towaro wykłady, zootechnika, rozne


Definicja miesa: w ujeciu prawnym : czesci jadalne zwierzat rzeznych łownych oraz przeznaczonych do spozycia przez ludzi,. W ujeciu technologicznym : to miesnie szkieletowe wraz z z tkanka tłuszczowa łaczna i kostna pochodzaca z tusz półtusz lub cwierci tusz zwierzat rzeznych. W ujeciu anatomicznym w sklad miesa wchodzi także naczynia krwionośne chłonne , węzły chłonne, tkanka nerwowa, Mieso pojecie ogolne: oznacza wszystkie czesci zwierzat rzeźnych oraz zwierzat łownych nadających się do spozycia przez ludzi. Ontogenetyczny rozowj komorek mięśniowych: Miotom lub komorki mezenchymatyczne- Mioblasty prekursory Komorek pierwotnych, efekt zlewania się pojedynczyc mioblastow, Miotuby -w tym okresie w obrebie cytoplazmy ze zlewających się komers powstaja włókienka kurczliwe czyli Miofibryle. Ilość włókien w miesniu jest uwarunkowany na poziomie piometalnym. Dalszy rozwoj komorek to przyłączenie się do miotu Komorek niezróżnicowanych zlewania się ze soba poszczególnych miotu. Stały proces fuzji prowadzi do : zwiekszenia grubości Komorek, zwiekszenia liczby jader, efektem jest powstanie komorki dojrzałej. Sugeruje się ze u zwierzat gospodarskich najpierw formuja się pierwotne komorki mięśniowe. Pierwotne komorki mięśniowe: Komorkami beta prekursorami wolno kurczace się komorki mięśniowych u somatycznie dojrzalych zwierzat stanowia one strukturalny szkielet di zrastania się n=mioblastow i formowania się drugiej populacji Komorek. Komorek alfa prekursory szybko kurczacych się komorek. Wyniki badan wykazaly ze nie wszystkie komorki beta SA prekursorami woilno kurczących się Komorek w dojrzalych mięśniach nie wszystkie komorki alfa są prekursorami komorek o szybkim skurczu. Pierwsze dni okresu postnatalnego w rozwijających się mięśniach zwierzat gospodarskich stwierdzono jednolita aktywność enzymatyczna także niewielkie strukturalne zróżnicowanie komorek mięśniowych. Prosięta: 1 tygodniowe zróżnicowanie typow prawie niewidoczne niewielka liczba komorek wykazuje wieksza zawartość bioglobin, 2 tyg. Wyraźniejsze roznicowanie , 3 tygodniowe wyraznie zróżnicowanie typu komorek. Badania histochemiczne pozwolily wyodrębnić 3 typy komorek: Typ I beta komrki czerwone male o wysokiej aktywności SDH delnychogeneza bursztynianowa. Typ II alfa komorki białka o dużej średnicy słaba aktywność SDH typ III komorki pośrednie zarówno pod względem rozmiarow jak i aktywności SDH. Klasyfikacja metaboliczna typow komorek: komorki beta R czerwone, komorki alfa R pośrednie, komorki alfa W białke. Typy włókien: szybko kurczace się glikolityczne białe HB , szybko kurczace się oksydacyjno glikolityczne posrednie białe IIA, wolno kurczace się oksydacyjni czerwone IA Włokna czerwone: metabolizm tlenowy , kurcza się wolniej , wydajność jest zalezna od szybkości dostarczania tlenu i substancji do przemian energetycznych, wykazuja duza aktywność enzymow z grupy oksydazy , duza liczba mitochodnriow. Włokna białka metabolizm beztlenowy, kurcza się szybciej i energiczniej, wydajność uzalezniona jest od szybkości usuwania metabolitow, duzo glikogenu, wyzsza aktywność ATP-azy fosforylazy, enzymo glikolitycznych. Wiazka I rzedowa 20-40 wlokien , łacza się w wazki II rzedowe wielkość wiazki decyduje o ziarnistości miesa a to z kolei jest powiazane z kuchoscia miesa .Procentowy udział włokna w miesniu od 75-92% Na grubosc włokna wpływa: gatunek zwierzecia wiekszarw ilość włokna u bydła niż u swin, Im zwierze starsze tym włokna SA grubsze, płec samce najgrubsze u samic najcieńsze, kastrat posrednia grubosc włokna. Grubosc o 10-100 mikromet, Im cieńsze wlokna tym bardziej kruche mieso. Sarkolemna- otacza włókienko głowny element strukturalny włókien miesniowych, włókienko kruczliwe mikrofibryle, włókienka 65% stanowia całości 1-2 tys włókienek kurczliwych. Włókienka- długie nitki o grubości 1-2 mikrometrow ułożone rownolegle do osi dlugiej wlokna przestrzen wypelniona jest sarkolemna, Rozmieszczenie włókienek we włóknie równomiernie lub w peczkach- tworza na przekroju pola conchajba. Sarkomery- poprzecznie prążkowane. Sarkomer najmniejsza jednostka strukturalna włókienka mięśniowego.Prazek anizatwopory zalamuje wiazki swiatla podwojnie , prazek izatwopory pojedynczo załamujący światło. W srodku pasma H wystepuje linia M .Koncepcja budowy wlokna mięśniowego: System struktury zwany cytoszkieletem nadaje i utrzymuje kształt komorki mięśniowej łacza ze soba organelle komorkowe oraz wiaze je sarkolemna. Struktura cytoszkieletowa: wewnętrzne titina nebulina, zewnętrzne: filamenty pośrednie zbudowane z desminy, syneminy, wimentyny, białka podłbonowe - tworza stukture zwana kostamerem zaliczamy tu takie białka jak: winkulina, dystrofia, ankiryna, talina, spektyna.Koncepcja budowy włokna mięśniowego: titina podtrzymuje miofilament gruby , białka zewn. utrzymują również odległości włókienka miedzy soba.Kostamery utrzymuja rowna odległość włókienka od błon otaczającej. Nebulina: miofilament cienki .Białka zewnętrzne utrzymywanie odległości pomiedzy włókienkami.Sarkoplazmy: stanowi 20% objętości włokna rola: bierze udział w odzywianiu włókienek kurczliwych przewodzenie bodźców nerwowych środowisko do przemiany materii wewnątrz komorki , ilość sarkoplamzmy w stosunku do miofibryli ulega wahaniom można wyróżnic dwie przeciwstawne sytuacje I duza ilość sarkoplazmy miesnie czerwone , malo wyrazne prążkowanie miesnie czerwone są zdolne do wykonywania długotrwałych skurczow. II malo ilość sarkoplazmy wlokna jasne wyrazne poprzeczne prążkowanie wieksza ilość miofibryli miesnia są w stanie wykonywac szybkie intensywne skurcze. Sarkolemna -utrzymuje wlokna w ramach gr. Ok. 10 mikrometrow kjest silnie powiazana ze srodmiesna nie jest powiazana z sarkoplazma.Najwazniejsze organella komorkowe: Mitochondria-kształt fasolki, wewnątrz grzebieniaste twory rola biora udział w przemianach energii zwłaszcza w procesach oksydacyjnych. Sieć sarkoplazmatyczna: jest utworzona przez system przewodow kanalikow i spłaszczonych pęcherzyków oplata gesto kazde włókienko kurczliwe tworząc tzw. Triady odgrywa istotna role w przewodnictwie bodźców skurczowych bierze udział w