BIOCHEMIA (I termin)

ZESTAW 1

1. Potencjał termodynamiczny Gibsa.

Potencjał termodynamiczny Gibsa (∆G) / entalpia swobodna / potencjał termodynamiczny przemiany izobarycznej - skalarna funkcja stanu termodynamicznego układu określana jako: G=H-TS (gdzie: H - entalpia [energia cieplna], T - temperatura bezwzględna, S - entropia). ∆G = E swobodna - w procesach izotermiczno-izobarycznych.

Spontanicznie mogą zachodzić tylko te procesy, dla których następuje spadek swobodnej energii (-∆G) - reakcje egzoenergetyczne. Procesy, dla których ∆G ma wartość + muszą być napędzane energią dostarczaną z zewnątrz - reakcje endoenergiczne. Stan równowagi: ∆G=0

Zależność pomiędzy efektem energetycznym reakcji a wielkością jej stałej równowagi: -∆G = RT ln Keq (gdzie: R-stała gazowa; T-temp.; Keq-iloraz stężeń produktów do substratów)

2. Mioglobina i hemoglobina mają duże różnice w strukturze I-rzędowej, skąd więc podobieństwo w strukturze III-rzędowej?

Struktura przestrzenna łańcuchów polipeptydowych Mb i Hb jest bardzo podobna, pomimo znacznych różnic w sekwencjach aminokwasów. Hb jest zbudowana z 4 łańcuchów polipeptydowych, z których podjednostki β mają strukturę przestrzenną taką jak pojedynczy łańcuch Mb (bogate w struktury α). To ścisłe podobieństwo dotyczące również umiejscowienia hemu i odcinków helikalnych jest przynajmniej w części wynikiem substytucji aminokwasów o podobnych właściwościach i równoznacznych pozycjach w strukturze I-rzędowej. Podobnie jak w Mb podjednostki α i β Hb mają hydrofobowe aminokwasy w środku a hydrofilowe na zewnątrz cząsteczki. 9 aminokwasów, potrzebnych do uzyskania określonej struktury, jest wysoce konserwatywnych.

3. Motyw palca cynkowego - jakie aminokwasy go tworzą i gdzie występuje?

Palec cynkowy - rodzaj domeny białkowej, występującej w białkach wiążących DNA i biorących bezpośredni udział w związaniu cząsteczki DNA przez białko. Składa się z 2 antyrównoległych β-harmonijek (N-koniec domeny) i α-helisy (C-koniec), która oddziaływuje z rowkiem większym helisy DNA. Obecność jonu cynku jest kluczowa dla stabilności domeny. Występuje w kom. erytroidalnych. Reguluje transkrypcję genów rybosomalnych 5S RNA.

Opisano 2 typy palców cynkowych:

C₂H₂ - pętla zbudowana z 12 amoinokwasów. Jon cynku wiązany jest przez 2 cysteiny i 2 histydyny (tetraedryczne wiązanie koordynacyjne), co pozwala na bezpośrednie oddziaływanie z DNA.

C₄ - czynniki transkrypcyjne (m.in. hormony sterydowe); jon cynku wiązany jest przez 4 cysteiny .

4. Kod enzymatyczny.

Kod enzymatyczny jest 4 literowy. Białka dzielimy na 6 klas ze względu na typ katalizowanych reakcji:

1. Oksydoreduktazy - r. utleniania i redukcji - przenoszenie elektronów

2. Transferazy - r. przenoszenia grup funkcyjnych

3. Hydrolazy - r. hydrolizy

4. Liazy - r. rozczepiania wiązań kowalencyjnych

5. Izomerazy - r. izomeryzacji - przenoszenie grup w obrębie cząsteczek

6. Ligazy - r. tworzenia wiązań kowalencyjnych sprzężone z hydrolizą ATP

Podklasy - tworzone wiązania:

6.1 C-O

6.2 C-S

6.3 C-N

6.4 C-C

Pod podklasy - rodzaj substratu np. 6.3.2 kwas + aminokwas

Numer indywidualny enzymu - 1.1.1.1 dehydrogenaza alkoholowa

5. Wymień 2 stałe charakterystyczne dla katalizy i opisz je.

Stała katalityczna (k_kat) - określa liczbę cząsteczek substratu przetworzoną przez 1 miejsce katalityczne enzymu w określonej jednostce czasu w warunkach, w których enzym wykazuje maksymalną aktywność. Określa liczbowo zdolność do katalizowania reakcji chemicznych - reaktywność.

Stała Michaelisa [Km] - stężenie substratu [S], przy którym połowa cząsteczek enzymu jest wysycona substratem. Jest miarą stabilności kompleksu ES i powinności enzymu do substratu (Km=k2-k3/k1, gdy k2>>k3 - duże Km = słabe wiązanie substratu). [S], przy którym V0=0,5Vmax (zależności nie podlegają enzymy allosteryczne).

Iloraz k_kat i Km jest miarą wydajności enzymatycznej (stała specyficzności) - miara sprawności katalitycznej enzymów. Szybkość reakcji przy niskich stężeniach substratu wynosi: v= (k_kat/Km)*[E]*[S]

6. Narysuj NAD i formę zredukowaną.

7. Narysuj schemat błony komórkowej i podaj funkcję błon.

Funkcje błon komórkowych:

- odgraniczenie wnętrza komórki od środowiska zewnętrznego - półprzepuszczalne, wysoce selektywne bariery biorące udział w transporcie cząsteczek i jonów do i z komórki

- ograniczenie kompartymentów komórkowych

- umożliwiają kontakt między oddzielonymi środowiskami dzięki posiadaniu kanałów, pomp i przenośników białkowych

- biorą udział w przekazie informacji do i z komórki

- zachodzą na niej 2 najważniejsze procesy przekształcania energii w układach biologicznych: fotosynteza i fosforylacja oksydacyjna

- utrzymywanie gradientu stężeń

8. Czy nukleozyd 2,5-fosforanowy to związek wysokoenergetyczny?

Nie, ponieważ związek ten nie posiada wiązań wysoko energetycznych.

9. Jakie reakcje katalizuje ATP i jak wygląda przekazywanie z niego energii?

Hydroliza ostatniej reszty fosforanowej ATP dostarcza 30,5 kJ/mol energii. ATP dostarcza energii do większości procesów syntezy, a także do skórczu mięśni, transportu czynnego oraz neurotransmisji, które zachodzą w organizmach żywych. Przekazywanie energii z hydrolizy ATP odbywa się albo poprzez istnienie wspólnego metabolitu pomiędzy 2 reakcjami albo poprzez centra aktywne enzymów zdolnych do katalizy złożonych reakcji. ATP sprzęga reakcje niekorzystne energetycznie z reakcjami termodynamicznie uprzywilejowanymi.

Źródłem energii w większości procesów biochemicznych przebiegających z udziałem ATP jest hydroliza wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami β i γ zgodnie z równaniem reakcji: ATP + H₂O → ADP + Pi W wyniku tego procesu powstaje cząsteczka ADP oraz anion fosforanowy (Pi).

Rzadziej dochodzi do rozpadu ATP na AMP i pirofosforanu w wyniku hydrolizy wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami α i β: ATP + H₂O → AMP +PPi Wydziela się przy tym więcej energii niż przy dwóch rozpadach ATP do ADP.

10. Reakcja 3-hydroksyacylo-CoA.

3 etap β-oksydacji:

R-CH₂-CH(OH)-CH₂-CO-S-CoA + NAD -(dehydrogenaza hydroksyacylo-CoA)-> R-CH₂-CO-CH₂-CO-S-CoA [3-ketoacylo-CoA] + NADH₂

11. Reakcja 3-ketoacylo-ACP.

3 etap syntezy tłuszczy:

R-CH₂-CO-CH₂-CO-ACP + NADPH₂ -(reduktaza β-ketoacylo-ACP)-> R-CH₂-CH(OH)-CH₂-CO-ACP [3-hydroksyacylo-ACP]

12. Arginaza

Enzym katalizujący przejście argininy w ornitynę i mocznik:

NH₃⁺-C(=NH₂⁺)-NH-CH₂-CH₂-CH₂-CH(NH₃⁺)-COO^-­­­­­­ -> NH₃-(CH₂)₃-CH(NH₃⁺)-COO^-­­­­­­ + CO(NH₂)₂

Ornityna i lizyna są silnymi inhibitorami kompetycyjnymi.

13. Od czego uzależniona jest heksokinaza?

Heksokinaza jest enzymem (transferazą) katalizującym przejście glukozy w glukozo-6-fosforan w 1 etapie glikolizy. Jest to reakcja jednokierunkowa. Reakcja ta przebiega z udziałem energii dostarczonej przez ATP i jest hamowana przez duże stężenie produktu. Wychwytuje glukozę nawet w niskich stężeniach, zapewnia kom. stałe dostarczenie substratu do glikolizy. Uzależniona jest od g-6-P, który hamuje działanie enzymu. Występuje podczas fosforylacji (też innych heksoz, lecz z mniejszą szybkością niż glukozy), zachodzi dzięki niej glikoliza w kom. obwodowych i fermentacja alkoholowa.

14. Fermentacja alkoholowa.

Jest to glikoliza beztlenowa, przeprowadzana jest przez drożdże i drobnoustroje, które z pirogronianu wytwarzają etanol. Reakcja jest 2etapowa:

1. Dekarboksylacja pirogronianu i powstanie aldehydu octowego przy udziale enzymu - dekarboksylazy pirogronianowej.

2. Redukcja aldehydu do etanolu przy udziale dehydrogenazy alkoholowej.

W wyniku tego procesu powstaje szereg produktów ubocznych: gliceryna, kw. bursztynowy i octowy.

W warunkach beztlenowych pozwalam na regeneracją NAD zużytego w procesie glikolizy.

15. Oczko replikacyjne.

Oczko replikacyjne to rejon, w którym replikowane jest DNA. Po przeciwnych stronach oczka wytwarzają się widełki replikacyjne, przemieszczające się w przeciwnych kierunkach wzdłuż DNA kolistego chromosomu bakteryjnego. Tu przyłączana jest prymasa DNA; jest to miejsce rozwijania się cząsteczki DNA.

