Enzymy - są to substancje które warunkują przebieg reakcji i nadają jej kierunek.

Podział enzynów : a. oksydoreduktazy - katalizują pracę rozkładu i redukcji, b. transferazy - katalizują procesy przenoszenia różnych grup chemicznych jednego związku na drugi. c. hydrolazy - katalizują proces rozpadu związku przy udziale wody. d. liazy - katalizują proces rozpadu związku bez udziału wody. e. izomerazy - katalizują procesy wewnątrzcząsteczkowego przegrupowania atomów przez co powstają nowe izomerazy. f. ligazy - katalizują procesy powstawania nowych wiązań.

Właściwości enzymów: Na działanie enzymów ma wpływ 1- temp , 2- ph, 3 - aktywatory, 4 - inhibitory.

Enzymy nazywamy biokatalizatorami ponieważ . 1 - obniżają energie aktywacji, 2 - katalizują reakcje w organizmach żywych, 3 - po reakcji są nie zmieniane.

Funkcje enzymów: obniżają energię aktywacji, nie zmieniają się w wyniku reakcji, działają na ściśle określony substrat, wykazują dużą aktywność katalityczną.

AMINOKWASY-TO ZWIĄZKI ORGANICZNE ZAWIERAJĄCYMI W SWOIM SKŁADZIE CZĄSTECZKOWYM PRZYNAJMNIEJ JEDNĄ GRUPĘ FUNKCYJNĄ KARBOKSYLOWĄ -COOH I AMINOWĄ -NH₂

Wiązania peptydowe - jest to wiązanie pomiędzy grupą aminową jednego aminokwasu a grupą karboksylową drugiego aminokwasu.

Podział amin: 1. amino z niepolarnymi grupami R ( glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, prolina ), aminokwasy te są trudno rozpuszczalne w wodzie. 2. aminokwasy z polarnymi grupami R ( seryna, treonina, tyrozyna, cysteina, asparagina, glutamina) , łatwo rozpuszczalne w wodzie. 3. aminokwasy kwaśne z ujemnie naładowanymi grupami R ( kwas asparaginowy, glutaminowy) . 4. aminokwasy zasadowe z dodatnio naładowanymi grupami R ( lizyna. Arginina, histydyna ).

Reakcje charakterystyczne dla aminokwasów - reakcja cystynowa

Wykrywanie cysteiny i cystyny. Reakcja cystynowa

Do 1 cm³ roztworu cysteiny lub cystyny w probówce dodać 2 cm³ roztworu NaOH i ogrzewać do wrzenia przez kilka minut. Następnie wprowadzić kilka kropel roztworu Pb(CH₃COO)₂ i ponownie ogrzać. Z roztworu wydziela się brunatno-czarny osad siarczku ołowiu (II) PbS.

Wykrywanie metioniny metodą McCarthy-Sullivana

Do 2,5 cm³ roztworu metioniny w probówce dodać 0,5 cm³ stęż. NaOH, 3 krople roztworu nitroprusydku sodu oraz 0,5 cm³ glicyny. Równocześnie w drugiej probówce wykonać próbę ślepą, używając wody destylowanej zamiast metioniny. Obie probówki umieścić w zlewce z ciepłą wodą w temp. 40-80^o i pozostawić na 10 min. nie doprowadzając do wrzenia. Następnie oziębić i dodać 5 cm³ stęż. HCl. W próbie ślepej powstaje zabarwienie żółtozielone, natomiast w probówce z metioniną różowobrunatne, nasilające się w ciągu kilku minut

Wykrywanie aminokwasów aromatycznych. Reakcja ksantoproteinowa

Do 1 cm³ roztworu tyrozyny dodać 2 cm³ stęż. HNO₃ i lekko podgrzać. Roztwór zabarwia się na kolor żółty. Następnie probówkę oziębić i zawartość zalkalizować stęż. NH₃*aq lub NaOH. Żółta (pierwotna) barwa roztworu pogłębia się, przechodząc w pomarańczową.

Wykrywanie tyrozyny. Reakcja Millona

Do 1 cm³ roztworu tyrozyny dodać kilka kropel odczynnika Millona i ogrzać małym płomieniem. Pojawia się czerwone zabarwienie.

Wykrywanie tryptofanu

1. Reakcja Adamkiewicza-Hopkinsa - Do 1 cm³ roztworu tryptofanu dodać kilka kropel kwasu glioksalowego i podwarstwić stężonym H₂SO₄. Na granicy zetknięcia obu płynów powstaje fiołkowy pierścień.

2. Reakcja Voiseneta - Do probówki wprowadzić 1 cm³ roztworu tryptofanu, kroplę roztworu aldehydu mrówkowego oraz 6-7 cm³ stęż. HCl. Zawartość probówki wytrząsnąć, a następnie pozostawić w spokoju przez 5 min. Po tym czasie dodawać bardzo wolno kroplami roztwór azotanu (III) sodu. Pojawia się fiołkowe zabarwienie.