wyzwoleniu stężenia pośmiertnym. Nie ma rybosomow we włóknach nie zachodzi synteza białek. Aparat colgiego- struktura siateczkowa umieszczona w pobliżu jadra komorkowego rola zwiazana z procesami wydalania. Lizosomy: kształt kulisty wystepuje w niewielkiej ilości znajduja się w nich enzymy hydrolityczne biora udzial w procesie trawienia po uboju zwierzęta szybko charakterystyka kolagenu: włokna bardzo gładkie odporne na dzialanie czynnikow ulegaja destrukcji lizosomy biora udzial w dojrzewaniu miesa. Wtrety: nie stale składniki , sarkoplazmy, subst. Zapasowe wydaliny. W sarkoplazmie znajduja się barwniki. Jadro komorkowe: kilkaset jader we włóknie. Tkanka łaczna istotny strukturalny składnik miesnia oprocz tkaneki mięśniowej rola: spelnia role mechaniczna czynniki wiążące wlokna mięśniowe odzywcza pośredniczy miedzy tkanka miesniowa a chlonka obronna jest to środowisko proxcesow zapalnych. Tkanka łaczna: luzna- siteczkowata, zbita włoknista -utkanie regularne, utkanie nieregularne. Wiotka: zbudowana z włókien retikulinowych otacza miesnie, układ krwionośny, nerwowwy. Zbita: zbudowana z wloekien kolagenowych układ włókien: regularny, tworzy ścięgna, nieregularny: tworzy skore. Tkanka Tłuszczowa: Podział na zolta i brunatna stanowi rezerwe metaboliczna skladowanie tłuszczow obojętnych w cytoplazmie Komorek pelni funkcje termoregulacyjna. Siateczkowa bardzo delikatna duzo naczynek krwionośnych tworzy węzły chłonne tworzy zrab szpiku kostnego. Zarodkowa wystepyuje tylko w okresie zarodkowym brak wlokna. Charakterystyka kolagenu: wlokna bardzo gładkie odporne na dzialanie wynikow mechanicznych pojedyncze wlokna wytrzymuja 140 g. Wlokna elastylowe: bardzo cienkie wlokna cieńsze od włókien kolagenowych nie wykazuja poprzecznego prążkowania nie lacza się w peczki włókien występują pojedynczo tworza utkania siateczkowe bialka tzw. Proelastyna, spojona subst. Bogatymi w mukopolisacharydy Cechy duza elastyczność, niewielka wytrzymałość. Wystepowanie kolagenu białko stanowiace 20% - 25% w organizmie ścięgna od 30-36% w świeżej masie narządów, skora 30% kosci hrzastki 10-20& w mięśniach 1-2 % sciany naczyn 5-12% ośrodkowy układ nerwowy 0,2-0,2% Przetłuszczenie miedzy mięśniowe-otłuszczenie miesnej zewn. Otłuszczenie omięsnej wewnętrznej- marmurkowatość wyczuwanie soczystości 2-3 % dobra soczystość. Skałd chemiczny miesa-woda 70-73% , buałko 20% , tłuszcz 3% weglodowany 1% enzymy i związki bezatzotowe wyciągowe 1,5 skł mineralne 1% miesa. Rodzaje miesa wolowina: samo mieso woda 66,00 , białko 18,8, tłuszcz 13,7 chude woda 66,0, białko18,8, tłuszcz 13,7, Tłuste: woda 55, białko 16,3, tłuszcz 28,7. Cielecina : samo mieso białko 21,9, woda 75,1, tłuszcz 1,45, Chude: woda 72,7, białko 20,5, tłuszcz 5,4 . Tłuste: woda 67,1, białko 18,9 tłuszcz 13,10 .Wieprzowina samo mieso woda 74,3 białko 21,1 tłuszcz 3,25 , Chude woda 50,białko 14,1, tłuszcz 35,09, Tłuste woda 35,0 białko 9,8, tłuszcz 55. Czynniki wpływające na skl. chemiczny miesa : płec stopien utuczenia, użytkowność zwierzat. Woda w mięśniach - woda w mięśniach nie jest rozłozona równomiernie 90% wody w włóknach mięśniowych 70% wody wystepuje w włókienkach, 20% wody wystepuje w sarkoplazmie , 10 % w przestrzeniach międzykomórkowych. Czynniki wiążące wode w mięśniach to białko wiazania wody w miesie decyduje o właściwościach organoleptycznych oraz przydatności do spozycia. Dwa typy wody w mięśniach: woda hydratacyjna: woda zwiazana chemicznie za pomoca wiązań elektrostatycznych 2 gr hydrofilowym białek. Związki do tworzenia mostkow wodorowych: związki chemiczne należące do grupy hydrofilowej karboksylowa, aminowa, hydroksylowa, Sulflhydrylowa - gr dysocjujaca. Hydrofilowe niedysjojujace karboksylowa aminowa. Obniżenie prężności pary- nie paruje zazwyczaj niski punkt zamrazania nieznaczna zdolność rozpuszczania. Stała ilość wody hydratacyjnej w miesie ilość tej wody zalezy od rozdrobnienia struktura nie wpływa na zawartość wody czynniki fizykochemiczne tez nie zmieniaja ilości wody. Woda hydratacyjna to biologiczna ochrona białek nadaje im charakter koloidow od 4-5 % wody hydratacyjnej w 100g białka 350 g wody, 22g woda hydratacyjna. Woda strukturalna wda stanowiaca większość jest utrzymywana w mięśniach a bazie utrzymywania sil fizycznych lokalizowana w kapilarach niesniach wykazuje normalne cechy fizyczne wody , może być usunieta przez ucisk. Zmiana struktury miesa: przemiany ubojowe, zmiana pH , czynniki miechanicze , rozdrobnienie tkanki mięśniowej. Aspekt technologiczny wody w miesie: Podział wody wg. Technologow: Woda- wolna zawarta w dużych kapilarach glownie w przestrzeniach miedzywłokienkowych., zwiazana: dzialaniem malych sil nie można wyprowadzic z tkanki mięśniowej zaliczaja wode hydratacyjna oraz wide strukturalna w kapilarach o bardzo malych przekrojach. Woda nieuruchomiona nie mona usunąć przez ucisk , Woda luzna dajaca się usunąć przez ucisk. Woda wolna: zwizana z silami fizycznymi, Woda zwiazana woda hydratacyjna. Woda naturalna: znajduje się fizjologicznie za zycia zwierzecia pozostaje w miesie po uboju. Woda obca: wprowadzna do miesa celowo podczas obrobki technologicznej. Cechy miesa: wodochłonność zdolność przyjmowania i utrzymywania przez mieso. Wiazania wody wiaza się z jakością miesa , trwałością oporność na proces rozkładu. Białka mięśniowe: 16-22 % uwalniania białka w miesie. Bialka miofibrylarne , sarkoplazma, strukturalne. Podział Bialek we włókonie: Bialka włokna mięśniowego: miofibryle: miozyna, aktyna aktynina, tropomiozyna, troponina, białko M, białko C, Sarkoplazma: miogen, globulina, mioglobina, mioglobulina, mioalbumina, RNA, jądro:: nukleoproteidy, DNA, Sarkolemna: kolagen, elastyna, mucyna, mukoidy, lipoproteidy. Lokalizacja białka w sarkomrze: Białka miofibrylarne Miozyna białko c, białko H - filament gruby, Aktyna, tropomiozyna, troponina, tropomofulina -filament cienki , Miozyna biako M, kinaza kreatyna skelemina Linia M, alfa aktynina, beta aktynia zeugmatyna linia Z. Białko cytoszkieletowe: Titina kenktyna: wzdłuż filamentu grubego i cienkiego od lini Z do M, Nebulina: wzdłuż filamentu cienkiego, Desmina, Synemina: filamenty pośrednie przy lini Z