16. Budowa immunoglobulin IgG.

Podstawowa immunoglobulina pojawiająca się w organizmie podczas odpowiedzi immunologicznej, zdolne do przejścia przez łożysko.

2 łańcuchy lekkie (po 220 aminokwasów), 2 ciężkie (440 aa), 2 miejsca przyłączania antygenu. Łańcuchy połączone są mostkami di siarczkowymi. Łańcuchy dzielą się na 2 części: zmienną i stałą. W części zmiennej wyróżniamy wysoce zróżnicowane 3 regiony hiperzmienne i regiony zrębowe.

17. Przejście IMP w AMP.

Polega na przyłączeniu grupy aminowej w pozycji C-6 (donorem jest asparaginian):

inozynian [IMP] + Asp + GTP -(syntetaza)-> adenylobursztynian + GDP + Pi -(liaza)-> adenylan [AMP] + fumaran

Potrzebny jest rybozo-5-fosforan, którego źródłem jest szlak pentozofosforanu. Powstaje PRPP-ATP. Syntetaza PRPP to kluczowy enzym.

18. PRPP.

5-fosforybozylo-1-pirofosforan (PRPP) powstaje z rybozo-5-fosforanu (pochodzi z cyklu pentozofosforanowego) i ATP.

rybozo-5-fosforan + ATP -> PRPP + AMP

Jest donorem rybozy i reszty fosforanowej dla rybonukleotydów, z których później powstają deoksyrybonukleotydy.

PRPP + Gln -(aminofosforybozylotransferaza)-> 5-fosforybozylo-1-amina + Glu

Uczestniczy w powstawaniu z adeniny AMP, guaniny GMP itd.

19. Pierwsze reakcje tworzenia pierścienia purynowego lub pirymidynowego.

Puryny: PRPP -> 5-fosforybozylo-1-amina -> rybonukleotyd 5-aminoimidazolu -> inozynian [IMP] -> AMP lub GMP

Pirymidyny: karbamoilofosforan + Asp -> N-karbamoiloasparaginian -> orolan -(+ 5-fosforybozylo-1-pirofosforan)-> orotydyno-5-monofosforan [orotydylan] -> urydyno-5-monofosforan -> cytydyno-5-trifosforan [CTP]

20. Receptory jądrowe.

Receptory jądrowe odbierają sygnały przekazywane przez hormony steroidowe, wpływające na ekspresję genów - czynniki transkrypcyjne. Hormony przenikają przez błonę plazmatyczną, wiążą się z receptorem na błonie jądrowej i powodują zmiany konformacyjne: aktywację lub inaktywację odcinków chromatyny. Są heterodimerami, posiadają 4 podjednostki: regulacji transkrypcji, wiążącą się z DNA, wiążącą się z ligandem i dimeryzacyjną. Poza hydrofobową domeną wiążącą ligand mają wiążącą DNA domenę o strukturze palców cynkowych oraz domenę odpowiedzialną za dimeryzację. Charakteryzują się dużym powinowactwem do hormonu, szybką odwracalnością wiązania, wysycalnością i dużą swoistością.

Przykłady: estrogeny, androgeny, glikokortykoidy, mineralokortykoidy i hormony tarczycy.

21. Fragmenty Okazaki.

Fragmenty Okazaki powstają podczas replikacji DNA, ponieważ polimeraza DNA może syntetyzować nić tylko w kierunku 5'-3'. 2 nici w helisie powiązane są antyrównolegle wobec siebie ( 5'-3' i 3'-5'). Nić powstająca na matrycy 3'-5' syntetyzowana jest w całości - nić wiodąca, a ta powstająca na nici 5'-3' syntetyzowana jest w kawałkach zwanych fragmentami Okazaki - nić opóźniona. Fragmenty Okazaki są następnie łączone dzięki aktywności ligazy.

22. Funkcja ligazy DNA w rekombinacji DNA.

Ligaza DNA tworzy wiązania fosfodiestrowe, więc wykorzystywana jest do łączenia fragmentów DNA.

23. Ostatnia reakcja w tworzeniu triacylogliceroli i ich funkcje.

Ostatnią reakcją w syntezie triacylogliceroli jest acylacja di- do triacylogliceroli:

diacyloglicerol + acylo-CoA -> triacyloglicerol + CoA

Dzięki tej reakcji mogą powstać pirogroniany.

Triacyloglicerole / tłuszcze / triglicerydy - 3 kwasy tłuszczowe połączone wiązaniami estrowymi z glicerolem. Stanowią one główny magazyn energii (wydajność energetyczna to m.in. 39 kJ/g). Gromadzone są w kom. tłuszczowych - adipocytach. W płynach ustrojowych transportowane są w postaci lipoprotein.

24. Zasady komplementarne w DNA.

W DNA występują 4 rodzaje nukleotydów, różniące się zasadami azotowymi. Zasady azotowe dzielą się na 2 grupy: puryny [adenina A i guanina G] oraz pirymidyny [cytozyna C i tymina T]. Zasady tworzą komplementarne pary zasad A-T i G-C, połączone wiązaniami wodorowymi.

25. Insulina - jej wpływ na syntezę i rozkład glikogenu.

Insulina jest hormonem produkowanym przez kom. β trzustki. Obniża stężenie cukru (glukozy) we krwi, powodując przekształcenie go w wątrobie w glikogen.

Glikogen [-(-C6H10O5-)-n] - biopolimer - polisacharyd (wielocukier), którego cząsteczki zbudowane są z połączonych reszt glukozy. Gromadzony w wątrobie i (w mniejszym stopniu) w tkance mięśniowej.

Jest głównym wielocukrem stanowiącym materiał zapasowy w komórkach zwierzęcych. Do najbogatszych w ten materiał zapasowy tkanek należą wątroba, mięśnie i mózg.

Rozkład glikogenu przebiega dwoma torami: fosforolitycznym i hydrolitycznym. Rozkład ten jest indukowany działaniem glukagonu (hormon produkowany przez komórki α trzustki), a jego skutkiem jest podniesienie poziomu cukru we krwi. Rozkład glikogenu w wątrobie spowodowany jest zapotrzebowaniem organizmu w cukier. Odwrotny proces zachodzi w momencie oddziaływania insuliny (antagonistyczny hormon glukagonu), kiedy to zachodzi wiązanie glukozy z krwi w glikogen w wątrobie.

Wzrost stężenia insuliny powoduje wzmożenie procesów syntezy glikogenu, a spadek jej stężenia powoduje nasilenie procesów rozpadu glikogenu. Insulina wiąże się z receptorem na błonie kom. i aktywuje go, co powoduje pobudzenie kinazy białkowej wrażliwej na insulinę. Kinaza aktywuje fosfatazę 1, która defosforyluje syntezę glikogenową.

26. Co to oznacza, że mRNA u prokariota jest policistronowe?

Cistron - najmniejsza jednostka genetyczna kodująca 1 gen.

Cząsteczka monocistronowego mRNA to taka, która zawiera informację genetyczną tylko o jednym białku. Jest to sytuacja dla większości mRNA eukariota.

Z kolei mRNA prokariota jest policistronowe i zawiera na pojedynczej nici informację o kilku białkach, które podlegają normalnej translacji. Takie mRNA jest powszechne u bakterii i archea. mRNA policistronowe jest m.in. efektem transkrypcji genów wchodzących w skład jednego operonu.

27. Czy alanina to aminokwas endogenny? Jeśli tak to narysuj syntezę.

Alanina [CH₃-CH(NH₂)COOH] jest aminokwasem endogennym. Powstaje przez transaminację z pirogronianu:

CH₃-CO-COOH [pirogronian] + HOOC-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH [glutaminian] -(transaminaza alaninowa)-> CH₃-CH(NH₂)COOH [alanina] + HOOC-CO-CH₂-CH(NH₂)-COOH [α-ketoglutaran]

28. W jakich białkach występują równoległe do siebie α-helisy i jakie funkcje pełnią te białka?

Równoległe α-helisy występują w strukturze III-rzędowej białek fibrylarnych: fibroiny, białek integralnych, α-keratyny i kolagenu.

α-keratyny złożone są z 2 helikalnie skręconych lewoskrętnie α-helis. Tworzą filamenty keratynowe należące do filamentów pośrednich. Są składnikiem włosów, paznokci, kopyt, rogów, wełny i zewnętrznej warstwy skóry.

Kolagen jest składnikiem tk. łącznej ścięgnistej, chrzęstnej i kostnej oraz rogówki oka. Zbudowany jest z 3 lewoskrętnych α-helis tworzących prawoskrętną superhelisę.

29. Reakcja PCR

Reakcja PCR służy do zwielokrotnienia określonych fragmentów DNA, które otrzymuje się w wyniku równoczesnego kopiowania lub odtwarzania przy pomocy odpowiedniego enzymu z komplementarnej nici DNA. Mieszaninę reakcyjną stanowią DNA (matryca), 2 startery o sekwencjach komplementarnych do obu końców DNA, Polimaraza DNA zależna od DNA, deoksyrybonukleotydy, układ buforowy z dodatkiem jonów Mg⁺².

Na 1 cykl składa się:

- denaturacja termiczna prowadząca do rozdzielenia nici

- przyłączanie starterów

- wydłużanie komplementarnej nici DNA przez przyłączanie nukleotydów do starterów

30. Kompleks II w łańcuchu oddechowym. Czy jest pompa protonowa? W jaki sposób połączony jest z cyklem Krebsa?

Łańcuch oddechowy jest to szereg układów oksydoredukcyjnych o coraz bardziej dodatnim potencjale redukcyjnym. Przenosi on elektrony pochodzące z mitochondrialnych procesów spalań (cykl Krebsa, β-oksydacja) na tlen.

