droga zewnątrzpochodna krzepnięcia + badania ją oceniające
II. Termin Enzymy 

1. Enzymy mnemoniczne. Definicja, mechanizm działania, jak wpływają na kinetykę reakcji, przykład.
2. Jony srebra, ołowiu, rtęci - rodzaj inhibicji, narysować wykres podwójnych odwrotności.
3. Fosfataza alkaliczna. Izoenzymy, sposób ich rozdziału, funkcja biochemiczna, przynależność enzymu według podziału klinicznego i Międzynarodowej Unii Biochemicznej, normy, rola w diagnostyce.
4. Inhibitory enzymu konwertującego - 3 przykłady, mechanizm działania, itd.
5. Czynnik Tkankowy. Budowa. Rola w patologii i fizjologii.
6. Aktywność właściwa, molarna, molekularna - definicje, jednostki. Międzynarodowa jednostka aktywności enzymatycznej i katal - definicje.
Enzymy - IV termin 
1. Metaloenzymy a enzymy aktywowane przez metale - Definicja, różnice i przykłady
2. Lizozym - struktura, mechanizm działania, znaczenie biomedyczne
3. Oksydazy a hydroksylazy - przynależność do głównego podziału enzymatycznego, różnice w katalizie reakcji, przykłady reakcji
4. Metody badań: dwupunktowa a kinetyczna - różnice, przykłady
5. Metody oczyszczania enzymów z materiału biologicznego.
6. Jakie enzymy ważne klinicznie oznaczamy w moczu i gdzie ich diagnostyka jest trafniejsza(mocz, osocze) wraz z uzasadnieniem.

2008
Termin 1

1. allosteria- wyjaśnij pojęcie, narysuj wykres z inhibitorem i aktywatorem
2. enzymy mnemoniczne
3. kompleksy wieloenzymowe
4. tenaza
5. enzymy sekrecyjne
6. inhibitory fosfodiesterazy

II Termin

1. Szlak zewnątrzpochodny, aktywacja, badania oceniające ją
2. Hydrolazy a hydroksylazy, przykłady
3. Enzymy ekskrecyjne, definicja, przykłady (przynajmniej 4)
4. ektoenzymy, definicja, przykłady
5. Wszystkie enzymy których można oznaczyć stężenie, przykład

III TERMIN 2008/2009

1. TF - budowa, funkcje, znaczenie fizjologiczne i patologiczne
2. Wpływ na sprawność katalityczną enzymów, definicja, przykłady
3. Jony metali Ag, Pb - znaczenie, mechanizm inhibicji, wykres L-B

Marta Leśniak dr Wójcik kładła nacisk na klinikę, wartości referencyjne i znaczenie diagnostyczne enzymów. polecała też wykuć się inhibitorów i mówiła, żebyśmy byli przygotowani na podanie i opis choćby 3 enzymów z każdej klasy.

Marta Leśniak w metaloenzymach metal jest grupą prostetyczną, a w aktywowanych jest kofaktorem :)
metale nie pełnią nigdy funkcji koenzymu, dla ścisłości :)

Donata Rotko czy ktoś mógłby mnie oświecić w sprawie dwóch rzeczy:
1.czym w końcu różnią się metaloenzymy od tych aktywowanych przez jony metali?Czy tu chodzi tylko o to, że pierwsze maja metal w gr.prost., a drugie wymagają metali jako kofaktora?
2.o czym właściwie powinno się napisać przy "Swoistość enzymu względem katalizowanej reakcji i względem substratu." W opracowaniach niby to jest, ale jak zobaczyłam hasło "obalamy te dogmaty" to... ;P

Marta Leśniak z tego co ja rozumiem "obalamy te dogmaty" to złe sformułowanie. chodziło o to, że swoistość zależy również od metali i budowy podjednostkowej. wszystko co jest wyżej od tego tekstu o obalaniu jest prawdą. miałam to na prezentacji i było dobrze

Sylwia Osemlak Dzięki:):) Jakbo ktoś jeszcze miał jakieś informacje to piszcie:)

Ola Paternoga dr Franuz mowi, ze beda napewno wykresy inhibicji, a poza tym do metaloenzymow i tego calego podpunktu mowil, zeby sie skupic tez na metalach jako inhibitorach enzymow ;)

Sandra Stępień Mam pytanie do tych "charakterystyk klas..." np. oksydoreduktaz itp. Jak się tego uczycie? :P Bo ja nie mogę przez to przebrnąć a co dopiero wkuć ;] W pytaniach widzę że raczej pytają o różnice między hydrolazą a hydroksylazą itp a nie o sam opis klas. Będę wdzięczna za wskazówki ;)

Barbara Duljan nam Chyra mówiła, żeby się skupić raczej na ogólnym opisie klas, jakie reakcje przeprowadzają.

Kasia Putra a czy ktos wie skad wziac informacje o metalach jako inhibitorach ?:) bo chyba w piionach nie ma

Marta Leśniak Harper, albo kilka postów niżej sprawa została rozwiązana :)

Kasia Putra dziekuje :)

---