i kostamery. Winkulina , Wimentyna: filamenty i kostamery pośrednie przy lini Z . Pojedyncza nitka miolozyny 3 włokna spiralnie skrecone alfa helisa i odcinki LHM odcinek centralny, HMM odcinek centralny- może być trawiony przez enzymy trypsyny , hemotrypsyny.Punkt izloelektryczny miozyn 5,4 hameromiozyny wykazuja aktywność ATPazy, Aktyna fibrylarna Aktyna F, Punkt izolelektryczny w aktynie 4,7 głowny punkt aktyna G alfa helisa, Związek aktomiozynowy = aktyna + miozyna. Białka regulacyjne: Tropomiozyna: wmontowana w aktyne, budowa helisy, dwa wlokna spiralne skrecone sprzezona razem z aktyna powiazane czolowo punkt izoelektryczny 5,1 rola zwiazana z łaczeniem aktyny z miozyna. Troponina: białko strukturalne białko globularne wmontowane w łańcuch aktyny miofilamenty cienkie wychwytywanie jonow wapnia w stanach skurczu miesni. Alfa aktynina wystepuje w lini Z jest to białko globularne rola: spaja strukture dysku Z wiaze miofilamenty cienkie. Beta aktynina jest lokalizowana na zakończeniach miofilamentow cienkich utrzymuje ich stala długosc która powinna wynosic 1 um. Białko C waski pasmo na obwodzie miofilamentu grubych. Białko szkieletowe: Titina białko utworzone przez dlugie nici białkowe umocowana w dysku Z druga nazwa conektyna. Nebulina: białko tworzące ługie łańcuchy biegnące wzdłuż miofilamentow cienkich przymocowana do dysku Z . Białka sarkoplazmy: białko enzymatyczne , liczba nie zostala dokładnie obliczona kilkaset białek enzymy glikolityczne enzymy konazy kreatyny dezaminazy , AMP kinaza ademinowa białko mioglobina nadadaje miesu białko zrębowe kolagen elastyna. Białka zrębowe tworza łaczna tkankowa strukture oslon dla organelli. Cwiartka przednia mniej kolagenu niż tylnia wiek wpływa na jakość białka przybywa wraz z wiekiem wizan poprzecznych powoduje to mniejsza ropuszczalnosc białka a wieksza wytrzymałość mechaniczna. Cechy kolagenu: nie rozpuszcza się w wodzie w środowiskach kwasnych i zasadowych pecznieje, w goracej wodzie kolagen staje się rozpuszczalny denaturacja kolagenu waha się od 60-65 stopni podczas denaturacji skurcz włókien o 1/3. stanie surowym kolagen nie jest wchłaniany przez enzymy proteolityczne pepsyna i trypsyna. Wyjątkiem stanowi kolagenaza wytwarzany enzym przez drobnoustroje. Elastyna-wystepuje nw mialej ilości w miesniu tworzy długie łańcuchy polipeptydowe powiazane licznymi wiazaniami poprzecznymi. Nie rozpuszcza się w wodzie prawie całkowicie odporna na wysoka temperature odporna na dzialanie enzymow proteolityczna nie przechodziw forme zelu elastyny rozkladana jest hydrolizowana przez elastaze enzym ten powstaje w trzustce uzywa się również enzymow roślinnych papuina ficyna, zdolność rozkladania elastyny były wykorzystywane do poprawy kruchości miesa wolowego. Enzymy: zaliczane do białek podstawowa funkcja strukturalna i biokatalityczna w wątrobie białka enzymatyczne stanowi 2/3 we włóknach mięśniowych ok. ½ lokalizacja enzymw scisle związane z funkcja katalityczna duzo enzymow wystepuje w tkankach gruczołowych biora udział w przemianach tlenowych możemy wyroznic następujące gr: enzymy nukleoproteidyczne, białka proteolityczne, węglowodany glikolityczne, tłuszcz lipolityczny. Enzymy przemian nukleotydow to fosforylany nukleotydowe ATP-azy dezaminazy działające na ADP , AMP.W pierwszym okresie po uboju dzialajaca kinaza kreatynowa kinaza adenylowa resyntezujeAT początkowo .Produkty przemiany materii powstające w tych procesach SA prekursorami smaku i zapachu. Enzymy proteolityczne: stosunkowo malo poznane dwie gr. Enzymow egzopeptydazy endopeptydazy .Egzopeptydazy: soki trawienne pepsyna trypsyna dzialania poza komorkowe. Endopeptydazy : działają wewnątrz komorki katypsyny SA to enzymy proteolityczne włókien mięśniowych występują w lizosomach wyróżniamy 5 rodzajow A,BC,D,E, żadna z nich nie wystepuje w formie czystej.Katypsyny A,B,C, optymalna aktywność pH 5-6 katypsyna D optymalna aktywność pH 4, katypsyna E optymalna aktywność pH 2,5 BC- SA to endopeptydazy rozbijaja wysoko cząsteczkowe białka do peptydow A,D,E, rozbijaja te peptydy do aminokwasow. Ujawnianie się przy rozpadzie lizosomow aktywacja nastepuje w temp. 35 stopni pH 3-5.Kalpaliny zlokalizowana w lini Z aktywność przypada od +2 +4 indukowane SA przez jony wapnia .M-kalpaliny aktywne SA przy mikromolarnym stezenie jonow wapnia. Kolpastatyny inhibuja na dzialania kapalin mikro Em -kalpalin. Proteinaza MCP multikatalityczny kompleks proteolityczny znajduje się poza lizosomami aktywności pH 7 do 8 temp. 40-45 stopni. Kapaliny odpowiadaja za kruchość miesa. Enzymy glikolityczne: SA najliczniej reprezentowane w tkance mięśniowej dzialanie beztlenowy rozklad glikogenu dalsza jego degradacja Az do wytworzenia kw. Mlekowego wystepuje glownie w sarkoplazmie duzo enzymow glikolitycznych duzo glikotransferaz. Enzymy lipolityczne lipaza, fosfolipaza rozkładają tłuszcze lipazy hydrolizuja tłyszcz zapasowy międzymięśniowy zlokalizowane SA w komorkach tkanki tłuszczowej . Fosfolipazy hydrolizuje tłuszcz strukturalny włókien mięśniowych dzialanie powstaje kw. Tłuszczowe rozpad ich przebiegu poza miesniem głównie w wątrobie beta oksydacja. Czynniki wpływające na aktywność enzmow po uboju w tkance mięśniowej zalezy od zmian jakie zachodza w czasie dojrzewania tego miesa zmiana potencjalu oksyderedukcyjnym tkanki zakwaszenie tkanki mięśniowej temp. środowiska. Nukleotydy niebiałkowe związki azotowe bardzo malo ok. 1,5 % SA to liczne produkty przemiany materii ok. 30 zwiazkow cecha wspolna tych związków duza rozpuszczalność w wodzie zawartość azotu.Wyrozniamy 4 grupy: kreatyna i jej pochodne ok. 0,5% kw.nukleinowe i pochodne 0,4 % peptydy0,3% aminokwasy i aminy 0,3% Keratyna charakterystyczny związek tk.miesniowej produkt przeamiany azotowej. Produkty hydrolizy kwasów nukleotydy ATP,ADP,AMP, inozyno-monofosforan pojawia się w czasie dojrzewania miesa ma duzy udział powstawaniu smaku i zapachu. Hipotoksyny- zasada purynowa jest miernik dojrzewania miesa adenina, guaryna, ksantyna- zasady purynowe. Zasady pirymidynowe- cytozyna i uracyl. Peptydy - produkty przemiany białek w miesiach największej ilości karmazyna , anseryna, wyraznie mniej glutation oblityny, ingiotyny. Wieksze ilości peptydow powstaje w procesie gnilnym. Aminokwasy- pochodza z białkowych przeamian endogennych mogą być to również wolne aminokwasy które nie wchodza w sklad białek aminy powstaja przy dekarboksylacji aminokwasow w świeżym miesie amin jest malo pojawiaja się podczas procesu gnilnego. Smak i zapach: zw. Niebiałkowe azotowe mimo niewielkiej ilości odgrywają duza role powstaja w czasie gotowania gdyz te związki ulegaja takiej destrakcji wywołują bodzcze do ukł krwionośnego mesniowy nerwowego odzywcza rola mala służą one jako skl. Odbudowy hormonow enzymow i niektórych hormonow. Węglowodany- mało w organizmie. 