Kompleks II łańcucha oddechowego to reduktaza bursztynian-CoQ [dehydrogenaza NADH: ubichinon (CoQ)], FAD, FeS i hem b-560 - kompleks cytochromów b-c₁. Zlokalizowany jest na wewnętrznej błonie mitochondrialnej (białko integralne). Rolę przenośników elektronów pełnią jony żelaza połączone z grupami hemowymi. II kompleks pozbawiony jest pompy protonowej. Połączony z cyklam Krebsa przez dehydrogenazę bursztynianową. Dehydrogenaza bursztynianowi zawiera związany FADH₂ i podczas jego utleniania 2 elektrony przechodzą do FeS i do ubichinonu, a potem do głównego łańcucha transportu elektronów.

31. Co oznacza, że replikacja jest semikonserwatywna?

Replikacja jest semikonserwatywna, tzn. jej produktem są 2 potomne dwuniciowe cząsteczki DNA, z których każda składa się z 1 nici ze starej cząsteczki DNA i 1 nici dobudowanej w procesie replikacji.

ZESTAW 2

1. Celuloza, hemiceluloza i pektyna - narysować i opisać wiązania.

Celuloza - homoglikan; cząsteczki liniowe β-D-glukopiranozy, połączone wiązaniami β-1,4-glikozydowymi. Nierozpuszczalna w wodzie.

Pektyna - heteroglikan; dimery kwasu galakturonowego wolnego i zestryfikowanego (wiązania α-1,4-glikozydowe), połączone co 5 z cząsteczką L-ramnozy.

Hemiceluloza - heteroglikan; mieszanina nierozpuszczalnych w wodzie ksylanów, arabinoksylanów, mannanów, galakto- i glukomannanów.

2. Wymień i opisz 2 ligandy zmniejszające powinowactwo hemoglobiny do tlenu.

Obniżenie zdolności wiązania danego ligandu w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki ligandu nosi nazwę kooperacji ujemnej (negatywnej).

Powinowactwo hemoglobiny do tlenu zmniejszają:

a) BGP [2,3-bisfosfoglicerynian] - wiąże się w centralnej części Hb z grupami bocznymi aminokwasów łańcucha β; występuje w tkankach i ułatwia oddawanie tlenu przez stabilizację formy T - regulator allosteryczny.

b) CO₂ i H⁺ - efekt Bohra (obecność CO₂ i H⁺ powoduje uwalnianie tlenu, a obecność O₂ uwalnianie CO₂ i H⁺- kooperacja heterotropowa ujemna); stabilizują formę T podobnie jak BGP.

3. Wiązanie peptydowe. Efekt rezonansu.

Wiązanie peptydowe - umowna nazwa wiązania amidowego, kowalencyjnego wiązania występującego między aminokwasami peptydów i białek. Wiązanie peptydowe łączy grupę α-aminową jednego aminokwasu z grupą α-karboksylową drugiego aminokwasu. Występuje ono w dwóch formach izomerycznych: cis i trans. W wiązaniu peptydowym wyróżnić można dwie formy mezomeryczne (rezonansowe), nadające wiązaniu węgiel-azot częściowy charakter wiązania podwójnego (dzięki bliskości wiązania podwójnego między węglem karboksylowym a tlenem). Efekt ten wzmacnia siłę wiązania oraz silnie hamuje rotację wokół wiązania C-N, dzięki czemu wiązanie jest płaskie. Możliwa natomiast jest rotacja wokół wiązań z grupami bocznymi.

4. Jaki rodzaj keratyny występuje w piórach i łuskach?

W piórach i łuskach występuje keratyna typu II - β. Jest to tzw. keratyna twarda, zasadowa, w odróżnieniu od keratyny miękkiej (typu I - α), występującej w naskórku.

Włókna keratyny są zatopione w bezpostaciowej macierzy zbudowanej z białek o dużej zawartości siarki; struktura 2niciowej superhelisy. Jest heterodimere

5. Rola tlenu w mitochondriach.

Tlen jest akceptorem elektronów i jonów wodorowych z łańcucha oddechowego (powstawanie wody). Potrzebny jest do przeprowadzenia fosforylacji oksydacyjnej, będącej największym źródłem energii w komórce. Reakcja ta katalizowana jest przez oksydazę cytochromową i polega na przeniesieniu 4 elektronów z 4 cząsteczek cytochromu c oraz 4 jonów wodorowych do tlenu cząsteczkowego z wytworzeniem 2 cząsteczek wody. Powstawanie ATP jest uzależnione od tlenu.

6. Narysuj FAD i opisz jego funkcje.

Dinukleotyd flawinoadeninowy [FAD] pełni następujące funkcje:

- przenosi elektrony i protony (kationy wodorowe) - dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH₂;

- bierze udział w reakcjach utleniania i redukcji - koenzym oksydoreduktaz

7. Narysuj fosfatydyloserynę i opisz jej funkcje.

Fosfatydyloseryna jest składnikiem błony komórkowej (występuje w dużej ilości na niecytozolowej stronie).

8. Czy glicyna jest aminokwasem endogennym? Jeśli tak to napisz reakcję powstawania.

Glicyna należy do aminokwasów endogennych. Powstaje z seryny:

HO-CH₂-CH(NH­₂)-COOH + tetrahydrofolian -> CH₂(NH₂)-COOH + metylenotetrahydrofolian + H₂O

lub CO₂

CO₂ + NH₄⁺ + N⁵,N¹⁰-metylenotetrahydrofolian + NADH -> glicyna + tetrahydrofolian + NAD⁺

9. Odszczepianie grup aminowych od aminokwasów.

5 typów:

a) transaminacja:

szczawiooctan + glutaminian -(aminotransferaza asparaginianowa)-> α-ketoglutaran + asparaginian

b) oksydacyjna deaminacja z udziałem dehydrogenaz:

glutaminian + NAD⁺ + H₂O -(dehydrogenaza glutaminianowa)-> α-ketoglutaran + NH₄⁺ + NADH + H⁺

c) oksydacyjna deaminacja z udziałem oksydaz:

aminokwas + FMN + H₂O -(oksydaza L-aminokwasowa)-> α-ketokwas + FMNH₂ + NH₄⁺ [przy oksydazie D-aminokwasowej potrzebny jest FAD]

d) hydroliza grupy zawierającej azot - glutaminaza, asparaginaza, arginaza

glutamina + H₂O -(glutaminaza)-> glutaminian + NH₄^+­­­­

e) bezpośrednia deaminacja z udziałem dehydrataz (liaz) - treonina, seryna:

seryna -(dehydrataza serynowa)-> aminoakrylan -> pirogronian + NH₄⁺

10. 1 reakcja β-oksydacji.

Utlenienie acylo-CoA do enoilo-CoA katalizowane przez dehydrogenazę acylo-CoA przy udziale FAD:

R-CH₂- CH₂-CO-S-CoA + FAD -> FADH₂ + R-CH=CH-CO-S-CoA

11. Napisz nazwę dowolnego enzymu i jego skrót (kod genetyczny).

1.1.1.1 dehydrogenaza alkoholowa

12. Karboksylacja acetylo-CoA.

Karboksylacja acetylo-CoA jest 1 etapem syntezy kwasów tłuszczowych.

CH₃-CO-S-CoA + ATP + HCO₃^- -(karboksylaza acetylo-CoA)-> ^-OOC-CH₂-CO-S-CoA [malonylo-CoA]+ ADP + Pi + H⁺

Enzym jako ko faktor zawiera biotynę.

13. Jakie reszty aminokwasowe mają histony i dlaczego?

Histony - zasadowe białka wchodzące w skład chromatyny, neutralizujące jej kwasowy charakter, o niewielkiej masie cząsteczkowej (poniżej 23 kDa). Charakteryzują się dużą zawartością aminokwasów zasadowych, zwłaszcza lizyny i argininy, co nadaje im właściwości polikationów. Wiążą się z helisą DNA, która jest polianionem, tworząc nukleoproteiny, które są obojętne elektrycznie.

14. Do czego służy NADPH, pochodzący z cyklu pentozofosforanowego?

NADPH jest podobnie jak NADH źródłem siły redukcyjnej w komórce (w procesach syntezy kw. tłuszczowych i steroidów z acetylo-CoA) - jest dostarczycielem potencjału redukcyjnego w reakcjach biosyntezy.

15. Sekwencja palindromowa.

Sekwencja palindromowi - taka sekwencja DNA, dla której sekwencja komplementarna jest identyczna (przy założeniu, że obie sekwencje czytamy z uwzględnieniem polarności nici; zgodnie z przyjętym obyczajem - od końca 5' do 3'):

5' A A T T 3'

3' T T A A 5'

lub

5' A G G C C T 3'

3' T C C G G A 5'

Sekwencje palindromowe są często miejscem działania enzymów restrykcyjnych i z tego powodu są ważne dla inżynierii genetycznej.

16. Do czego służy czynnik PI w polimerazie prokarionta?

17. Opisz polimerazy DNA u eukariontów.

a) polimeraza α - synteza nici opóźnionej, aktywność prymazy

b) polimeraza β - naprawa DNA

c) polimeraza γ - replikacja mitochondrialnego DNA

d) polimeraza δ - synteza nici wiodącej DNA, aktywność egzonukleazowa 3'-5'

e) polimeraza ε - replikacja genomowego DNA, naprawa DNA (?)

18. Opisać formy plazmidów.

Plazmidy są nośnikami puli genów odpowiedzialnymi za powstawanie nowych dziedzicznych właściwości biologicznych, np. geny warunkujące odporność na antybiotyki. Wyróżniamy 2 typy plazmidów:

a) autonomicznie w cytoplazmie - replikacja niezależna (stanowią replikon)

b) genofor - replikacja z genoforem

Plazmidy episomalne - przechodzą z 1 formy w 2.

Wektory plazmidowe dzielą się na drożdżowe, bakteryjne i roślinne.

19. Jak się napędza w komórce gradient protonowy?

Hipoteza chemiosmotyczna: Energia do wytworzenia gradientu protonowego w mitochondriach pochodzi z silnie egzoergicznych reakcji przeniesienia elektronów (odebranych rozkładanym metabolitom) przez szereg układów oksydoredukcyjnych, na ostateczny akceptor - tlen. Reakcje te noszą nazwę mitochondrialnego łańcucha oddechowego.

