Klasyfikacja białek-1.ze względu na budowę*PROSTE(po hydrolizie dają wyłącznie aminokwasy lub ich pochodne)*ZŁOŻONE(składają się z cząsteczki białka prostego połączonego z inną, niebiałkową cząsteczką, zwykle organiczną (grupę prostetyczną)za pomocą wiązań kowalencyjnych, heteropolarnych i koordynacyjnych)2.ze względu na budowę cząsteczek*GLOBULARNE(cząst. maja kształt eliptyczny o niewielkim stosunku dł osi długiej do krótkiej, składają się z pofałdowanych i dodatkowo zwiniętych w szczególny sposób łańcuchów polipeptydowych o splotach utrwalonych różnego typu wiązaniami, w większości kowalencyjnymi. Te białka są na ogół łatwo rozpuszczalne w wodzie lub w rozcieńczonych roztworach soli. Do tej grupy należą wszystkie białka czynne biologicznie o charakterze enzymów, antygenów itp).*WŁÓKIENKOWE (białka o znacznej asymetrii cząsteczek, tj. o dużym stosunku dł osi długiej do krótkiej. Ich cząsteczki są zespołami rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych, powiązanych ze sobą różnego typu wiązaniami niekowalencyjnymi. Mają one dość trwałą strukturę i są na ogół nierozpuszczalne w roztworach soli, a ich głównymi przedstawicielami są białka strukturalne i podporowe jak kreatyna, fibroina, miozyna i kolagen.3.ze względu na powiązanie budowy z funkcją*CZEŚĆ FUNKCJONALNA(zawiera centrum katalityczne reakcji)*CZĘŚĆ STRUKTURALNA(najczęściej hydrofobowa, kotwicząca białko w błonie lipidowej)4.ze względu na rozpuszczalność w wodzie*HYDROFOBOWE(nierozpuszczalne-fibrylarne, wyst. najczęściej w błonach komórkowych*HYDROFILOWE(rozpuszczalne-globularne,wyst. najczęściej w cytoplazmie)5.ze względu na pełnione funkcje*enzymy-receptory*zapasowe-strukturalne*transportujące-przeciwciała(białka ochronne)*kurczliwe-regulatorowe*toksyny*hormony
Do białek prostych zalicza się 1.fibrylarne-SKLEROPROTEINY(duża grupa białek, wyst. u zwierząt jako składnik tkanki łącznej i strukturalnej, są szczególnie odporne na działanie rozpuszczalników i enzymów proteolitycznych i wyst. w formie pseudokrystalicznej, mają małą wartość żywieniową. Głównymi przedstawicielami tych białek są *KERATYNA-charakt.sie dużą zawartością cystyny i innych aminokwasów o prostej budowie*KOLAGEN I ELASTYNA-odznaczające się dużą zawartością proliny i hydroksyproliny.2.globularne-A. właściwe:*HISTONY-typowe białka jądra komórkowego, w którym wyst. w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteiny, charakter silnie zasadowy, małe ilości aminokwasów siarkowych.*ALBUMINY-szeroko rozpowszechnione w cieczach ustrojowych i ziarnach roślin uprawnch, rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli, ulegają wysoleniu pod wpływem wyższych stężeń siarczanu amonu, w ich skład wchodzą w zasadzie wszystkie aminokwasy z przewagą kwaśnych. Do ważniejszych należą:albumina surowicy krwi, alfa-albumina mleka.*GLOBULINY-źle rozp. w wodzie, dobrze rozp. w rozcieńczonych roztworach soli. Największa, najważniejsza i najbardziej rozpowszechniona grupa białek. Wyst. w płynach ustrojowych oraz nasionach. *IMMUNOGLOBULINY zwane przeciwciałami, są białkami obronnymi, wyst. w plazmie krwi, limfie i szeregu innych wydzielinach kręgowców*PROLAMINY- wyst. w nasionach zboz, zawierają bardzo dużo aminokwasow dikarboksylowych i proliny oraz azotu amidowego, natomiast wyjątkowo mało lizyny, mają zdolność rozpuszczania się w niższych rozcieńczonych alkoholach. *GLUTELINY-typowe białka roślin, skład aminokwasów jak u prolamin, rozpuszczalne w rozcieńczonych kwasach i zasadach, nierozpuszczalne w roztworach soli obojętnych.
