KOLOKWIUM Z BIOCHEMII 2007
Z podanych niżej aminokwasów do względnie niezbędnych należą:
His
Arg
Tyr
Pro
I, II
II, III
I, III
II, IV
Proces oksydacyjnej deaminacji aminokwasów
Chroni komórki przed hiperamonemią
Katalizowany jest przez dehydrogenazę glutaminianową
Katalizowany jest przez oksydazy flawoproteinowe specygiczne wobec D- i L - aminokwasów
Umożliwia wykorzystanie szkieletów węglowych aminokwasów jako materiału energetycznego
I, II, III
II, III
I, IV
II, III, IV
Wybierz zestaw, w którym najtrafniej określono właściwości dehydrogenazy glutaminianowej:
ma właściwości allosteryczne
przekształca Glu w kwas alfa-ketoglutarowy i amoniak
współdziała z FAD
jej koenzymem jest NAD lub NADP
katalizuje aminację alfa-ketoglutaranu
I, II, IV, V
II, IV
II, III
II, IV, V
Który (a) z następujących związków jest (są) produktem dekarboksylacji aminokwasów?
guanidynooctan
etanoloamina
kreatyna
gamma-aminomaślan
I
III
II, IV
IV
Które z wymienionych bezpośrednich metabolitów cyklu Krebsa są akceptorami grup aminowych w procesie transaminacji?
szczawiooctan
alfa-ketoglutaran
jabłczan
pirogronian
I, III, IV
I, II
I , II, III
II, IV
Przekształcenie fenyloalaniny do tyrozyny wymaga następujących związków z wyjątkiem:
tlenu cząsteczkowego
tetrahydrobiopteryny
hydroksylazy fenyloalaninowej
transaminazy
Wybierz związek, w którego syntezie bierze udział S-adenozylometionina:
cholina
seryna
noradrenalina
serotonina
W której poniżej przedstawionych reakcji powstaje adrenalina?
C
Do syntezy których związków używana jest arginina?
histony
alfa-ketoglutaran
kreatyna
spermina, spermidyna
tlenek azotu
I ,II, III
III, V
II, IV
I, II, III, IV, V
Ułóż w kolejności etapy biosyntezy podanego związku:
metylacja N-acetyloserotoniny przy udziale aktywnej metioniny
transacetylacja serotoniny uwarunkowana obecnością acetylo-CoA
dekarboksylacja 5-OH-tryptofanu przy udziale fosforanu pirydoksalu
hydroksylacja tryptofanu przy udziale terahydrobiopteryny
II, IV, I, II
IV, III, II, I
III, IV, II, I
IV, III, I, II
Z podanych twierdzeń o glicynie prawdziwe są:
jest aminokwasem endogennym, który w tkankach ssaków może być syntetyzowany z seryny
nie jest aminokwasem glukogennym, ponieważ nie ulega deaminacji oksydacyjnej
bierze udział w syntezie pirymidyn
jest substratem w syntezie porfiryn
u ludzi jest katabolizowana przy udziale syntazy glicynowej
I, II, III
II, III, IV
II, III, V
I, IV, V
Wskaż, gdzie zachodzi podana niżej reakcja:
Harper nowy str. 335.
nerka
wątroba
mięśnie
I, II
II, III
I
I, II, III
W której z podanych reakcji bierze udział aktywna metionina:
I. etanoloamina cholina
II. cholina betaina
III. kwas guanidynooctanowy kreatyna
IV. homoseryna metionina
I, II
I, II, III
III, IV
I, IV
Resynteza metioniny w ustroju jest możliwa przy udziale:
homocysteiny, witaminy b12 i tetrafydrofolianu
homocysteiny i SAM
betainy i dimetyloglicyny
choliny i glicyny
Podany związek
powstaje z cysteiny
powstaje z alaniny
jest tauryną
jest sprzęgany z kwasami żółciowymi
II, IV
I, III
I, III, IV
I
Który z wymienionych enzymów nie bierze udziału w syntezie mocznika?
syntetaza karbamoilofosforanowa
syntetaza argininobursztynianowa
syntetaza glutaminowa
karbamoilotransferaza ornitynowa
Cykl mocznikowy łączy się z cyklem Krebsa poprzez:
fumaran
szczawiooctan
alfa-ketoglutaran
Amoniak (jon amonowy) jest substratem:
syntetazy karbamoilofosforanowej
dehydrogenazy glutaminianowej
syntetazy glutaminowej
glutaminazy
aminotransferazy asparaginianowej
I, III
IV, V
I, II, III
III, IV
Jaka jest nazwa peptydu o wzorze:
lizylo-asparagylo-homocysteinylo-alanina
lizylo-asparagylo-metionylo-alanina
alanylo-metionylo-asparagylo-lizyna
alanylo-glutamylo-cysteinylo-lizyna
Które z podanych niżej aminokwasów będą posiadały ładunek dodatni w warunkach fizjologicznych (pH-7)?