Przenoszenie elektronów przez kompleksy I, III i IV jest sprzężone z pompowaniem protonów na zewnętrzną stronę błony mitochondrialnej (przezbłonowy potencjał elektrochemiczny).

Wytworzony gradient protonowy służy do napędu syntezy ATP, przez kompleks syntazy ATP wewnętrznej błony mitochondrialnej.

20. Współczynnik Q10.

Szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury. Wiąże się to z podwyższeniem energii kinetycznej systemu (cząstek) i większą częstotliwością ich zderzeń w roztworze.

Wielkość wzrostu aktywności enzymatycznej w zależności od temperatury opisuje współczynnik temperaturowy Q10, określający jak zmieni się szybkość reakcji przy wzroście temperatury o 10°C.

Wpływ temperatury na aktywność enzymów nie jest prostą zależnością. Aktywność rośnie wraz ze wzrostem temperatury, jednakże tylko w takim zakresie temperatury, w którym enzym pozostaje stabilny. Po przekroczeniu temperatury krytycznej, postępuje denaturacja termiczna enzymów i aktywność gwałtownie spada. Przeciętnie szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta dwukrotnie przy wzroście o każde 10°C w zakresie temperatur niedenaturujących struktury enzymu (Q10=2). Zatem także parametr Q10 ma zastosowanie tylko w niedenaturującym zakresie temperatur, jest on charakterystyczny dla danego enzymu i zależny od energii aktywacji katalizowanej reakcji.

21. Czy różna liczba par AT/GC ma wpływ na właściwości fizykochemiczne DNA?

TAK - Pomiędzy parami AT występuje podwójne, a między parami GC potrójne wiązanie wodorowe. Łatwiej jest rozerwać podwójne wiązanie, dlatego pary AT są mniej stabilne.

Pary AT charakteryzują się względnie słabymi oddziaływaniami między sąsiednimi łańcuchami; w miejscach bogatych w pary AT dochodzi do inicjacji replikacji ( AT to odcinki rozpoznawane przez białka inicjatorowe DnaA u prokarionta). Pary GC charakteryzują się silnymi oddziaływaniami, co zwiększa stabilność tworzonych przez nie struktur (np. „spinka do włosów”), ale miejsca te także są transkrybowane na mRNA.

22. Funkcja acetylotransferazy histonowej.

Histony rdzeniowe ulegają odwracalnej acetylacji wybranych reszt lizynowych ogonów N-końcowych. Modyfikacja histonów rdzeniowych poprzez acetylację prowadzi do:

- zaburzenia zwijania chromatyny w struktury wyższego rzędu i ustabilizowania rozwiniętej struktury nukleosomu, sprzyjającej transkrypcji,

- zwiększenia rozpuszczalności chromatyny,

- utrudnienia zwijania ogona N-końcowego i zaburzenia powstawania struktur chromatynowych wyższego rzędu,

- odsłonięcia nukleosomowego DNA oraz ułatwienia wiązania i działania czynników transkrypcyjnych,

- zaburzenia wiązania domeny końcowej z represorem Tup1 lub innymi białkami represyjnymi.

Enzymami katalizującymi odwracalną acetylację histonów są acetylotransferazy (HAT) i histonowe deacetylazy (HDAC). Badania ostatnich lat pozwoliły na ustalenie, że pierwsze z nich pełnią jednocześnie funkcję koaktywatorów transkrypcji, podczas gdy drugie są jej korepresorami.

23. Sekwencje wzmacniające i wyciszające.

Sekwencje wzmacniające (enhancery) położone są tysiące par zasad od sekwencji promotorowych; mają wielkość 100-200 pz. Zwiększają poziom ekspresji niezależnie od położenia względem miejsca startu transkrypcji. Działają w określonych typach komórek, które zawierają białka rozpoznające dane sekwencje. Enhancery mają także istotne znaczenie w regulacji transkrypcji przez hormony steroidowe. Do enhancerów wiążą się czynniki transkrypcyjne określane jako aktywatory, które oddziaływują z polimerazą II RNA i TF-ami promotorowymi. Możliwość oddziaływań enhancer : promotor mimo odległości pomiędzy nimi, wynoszącej niekiedy kilka tys. pz istnieje dzięki dużej elastyczności nici DNA. Owa elastyczność objawia się zdolnością DNA do dowolnego wyginania się.

Silencery - sekwencje służące wyciszeniu aktywności promotora; podobnie jak enhancery mogą być w różnym stopniu oddalone od genu w obu kierunkach, a także występować w jego wnętrzu. Ograniczenie transkrypcji specyficznych genów, wiązanie z elementami kontrolnymi.

24. Rodzaje i funkcje kinaz białkowych.

Kinazy białkowe - grupa kinaz, których substratami są białka. Enzymy te przeprowadzają reakcję fosforylacji cząsteczki specyficznego dla danej kinazy białka przy udziale ATP. Fosforylacja zwykle prowadzi do zmiany konformacji cząsteczki białka i, w konsekwencji, zmiany jego aktywności, zdolności do wiązania się z innymi białkami albo przemieszczenia cząsteczki w obrębie komórki. Funkcja kinaz białkowych podlega wielostopniowej regulacji, również angażującej kinazy i fosfatazy białkowe; fosforylacja białka kinazy może zwiększać albo zmniejszać jej aktywność. Białka aktywatorowe lub inhibitorowe przez przyłączanie się do domen regulatorowych kinaz również wpływają na ich aktywność. Niektóre kinazy posiadają domenę regulatorową, którą same mogą fosforylować (autofosforylacja albo cis-fosforylacja).

W zależności od rodzaju reszty aminokwasowej, na którą przenoszona jest grupa fosforanowa, kinazy białkowe dzielimy na rodziny:

- kinazy serynowo-treoninowe (EC 2.7.10) - fosforylujące reszty treoninowe albo serynowe, np. kinaza białkowa A (glikogenoliza) i C (depolaryzacja błony)

- kinazy tyrozynowe (EC 2.7.11) - fosforylujące reszty tyrozynowe białek, np. kinaza Jak.

Pewna liczba kinaz należy do obu tych grup (dual specificity kinases).

Dysregulacja aktywności kinaz jest częstą przyczyną chorób, zwłaszcza nowotworowych.

25. Co to jest fragment Fab i Fc immunoglobuliny?

Na skutek działanie papainy immunoglobulina IgG rozkłada się na 2 fragmenty Fab i 1 - Fc. Fragmenty Fab służą do wiązania antygenów, a Fc służy do aktywacji dopełniacza.

26. Czy glutamina jest endogennym aminokwasem? Jeśli tak, napisz reakcję powstawania.

Glutamina [Gln] jest aminokwasem endogennym. Powstaje z glutaminianu:

COOH-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH + ATP + NH₃ -(syntetaza glutaminianowa)-> NH₂-CO-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH + ADP + Pi

27. Od czego zależy struktura błon biologicznych?

Struktura błon biologicznych zależy od ich składu. Błony komórkowe zbudowane są z lipidów i białek. Lipidy występują w postaci fosfoglicerydów (glicerofosfolipidów), sfingolipidów i steroidów (glicerol). Lipidy są związkami amfipatycznymi, które tworzą dwuwarstwę lipidową z hydrofilowymi głowami zwróconymi ku powierzchni i hydrofobowymi ogonami zwróconymi do środka błony. Białka integralne i peryferyczne tkwią w dwuwarstwie. Cechą charakterystyczną błon biologicznych jest ich płynność - lipidy poruszają się swobodnie w płaszczyźnie każdej monowarstwy. Płynność błony zależy od jej składu. Płynność błony obniża zawartość cholesterolu i nasyconych kw. tłuszczowych, a podwyższa zawartość kwasów nienasyconych. Struktura zależy też od temperatury (upłynnia się ze wzrostem).

28. Czy tioestry są związkami wysoko energetycznymi?

Tioestry to organiczne związki chemiczne, siarkowe analogi estrów, o ogólnym wzorze: R1C − S − C( = O)R2; gdzie R1 i R2 to dowolne grupy węglowodorowe.

Tioestry są związkami wysokoenergetycznymi, np. acetylo-CoA [ R-CO-S-CoA].

29. Grupy prostetyczne i koenzymy w procesie oddychania.

Grupy prostetyczne:

- żelazoprotoporfiryna IX (hem) - cytochromy b₁, c, c₁, a₁ i a₃

Koenzymy:

- CoQ (ubichinon)

- NAD

- FAD

- FMNH­₂

30. Które z rozgałęzionych aminokwasów ulegają rozkładowi do propionylo-CoA? Są to aminokwasy ketogenne, czy glukogenne?

Do propionylo-CoA (i dalej do bursztynylo-CoA) rozkładają się: metionina, walina i izoleucyna. Met i Val są glukogenne, a Ile jest zarówno glukogenna jak i ketogenna.

ZESTAW 3

1.Co to jest centrum aktywne? Typy budowy.

Centrum aktywne - rejon białka enzymatycznego, przeznaczony do wiązania ligandów, substancji pomocniczych, kofaktorów. Do centrum mogą wiązać się czynniki regulacyjne (w enzymach allosterycznych). Jest to część cząsteczki bezpośrednio zaangażowana w reakcję chemiczną. W przypadku prostych cząsteczek zaangażowana jest cała cząsteczka, w przypadku dużych niewielka jej część. Często w centrum znajdują się aminokwasy hydrofobowe, zasadowe oraz kwasowe. Zazwyczaj są bardziej stabilne i wysoce konserwatywne. Reszty aa. biorące udział w reakcji są grupami katalitycznymi enzymu. Centrum to 3D szczelina, utworzona przez grupy pochodzące z różnych sekwencji aa.

2. Budowa operonu laktozowego. Narysować najważniejsze części.

Operon laktozowy to operon zawierający trzy geny struktury:

- lacZ, kodujący enzym beta-galaktozydazę (Numer EC 3.2.1.23), hydrolizującą laktozę do glukozy i galaktozy;

- lacY, kodujący permeazę laktozową, odpowiedzialną za transport laktozy do komórki;

- lacA, kodujący transacetylazę beta-galaktozydazową (Numer EC 2.3.1.18), zaangażowaną w transport laktozy wewnątrz komórki.