Do białek złożonych zalicza się*FOSFOPROTEINY-białka zaw.ok 1%fosforanu związanego estrowo z grupami alkoholowymi seryny lub treoniny, mają charakter kwaśny*GLIKOPROTEINY-białka zaw. związane kowalencyjnie, z reguły liczne, oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu. Szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składnik cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne enzymy, hormony białkowe, białka surowicy, wszystkie przeciwciała, substancje grupowe krwi. *CHROMOPROTEINY-grupa białek których składnikiem niebiałkowym jest substancja barwna. Ich podgrupą są hemoproteiny które odpowiedzialne są za dostarczane w organizmie tlenu.*METALOPROTEINY-zawierają różne jony metali związane bezpośrednio z białkiem, należą do nich tzw.ferredoksyny, czyli białka żelazowo-siarkowe, kompleksy białkowo-chlorofilowe oraz liczne enzymy, w których jon metalu pelni zasadnicza role strukturalna lub katalityczna.*NUKLEOPROTEINY-białka połączone z kwasami nukleinowymi w formie kompleksu za pomoca wiazan kowalencyjnych. Zbudowane sa z nich wirusy.*LIPOPROTEINY- sa to białka sprzężone z lipidami. Wyst. głównie w bogatych w tłuszcz ziarnistościach oraz błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, a także w plazmie krwi, cytoplazmie komórek i żółtku jaja. Są odpowiedzialne za transport i rozprzestrzenianie lipidów, hormonów, witamin rozpuszczalnych w lipidach.
STRUKTURY BIAŁEK-1.Struk.I-rzedowa-liniowa sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi, czyli struktura ta określa kolejność aminokwasów w łańcuchach polipeptydowych. Stabilizują ją wiązania peptydowe oraz wiązania kowalencyjne głównie dwusiarczkowe powstające między resztami cysteiny sąsiadującymi ze sobą w przestrzeni( ale nie w sekwencji liniowej)2.Struk.II-rzędowa-dotyczy regularnie pofałdowanych regionów łańcucha białka. Najczęściej występujące sposoby pofałdowania to Alfa-helisa i struktura-Beta. Alfa helisa jest to struktura drugorzędowa występująca powszechnie w białkach globularnych. Do uformowania alfa heliksu dochodzi spontanicznie, a jego stabilizacja dokonuje się z udziałem mostku wodorowego pomiędzy azotem amidowy a węglem karbonylowym, ulokowanym o cztery reszty dalej. Taka orientacja mostków (np. we włosie) wywołuje helikalne skręcenie rdzenia peptydowego, a reszty aminokwasowe położone są po zewnętrznej jego stronie i prostopadle do osi. Z racji przeszkód związanych z konstrukcją i umiejscowieniem swych bocznych grup, część aminokwasów formuje "niechętnie", część "chętnie", a obecność niektórych działa wręcz destrukcyjnie na alfa heliks. Beta kartka O ile alfa heliks tworzą aminokwasy wyciągnięte w jedną linię, beta kartka budowana jest przez 2 lub więcej odrębnych regionów łańcucha, liczących po 5 - 10 aminokwasów każdy i sfałdowanych w harmonijkę jeden przy drugim. Fałdy i zakrzywienia łańcucha białkowego stabilizowane są przez mostki wodorowe. Tworzące je reszty stoją "plecami do siebie" a nie w jednej linii, jak w alfa heliksie. Beta kartka to "przeplatanka", ponieważ węgle alfa wiązań peptydowych następują na przemian pod i ponad płaszczyzną "kartki". 3.Struk.III-rzędowa-dotyczy przestrzennego ułożenia aminokwasów zarówno odległych w sekwencji liniowej jak i tych które ze sobą sąsiadują. Struktura ta określa sposób pofałdowania zwiniętego łańcucha. Łańcuch polipeptydowy fałduje się spontanicznie, w ten sposób że jego wieksza część hydrofobowych łańcuchów bocznych zostaje skierowana do wnętrza powstającej struktury a większość jego polarnych łańcuchów bocznych znajduje się na jej powierzchni. Strukturę tę stabilizują oddziaływania hydrofobowe, sily elektrostatyczne, oddział.Van der Vaalsa, wiązania wodorowe, dwusiarczkowe.4-Struk.IV-rzędowa-dotyczy białek zawierających więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Struktura ta dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływania miedzy nimi. Stabilizują tę strukturę_siła elektrostatyczna, wiazania wodorowe, oddziaływania hydrofobowe, wiązania dwusiarczkowe.
ROZPUSZCZALNOŚĆ BIAŁEK- zależy o szeregu takich czynników jak: pH, rodzaj rozpuszczalnika, stężenie elektrolitu oraz typu jonów w środowisku. Ważną rolę odgrywa też charakter białka i jego cechy strukturalne. Dodatek słabo polarnych lub nie polarnych rozpuszczalników takich jak etanol lub aceton, do wodnego roztworu białka obniża względną przenikalność elektryczną układu. W efekcie obniża się rozpuszczalność i stopień hydratacji białek. Jeśli doda się odpowiednią ilość takiego rozpuszczalnika białko zaczyna się wytrącać. Bardzo ważne dla rozpuszczalności białek jest stężenie elektrolitu. Niewielkie stężenie soli w nieorganicznych zwiększa rozpuszczalność białek. Jeżeli jednak stężenie soli będzie wzrastać, korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność białka ustaje, a przy dużym stężeniu soli białka rozpuszczalne w wodzie będą się wytrącać z roztworów wodnych. Proces ten nazywa się wysalaniem.