Wykrywanie histydyny. Reakcja Pauly'ego

Do 5 cm³ roztworu kwasu sulfanilowego dodać 0,5 cm³ 0,5% NaNO₂ przy równoczesnym chłodzeniu probówki zimną wodą. Utworzony roztwór soli diazoniowej zalkalizować Na₂CO₃ subst. i wlać do 1 cm³ roztworu histydyny. Powstaje pomarańczowożółty barwnik azotowy.

Wykrywanie argininy. Reakcja Sakaguchi'ego

Do 1 cm³ roztworu argininy dodać 1 cm³ roztworu NaOH, 2-3 krople roztworu α-naftolu i dobrze wymieszać. Następnie wprowadzić kroplę wody bromowej. Tworzy się natychmiast różowopomarańczowy barwnik.

Reakcje ogólne aminokwasów:

Reakcja van Slyke'a z kwasem azotowym (III) -

W jednej probówce umieścić 1 cm³ 10% roztworu NaNO₂ i dodać taką samą objętość lodowatego CH₃COOH. Po zmieszaniu obu płynów wydzielają się żółte dymy mieszaniny tlenków azotu o charakterystycznej woni. W drugiej probówce zmieszać 1 cm³ 10% roztworu NaNO₂ z 2 cm³ 0,5 M roztworu glicyny, a następnie dodać 1 cm³ lod. CH₃COOH. Z probówki wydzielają się bezbarwne i bezwonne pęcherzyki azotu.

Reakcja Sörensena z aldehydem mrówkowym

Do 10 cm³ roztworu glicyny w erlenmajerce dodać kilka kropel fenoloftaleiny i kroplami z biurety wprowadzić roztwór NaOH do słabo różowego zabarwienia. Równocześnie do oddzielnej erlenmajerki wprowadzić 10 cm³ roztworu formaldehydu, kilka kropel fenoloftaleiny oraz kroplami roztwór NaOH do słabo różowego zabarwienia. Następnie roztwór formaldehydu wlać do roztworu glicymy i obydwa roztwory zmieszać. Zawartość kolbki miareczkować do momentu pojawienia się różowego zabarwienia, utrzymującego się kilka min.

Reakcja z ninhydryną

Do 1 cm³ roztworu glicyny dodać 0,5 cm³ roztworu ninhydryny i ogrzać. Pojawia się niebiesko-fiołkowe zabarwienie.

Reakcja ksantoproteinowa - aminokwas aromatyczny + stężone HNO₃ → wytrąca się żółty osad → NAOH→ kolor żółty przechodzi w pomarańczowy.

Punkt izoelektryczny - jest to taka wartość liczbowa ph środowiska gdzie przeważa forma jonu dwubiegunowego o ładunku elektrycznym równym 0.

Punkt izojonowy - jest to takie ph roztworu przy którym liczba protonów oddysocjowanych z grup C=O jest równa liczbie protonów przyłączonych do atomu azotu grup NH_2.

Białka - związki organiczne które zbudowane są z aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi.

Denaturacja - to nieodwracalne zmiany w strukturze cząsteczek białka w wyniku których białko traci swoje charakterystyczne właściwości.

Roztwór koloidalny - białka w wodzie tworzą roztwory koloidalne. Fazę rozproszoną tworzą cząsteczki białka a, fazę rozpraszającą woda.

Właściwości znaczne pęcznienie, słaba opalescencja, efekt Tyndalla.

Wysalanie białka - rozpuszczalność białek w wodzie zależy od ich powinowactwa do wody a także jonów soli nieorganicznych które obecna są w środowisku w niewielkich ilościach. Wzrost stężenia soli zmniejsza rozpuszczalność białek i przy dużych stężeniach soli następuje ich całkowite wytrącenie się z roztworu.

Roztwór białka + siarczan amonu = wytrąca się biały osad który po dodaniu wody destylowanej rozpuszcza się.

Amfoteryczny charakter białek - białka ze względu na swój amfoteryczny charakter reagują zarówno z kationami jak i anionami tworząc sole.

Strącanie białek za pomocą kationów

- roztwór białka + FeCl₃ → brunatny osad białczanu żelaza.

- roztwór białka + HgCl₂ ( AgNO₃) → osad białczanów nierozpuszczalny w wodzie

Strącanie białek za pomocą anionów

- roztwór białka + kwas chlorooctowy → białko w formie soli

Reakcja barwne białek:

- reakcja Biuretowa i Piotrkowskiego

Białko jaja kurzego+ NaOH+CuSO₄ →zabarwienie fioletowe lub czerwone.

---