Operon laktozowy - (Escherichia coli) - jest systemem regulacyjnym stężenie enzymów odpowiedzialnych za rozkład laktozy. W warunkach nieobecności laktozy, system utrzymuje niski poziom enzymów, natomiast w przypadku obecności laktozy warunkuje szybki wzrost stężenia tych enzymów. Na operon laktozowy składają się geny struktury lacZ, lacY, lacA. W kierunku 5' do tych genów znajduje się sekwencja zwana operatorem. Sekwencja operatora „nachodzi” kilkoma nukleotydami na sekwencję promotora. Zatem jeżeli do operatora przyłączy się represor, uniemożliwi on transkrypcję genów.

Istotą mechanizmu regulacyjnego operonu laktozowego jest zdolność łączenia się represora z odcinkiem operatorowym, warunkowana przez drobnocząsteczkowe związki chemiczne. W przypadku połączenia się laktozy do białka regulatorowego (represora) nastąpi obniżenie zdolności represora do wiązania się z operatorem. Zatem represor nie będzie w stanie blokować sekwencji operatora i w rezultacie umożliwia przyłączenie się polimerazy RNA do promotora (transkrypcja genów).

Przy braku laktozy represor uniemożliwia przyłączenie się polimerazy RNA i rozpoczęcie transkrypcji. Pojawienie się laktozy w środowisku zmienia strukturę cząsteczek represora, umożliwiając tym samym syntezę mRNA (oraz ekspresję genów kodujących enzymy rozkładające laktozę). Po wyczerpaniu substratu (laktozy), nie zmodyfikowane już cząsteczki represora znów łącza się z operatorem, przywracając wyjściową sytuacje.

3. Czy struktura IV-rzędowa jest zmienna, czy stała?

Struktura IV-rzędowa białka jest stała. Zmienia się po wprowadzeniu grupy funkcyjnej, lub chemicznej rearanżacji szkieletów bocznych domen. Prowadzi to do modyfikacji kowalencyjnych, a różne orientacje przestrzenne podjednostek zmieniają właściwości białek i umożliwiają wykonywanie wyjątkowych zadań w regulacji wewnątrzkom.

4. Enzymy restrykcyjne i ich funkcja w kom. bakteryjnych.

Enzymy restrykcyjne, inaczej restryktazy - enzymy z grupy endonukleaz przecinające nić DNA w miejscu wyznaczanym przez specyficzną sekwencję DNA. Rozpoznawana sekwencja z reguły ma charakter symetryczny o długości od 4 do 8 par zasad (pz), choć zdarzają się częste wyjątki. Tworzy lepkie lub tępe końce. Restryktazy wraz z metylazami DNA stanowią system restrykcji i modyfikacji DNA, który w organizmach prokariotycznych stanowi mechanizm odpornościowy zapobiegający infekcjom przez bakteriofagi. Niespecyficzność enzymów restrykcyjnych w niektórych warunkach nazywa się aktywnością star. Restryktazy rozcinają też obce cząsteczki DNA, a DNA gospodarza nie jest degradowany, ponieważ miejsca rozpoznawane przez enzym są zmetylowane.

5. Karboksybiotyna - narysować; jaką reakcję katalizuje?

Jest grupą prostetyczną enzymów katalizujących proces wiązania CO₂.

Przeprowadza karboksylację pirogronianu przy udziale ATP i powstaje szczawiooctan.

6. Heterochromatyna i euchromatyna. Czemu są 2 rodzaje?

Większość DNA jest ściśle upakowana w chromosomach zawartych w jądrze (kompleks DNA i białek). Najbardziej skondensowaną formą jest heterochromatyna. Większość DNA zwiniętego w heterochromatynę nie zawiera genów lub nie ulegają one ekspresji. Aktywna chromatyna nosi nazwę euchromatyny.

7. Wzór fosfatydyloinozytolu. Jaką pełni funkcję?

Funkcje:

- występuje w błonie kom.

8. Beta-harmonijka. Co to znaczy „równoległy” i „antyrównoległy”? Narysować schemat.

Struktura II-rzędowa białka, w której wiązania wodorowe powstają między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnych części tego samego łańcucha, albo wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów. Łańcuchy sąsiadujące w strukturze B mogą być równoległe lub antyrównoległe, zależnie od tego, czy przebiegają w tym samym, czy w różnych kierunkach. Struktury B są zawsze lekko zakrzywione i w obecności kilku łańcuchów polipeptydowych mogą się ścieśniać.Wielokrotne struktury B są podstawą wytrzymałości i sztywności białek strukturalnych np. fibroina czy keratyna.

9. Czy kwas 2,3-difosfoglicerynowy zmniejsza, czy zwiększa powinowactwo Hb do tlenu?

BGP ułatwia uwalnianie tlenu z Hb na skutek zmniejszenia jego powinowactwa do białka.

10. Jaką funkcję pełni podjednostka F₀.

Podjednostka F0 syntazy ATP jest segmentem hydrofobowym zakotwiczonym w wewnętrznej błonie mitochondrialnej. Zawiera kanał protonowy kompleksu i składa się on z pierścienia obejmującego 10 - 14 zanurzonych w błonie podjednostek c. Ze strony zewnętrznej przylega 1 podjednostka a. Podjednostka F0 uruchamia syntezę ATP przez podjednostkę F1.

11. Jakie aminokwasy wchodzą do cyklu Krebsa jako szczawiooctan?

Asparagina i asparaginian.

12. Hamowanie kom petycyjne. Wzory i wykres.

Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym. Stosowana przy ratowaniu osób zatrutych metanolem. Np. dehydrogenaza bursztynianowi: substratem jest bursztynian, a inhibitorem - malonian.

13. W jakiej reakcji bierze udział odwrotna transkryptaza?

Odwrotna transkryptaza występuje u retrowirusów, jako retrotranspozony u eukariota i telomerazy. W wyniku reakcji powstaje 2niciowa kopia DNA genomu RNA. Jest RNA-zależną polimerazą DNA.

14. Czy synteza nici DNA u E.coli przebiega w sposób ciągły?

Na nici wiodącej tak, a na nici opóźnionej tworzą się fragmenty Okazaki, łączone później przez ligazy.

15. Wzory lipidów wchodzących w skład błon biologicznych.

W skład błon biologicznych wchodzą:

a) fosfolipidy: fosfatydyloetanoloamina, -cholina, -seryna, -inozytol

b) glikolipidy: sfingoglikolipidy, galaktocerebrozyd, sfingomielina

c) sterole: cholesterol

16. Czynniki aktywujące dehydrogenazę glukozo-6-fosforanu.

NADPH- inhibitor i NADP⁺-aktywator

17. Jakie właściwości fizykochemiczne odróżniają dwuniciowy DNA od rozplecionego DNA?

- pochłaniają różne długości fal

- zdolność do denaturacji zdenaturowanego DNA

- 1 α-helisa i 2 α-helisy

18. Wzór prostaglandyny. Jaką pałni funkcję?

Prostaglandyny, PGs - grupa hormonów, pochodnych kwasu arachidonowego należących tym samym do grupy eikozanoidów. Należą one do hormonów parakrynowych (działających miejscowo), są regulatorami procesów fizjologicznych, powstają wskutek pobudzenia nerwowego.

Funkcje:

- pobudzanie i hamowanie mm.gładkich

- hamowanie wydzielania soku żołądkowego

- pobudzenie aktywności plemników

- mediatory odczynów zapalnych

19. Hormony tarczycy.

Tyrozyna i tyroksyna.

20. Czy glukozo-6-fosforan i glukozo-1-fosforan są zw. wysokoenergetycznymi? Które wiązanie o tym decyduje?

Tak.

21. Enzym rozkładający glikogen, którego brak w kom. mięśniowych.

Glukozo-6-fosfataza.

22. Część stała i zmienna immunoglobulin.

23. Co to jest potranskrypcyjna obróbka mRNA?

Splicing - wycinanie eksonów i intronów; dołączanie czapeczki guanozylowej na końcu 5' mRNA (chromi mRNA przed nukleazam)i; dołączanie ogonka poli-A na końcu 3' (zabezpieczenie przed degradacją); edycji mRNA (zmiana informacji w transkrypcie mRNA).

ZESTAW 4

1. 3 struktury II-rzędowe białek. Narysuj schemat.

Struktury II-rzędowe:

- α-helisa - to struktura drugorzędowa białka, stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu, a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm. Tego rodzaju α-heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie.

- β-harmonijka - sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, który przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami - beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają sie z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.

- β-zwrot - większość białek to cząsteczki ściśle upakowane, o globularnych kształtach, powstałych wskutek zmian kierunku łańcucha polipeptydowego. Wiele z nich dokonuje się z udziałem często występującego elementu strukturalnego, zwanego "beta zakrętem" (zwrotem beta). Struktura spinki do włosów tworzy się dzięki wiązaniom wodorowym, powstającym w łańcuchu polipeptydowym między grupą -CO- reszty n i grupą -NH- reszty n+3, powodującym natychmiastowe odwrócenie jego kierunku. Zwroty beta często łączą antyrównoległe nici beta, dlatego też je tak nazwano.

2. Wpływ CO₂ na powinowactwo Hb do tlenu. Jaki to efekt?

W fizjologii efekt Bohra to zjawisko polegające na zmniejszaniu powinowactwa hemoglobiny do tlenu w warunkach obniżonego pH (wzrost stężenia jonów wodorowych, H⁺). Powoduje to, że tlen jest łatwiej oddawany przez hemoglobinę (dysocjacja tlenu). Ułatwia to oddawanie tlenu w tkankach. Przeciwnie podwyższenie pH zwiększa powinowactwo wiązaniu tlenu przez hemoglobinę i utrudnia oddawanie go w tkankach. W procesie tym bierze udział H₂CO₃, który pod wpływem anhydrazy węglanowej rozkłada się do jonu wodorowęglanowego oraz wodoru. Krzywa wysycenia hemoglobiny tlenem, ma kształt sigmoidalny.

Wpływ CO₂ na wiązanie tlenu przez Hb to heterotropowy efekt kooperacji ujemnej.