Działanie wysalające dużych stężeń jonów mało cząsteczkowych polega na ich znacznie większym oddziaływaniu na cząsteczki wody w porównaniu z siłami wywołującymi uwodnienie cząsteczki białka. Sole mające możność wiązania wody rywalizują z cząsteczkami białka i odbierają im "płaszcz wodny", co zmniejsza ich rozpuszczalność i prowadzi do wytracenia z roztworu. Stężenie soli potrzebne do wysolenia zależy od właściwości białka i od pH środowiska. Białka najłatwiej wysolić w ich punkcie izoelektrycznym, gdyż wtedy ich rozpuszczalność jest najmniejsza. Solą najczęściej stosowaną do wysalania jest siarczan VI amonu. Wysalanie białek jest procesem odwracalnym, ponieważ przez obniżenie stężenia soli, np. dodanie rozpuszczalnika wytrącone białko można ponownie rozpuścić. Białko takie zachowuje wszystkie swoje właściwości, ponieważ wysalanie nie powoduje denaturacji białek. Odwrotnością wysalania jest wsalanie, czyli zjawisko zwiększania rozpuszczalności białek z grupy globulin w wodzie po dodaniu do układu prostych soli nieorganicznych.
Denaturacja-uszkodzenie drugo-trzeciorzędowej lub czwartorzędowej struktury zjawisko to powoduje duże zmiany konformacji białka z równoczesnym zanikaniem jej aktywności biologicznej i zmiany niektórych właściwości. Zmiany zachodzące podczas procesu:*zmniejszenie rozpuszczalności w punkcie izoelektrycznym *utrata aktywności biologicznej *zwiększenie aktywności grup chemicznych *wzrost kąta skręcenia płaszczyzny św. Spolaryzowanego *wzrost podatności na hydrolizy enzymatyczne Denaturacja zachodzi pod wpływem nadmiernie wysokiej temp. Mocnych kwasów lub zasad, mocznika, chlorowodorku guanidyny, detergentów, niektórych związków aromatycznych, stężonych roztworów jonów metali ciężkich i soli sodowej siarczanu dodecylu(SDS).Jest praktycznie procesem nieodwracalnym .Stwierdzono jej odwracalność tylko dla białek o stosunkowo prostej budowie co określ się renaturacją.
BIAŁKA TKANKI MIĘŚNIOWEJ *zawierają 20% białka o dużej wartości odżywczej bo w ich skład wchodzą znaczne ilości aminokwasów egzogennych *białka tkanki mięśniowej dzielą się na:# b.sarkoplazmy (miogeny A i B, globuliny X, mioglobina) #b.miofibryli (miozyna, aktyna) #b.stromy MIOGENY stanowią 40% białek mięśniowych, są rozpuszczalne w wodzie i zawierają liczne enzymy. BIAŁKA STROMY zawierają kalogen, stanowią 25% tkanki mięśniowej. BIAŁKA TKANKI OKRWYWAJĄCEJ, podporowej i łącznej występują tu białka typu keratyny, kolagenu i elastyny. Charakteryzują się: *odpornością na działanie czynników chemicznych i enzymów protolitycznych *mała rozpuszczalnością i aktywnością chemiczną *ubogim składem aminokwasowym Kreatyna-podstawowy składnik zrogowaciałych komórek skóry, rogów, kopyt,paznokci, upierzenia. Jej struktura utrzymuje się za pomocą licznych wiązań disulfidowych. Białko to jest bardzo wytrzymałe mechanicznie. Kolagen- występuje pozakomórkowo w tkance podporowej i łącznej w postaci włókienek o poprzecznym prążkowaniu. Odpowiada za siłę i elastyczność tkanek. Struktura kolagenu odbiega od typowego alfa heliksu Jest nierozpuszczalny w wodzie. Podczas gotowania przekształca się w żelatyny. Elastyna- towarzyszy kolagenowi w budowie ścięgien, wiązadeł i ścian naczyń krwionośnych. Nie rozpuszcza i nie rozgotowuje się w wodzie. BIAŁKA KRWI Hemoglobina- to białko złożone, o prawie kulistej cząsteczce. Łatwo rozpuszczalne w wodzie. Jej stężone roztwory mają ciemnoczerwone zabarwienie. Część białkowa składa się z 4 podjednostek parami identycznych, z których każda zawiera cząsteczki hemu. Rola hemoglobiny to transport tlenu do wszystkich tkanek organizmu. Z hemoglobiną mogą tworzyć się inne związki blokujące ją np. CO2 BIAŁKA OSOCZA KRWI BIAŁKA MLEKA zbudowane ze znacznej ilości aminokwasów egzogennych, mają więc