Gly, Wal
Trp, Fen
Asp, Glu
Liz, His
W roztworze o pH wyższym od pI białko ma ładunek:
ujemny
obojętny
dodatni
zależny od różnicy między pH roztworu a pI białka
Wskaż cechy budowy białek (1-4)
I. struktura I-rzędowa 1. Budowa fibrylarna lub globularna
II. struktura II-rzędowa 2. Budowa podjednostkowa
III. struktura III-rzędowa 3. Struktura alfa-helisy lub beta-kartki
IV. struktura IV-rzędowa 4. Sekwencja aminokwasów
I 3, II 1, III 2, IV 4
I 4, II 3, III 1, IV 2
I 4, II 1, III 3, IV 2
I 4, II 2, III 3, IV 1
Które z wymienionych wiązań biorą udział w utrzymaniu struktury wtórnej (II - IV -rzędowej) białka?
jonowe
wodorowe
oddziaływania hydrofobowe
mostki disiarczkowe
peptydowe
I, II, III, IV
TYLKO I, II, III
II, IV, V
WSZYTSKIE WYMIENIONE
Który z wymienionych aminokwasów zaburza strukturę alfa-helisy?
leucyna
prolina
histydyna
tryptofan
Który z wymienionych aminokwasów uczestniczy w tworzeniu wiązań kowalencyjnych stabilizujących strukturę III - rzędową białek?
cysteina
seryna
leucyna
histydyna
Sączenie molekularne na żelach Sephadex jest wykorzystywane do rozdziału mieszaniny białek na podstawie różnic w:
powinowactwie
wielkości cząsteczek
rozpuszczalności
ładunku elektrycznym
Z niżej podanych informacji o białkach wybierz prawdziwe:
białko w procesie koagulacji traci aktywność biologiczną
wysalanie siarczanem amonu wywołuje koagulację białka
białka mają najmniejszą rozpuszczalność w pH punktu izoelektrycznego
wytrącaniu białka z roztworu zawsze towarzyszy denaturacja
II, III
II, III, IV
III, IV
II, IV
Które z wiązań występujących w białkach (I - IV) ulegają zniszczeniu przez wymienione czynniki denaturujące (1- 4)
I. wiązanie jonowe i wodorowe 1. jony metali ciężkich
II. wiązania disiarczkowe 2. stężone kwasy i zasady
III. wiązania wodorowe 3. mocznik, guanidyna
IV. oddziaływania hydrofobowe 4. detergenty
I 1, II 2, III 3, IV 4
I 3, II 4, III 1, IV 2
I 4, II 1, III 2, IV 3
I 2, II 1, III 3, IV 4
Do białek fibrylarnych należą:
I. elastyna IV insulina
II. kolagen V fibrynogen
VI. keratyna
I, ... , .... V
I, II, IV, V, VI
II, IV, V, VI
I, II, III, V, VI
Porównując mioglobinę i hemoglobinę wybierz prawdziwe stwierdzenia:
są hemoproteinami, mioglobina zawiera Fe +3, hemoglobina Fe +2
krążą we krwi
wiążą tlen
są białkami globularnymi
mioglobina zawiera jeden, a hemoglobina cztery łańcuchy polipeptydowe
wykazują takie samo powinowactwo do tlenu
WSZYSTKIE
III, IV, V
I, IV, VI
I, III, V, VI
Niedobór miedzi upośledza tworzenie prawidłowego kolagenu obniżając aktywność:
glukozylotransferazy
galaktozylotransferazy
hydroksylazy prolinowej
oksydazy lizynowej
Trypsyna katalizuje hydrolizę wiązania peptydowego po karboksylowej stronie:
Argininy i lizyny
Glutaminianu i asparaginianu
Histydyny
Fenyloalalaniny, tyrozyny, tryptofanu i aminokwasów hydrofobowych
Enzymy zwiększają szybkość reakcji enzymatycznej poprzez:
zmianę stanu równowagi reakcji
podwyższeniu energii swobodnej reakcji (?)
obniżeniu energii aktywacji reakcji
obniżeniu energii produktów reakcji
Które z niżej wymienionych czynników wpływają na szybkość reakcji enzymatycznej?
temperatura
pH środowiska
fosforylacja enzymu
stężenie substratu
ograniczona proteoliza
stężenie enzymu
I ,II, IV, V
I, II, IV, VI
III, V
I, II, III, IV, V, VI
Z podanych stwierdzeń o izoenzymach wybierz prawdziwe:
katalizują taką samą reakcję enzymatyczną
są produktami różnych genów
mają takie same właściwości fizykochemiczne
wykazują różne właściwości katalityczne (np. różne Km, Vmax)
I, II, III, IV
I, II, IV Harper str. 70
II, III
I, II
Który z wymienionych procesów zmienia aktywność enzymów w sposób nieodwracalny?
aktywacja allosteryczna
fosforylacja
ograniczona proteoliza
hamowanie kompetycyjne
Koenzymami biorącymi udział w transporcie jonów H+ i elektronów są: ?????????????????????????????????????????????????????????????????
