INHIBICJA ENZYMÓW, Biochemia


INHIBICJA ENZYMÓW: odwracalne lub niedowracalne

hamowanie aktywności enzymów przez odpowiednie cząsteczki

zwane inhibitorami. System ten pozwala na kontrolę i regulację

aktywności enzymatycznaj.

1)Inhibicja nieodwracalna-polega zazwyczaj na destrukcji lub

modyfikacji grupy enzymu.

2)Inhibicja odwracalna- powoduje hamowanie aktywności enzymu,

jednak po usunięciu cząsteczki hamującej można przywrócić

pierwotną aktywność. Dzieli się na kompetencyjną- inhibitory

wykazują analogię strukturalną do substratu i konkurują z nim o

centrum katalityczne enzymu polega na zmniejszeniu liczby czastek

E zdolnych wiązać substrat, i niekompetencyjną- inhibitory i

substraty mogą być jednoczesnie wiązena przez enzym i tworzyć

kompleks polega na zmniejszeniu liczby „obrotów” enzymu.

3)Inhibicja allosteryczna- gdy jedno miejsce aktywne enzymy może

oddziaływać na drugie miejsce aktywne tej samej cząsteczki enzymu.

KLASYFIKACJA ENZYMÓW:

a)ze względu na typ i mechanizm reakcji enzymy podzielono

na 6klas, a kazda z nich ma od4-13 podklas.

b)Nazwa enzymu składa się z 2części:

1-zakonczona na -aza okresla typ katalizowanej reakcji

2- okresla substrat(y)

c) ze jeśli do wyjaśnienia potrzebna jest dodatkowa

informacja to podawana jest w nawiasach.

d)każdy enzym ma numer kodu EC. Który charakteryzuje

typ reakcji , czyli klase, podklasę, podpodklasę, czwarty

człon wskazuje na nazwę enzymu.

KLASY ENZYMÓW:

1)Oksydoreduktazy- przenoszą elektrony i protony do

odpowiedniego akceptora, enzymy katalizujące reakcje,

w których dochodzi do zmiany stopnia utleniania.

2) Transferazy- katalizuja reakcje przenoszenia grup

funkcyjnych z jednej cząsteczki na druga.

3) Hydrolazy- prowadzą hydrolizę substratu z jednoczesnym

przyłączeniem czasteczki wody. Enzymy te rozkładają

wiazania w cząsteczkach używając wody.

4) Liazy- katalizuja reakcje odczepiania pewnych grup od

substratu bez udziału wody, tworząc zazwyczaj wiązania podwójne.

5) Izomerazy- przeprowadzają reakcje przegrupowań

wewnatrzczasteczkowych, bez zmiany jej składu atomowego.

7) Ligazy katalizujące tworzenie nowych wiązań, czyli

łączenie się dwóch czasteczek.

MITOCHONDRIA:lipoproteinowe organelle otoczone dwiema

wysoce wyspecjalizowanymi błonami. Nazywane SA

siłowniami/ maszynami produkującymi ATP.

-kształt- od podłużnego do kulistego.

-wielkośc- średnica 0,2-3µm

-liczba w komórce- najmniej w plemnikach ok. 24tys, najwięcej

w oocytach 300tys zajmuja ok. 12%objętości komórki.

-rozmieszczenie- zależne od potrzeb, mają zdolność

czynnego przemieszczania się

-błona zew.- gładka

-błona wew- silnie pofałdowana.

Procesy biochemiczne zachodzące w wewnętrznej

błonie mitochondrialnej:

-utlenianie biologiczne- oddychanie-proces rozkładu

subst. Organicznych na proste związki z uwolnieniem energii.

-fosforylacja substratowa o oksydacyjna- powstawanie

związków wysokoenergetycznych.

ZWIĄZKI MAKROERGICZNE NOŚNIKI ENERGII:

mają one w swoich cząsteczkach pewne szczególne połączenia-

wiązania wysokoenergetyczne, które przy hydrolizie wyzwalają

więcej niż 25kJ/mol.

Rozkład elektronów wokół takich wiazań powoduje, że ich rozpad

dostarcza dużych ilości energii.

W zależności od typu wiązań jakie tworzą dzieli się je na 4 grupy:

-bezwodnikowych fosforanowo-fosforanowych,

-bezwodnikowych karboksylo- fosforanowych

-guanidyno- fosforanowych

-tioestrowych

Największe znaczenie w metabolizmie mają związki posiadające

wiązanie bezwodnikowe fosforanowo- fosforanowe. Wszystkie

nukleotydy posiadaja jedno takie wiązanie. Największe znaczenie

wśród nich ma nukleotyd adeninowy, który tworzy często takie

wiązania tworząc wysoce energetyczna cząsteczkę ATP.

GLIKOGEN: polisacharydy o bardzo rozgałęzionej strukturze.

Pełni funkcję zapasową u zwierząt- „skrobie zwierzęcą”

-zbudowany z glukozy

-gromadzony w wątrobie i mięśniach

-rozgałęzienie następuje co 8-12reszt glukozy

-ma zmienna strukture i masę czasteczkowa

-glukozy połaczone SA wiązaniem α1,4 -glokozydowym

-wiązania α1,6- glokozydowe stanowia ok. 10%.

ROZKŁAD WĘGLOWODANÓW W PRZEWODZIA

POKARMOWYM-TRAWIENIE:

Ze spożywanych węglowodanów główna rolę odgrywa skrobia.

Znacznie mniej spozywamy sacharozy, laktozy, glikogenu,

cukrów prostych.

TRAWIENIE TŁUSZCZY- LIPOLIZA:

-w ślinie i żoładku- lipaza-hydroliza triacygliceroli- wolne

kwasy nienasycone tłuszczowe + 1,2diacyloglicerolu.