wysoką wartość odżywczą zawartość białka w mleku krowim wynosi 3-4%. Kazeiny- stanowi podstawową masę twarogów i serów twarogowych. Kazeina należy do fosfoprotein, ponieważ P związane są z grupą OH seryny lub The. Kazeina nie jest białkiem jednorodny składa się z frakcji alfa, beta, gama. Fosfor łączy się z Ca2+. Związany wapń odznacza się bardzo dobrą przyswajalnością. Białka serwatki- serwatka powstaje po wytrąceniu kazeiny z mleka. Zawiera ona albuminy i globuliny. Charakteryzuje się dużą zawartością aminokwasów siarkowych. BIAŁKA ROŚLINNE #białka części we wegetatywnych- głównie liści są zlokalizowane w chloroplastach. Obejmują głównie albuminy i globuliny oraz histony. Mają znaczną wartość biologiczną ze względu na dużą zawartość aminokwasów egzogennych #białka zapasowe-pod względem charakteru chemicznego można je podzielić na:*białka nasion zbóż *białka nasion roślin motylkowych i oleistych. W białkach nasion zbóż występują białka glutenowe, które mają znacznie rozbudowaną strukturę czwartorzędową. Posiadają właściwości elastyczne i regulacyjne wykorzystuje się to w piekarstwie. Białka zapasowe roślin motylkowych występują w liścieniach nasion i składają się głównie z globulin. Towarzyszą im niewielkie ilości albumin, które spełniają funkcje enzymatyczne i regulacyjne. Albuminy roślin motylkowych zawierają znaczne ilości aminokwasów egzogennych, zwłaszcza tych, których brak w białkach zapasowych zbóż.
FUNKCJE BIAŁEK-*kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów*transport - hemoglobina, transferyna*magazynowanie - ferrytyna*kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce*ruch uporządkowany - skurcz mięśnia, ruch - np. aktyna, miozyna*wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych*bufory*kontrola wzrostu i różnicowania*immunologiczna - np. immunoglobuliny*budulcowa, strukturalna - np. &-keratyna, elastyna, kolagen*przyleganie komórek - kadheryny*regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych - np. hormon wzrostu, insulina.
WIĄZANIA PEPTYDOWE Wiązanie peptydowe ma charakter kowalencyjny i może być traktowane jak amidowe, w którym do grupy karboksylowej zamiast amoniaku została przyłączona jego acylowa pochodna. Wiązanie to ma istotne znaczenie dla budowy białka. Wiązania C=O i N-H są równoległe i nieznacznie skręcone w stosunku do wiązania podwójnego w formach rezonansowych
Pomimo podwójnego wiązania może występować izomeria cis-trans. Częściej forma trans. Peptydy to związki powstałe z połączenia dwóch lub więcej aminokwasów za pomocą wiązania peptydowego 2-10- oligo-peptydy 11-100 poli-peptydy powyżej 100- makropeptydy=białka Wiązanie peptydowe jest tworzone przez grupę karboksylową jednego aminokwasu i grupę aminową drugiego aminokwasu
DIPEPTYDY* Karnozyna- jest to dipeptyd złożony z dwóch aminokwasów beta alaniny i histydyny występują głównie w mięśniach. Posiada właściwości antyoksydacyjne wzmaga aktywność ATP miozynowej oraz pobudza zw. miedzi
*Anseryna- występuje w mięśniach szkieletowych wyższych bezkręgowców, brak w mięśniach człowieka.
OLIGOPEPTYDY -Argitensyna hormon peptydowy wchodzący w skład układu hormonalnego RAA , którego zadaniem jest kontrola stężenia jonów sodowych i potasowych w organizmie. Formą czynną jest angiotensyna powstająca w płucach z angiotensyny, która przechodzi argiotensynogenu do funkcji globulin przekształcenie to następuje pod wpływem enzymu wytwarzanego w nerkach. Glutation- trój peptyd zbudowany z reszt aminokwasowych kwasu glutaminowego, cysteiny i glicyny
*ma właściwości przeciwutleniające *dzięki odwracalnej reakcji odrywania lub przyłączenia elektronów glutation działa jako układ Osydo-redukcyjny *bierze udział w procesie oddychania *jako antyoksydant neutralizuje wodne rodniki w wątrobie