3. Allosteria. Efekt kooperacji. Rodzaje.

Allosteria - zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (np. enzymów do substratów lub białek przenośnikowych do ich ładunku), przez zmianę struktury przestrzennej. Efekty allosteryczne odgrywają istotna rolę w regulacji aktywności enzymatycznej.

Kooperacja (kooperatywność) - wpływ związanych przez białko drobnocząsteczkowych ligandów na jego powinowactwo do innych ligandów.

Efekty kooperacji:

- efekt homotropowy - ligandami są takie same cząsteczki wiązane w różnych obszarach białka, np. O₂

- efekt heterotropowy - przyłączenie 1 rodzaju cząsteczki powoduje zmianę powinowactwa do innego rodzaju cząsteczek, np. efekt Bohra - CO₂, H⁺, 2,3-bisfosfoglicerynian

K. dodatnia (pozytywna) - ułatwione wiązanie (większe powinowactwo, większa siła wiązania) przez białko danego ligandu w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki.

K. ujemna (negatywna) - obniżenie zdolności wiązania danego ligandu w wyniku uprzedniego związania innej cząsteczki.

4. Rola i wzór fosforanu pirydoksalu.

Fosforan pirydoksalu (PLP) - koenzym reakcji enzymatycznych, oraz aktywna forma witaminy B6. W organizmie pełni funkcję koenzymu niezbędnego do działania enzymów odpowiedzialnych za metabolizm aminokwasów (aminotransferaz i dekarboksylaz). Podczas transaminacji jest przekształcany w fosforan pirydoksaminy. Jest kofaktorem fosforylazy glikogenowej. Typowa reakcja jaką przeprowadza to transfer grupy z lub na aminokwas.

Wszystkie aminotransferazy zawierają go jako grupę prostetyczną. Zawiera pierścień pirydynowy o charakterze słabo zasadowym jak również słabo kwasową grupę OH-fenolową. Najważniejszą grupą funkcyjną jest grupa aldehydowa, umożliwiająca tworzenie produktu pośredniego o charakterze zasady Shiffa pomiędzy PLP i substratami aminokwasowymi.

aminokwas + E-PLP -> α-ketokwas+ E-PMP

5. Kofaktory i koenzymy w łańcuchu oddechowym. Kolejność występowania.

Kompleksy:

I - reduktaza NADH-CoQ - FMN, Fe-S

III - reduktaza cytochromowa - hem b-562, hem c₁, F-S, hem 566

II - reduktaza bursztynian-CoQ - FAD, FeS, hem b-560

IV - oksydaza cytochromowa - hem a, hem a₃, Cu²⁺

Kolejność występowania poszczególnych kofaktorów jest związana z ich potencjałami redoks. Za każdym razem, gdy zachodzi przeniesienie elektronów , przenośnik przyjmujący ma większe powinowactwo do e^- od przenośnika oddającego (jest bardziej +). Zapewnia to jednokierunkowy przepływ e^-.

6. Białka śródbłonkowe. Schemat i funkcje.

Białka śródbłonowe (integralne) - ściśle związane z błoną; mają 1 lub kilka odcinków łańcucha polipeptydowego, które przechodzą przez dwuwarstwę lipidową na całej jej grubości, oddziaływując z hydrofobowymi łańcuchami węglowodorowymi reszt kw. tłuszczowych. Do białek integralnych zaliczamy również białka, które tkwią w błonie za pomocą kowalencyjnie przyłączonego kw. tłuszczowego, tylko na grubość 1 warstwy lipidowej.

Białka te mają charakter amfipatyczny.

Są zbudowane z 3 domen: śródbłonkowej, cytoplazmatycznej i zewnątrzkomórkowej. Domena śródbłonowa jest zbudowana głównie z aminokwasów hydrofobowych, które tworzą strukturę α-helisy. Po obu stronach odcinka helikalnego znajdują się aminokwasy polarne oddziaływujące z hydrofobowymi głowami lipidów błonowych. Przykładem białka integralnego jest glikoforyna.

7. Pierwsza reakcja utleniania w beta-oksydacji.

Utlenienie acylo-CoA do enoilo-CoA, katalizowane przez dehydrogenazę acylo-CoA; przy udziale FAD:

R-CH₂-CH₂-CO-S-CoA + FAD -(dehydrogenaza acylo-CoA)-> FADH₂ + R-CH=CH-CO-S-CoA

8. Dowolna reakcja erdoks w syntezie kw. tłuszczowych.

Przemiana acetoacetylo-ACP do D-3-hydroksybutyrylo-ACP przy udziale reduktazy β-ketoacylo-ACP:

CH₃-CO-CH₂-CO-ACP + NADPH + H⁺ -(reduktaza β-ketoacylo-ACP)-> NADP⁺ + CH₃-CH(OH)-CH₂-CO-ACP

9. Najważniejszy enzym w regulacji glikolizy. Jaką reakcję katalizuje?

W procesie glikolizy najważniejszym enzymem regulującym jest fosfofruktokinaza (PFK). Katalizuje ona fosforylację fruktozo-6-fosforanu i powstanie fruktozo-1,6-bisfosforanu. Enzym ten jest regulowany allosterycznie przez duże stężenie ATP. miejsce regulatorowe jest oddalone od centrum aktywnego. Duże stężenie ATP informuje o wystarczającym poziomie energii zgromadzonym w komórce i zmniejsza powinowactwo fruktozo-6-fosforanu do PFK. Hamujące działanie ATP znosi AMP. dodatkowo znaczne obniżenia pH działa hamująco na PFK, zapobiegając w ten sposób powstania zbyt dużej ilości mleczanów i zbytniemu zakwaszeniu krwi. Także duże stężenie cytrynianu działa hamująco na PFK, ponieważ daje znak o wystarczającej ilości składników budulcowych, a więc nie potrzebny jest rozkład glukozy.

10. Argininobursztynian - synteza, jakim organellom jest potrzebny enzym?

Cytrulina łączy się z asparaginianem tworząc argininobursztynian. Proces wymaga energii, której dostarcza ATP. Argininobursztynian rozkłada się (z wydzieleniem fumaranu) przy udziale liazy argininobursztynianowej do argininy , która jest prekursorem mocznika.

cytrulina + asparaginian + ATP -> argininobursztynian + AMP + PPi

argininobursztynian -(argininobursztynaza)-> fumaran + arginina

Cykl mocznikowy zachodzi w mitochondriach wątroby.

11. Utlenianie jabłczanu - reakcja ważna także w innym cyklu (jakim).

jabłczan + NAD⁺ -(dehydrogenaza jabłczanowa)-> szczawiooctan + NADH + H⁺

Reakcja dostarcza NADH, wykorzystywany w reakcjach redukcji w biosyntezie kwasów tłuszczowych.

Reakcja ważna w cyklu kw. cytrynowego (Krebsa).

12. Białka opiekuńcze.

Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) - białka odpowiedzialne za prawidłowe fałdowanie się innych białek. Zalicza się do nich m.in. białka szoku cieplnego (hsp).

Białka opiekuńcze są ATP-azami, charakteryzującymi się wysokim powinowactwem do hydrofobowych odcinków łańcuchów polipeptydowych. Występują w cytoplazmie i jądrze oraz w ER i mitochondriach.

Należą do 2 głównych rodzin określanych jako hsp60 i hsp70. Może się wiązać z białkami nowopowstałymi jak i wcześniej denaturowanymi, którym przywraca prawidłową konformację (dzięki ATP). Mogą chronić je przed szkodliwym działaniem wysokiej temperatury.

13. snRNA.

snRNA, mały jądrowy RNA - występujący w jądrze komórkowym niekodujący RNA pełniący funkcję rybozymu w procesie wycinania intronów (splicingu).

Małe jądrowe RNA można podzielić na dwie klasy:

a) Sm - snRNA transkrybowane przez polimerazę RNA II i mające 5'-trimetyloguanozynową (TMG) czapeczkę, sekwencję wiążącą białka Sm oraz strukturę typu łodyżka i pętla (ang. stem-loop) na końcu 3'. Do tej klasy należy większość znanych snRNA.

b) Lsm - snRNA transkrybowane przez polimerazę RNA III i zawierające 5'-monometylofosforanową (MPG) czapeczkę oraz ciąg urydyn na końcu 3', do którego wiążą się białka Lsm. Jak dotąd jedyne poznane snRNA należące do klasy Lsm to U6 i U6atac.

Cząsteczki małego jądrowego RNA (ze względu na wysoką zawartość nukleotydów urydynowych nazywane też UsnRNA) pełnią ważną funkcję w splicingu - procesie wycinania intronów z prekursorów mRNA (pre-mRNA). SnRNA wykazują biologiczną aktywność w kompleksach z białkami. Kompleksy ośmiu białek Sm lub typu Sm (ang. Sm-like, Lsm) i jednej z cząsteczek snRNA tworzą tzw. małe jądrowe rybonukleoproteiny (ang. small nuclear ribonucleoproteins, snRNP). Wszystkie snRNA biorą udział w splicingu, z wyjątkiem U7 snRNA, które jest zaangażowane w obróbkę końca 3' pre-mRNA histonów. SnRNP stanowią ważny składnik spliceosomu - kompleksu białkowo-rybonukleinowego zaangażowanego w wycinanie intronów. Ich rola polega na rozpoznawaniu odpowiednich obszarów intronu poprzez tworzenie komplementarnych połączeń RNA-RNA z dwoma obszarami terminalnymi i miejscem rozgałęzienia intronu. Dodatkowo snRNA nadają przestrzenny kształt dwóm centrom aktywnym spliceosomu i prawdopodobnie katalizują dwie następujące po sobie reakcje transestryfikacji zachodzące w trakcie wycinania intronu.

Funkcjonalnie snRNA dzieli się na dwie grupy:

1) wchodzące w skład klasycznego spliceosomu cząsteczki U1, U2, U4, U5 oraz U6 - snRNA uczestniczące w wycinaniu przeważającej większości intronów pre-mRNA nazywanych GU-AG (ze względu na obecność charakterystycznych par nukleotydów na końcach 3' i 5') lub intronami typu U2.