0,5-0,15 % biora udział w przemianach endogennych poubojowych.Glikogen wystepuje 0,8 wahania 0,5-1,3% czynniki wpływające na ilość rodzaj miesnia, gatunek, mieso konskie ok. 2% wiek mlode wiecej glikogenu niż stare glikogen nie jest slodki, glikohol i alanina słodkie odzywianie kondycja zwierzecia watroba,- glikogen 10% masy ciała wątroby ilość glikogenu po uboju spada o 1/3 lub ¼ od początkowej ilości.Tłuszcz miesniowey 3% duze wahanie 1,5-13% wielkość wystepowaia tk. Tł jest uwarunkowany wystepowanie tluszczu poza włókienkowy 0,5- 12% i tluszcz srodwlokienkowy Sr. Ok. 1,5% Tłuszcz międzymięśniowy omiesna zewnetrzna mieso z kwiatkiem tłuszcz śródmięśniowy marmurkowatość, tłuszcz poza włókienkowy to tłuszcz właściwy gatunek i sposób żywienia wpływa na to jaki ten tłuszcz będzie. Tłuszcz srodwlokienkowy wystepuje w postaci wtrętów rozpuszczalnych w sarkoplazmie słuzy do celow metabolicznych wartość stala tłuszcz złożony: lipidy, fosfolipidy, glikolipidy. Wahania tluszczu zaleza od gatunku swinie tluszcz wieprzowy i wolowy stopien utuczenia intensywonosc i sposób żywienia rodzaj miesnia plec wiek. Skł. Mineralne: skl 50-55 pierwiastkow w organizmie tylko 20 niezbednych w organizmie do przezycia potas, fosfor, siarka, sod, chlor, agnec, wapn, cynk, jod kobalt, miedz, mangan, molibden, selen, żelazo.96% wodor, tlen, azot, wegiel. Lokalizacja skl. Mineralnych sarkoplazma 45% w płynach miedzy komorkowych 30%, twory włókienkowe 25%. Rola poszczególnych pierwiastkow: chlor: vbierze udzial w dzialaniu buforowym i regulacyjnym magnez wpan, potas, biora udzial w skurczu mięśniowym i stężeniu pośmiertnym. Fosfor: w nukleotydach ,fosfokreatynie, przemiany poubojowe. Żelazo: składnik barwnika, mioglobiny, wystepujew wielu enzymach. Pozostale pierwiastki występują w sladowych ilościach wchodzaw sklad enzymow lub biora udzial w przemianach poubojowych. Witamy z grupy B glownie rozpuszczalne w wodzie B1,B2,B6,B21. niacyna, kw. Foliowy, pantotenowy. Zawartość tych witamin w miesie powinno pokrywac zapotrzebowanie człowieka. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach ADEK.Czynniki wpływające na ilość witamin u zwierzat gatunek, czsc ciala zwierzecia miesnia a gr. miesnia, narzady, stopien utuczenia, udzial paszy, pora roku, najmniej witamin w paszach zimowych. Właściwości fizyczne: mieso charakterusyje się wieloma właściwościami fizycznymi wykorzystaniu kulinarnym spożywczym technologicznym. Konsystencja miesa: gęstość własciwa przewodność cieplna i elektryczna. Konsystencja: wbrew pozorom niezmienna poubojowa spezysta, lepka, cechy sprężystości zanikaja przy niskiej temp. stan skupienia miesa: jest związany ze struktura białka jego zmienna będzie wpływac na stan tk. Mięśniowej. Konsystencja duze powiazanie zkruchoscia. Czynniki endogenne wpływające na konsystencje rasa, żywienie, wiek, płec, sposób utrzymania zwierzat. Czynniki technologiczne które poddawane jest mieso. Gęstość własciwa -tk. Miesniowa 1,06, tk.tł 9-0,94 kosci 1,97, ścięgna 1,125, skora 1,191. masa własciwa- ocena mięsności, Parametry 3 tk mięśniowe w parametrach.Przewodnosc ciepła - w produkcji wedlin zabiegi kulinarne smazenie piczenie produkcja konserw konserwacja niskimi temperaturami.Mieso złym przewodnikiem ciepła przewodność prawie jednakowa dla wszystkich gatunkow czynniki wywołujące zmienność skl. Chemiczny temp, struktura zawartość wody zwieksza przewodnictwo duza zawartość tłuszczu, obniza przewodnictwo temp.o stopni, współczynnik przenikania ciepla utrzymuje siue na jednostkowym poziomie jest 20% nizszy od przewodnictwa wody. Czynniki modyfikujące przewodnictwo w tluszczu woda Przewodnosc elektryczna: mieso-bardzo zły przewodnik dielektryk, mieso-heterogenna struktura zroznicowana, tłuszcz dielektryk, tk. miesniowa sok mięśniowy jonu przewodnik pradu dobry, blony włókienkowe nie przewodza pradu, Przemiany poubojowe przewodność tkl. Mięśniowej ulega zwiekszeniu. Przewodnictwo wykorzystane do pH, miesa barwa, jakos miesa szybkość oceny. Organoleptyka: jest to dzial umożliwiający ocene przydatności spożywczej miesa okresla jego artosc i jakość barwa, zapach, smakowitość, tekstura. Barwa; wrazenie wzrokowe obencosc wmiesnie barwniki czerwone daje ten kolor mioglobina 90% białka wystepuje jako barwnik hemoglobina 10%.Enzymy cytochromowi: inne barwniki, katalaza, karetonoidy. Flabiny: maly wpływ na barwe. Hemoglobina i mioglobina: podobna budowa, hemoglobina, 4 razy wieksza masa czastkowa barwnik krwi. Czynniki powodujące wahania mioglobiny: gatunek, wiek, plec, stan odżywienia, rodzaj miesni. Wraz z wiekiem wzrasta zawart. Mioglobiny płec samce wieksza zawartość mioglobiny niż samice rodzaj miesni aktywność cukrowa mieso ciemniejsze. Stan odżywienia, temp. srodowsika, niska temp. sprzyja barwie ciemnej. Czynniki opóźniające utlenianie przetrzymywanie miesa w niskiej temp, przechowywanie swiezeho miesa bez dostępu swiatla dziennego, przetrzymywanie w opakowaniach nie przepuszczajaych tlenu . Barwa zalezna jest od składu i struktury miesa tk. tłuszczowa i łaczna ilość tkanki lacznej i tluszczowej, rozjasnia barwe, ilość odbitego swiatla zalezy również czy meisnie SA w stanie skurczu czy rozkurczy, w skurczu pośmiertnym mieso jasniejsze gdzie miesnie SA rozluźnione mieso ciemniejsze jest to związane z otwarta i zamknieta struktura miesa: struktura otwarta barwa jasniejsza wlokna mięśniowe SA w stanie skurczuy pośmiertnego lub stezenie ilość odbitych promieni słonecznych odbijanych jest mniejsza.Struktura zamknieta barwa ciemna w stanie rozkurczu mioglobina jest przestrzennie bardziej rozproszona wieksze rozbicie swiatla o czerwonym refleksie .Wyzsze pH w koncowym etapie dojrzewania miesa .Czynniki wpływające przyżyciowo na barwe masa, gatunek, plec, wiek, masa ciala, żywienie, sposób traktowania,konkretny miesien.Poubojowa: sposób chlodzenia miesa sposób zamrozenia okres przechowywania stezenie jonow wodorowych zawartość wody tłuszczu wodochłonność miesa. Smakowitość miesa: kompleks wrażeń powstające w jamie ustnej smiak i zapach SA wywolane przez niskocząsteczkowe związki chemiczne. Subst. Zapachowe: zw.lotne smakowe rozpuszczalne w wodzie brak związków pomiedzy budowa chemiczna a smakiem i zapachem smak i zapach daje wrazenie jednoczesnie. 