• Aktywacja aminokwasów- aminoacylo-tRNA

Aktywacja aminokwasów odbywa się z udziałem syntetazy aminoacylo-tRNA. Jest ona enzymem należącym do ligaz. Syntetaza ta aktywuje również powstanie wiązania C-O.

Struktura wtórna tRNA wykazuje zawartość 3 pętli. W środowisku pętli znajduje się antykodon-charakterystyczny układ 3 zasad. Aminoacylo-tRNA za pomocą kodonu rozpoznaje właściwe miejsce na rybosomie, czyli umieszcza przenoszony aminokwas na odpowiednim miejscu łańcucha polipeptydowego-aktywuje aminokwas.

• Jakie wiązania występują w białkach

- wiązanie peptydowe

- powstaje przez wydzielenie cząsteczki wody z grupy aminowej jednego aminokwasu i grupy karbonylowej drugiego aminokwasu (reakcja kondensacji)

- charakter wiązania podwójnego

- aminokwasy w wyniku połączenia stają się wielkocząsteczkowe - tworzą białka

- wiązanie peptydowe pęka w procesie hydrolizy

- łańcuch peptydowy

O

II

- C - N -

I

H

- utrwala i stabilizuje I-wszo rzędową strukturę białka

- wiązanie wodorowe

- wiązanie grupy CO z reszty z grupą NH reszty

- stabilizują aminokwasy min.: fenyloalanina, leucyna

- destabilizują aminokwasy min.: walina, seryna

- występują między łańcuchami

- tworzą w białku strukturę pofałdowanej kartki lub helisy-L

- stabilizują i utrwalają II-go, III-cio i IV-to rzędową strukturę białka

- mostki dwu-siarczkowe (S-S)

- powstają utleniającym środowisku retikulum endoplazmatycznego (można je znaleźć w białkach zewnątrzkomórkowych)

- są to wiązania kowalencyjne

- powstają na skutek utlenienia grup SH w resztach cysteiny, powstaje dwusiarczek nazwany resztą cystyny

- powstają między dwiema resztami cysteiny, położonymi blisko siebie w końcowej przestrzennej strukturze białka, ale nie w strukturze liniowej aminokwasów

- znajdują się między dwoma odrębnymi łańcuchami polipeptydowymi lub między różnymi częściami tego samego łańcucha

- stabilizują i utrwalają III-cio i IV-to rzędową strukturę białka

- wiązania kowalencyjne

- stabilizują i utrwalają III-cio i IV-to rzędową strukturę białka

- wiązania jonowe i oddziaływania hydrofobowe

- występują między naładowanymi dodatnio lub ujemnie grupami reszt i między niepolarnymi grupami reszt skupiających się wewnątrz białka

- stabilizują III-cio i IV-to rządową strukturę białka

- siły Wan der Waalsa stabilizują

- IV-to rzędową strukturę białka

• Bilans energetyczny glikolizy

W warunkach beztlenowych to 2 mole ATP z jednego mola glukozy, a w warunkach tlenowych 8 moli ATP oraz z dalszego przebiegu reakcji cyklu Krebsa 30 moli ATP z jednego mola glukozy.

glukoza + 2 P_i + 2 ADP + 2 NAD⁺ → 2 cząsteczki pirogronianu + 2 ATP + 2 NADH + 2 H⁺ + 2 H₂O

• Losy pirogronianu w warunkach tlenowych i beztlenowych

-warunki tlenowe: pirogronian + NAD⁺ + CoA → acetylo-CoA + CO2 + NADH. Reakcję katalizuje dehydrogenaza pirogronianowa.

-warunki beztlenowe u drożdży (fermentacja alkoholowa)

* pirogronian + H⁺ → aldehyd octowy + CO₂ reakcję katalizuje dekarboksylaza pirogronianową
* aldehyd octowy + NADH + H⁺ → etanol + NAD⁺  reakcję katalizuje dehydrogenaza alkoholowa; reoksydacja NADH do NAD⁺

w tlen: dehydrogenaza pirogronianu przeksztalca pirogronian w acetylo CoA ( reakcja dekarboksylacji oksydacyjnej) acetylo CoA wchodzi w cykl kwasu cytrynowego

w beztlen: dehydrogenaza mleczanowa przekształca pirogronian w mleczan. gdy pojawia sie tlen mleczan zamienia sie w pirogronian. fermentacja alkoholowa- pirogronian przekształcony w aldehyd octowy i etanol. kontynuacja glikolizy (dzieki wytworzonemu NAD+)

• Fosforylacja substratowa

 reakcja chemiczna, która ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona ze związku ufosforylowanego (substratu) bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób wytwarzanie ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa.