2) U11, U12, U4atac, U6atac snRNA, które razem z U5 biorą udział w wycinaniu intronów typu U12 (AU-AC), tworząc tzw. alternatywny spliceosom.

14. Miejsca A i P na rybosomie.

Na podjednostce 50s uaktywniają się dwa miejsca:

a) P - miejsce peptydowe

b) A - miejsce akceptorowe.

Pierwszy aminoacylo-tRNA ustawia się w miejscu P. Elongacja ma miejsce, kiedy następny aminoacylo-tRNA przyłącza się do rybosomu w miejscu A. Następnie proces translacji zachodzi na zasadzie komplementarności kodonu mRNA z antykodonem na tRNA. Rybosom i tRNA są tak ukształtowane, aby dwa aminokwasy, przyłączone do tRNA zajmujące w rybosomie miejsca A i P znajdowały się blisko siebie. Dzięki temu zachodzi reakcja między resztą aminową i karboksylową - dwa aminokwasy łączą się. Ten proces - tworzenie wiązań peptydowych jest katalizowany przez peptydylotransferazę - rybozym (rRNA) wchodzący w skład rybosomu. Po syntezie, tRNA szybko zwalnia miejsce P i wraca do cytoplazmy, z kolei aminoacylo-tRNA ulega przesunięciu z miejsca A na miejsce P. Proces ten nazywamy translokacją. Jednocześnie przesuwa się także mRNA. Wielkość tego przesunięcia wynosi zawsze trzy nukleotydy. Na miejsce A nasuwa się nowy tRNA zawierający antykodon odpowiadający kolejnemu kodonowi na mRNA. Proces elongacji powtarza się aż do napotkania przez podjednostkę mniejszą rybosomu w miejscu A kodonu stop (UAA, UAG lub UGA). Tych trójek kodonowych, w normalnych warunkach, nie koduje żaden tRNA. W tym momencie następuje terminacja translacji. Łańcuch polipeptydowy zostaje uwolniony do cytoplazmy, tRNA zostaje oddzielone od mRNA, a rybosom rozpada się na podjednostki, które mogą zostać ponownie wykorzystane do inicjacji translacji kolejnego mRNA.

15. Test Amesa - po co podajemy homogenaty wątrobowe?

Test Amesa jest to metoda diagnostyczna służąca do wykrywania siły mutagenu, czyli odpowiadająca na pytanie, czy badany czynnik wywołuje mutację (bezpośredni karcinogen). Test ten został stworzony w latach 70. XX wieku przez amerykańskiego biologa Bruce'a Amesa.

Przebieg testu: Tworzy się szczep komórek, która już posiada pojedynczą mutację - np. taką, która blokuje produkcję histydyny - aminokwasu niezbędnego do życia bakterii. Takie bakterie poddaje się wpływowi badanego czynnika i wpuszcza do idealnego środowiska, w którym nie występuje histydyna. Im więcej czynnik wywoła mutacji, tym większa jest szansa, że część z nich zniesie działanie pierwszej mutacji (przez rewersję lub supresję), i że bakteria będzie mogła znów produkować histydynę. Po pewnym czasie sprawdza się ilość bakterii (liczbę kolonii), które urosły. Ta ilość określa siłę mutagenu - im więcej bakterii, tym silniejszy mutagen.

Szczepy bakterii używane do testów to Salmonella typhimurium niosące uniemożliwiające im produkcję histydyny mutacje różnych typów - zarówno substytucje pojedynczych nukleotydów, jak i mutacje przesuwające otwartą ramkę odczytu. Ponadto szczepy posiadają dodatkowe mutacje, które zwiększają ich wrażliwość na czynniki mutagenne, np. mutacje zwiększające przepuszczalność ściany komórkowej czy zmniejszające zdolność naprawy DNA.

16. Jakie cukry i w jakiej formie są używane do glikozylacji?

Glikozylacja - proces enzymatycznego dołączenia reszty cukrowcowej do innej cząsteczki, na przykład białka.

Glikozylacja białek zachodzi wewnątrz retikulum endoplazmatycznego ze względu na redukujący charakter cytoplazmy. Polega ona na przeniesieniu za pomocą enzymu transferazy glikozylowej drzewka cukrowowego z dolicholu (22 węglowy alkohol poliprenoidowy) na białko, które zostało dotransportowane do ER. Dzięki jednoetapowemu przebiegowi glikozylacji może ona być łatwo sterowana enzymatycznie i w przypadku błędów - poprawiana.

Podczas glikozylacji powstaje wiązanie N-glikozydowe, najpopularniejsze dla połączeń białkowo-cukrowcowych.

Do glikozylacji potrzebne są: N-acetylogalaktozoamina (GalNAc) i inne monosacharydy (galaktoza, kw. sjalowy, fukoza), które są przyłączane z użyciem odpowiednich cukrów zaktywowanych przez nukleotydy.

17. Temperatura topnienia DNA. Hiperchromia.

Proces denaturacji polega na niszczeniu wiązań wodorowych w heliakalnej strukturze DNA, które powoduje utratę natywnej struktury cząsteczki. W przypadku kw. nukleinowych proces denaturacji zwany jest również topnieniem. Następuje podczas ogrzewania roztworu kw. nukleinowych lub w skrajnych warunkach pH. Temperatura, w której cząsteczka traci w połowie heliakalną strukturę to temp. topnienia [Tm]. W określonych warunkach środowiska wartość Tm jest stała i charakteryzuje stabilność heliakalnej struktury.

Metodą śledzenia procesu denaturacji jest monitorowanie zmiany absorbancji w roztworze DNA przy 260 nm. Efekt hiperchromowy jest to zwiększenie absorbancji roztworu DNA w nadfiolecie w trakcie procesu denaturacji.

18. Spermina - wzór i rola.

Jest to organiczny związek z grupy poliamin i bierze udział w metabolizmie wszystkich komórek eukariotycznych. Powstaje przez przyłączenie do spermidyny drugiej cząsteczki di -aminopropanu.

Rola biologiczna:

- wiążąc się z DNA i RNA stymuluje ich biosyntezę

- wpływa na biosyntezę białka

- jest inhibitorem enzymów np. kinaz białkowych

- spermina jest powiązana z kwasami nukleinowymi i uważa się, że stabilizuje ich strukturę helikalną, szczególnie u wirusów.

-wchodzi w skład m.in. nasienia, któremu razem z kadaweryną, putrescyną i spermidyną nadaje charakterystyczny smak i zapach, natomiast ich fizjologicznym zadaniem jest ochrona DNA plemników przed kwaśnym środowiskiem pochwy, które mogłoby spowodować jego denaturację.

- wywiera troficzny efekt na błonę śluzową żołądka

- działa przeciwzapalnie

19. Co najmniej 4 czynniki powodujące zmiany w kodzie genetycznym.

I. Analogi zasad

II. Czynniki chemiczne

- niealkilujące, np. formaldehyd

- alkilujące

- interkalujące, np. akrydyny

III. Promieniowanie

- ultrafioletowe

- jonizujące

IV. Zmiany spontaniczne

-depurynacja

- deaminacja

20.Guanidylofosforany, czy to są związki wysokoenergetyczne, na przykładzie fosfokreatyny lub fosfoargininy.

Fosfokreatyna jest związkiem utworzonym z ATP i kreatyny przy udziale enzymu kinazy kreatynowej. stanowi główne źródło energii w mięśniu, zapobiega gwałtownemu wyczerpaniu ATP dostarczając bogatego w energię fosforanu, potrzebnego do syntezy ATP z ADP.

21. Co charakteryzuje strukturę IVrzędową białka.

- podjednostki

- domeny

- sekwencje aminokwasów

- struktura liniowa aminokwasów.

22. Transaldolazy - rola i gdzie występują.

Transaldolaza i transketolaza łączą ze sobą szlak pentozo fosforanowy i glikolizę. Transaldolaza przenosi jednostki trójwęglowe dihydroksyacetonu z donora ketonowego na akceptor aldozowy. w konsekwencji powstaje 6weglowa ketoza i 4weglowa aldoza. Jest to enzym szlaku pentozo fosforanowego i występuje w cytozolu.

23. Produkty fermentacji w żołądku przeżuwaczy i ich dalsze losy po wchłonięciu.

24. Czółenko fosfoglicerolowe i jego rola.

Umożliwia przejście przez wew. błonę mitochondrialną NADH. Proces ten to reoksydacja cytozolowego NADH. Fosfodihydroksyaceton utlenia NADH do NAD i przechodzi w glicerolo-3-fosforan, dzięki dehydrogenazie glicerolo-3-fosforanowej. Glicerolo-3-fosforan może przechodzić do wnętrza mitochondriom przez wew. błonę. W matriks redukuje FAD do FADH₂ przez mitochondrialną dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową i ponownie powstaje fosfodihydroksyaceton, który wraca w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej. Elektrony z FADH₂ przechodzą na ubichinon a z ubichinonu do głównego łańcucha transportu elektronów.

25. THFA. Przekształcanie grupy metylowej w metylenową.

26. Jaką strukturę ma HTH. W jakich białkach występuje?

Struktura: helisa - zwrot - helisa; spinka do włosów.

Występuje w białkach globularnych umożliwiając ich upakowanie.

27. Synteza kw. glutaminowego. Dlaczego jest to ważna reakcja?

Reakcja ta stanowi kluczowy 1 etap w biosyntezie wielu dodatkowych aminokwasów.

NH₄⁺+ α-ketoglutaran + NADH -(dehydrogenaza glutaminianowa)-> glutaminian + H₂O + NAD⁺

28. Immunoglobuliny. Co decyduje o różnicowaniu. Dlaczego jest taka różnorodność.

Podczas dojrzewania limfocytów B zachodzi proces zwany rekombinacją somatyczną, w którym geny kodujące łańcuchy lekkie i ciężkie w postaci oddzielnych segmentów są składane na wiele sposobów. Poprzez składanie różnych fragmentów DNA powstają całkowicie nowe geny immunoglobulin. Przeciwciała łączą się swoiście z antygenami, więc różnorodność antygenów wymusza różnorodność immunoglobulin.