4 podstawowe smaki: slony ,gorzki, slodki, kwasny. Mieso surowe: wykazuje b. slaby aromat smak lekko slony, kwasny, prekursory smaku i zapachu przed obrobka termiczna temp 70-80 zaczyna wyzwalac smak i zapach . do tych prekursorow smaku i zapachu możemy zaliczac aminokwasy cukry redukujące fosforany nieorganiczne nukleotydy kw. Tluszczowe pozostale subst. Zaczynaja powstawac w temp. pow 100 stopni. Substancje smakowe związki o podstawowym dzialaniu smakowym i aktywatory smakowe. Związki rozpuszczalne: w wodzie aminokwasy peptydowe azotowe związki wyciągowe mineralne, zw. Org. Zw. Aminowe, glicyna slodka, hydroksyholina bulionowaty kreatyna kreatynina smak gorzki czasteczki ograniczone zawierające potas cukry prekusory aktywatory smakowe, kw. Glutationowy kw. Linolizowy. Wystepuje w b. niewielkiej ilości pojawia się podczas dojrzewania miesa. Substancje zapachowe: z. lotne które powstaja podczas gotowania miesa. Subst. O podstawowej nucie zapachowej wspolne dla wszystkich rodzajow miesa , subst specyficzne dla gatunku. Aminokwasy cukry glukoza kw. Imozynowy i fosforany nieorganiczne. R mari manda : nieenzymatycznie brunatnienie miedzy aminokwasami z cukrami reukujacymi w koncowym etapie redukcji powstaje alenoidy które powoduja charakterystyczne zabarwienie produktow aldehydy ketony i związki furenowe, zw. Pośrednie Reakcja Steckera: dotyczy degradacji aminokwasow tworza się o 1 wegiel uboższy aldehydy octowy, izobutylowy metylowy. Degradacja aminokwasow i cukrow aminokwasy pow. 300 stopni ulegaja dekarboksylacji powstaja aminy pow 400 stopni powstaja alkohole, aldehydy węglowodory,. Szczególne znaczenie zapachowe: metionina, cysteina, cystyna. Cukry SA redukowane do alkoholi aldehydow ketonow węglowodanów zw. Furanowe, POrekursory zwiazene z tłuszczami subst. O specyficznej dla każdego gatunku produkty hydrolizy oraz autooksydacji i glecerolow kw. Tluszczowych. Cechy smakowe zapachowe zaleza od gatunku zwierzecia glowenie zapachy, raza intensyfikacja cech smakowych i zapachowych a nie ilość np. miesa raz miesnych a kwasow mlecznych wiek zwierzecia smakowitość wzrasta z wiekiem do momentu dojrzałości płciowej pozniej utrzymuje się na stalym poziomie Topografia miesa roznie miesnie wykazuja inne topografie smakowe, żywienie rodzaj karmy wpływa w nieznaczny sposób natomiast monodieta daje duze roznice. Stopien otuszczenia zwierzecia tluszcz zapasowy komorki nie ma wpływu na smak i zapach tłuszcz międzymięśniowy mapozytywny wpływ na smak i zapach. Dojrzewnie miesa zwalaszcza u bydla dzialanie enzymow wlasnych przyzwyczajenie się do powstania prekursorow oraz aromatow np. u dziczyzny, zabiegi termiczne: odbywaja najzwaniejsza role o jej charakterze decyduje wysoka temp. szybkość nagrzewania. Tekstura miesa : zespol cech fiz. Żywności wynikające ze struktury i spójności czasteczeki głowne cechy: kruchość, soczystość twardosc, lepkość chrupkość kleistość elastyczność. Kruchość wrazenie które odbieramy w czasie rozgryzania i zucia miara tego wrazenia jest opór stawiany przy rozdrabnianiu nastepne wrazenie oporu podczas rozgryzania łatwość rozdrobnienia w czasie zucia, charakter kesa po przezuciu.Kruche mieso: sklad tkankowy mięsa, cechy fizjologiczne zwierzat, postepowanie poubojowe z miesem. Sklad tkankowy: pierwszy czynnik charak. Kruchości zalezy od właściwości włókien srednica przekroj, włókien decyduje o ziarnisctosci miesa immniejsze tym lepiej. Ilość tkanki lacznej zawartość elastyczna nie odgrywa roli.Cechy fizjologiczne zwierzat rzeznych rzutujące na kruchość miesa: gatunek i rasa im zwierzęta wieksze tym wieksza srednica włókien gorsza kruchość.wiek zwierzecia powoduje zw. Średnicy, płec mieso samcow wieksza Sr. Włókien gorsza kruchość, intensywność pracy wykrywanej przyżyciowo im wieksza tym grubsze, włokna gorsza kruchość, postepowanie poubojowe: endogenne przemiany poubojowe doprowadzaja do dojrzewania miesa mieso poddane zabiegom termicznym jest twardsze niż w okresie dojrzewania schładzania tuz po uboju szok chłodniczy: b negatywnie wpływa na tusze elektrostymulacja poddawanie tusz po uboju w dzialania pradu elektrycznego podwieszenia tusz po uboju za miednice rozklad w mięśniach jest lepszy i sposoby przeprowadzenia zabiegow. Wartość odzywcza miesa: Soczystość jest to wrazenie wilgotności jakie odczuwamy w jamie ustnej.Wpływ na wilgotność:woda, tłuszcz woda zawarta w malych kapilarach wpływa na soczystość miesa 2-3%Wartosc odzywcza przydatność srodkow spożywczych dla organizmuy zdolność do boduow wlasnych tkanek i zdolność do pokrywania zapotrzebowania energetycznego strawnoscproduktu dany produkt może być strawiony.Przemiany endogenne: węglowodany zakwaszanie miesa spadek pH, bardzo malo węglowodanów odgrywaja istotna role przyżyciowo role weglowdoanow biora udzial w przemianach energetycznych przemian beztlenowych rozklad weglowdoanow do kw. Pirogronowego przemian tlenowo kw. Pirogronowy rozklaanmay do wody i dwutlenku wegla. Dlugi tlenowe występują w czasie zwieszonego wysliku kw. Pirogronowego rozkladany do kw. Mlekowego dochodzi do zakwaszenia miesa. Okres poubojowy przemiana kw. Mlekowego tak dlugo Az pH nieczynni kw. Glikolityczny. Przyżyciowe Ph tkanki miesnioiwe 7-7,6 Koncowe pH zalezy od ilości glikogenu w mięśniach, wysiłek fizyczny, transport, choroby. Jakościowe nieodzywienie poziom glikogenu 40% mniejsze w porównaniu ze zwierzętami które się poruszaja. Najnizsza wartość