• Oksydacyjna dekarboksylacja k. pirogronowego

Oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu jest katalizowana przez dehydrogenazę pirogronianową, zlokalizowaną w macierzy mitochondrialnej. W przebiegu tego procesu pirogronian ulega dekarboksylacji (odłącza CO₂), a pozostający fragment dwuwęglowy utlenia się do acetylo-S-CoA. Nieodwracalność procesu sprawia, że pirogronian nie może odtwarzać się z acetylo-S-CoA, dlatego acetylo-S-CoA nie może być substratem w procesie glukoneogenezy.

• fosforylacja oksydacyjna

- proces syntezy ATP przeprowadzany przez syntazę ATP w wewnętrznej błonie mitochondriów

- działanie syntazy uzależnione jest od istnienia gradientu protonowego w poprzek błony mitochondrialnej (u eukariontów) lub błony komórkowej (u prokariotów)

- protony przenoszone są przez błonę podczas utleniania związków chemicznych (NADH, FADH2) w szeregu reakcji łańcucha oddechowego

- podczas transportu elektronów uwalniania jest energia

- energia zostaje wykorzystana do pompowania H+ na zewnątrz mitochondrium

- celem jest uzyskanie elektrochemicznego gradientu protonowego

- synteza ATP katalizuje reakcję przyłączenia nieorganicznego fosforanu do cząsteczki ADP podczas przenoszenia protonów do matriks mitochondrialnego lub do wnętrza komórki

• Cykl Krebsa (kwasu cytrynowego)

Podczas jednego obrotu cyklu zachodzi pięć reakcji dehydrogenacji, w których wodór przenoszony jest na NAD+ lub FAD+. Zredukowane koenzymy są dalej utleniane w łańcuchu oddechowym. Początkową reakcją jest kondensacja acetylo-CoA ze szczawiooctanem,

katalizowana przez syntetazę cytrynianową, gdzie wykorzystywana jest jedna cząsteczka wody i powstaje kwas cytrynowy i CoA. Kwas cytrynowy jest przekształcany w szczawiooctan w szeregu reakcji katalizowanych przez kolejne enzymy. Dwa razy zachodzi dekarboksylacja, przy czym atomy węgla opuszczające cykl (jako CO2) nie pochodzą z grupy acetylowej dołączanej przez CoA. W wyniku rekcji powstają 3 NADH+ + H+ i 1 FADH2 oraz 1 cząsteczka GTP.

• Łańcuch oddechowy inaczej łańcuch transportu elektronów 

zespół związków chemicznych uszeregowanych według wzrastających potencjałów oksydoredukcyjnych (jeden z etapów oddychania komórkowego).

Funkcją transportu elektronów i fosforylacji oksydacyjnej jest utlenianie NADH i FADH₂ oraz zatrzymywanie uwolnionej energii w cząsteczce ATP. U eukariotów transport elektronów i fosforylacja oksydacyjna zachodzą w wewnętrznej błonie mitochondrialnej, u prokariotów zaś procesy te przebiegają w błonie komórkowej.

• Rybosom 70S

Każdy rybosom zbudowany jest z dwóch dopasowanych do siebie podjednostek: małej i dużej. Obie podjednostki są zbudowane z białek i rRNA (rybosomowy RNA). Podjednostki rybosomu są ze sobą połączone tylko podczas translacji - po zakończeniu translacji danego łańcucha białkowego podjednostki rozdzielają się, a podczas inicjalizacji translacji jakieś blisko siebie znajdujące się podjednostki (jedna duża i jedna mała) łączą się ze sobą, odtwarzając rybosom.

Podczas translacji w rybosomie możemy wyróżnić miejsce akceptorowe (miejsce A) oraz miejsce peptydowe (miejsce P).

U prokariotów występują rybosomy 70S. Duża podjednostka (50S) zawiera 34 białka i dwie cząsteczki rRNA (5S rRNA i 23S rRNA), a mała podjednostka (30S) zawiera 21 białek i jedną cząsteczkę rRNA (16S rRNA).

• Dojrzewanie pre-mRNA

Polega na usunięciu intronów (sekwencji niekodujących) i połączeniu eksonów (sekwencji kodujących) z prekursorowego mRNA organizmów eukariotycznych. Proces ten zachodzi podczas obróbki posttranskrypcyjnej po to, by dojrzały mRNA, przygotowany do translacji, kodował ciągły łańcuch polipeptydowy (od kodonu start do stop). Splicing katalizowany jest przez kompleks białek i RNA zwany spliceosomem. W niektórych przypadkach następuje samowycinanie się intronów, bez udziału spliceosomu, funkcję katalityczną pełni wówczas RNA (rybozym).

---