-w trzustce- lipaza aktywowana przez sole kwasów żółciowych-

diacylogricerole, momoacyloglicerole, glicerol, wolne kwasy tłuszczowe.

-w trzustce- fosfolipaza- wolne kwasy tłuszczowe i lizofosfolipidów.

-w trzustce- hydrolaza estrów cholesterolowych.

UTLENIANIE KWASÓW TŁUSZCZOWYCH:

-zachodzi w mitochondriach

-koenzymami są NAD i FAD

-podczas utleniania powstaje ATP

-proces ten wymaga obecności tlenu

-kwasy tłuszczowe są aktywowane w obecności ATP i CoA

-kwasy tłuszczowe transportowane SA przez wewnetrzną błonę

mitochondrialną jako pochodne karnityny.

BIOSYNTEZA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH:

- synteza ma miejsce w systolu

-związki pośrednie są kowalencyjnie związane z grupą tiolową białek

-enzymy uczestniczace w syntezie występują w kompleksach

-łancuch kwasów tłuszczowych ulega wydłuzeniu przez dobudowanie

węgla z acetylo-CoA

-zwiazkiem redukującym jest NADPH

-wydłużanie kwasów zatrzymuje się na łańcuchu z 16 atomami

wegla. Dalsze wydłużanie i synteza wiazań podwójnych odbywa

się przy udziale innego kompleksu.

ROLA KWASU CYTRYNOWEGO W SYNTEZIE

KWASÓW TŁUSZCZOWYCH:

-acetylo-CoA powstaje w mitochondriach

- kwasy tłuszczowe syntetyzowane są w systolu

-mitochondria nie SA przepuszczalne dla acetylo-CoA

- bariere tę omija cytrynian, który przenosi grupy acetylowi

przez błonę mitochondriów

-cytrynian powstaje w mitochondriach w wyniku kondensacji

acetylo-CoA i szczawiooctanu

-szczawiooctan przekształcony w jabłczan wraca do

mitochondriów

-transport 1cz. Acetylo-CoA dostarcza 1cz. NADPH

BIOSYNTEZA CHOLESTEROLU:

Za synteze cholesterolu odpowiedzialne jest przede wszystkim

siateczka śródplazmatyczna i cystol komórkowy. Synteza

zachodzi głównie w komórkach wątroby. Do syntezy jednej

czasteczki cholesterolu potrzebnych jest 18czasteczek

acetylo-koenzymu A.

CHOLESTEROL:

-wystepuje w stanie wolnym

-srednio w organizmie znajduje sieok. 60g cholesterolu

-2.3 w mięśniach szkieletowych, tkance tłuszczowej i skórze,

-1/3 wchodzi w skład lipoproteid i błon biologicznych

-2g cholesterolu dziennie słuzą do syntezy kwasów tłuszczowych

-z kałem wydalene dziennie jest ok. 1g.

BIOCHEMICZNA ROLA CHOLESTEROLU:

Cholesterol jest prekursorem ważnych steroidów w organizmie:

-kwasy żółciowe

-hormony kory nadnerczy

-hormony płciowe

-witaminy D

Wszystkie sterole wystepują w organizmie maja podobny

rdzeń cykliczny.

KETOGENEZA:proces powstawania ciał ketonowych. Proces

ten zachodzi w wątrobie i korze nerki.

Podczas głodu acetyloCoA powstały z rozpadu tłuszczów nie

zawsze może wejść w cykl Krebsa.

Acetylo-CoA jet wówczas przekształcany w ciała ketonowe, które

są transportowane z mitochondriów komórek nerkowych do krwi,

a nastepnie do tkanek obwodowych.

Ciała ketonowe są preferencyjnie w stosunku do glukozy

wykorzystywane jako źródło enegii przez mięśnień

sercowy i korę nadnerczy.

BIOSYNTEZA NUKLEOTYDÓW:

-w tej biosyntezie uczestniczą czasteczki rybozy

-w biosyntezie PURYN do czasteczek rybozy dobudowywane są

kolejne atomy tworzące cały nukleotyd

-w biosyntezie PIRYMIDYN cząsteczki rybozy dodawane

SA do uformowanego pirscienia pirymidynowego.



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Inhibitory enzymów jako leki, materiały medycyna SUM, biochemia, Kolokwium II
Inhibitory enzymów jako leki, materiały medycyna SUM, biochemia, Kolokwium II
Inhibicja enzymow id 214405 Nieznany
inhibitory, enzymologia, notatki
klasyfikacja enzymow, biochemia(4)
Inhibicja enzymów
Inhibitory enzymów stosowane w leczeniu
interakcje, induckja i inhibicja enzymów
Inhibitory enzymAlw jako leki, materiały farmacja, Materiały 3 rok, Od Ani, biochemia, biochemia, II
dobroszycki,biochemia, Wpływ inhibitorów i czynników fizycznych
(), biochemia L, Wpływ temperatury na aktywność enzymów (ćw E)
Wspólne enzymów wykorzystywanych w diagnostyce klinicznej obejmują, Lekarski WLK SUM, lekarski, bioc
Lab06 Aktywnosc enzymow I, Lekarski WLK SUM, lekarski, biochemia, enzymy
biochemia III, Czynniki warunkujące aktywność enzymów
Wykrywanie obecności enzymów - instrukcja, BIOCHEMIA
EGZAMIN Z ENZYMOLOGII 13 biochemia UMCS
Wykład nr 3 2009 - enzymologia kliniczna, materiały medycyna SUM, biochemia, wykłady

więcej podobnych podstron