zakwaszenia miesa nazywane jest pH koncowe. Poziom i szybkość spadku pH uzależnione jest od kilku czynnikow stan wykrwawienia zwierzcie buforowa rola krwi,gatunek zwierzecia awinie bydło konie, owce najszybszy spadek pH, Rodzaj miesni każdy miesien wykazuje inne pH koncowe funkcje zawartość tk. lacznej i tk. tłuszczowej, Czynniki osobnicze rozne ilości glikogenu Temperatura środowiska temp. przechowywania mies apo uboju. pH koncowe osiagane w ciagu 24 h Az do wystapienia autolizy bialka mięśniowych .Znaczenie spadku pH higieniczne po uboju wypada ukl. Obronny powstaja półprodukty przemiany przez które powstaja bakterie, trwałość miesa, zapobiega zbyt szybkiemu rozpadowi gnilnemu niskie pH koncowem oddzialowuje na bialk mięśniowe i wyzwala ich przemiany białkowe. Przemiany nuklotydow dotycza ATP rozpad powoduje wystapienie stężenia pośmiertnego które decyduje o kruchości mesa wytworzenie rekursorow smakowych , stezenie pośmiertne skurcz miesni które powstaja po uboju zwierzecia. Skurcze miesni przyzyciowo skurcz odwracalny ADP+KP=ATP+K Bodziec skurczowy przekazywany jest do włókien mięśniowych z ośrodkowego ukl. Nerwowego powoduje uwolnienie z sieci sarkoplamatycznych jonow CA2+ Po zadzialaniu bodzca skurczowego ony ca2+ znosza hamujące dzialanie białek troponiny i tropomiozyny. Uwalniaja Atp z nieczynnego dotad jego powiazania z jonem magnezu z Mg Atp) umozliwajac jego rozklad enzymatyczny Uaktywniaja zlokalizowane w miozynie adenozynotrojfosfataze Atpa Aza rozszczepienie atp przez atp-aze miozynowi i wyzwolenie energii. Energia konieczna do powiazania miofilamentow grunych i cienkich. Aktomizyna skurcz miesni rozkurcz następują wciąganie CA2+ caly proces ulega odwolaniu Skurcz poubojowy wyrazna zmiana pH, brak dotlenienia, spadek temp. Stezenie pośmiertne wyzwolenie reakcji skurczowej poprzez czynniki związane z utrata przez miesnien. Homeostazy spadek temp. cienienie ostmotyczneho potencjal oksydoredukcyjnego. Po zadzialaniu bodzca skurczowego stezenie pośmiertnego. Udzial ATP-azy sarkoplazmatycznej rola atp-azy sarkoplazmatycznej utrzymuje tonus mięśniowy stałocieplność w rozszczepieniu atpstezenie pośmiertne wystepuje z chwila zupełnego wyczerpania atp. Stezenie pośmiertne pojawia się po swienie ok. 3h, bydlo konie owce 6h, szczytowe nasilenie osiaga po 24 h.Wpływ na intensywność skurczu: rodzaj miesnia, miesnie intensywnie pracujące wykazuja intensywny skurcz pośmiertny, otłuszczenie tuszy im wieksze tym mniejsze stezenie , tempe. Temp. środowiska w którym przechowywane jest mieso, najmniejszy skurcz w temp 15 stopni.Schlodzenie i mrozenie bezpośrednio po uboju: wystepuje szok chłodniczy niska temp, dodatkowy bodziec skurczowy dwa rodzaje nienormalnego skurczenia skurcz chodniczy, skurcz rozmrozeniowy. Skurcz chloniczy: niska temp, uruchamia ATP-aze miozynową , na skutek dzialania sarkomery ulegaja silnemu skroceniu. Skurcz rozmrozeniowy: stopniowe rozmrożenie stopniowe uwalanienie się rzeczy które zostaly zblokowane podczas zamrozenia wszystkie przemiany enzymy. Dziala ATP-AZA miozynowa , ATP-aza sarkoplazmatyczna. Poprawienie kruchości miesa: podwieszenie tuszy za miednice, elektrostymulacje proces najczęściej stsowany u bydlak przepuszcza się prad przez cialo zwierzecia aby przyspieszyc rozklad nukleotydow. Przemiany nukleotydow po śmierci stala enzymatyczna degradacja ATP: Produkty rozpadu bialek powoduja zmiany fizykochemiczne endogenne, przemiany białkowe wpływające na cechce organoleptyczne i przydatność miesa do spozycia. Denaturacja autoliza: zmiana struktury białka przy utracie fizykochemicznych białka postac wielkość czasteczki, Głowna przyczyna denatrucaji spadek pH, stopien denaturacji, rodzaj białke, wielkość i szybkość spadku pH, temp. środowiska. Podatność na denaturacje białe miensiowych: Białka laczno tkankowe kolagen elastyna w stanie surowym mogole nie denaturuja białka włókienek kurczliwych ulegaja w niewielkim stopniu zmianom denaturacyjnym, Bialko sarkoplazmy duzapodatnosc denaturacyjna dochodzi do głębokiej denaturacji . Mioglobina w stanie denaturowanym jest podatna na utlenie i przejscie do metminiohomogenu. Temperatura powyżej 25 stopni znacznie przyspiesza szybki spadek pH, dochodzi do szybkiej denaturacji ale również przy szybkim spadku pH, wysoka temp, tkankowa. Maksymalna koagulacja nie stwierdzona na wysokość pH 4,8-5,8 temp. 37-45 stopni Zmiany denaturacyjne wpływaja na w duzym stopniu decyduja o wiazaniu wody traca swoja strukture liniowa w kłębek zagecszczenie budowy wewnętrznej w efekcie zmniejszone przestrzenie kapilarne mniej wody w bialkach pH przesuwa się ok. 5, Mieso wodniste: charakteryzuje się iż podczas uciskania łatwo niego wycisnąć wode po zabiegu kulinarnym jest malo soczyste szczególnie gdy wystapi wytracenie białek sakoplazmatycznych. Proces autolizy białke nastepuje po procesie denaturacji powoduje wzrost wodochłonności poprawia kruchosc. Enzymy proklityczne wywołujące autolize: kapaliny katepsyny. MEP multikatelotycznykompleksproteolityczny nie dotyczy wszystkich białke mięśniowych nie SA wywolane przez enzym autolizy. Kalpaliny SA zlokalizowane w lini Z aktywowane przez jony wpania uwalniane SA zsieci sarkoplazmatycznych pH tkanki miniowej 6,5 kalpaliny doprowadzaja do hydrolizy białe. Titana, nebulina, topolina, desmina. Katepsyny: znajduja się w lizosomach uwalaniabe SA przy pH 5,5 -5 temp 3 stopni w tej temp, katepsyny przeprowadzjaja cytolize miozynowi aktyny. MCP jesgo dzialanie nie jest rozpoznane przypuszcza się ze odgrywa niewielka role w rocesach poubojowych. Zmiany autolityczne: poleaja na rozkładzie białke do peptydu i aminokwasy w tym procesie nie SA objęte wszystkie bialka wyraznie ich hydroliza powoduje do pojowanie się wiecej peoptydow i aminokwasow w dojrzalym miesie. Bialka włókienek kurczliwych ulegaja nieznacznej hydrolizie przemianom ulega tylko alfa aktynina beta aktynina białka zlokalizowane w lini Z odpowiadaja za dluglosc sarkoplazmow aktyna i miozyna nie ulegaja hydrolizie. Kolagen i elastyna w stanie surowym nie ulegaja proteolizie kolegen ulega dopiero proteolizie podczas obrobki termicznej. Skutki autolizy ulegaja zmianie kruchliwosc, zawiązanie