NAD+, FMN, kwas liponowy
Pirofosforan tiaminy, NAD+, FAD
Fosforan pirydoksalu, NAD+, NADP_
Kwas liponowy, fosforan pirydoksalu, NADP+
Enzymami katalizującymi przyłączenie tlenu do cząsteczki substratu są:
oksydazy
dehydrogenazy
hydroperoksydazy
oksygenazy
Który z inhibitorów reakcji enzymatycznej wiąże się, zarówno z wolnym enzymem, jak i z kompleksem ES?
akompetycyjny
niekompetycyjny
kompetycyjny
żaden z wymienionych
Podczas wyznaczania stałej Michaelisa enzymu (Km), parametrem zmiennym jest:????
stężenie substratu
stężenie enzymu
temperatura
stężenie jonów wodorowych
Badano kinetykę reakcji enzymatycznej. Jakim inhibitorem jest dodany do mieszaniny inkubacyjnej związek X, jeżeli w porównaniu z kontrolą, w jego obecności stwierdzono:
Wyższą wartość Km
Niezmienioną wartość Vmax
Niezmienioną szybkość reakcji w obecności nadmiaru substratu
Zmniejszoną szybkość reakcji w obecności niskich stężeń substratu
allosterycznym
niekompetycyjnym
kompetycyjnym
akompetycyjnym
Z podanych informacji o cyklu Krebsa nieprawdziwa jest:
dostarcza NADH + H+ I FADH2
dostarcza GTP
???utlenia aktywny octan do CO1
????syntetyzuje szczawiooctan z acetylo - CoA
Metabolitem Cyklu Krebsa nie jest:
Jabłczan
Pirogronian
Izocytrynian
Bursztynian
Który z enzymów cyklu Krebsa katalizuje syntezę wiązania wysokoenergetycznego?
dehydrogenaza izocytrynianowa
syntaza cytrynianowa
dehydrogenaza bursztynianowa
syntetaza bursztynylo-CoA
Ile moli szczawiooctanu jest zużywane podczas przekształcania 1 mola acetylo-CoA do CO2 i H20 w mitochondrium?
0
2
4
12
Która z wymienionych reakcji jest związana z powstawaniem ATP w procesie fosforylacji oksydacyjnej?
I. bursztynylo-CoA bursztynian
II. bursztynian fumaran
III. jabłczan szczawiooctan
IV. cytrynian izocytrynian
I, IV
II, III
III, IV
Tylko II
Który z wymienionych kompleksów enzymatycznych nie jest pompą protonową błony mitochondrialnej?
oksydoreduktaza NADH - CoQ
oksydaza cytochromowa (cyt. c)
oksydoreduktaza CoQH2 - cyt. c (bc1)
oksydoreduktaza bursztynian CoQ
Wskaż właściwe miejsce działania wymienionych związków w łańcuchu oddechowym?
cyjanki, azydki, tlenek węgla <kompleks IV>
dikumarol, dinitrofenol, oligomycyna <rozpreganie>
antymycyna A <kompleks III>
barbiturany, rotenon <kompleks I>
I, II, III, IV
I, II, III, IV
I, II, III,
I, II, III
Dikumarol i inne związki rozprzęgające fosforylację oksydacyjną:
blokują przepływ przez łańcuch oddechowy elektronów pochodzących z FADH2 i zatrzymują syntezę ATP
powodują zahamowanie syntazy ATP, ale nie blokują przepływu elektronów przez łańcuch oddechowy
blokują przepływ elektronów przez łańcuch oddechowy, ale nie powodują zatrzymania syntazy ATP
hamują syntezę ATP przez zablokowanie transportu nukleotydów adeninowych przez wewnętrzną błonę mitochondrialną
50. Toksyczność cyjanków polega na tym, że:
hamują bezpośrednio syntezę ATP
reagują z Fe2+ w zredukowanym cytochromie c
hamują oksydazę cytochromową
inaktywują reduktazę zredukowany ubichinon : cyt. C
1 A 2B 3A 4C 5B 6D 7A 8C 9 D 10B 11D 12C 13 I, III 14 A 15 C 16 C 17 A 18 A 19 B 20 D 21 A 22B 23A 24B 25A 26B 27A 28D 29D 30B 31D 32A 33C 34D 35B 36C 37A 38D 39B 40A 41C 42D 43B 44D 45A 46B 47 D 48 Id IIIc IVa 49B 50C