wody, wytworzenie pozytywnych cch smakowych i zapachowych. Przemiany białkowe doprowadzaja do pojwanie związków rozpuszczalnych w wodzie poprawia wiazanie wody mieso staje się przez to bardziej soczyste. Skutki autolizy: dotycza zmian organoleptycznych kruchość wiazania wody oraz pozytywnych cech smakowych,proteoliza białek miofibralnych rozluznia wzajemne powiazania miedzy bialkami mieso bardziej kruche lepsze Przemiany tłuszczow: wykrwawianie powoduje przerwe w dostarczaniu bodźców nastepuje spadek temp zmiana konsystencji tłuszczow ardziej spoisty sztywny łamliwy brak dazenie brak dopływu autooksydantow nastepuje utlenianie. Utlenianie proces samoczynny poglebia się z rozpływem azotu na skutek utlenienia powstaje nadtlenki po dłuższym czasie powstaja aldehydy włączają się lipazy powodouja hydrolize utlenianie nienasyconych kw. Tł doprowadza wpozniejszym czasie do powstania lotnych kw. Karboksylowych przedewszystkim ketonow. Miopatie stresowe miesni gr. schorzen miesni przyczynia się do uszkodzen mechanicznych i energetycznych w Komorkach, duze znaczenie ma podatność zwierzat na stres obciążenie organizmu zwierzat bodzcami fizycznymi i psychicznymi wystraczy minimalny bodziec do wystapienia przemian. Postacie miopati: syndrom PSE, syndrom DFD martwica miesni grzbietu MMG, stresowe kardio miopatie, SA w duzym stopniu schorzeniami dziedzicznymi. PSE: dziedziczne 40% potomstwa podatne na schorzenia wystepuje u konkretnych swi glownie ras pietre. Duze znaczenie odgrywaja warunki srodowsikowe brak możliwości ruchu, zwierzęta teoretycznie odporne na miopatie w soilnie zlych warunkach mogą chorowac. Etiologie miopatii SA wyniekiem długotrwałej selekcji na mięsność nastepuje zwiekszenie wydzielnosci hormonu wzrostu w efekcie jego działań nastepuje powiekszenie włókien intensywniejsze wydzielanie adrenaliny zmniejszenie wydzielniczości glikordykoidow przez kore nadnerczy trypoksyny doprowadza do zmniejszenia katabolicznej sprawności ustroju uposledzeone zostaja procesy oksydacyjne obniżony poziom zw. Energetycznych. Głownym czynnikiem patogenetycznym jest uszkodzenie mechanizmow przemian energetycznych mitochondriow. Patogeneza: choroba utajonych subtolinicznych aberacjii niewydolność procesow oksydacyjnych fosforylacja w mitochondriach zw. Z niskim poziomiem i obniżeniem zdolności regeneracji ATP szybi beztlenowy przebieg glikolizy, jest czynnikiem malej pojemności tk.miesniowej szybko i spadek pH z równoczesnym wzrostem temp. całego org. Może doprowadzic do metabolicznej kwasicy przegrzania całego ciała przyżyciowe. Zmiany tkankowe szereg zmian histologicznych czyli pogorszenie jakości miesa. Postac miopatii zalezy od wrażliwości stresowej miesa czynniki kondycyjne, intensywność bodźców stresowych. Przyżyciowe metody diagnozowanie zwierzat: Test Halogenowy- uzywany w medycynie ludzkiej do usypiania przed operacja u swin halogen 5% czas podawania 3 min Reakcja pozytywna: natężenie koncowym wzrost temp zasiniaczenie skory nalzezy reanimowac zwierze bada się glownie swinie o masie 20-30 kg, rekacje negatywne: zwierze lezy jakby spalo.Test kinazy -keratyna CPK: można badac wszystkie zwierzęta hodowlanme pobranie krwi oznaczenie poziomu spoczynkowy kinazy keratyny, zestresowanie zwierzat badanie kontrolne inetsywny spacer lub poderwanie zw. Farmakologiczne, pobranie krwi do ponownego oznaczenia poziom ulega zwiekszenia. Mieso dotkniete schorzeniami miesnie grzbietu, miesnie szynki. Czerwone mieso jest mniej podatne na zmiany PSE u swin jest bardziczestym objawem można znalezsc w miesie wolowym dot GL bydla młodego osobnikow meskich ok. 8% populacji zmiany SA ale zdecydowanie wolniej nastepuje GL. Mieso poledwicy, miesien najdłuższy grzbietu.Drob ok. 80% dotknięte PSE Zmiany PSE negatywne wpływają na walory spożywcze brak kruchości, cechuja się o 30% mniejsza zdolnością na przechowywanie ubytki wagowe podczas przechowywania ok. 4% obrobki termiczne 8% suche mieso.Przyczyny powstawania miopatii Syndrom DFD: ciemne, twarde, suche klietse. Wystepuje przedewszystkim u bydła 13% poglowia trzoda 5% sztuki dorosle maciory kastraty pozne kastraty Partie ciała miesnie glownie tuszy w większym zakresie niż w PSE rozbef, rozbratel, udo antrykot, miesnie nie musza być w całości schorzeniem. Etiologia to samo co w PSE uszkodzenia centrum energetycznych zwiazene z nimi przemiany węglowodanowe. DFD silne wiazania wody wiaze się struktura zamknieta w miesie o b. wysokim pH czyli zaraz po uboju brak dojrzewania miesa, wysokie pH, nieukatywnienie przemian białkowych, nie wytwarzaja się prekursory smaku i zapachu, procesy rozkładcze bardzo podatne. MMG martwica miesni grzbietu występują u trzody chlewnej razy kiesne pow, 70 kg od 0,05% - 0,5 % jest uwazana za jedna z form miopati stresowych wystepowanie pojawiaja się dosc nagle od 10 godzin od zadzialania bodzca stresowego.Objawy podwyzszona temp. zaburzenia ruchowe jedno lub obustronne bolesne obrzeki miesnia najdluzszegi grzbietu zapalenie na tylniej konczynie Przebieg choroby: po wystapienie objawowo ostry przebieg 2-3 dni w ciagu 2 tyg. Schorzenie wystepuje nie ustepuje tylko wygiecie grzbietu śmiertelność 10% Przyczyny choroby metaboliczna kwasica, niewydolność pracy serca.zmiany anatomicznopatologicznie ogniskowe zwyrodnienie martwica miesni najdl. Grzbietu rozpad włókien miesniiowych, ognisko martwicze, zakrzepica uszkodzenia ścian tetnic, zbliznowaciale ognisko zapalne, zmiany sensoryczne., autoagresja dodatkowy czynnik chorobotwórczy efektem tego SA bliznowacenia i elementy martwicze. Stresowa kardiomopatia: u swin typowo miesnych o masie 50 kg może dojsc do śmierci sercowej transportowej częstotliwość wystepowania 0,25%u miesnych 1% Stwierdzenie kliniczne objawy wyczerpania, niewydolność oddechowa i krazeniowa nierowna praca serca bezdech ,drzenie miesni trudności słuchowe zwierze b. blade lub zasinienia. Zmiany anatomopatologiczne zmiany w sercu powiekszenie Komoe w osierdziu i nasierdziu wybroczyny krwawe ognisko zapalne i martwicze miesnia sercowego pluca, watroba, skura zylnie przekrwienia i obrzeki glownie miesnie uda ,grzbietu. Etiologia: metaboliczna kwasica powodowana nadmiernymi przemianami metabolicznymi duzo kw. Mlekowego we krwi rozszerzenie naczyn krwionośnych zaburzenia akcji serca. Stresowa kardiomopatia zmiany w mięśniach tuszy RSE czerwone, miękkie, cieknące R=N mieso normalne, czerwone, niecieknace. Mieso ASE mieso kwasne wodniste, charakterystyczne dla Hampshive niskie pH poziom 5,4 gen RYR1 spadek pH dopiero po 3h 4% poglowia. DCB odmiana miesa DFD mieso wolowe ciemne na przekroju 1-10% w populacjach młodych buhajow zwłaszcza ras miesnych. Czynniki wpływające na ilość uzyskanej krwiskl. Morfologiczny krwi , osocze 56,4-72%, skł upostaciowane 43,6-28%.Wymaganie dla krwi spożywczej i farmaceytycznejpochodzi od zrowych zwierzat, pobierana w w warunkach higienicznych, choroniona przed zanieczyszczeniami, treścią pokarmowa, z powierzchni skory, chroniona przed krzeepnieciem rozkładem gnilnym. Skl. chemiczne krwi woda 80% białka 19 % proste albuminy, globuliny protrombina fibrynogen, złozone chromoproteiny, glikoproteiny, seromikoidy, lipidy- do 19%, tłuszcze fosfatydy lecytyna kafalina cholesterol, zw. Nieorganiczne a, b1, b2, b6, C,d,k, enzymy proteazy, lipazy, trombokinazy. Wartość biologiczna bialek krwi:fibrynogen 62,2%, hemoglobina 55,0, globuliny 54,6 albuminy 54,1. Ograniczenia w wykorzystaniu krwi: czerwona barwa krzepniecie, hemoliza, podatność na rozklad gnilny. Charakterystyka krewi:barwa smak zapach lepkość, pH, ciezar właściwy. Utrwalanie krwi:odwłóknienie mieszanie mechaniczne, mieszanie reczne temp. Stabilizacja dodanie jakiegos zw. Który bedzuie wiązał Cam wizanie jonow Ca, cytrynian sodowy fibrosal, sol kuchenna, ocet.Wirowanie. Frakcje krwi:krwe pełna stabilizowana krew naturalna z dodatkiem stabilizatora krew odwloniona krew naturalna pozbawiona wlokna osocze krew stabilizowana pozbawiona elemt. Morfotycznychsurowica krew odwlokniona pozbawiona elemt. Morfotycznych, gaszcze krwinek geste ciemno czerwone plyn zwierający zageszczone składniki upostaciowane krwi stabilizowanej lub odwłóknionej włóknik subst. Otrzymana przy odwłóknieniu krwi w postaci sklebionych nitek bałych lub czerwonych. Skora: błona licowa zbudowana z włókien elastycznych troche kolagenowych char. Wzorcowania dla roznych gat. Zwierzat wysciela nierówności nad warstwa brodawkowa buduje sciany Komorek cebulach włosów odporna na dzialanie enzymow. Warstwa brodawkowa ,warstwa sieteczkowa włókienka kolag. Zebrane w paczki wlokkna elastyczne twoarza siec, wszystkie te lementy polecone SA bezpostaciowa subst. Która usywa się podczas garbowania. Warstwa brodawkowa wiecej włókien elastycznych nie wiele paczkow kolag. Bardzo cienkie znajduja się gruczolu naczynia krwionośne warstwa ta nazywa się termostatyczna. Warstwa siateczkowa przeważają paczki kolg. Grubosc warstwy siateczkowej decyduje o wytrzymałości skory.Wlasciwosci fizyczne skory: rozmiar , masa grubosc, ścisłość przesiąkliwość wytrzymałość rozerwanie. Składniki chemiczne skory:woda 65% podczas garbowania większość jest usuwana, białko 33% bezpostaciowe włókniste nadaja wytrzymałość skorze usuwane, subst. Tłuszczowe ok. 2% SA uzyskiwane ze skory sunst mineralne ok. 0,5% pozostaja w skorze,Warstwa podskorna łaczy cialo zwierzecia ze skorą tkanka laczna odklada się tluszcz tk. musi być usunięta u bydła i koni bardzo mocno przylega. Rozkroje skór: u świń knipon z grzbietu i boki, zwykla bezboczkowa krupon ciecie na lini sutek poszerzony. Skora wołowa profilowana z całego ciala knipon podobnie jak u swin najmocniejsza skora, skora szczupak krupon + kark. Z tylu lustro od koni najcenniejsze gładkie z zadu. Konserwacja skor: przygotowanie do konserwacji studzenie skor rozkul. Mizdra do gory, czyszczenie skor oczyszczanie z wszystkiego co do skory nie należy, odtłuszczenie skor. Konserwacja mokre solenie, suszenie, suche solenie. Wady i uszkodzenia Wady: zmniejszona jakość bez zmiejszenia wielkości skory uszkodzenie zmniejszona powierzchnia skory, wady powstale podczas chowy wychudzenie. Uszkodzenie powstale za zycia zwierzecia: przez pasożyty giz bedlecy, wszy, kleszcze, świerzbowce, choroby skor ropne wrzody, liszaje rozyca u swin, uszkodzenia mechaniczne blizny, zgrubienia, skaleczenia rogami, ukaszenia. Powstale podczas uboju: przecięcia, brak czesci skory, zle profilowane, oparzenia skory u swin zniszczenie lica skory, Powstale podczas konserwacji zrogowacenia, wykwit skorne, gnicie, Powstale w czasie magazynowania zaparzanie gnicie uszkodzenia mole, gryzonie.Klasyfikacja sikor: równe do 25 %,przepadziste ponad 25% łykowate, padliniaste. Gatunki I do 1% skory uszkodzonej, II do 30% skory uszkodzonej, III powyżej 30% ,50% skory musi być uszkodzonej.Rodzaje skor wierzchnich gladka licowa, wykończenia po stronie zewn.. gladka lub ziarnista blyszczaca lub matowa, barwiona polerowana, zamsz wykończenia po stronie went. Nubuk nieznaczne starta warstwa zewn.. Rodzaje skor gatunki bydleca, mocna, odporna na scieranie, odporna na wilgoc. Swinska dobrze przepuszcza powietrze mieknie przy czestym uzywaniu, przepuszczalna dla wody, Kozie najmocniejsza, ekstremalnie gladka, Konska prawie niezniszczalna, gruba, wodoodporna.



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Towaroznawstwo wykłady, zootechnika UPH Siedlce, 4 rok 1 semest, Notatki
Towaroznawstwo wykłady, zootechnika UPH Siedlce, 4 rok 1 semest, Notatki
Towaroznawstwo - wykład, Zootechnika, Towaroznawstwo
Towaroznawstwo wykłady, zootechnika UPH Siedlce, 4 rok 1 semest, Notatki
1 Pojęcie i koncepcja marketingu wykład I 27, zootechnika, rozne
Towaroznawstwo kol1, zootechnika UPH Siedlce, 4 rok 1 semest, towaroznawstwo
Poradnictwo rodzinne - wykład, studia różne, Opracowania
Owce-wyklady, Zootechnika UP Lublin, Chów i hodowla owiec i kóz
Biologia rozrodu wykłady, Zootechnika, Biologia rozrodu
Ekologia - wykłady, Zootechnika (inz, z), Zootechnika (inz, z) - 2 rok, Ekologia
10.dysocjacja wykład, AGH różne, chemia wykłady
marketign, zootechnika, rozne
Zasady obrotu towarowego (wykład)
Towaroznawstwo Wykłady
wykład zagadnienia różne Legislacja administracyjna
POZ wykład 1, medyczne różne, Podstawowa opieka zdrowotna, POZ
statystyka cwieczenia sciaga, zootechnika, rozne

więcej podobnych podstron