29. Kaskada rozkładu glikogenu.

glikogen [n reszt] + Pi -(fosforylaza glikogenowa)-> glikogen [n-1 reszt] + glukozo-1-fosforan

glukozo-1-fosforan -(fosfoglukomutaza)-> glukozo-6-fosforan

glukozo-6-fosforan + H₂o -(glukozo-6-fosfataza)-> glukoza + Pi

30. Przyczyny polimorfizmu enzymów.

Polimorfizm białek - (polimorfizm białkowy) ma miejsce wtedy, kiedy istnieją co najmniej dwie formy strukturalne danego białka. Jeśli dotyczy to enzymów, mówimy wtedy o izoenzymach.

Izoenzymy - homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę samą reakcję, ale różnią się nieznacznie strukturą, wartościami Km i Vmax oraz właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy często ulegają ekspresji w różnych tkankach lub organellach lub w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebie na podstawie właściwości biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.

Przykładem izoenzymu może być dehydrogenaza mleczanowa (LDH), enzym uczestniczący w beztlenowym metabolizmie glukozy i syntezie glukozy. W organizmie człowieka istnieją dwa izozymowe łańcuchy polipeptydowe tego enzymu: izozym H, ulegający silnej ekspresji w sercu i izozym M, występujący w mięśniach. Ich sekwencja aminokwasowa jest identyczna w 75%. Funkcjonalny enzym jest tetramerem i zawiera różne kombinacje wspomnianych podjednostek. Izozym H4, wystęujący w sercu wykazuje mniejsze powinowactwo względem substratu niż izozym M4. Te dwa izozymy różni również cecha, iż duże stężenie pirogronianu allosterycznie hamuje izozym H4, ale nie izozym M4. Inne połączenie takie jak H3M, mają właściwości pośrednie, zależne od proporcji między dwoma typami łańcuchów.

31. Sfingozyna - powstawanie i rola.

Sfingozyna (CH3(CH2)12CH=CHCH(OH)CH(NH2)CH2OH, C18H37NO2) - organiczny związek chemiczny, osiemnastowęglowy, nienasycony aminoalkohol z jednym wiązaniem podwójnym.

Pochodne sfingozyny - sfingolipidy - są składnikami błon komórkowych. Składnik lipidów złożonych takich jak glikosfingolipidy oraz fosfosfinolipidy.

Powstawanie:

palmitoilo-CoA + seryna + H⁺ -> CO₂ + CoA + dehydrosfingozyna

dehydrosfingozyna + NADPH + H⁺ -> NADP⁺ + dihydrosfingozyna

dihydrosfingozyna + FAD -> FADH₂ + sfingozyna

ZESTAW 5

1. Z sekwencji 5'TATA3' zrób tranzycję i transwersję.

Transwersja: TTTA

Tranzycja: TGTA

2. Budowa operonu tryptofanowego.

Operon tryptofanowy - operon kodujący enzymy potrzebne do syntezy aminokwasu - tryptofanu. Składa się z operatora, promotora i pięciu genów struktury.

Represor operonu trp, kodowany przez gen trpR, jest produkowany w sposób ciągły. Gdy w komórce brak jest tryptofanu represor pozostaje nieaktywny i nie blokuje on trankrypcję genów struktury. W komórce występuje w postaci dimerów. Gdy stężenie tryptofanu w komórce wzrasta, jego cząsteczki łączą się z nieaktywnym represorem. Następuje wówczas zmiana konformacji represora, dzięki czemu staje się on aktywny (tryptofan jest tu korepresorem). Aktywny represor blokuje operator, co uniemożliwia związanie się polimerazy RNA z DNA i prowadzenie transkrypcji genów operonu tryptofanowego (jest to więc system reprymowalny). Stan taki utrzymuje się tak długo, aż stężenie tryptofanu w komórce się zmniejszy. Tryptofan jest stale potrzebny w komórce, zatem kiedy go zabraknie, nieaktywny represor nie wiąże się z operatorem, dzięki czemu geny operonu tryptofanowego ulegają transkrypcji.

3. Polimeraza RNA u eukariota.

3 typy polimeraz:

Polimeraza RNA I - występuje w jąderku; prowadzi transkrypcję RNA: 18S, 28S i 5,8S

Polimeraza RNA II - zlokalizowana w nukleoplazmie; transkrybuje prekursory mRNA

Polimeraza RNA III - obecna w nukleoplazmie; syntetyzuje RNA 5S i tRNA oraz drobnocząsteczkowe jądrowe i cytoplazmatyczne RNA.

4. Inhibicja niekompetycyjna. Wykres. Na czym polega?

Inhibitor niekompetycyjny wiąże się w enzymie z miejscami innymi niż miejsce aktywne i zmniejsza szybkość katalityczną enzymu, powodując konformacyjną zmianę w jego kształcie przestrzennym. Wpływu inhibitora niekompetycyjnego nie można przezwyciężyć przez zwiększenie stężenia substratu.

Wykres Lineweavera-Burka ukazuje, że inhibitor niekompetycyjny zmniejsza v_max, ale nie zmienia wartości Km.

Działanie tego inhibitora polega na zmniejszeniu liczby obrotów enzymu, a nie zmniejszeniu liczby jego cząsteczek wiążących substrat.

Przykład: działanie pepstatyny na enzym reninę.

5. Wiązanie wysoko energetyczne. Dlaczego ATP jest wysoko energetyczna?

Wiązania wysokoenergetyczne, wiązania makroergiczne - wiązania chemiczne, których standardowa energia swobodna hydrolizy jest równa bądź niższa ("bardziej ujemna") niż dla hydrolizy ADP do AMP.

Do związków zawierających wiązania makroergiczne należą: ADP, ATP, UDP-glukoza, fosfokreatyna, 1,3-bisfosfoglicerynian, "aktywny metyl", fosfoenolopirogronian, acetylo-CoA (i inne estry tiolowe koenzymu A), itp. ATP jest zw. wysokoenergetycznym, ponieważ jest nukleotydem z 3 resztami kw. fosforowego, połączonymi ze sobą bezwodnikowo. Rozpad 1 takiego wiązania dostarcza 30,5kJ/mol energii.

Związki zawierające wiązania makroergiczne biorą udział w przenoszeniu energii w komórce. Podczas swego rozpadu uwalniają znaczną ilość energii.

6. Podjednostka, dimer, sekwencja nukleotydów, struktura liniowa - która jest strukturą III-rzędową?

Do struktur III-rzędowych należy podjednostka.

7. Jaki enzym katalizuje przejście akonitazy w cisakonitazę?

Akonitaza - enzym, należący do klasy liaz C-O (rozrywa wiązanie C-O z wydzieleniem wody).

Jest to enzym katalizujący stereospecyficzną izomeryzację cytrynianu do izocytrynianu poprzez cis-akonitan w cyklu Krebsa (cyklu kwasu cytrynowego). Jest to reakcja 2stopniowa ze związkiem pośrednim, od którego pochodzi nazwa enzymu.

8. Napisz przejście katalizowane przez aldolazę i fosfofruktokinazę.

Aldolaza katalizuje rozszczepienie glukozo-1,6-bisfosforanu do fosfodehydroksyacetonu i aldehydu 3-fosfoglicerynowego w 2 etapie glikolizy.

Fosfofruktokinaza katalizuje fosforylację fruktozo-6-fosforanu do fruktozo-1,6-bisfosforanu w 1 etapie glikolizy.

9. Aminokwasy wchodzące całkowicie lub częściowo w glukoneogenezę.

Do glukoneogenezy wchodzą:

- 3-fosfoglicerynian: seryna, cysteina, glicyna,

- pirogronian: alanina, valina, leucyna,

- szczawiooctan: asparaginian, lizyna, asparagina, metionina, treonina, izoleucyna,

- fosfoenolopirogronian + erytrozo-4-fosforan: fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan

10. 3-metylo-3-glutarylo-CoA. Narysuj i napisz 2 procesy, od których zaczyna się HMGO?

Przy obecności szczawiooctanu acetylo-CoA pochodzący z β-oksydacji wchodzi do cyklu kw. cytrynowego (Krebsa). Przy braku szczawiooctanu acetylo-CoA jest wykorzystywany do tworzenia zcetooctanu i D-3-hydroksymaślanu w procesie zwanym ketogenezą:

1) 2 CH₃-CO-S-CoA -> CH₃-CO-CH₂-CO-S-CoA [acetoacetylo-CoA] + CoA

2) CH₃-CO-CH₂-CO-S-CoA + CH₃-CO-S-CoA + H₂O -> COO^—-CH₂-C(CH₃,OH)-CH₂-CO-S-CoA [3-hydroksy-3-metyloglutarylo-CoA] + CoA

3) COO^—-CH₂-C(CH₃,OH)-CH₂-CO-S-CoA -> COO^—CH₂-CO-CH₃ [acetooctan] + CH₃-CO-S-CoA

4) a) COO^—CH₂-CO-CH₃ + NADH + H⁺ -> CH₃-CH(OH)-CH₂-COO^- [D-3-hydroksymaślan] + NAD⁺

b) COO^—CH₂-CO-CH₃ -> CH₃-CO-CH₃ [aceton] + CO₂

HMGO bierze też udział syntezie cholesterolu.

11. THFA

12. Jaką sekwencję ma L - immunoglobulina?

13. Różnica między reakcją chemiczną zachodzącą w sposób naturalny w przedżołądkach, a wywołana w sposób sztuczny.

14. γ-semialdehyd glutaminianu.

Podczas rozkładu prolina i arginina ulegają przekształceniu w γ-semialdehyd glutaminianowy, a następnie utlenieniu do glutaminianu.

15. Wymień czynniki świadczące o aktywności enzymu.

O aktywności enzymu świadczą czynniki:

a) działające szybko - aktywność enzymu:

* stężenie substratu, produktu, kofaktorów

* hamowanie nieodwracalne i odwracalne

* kooperatywność

* allosteria

* stężenie czynników zmieniających specyficzność enzymu

* odwracalne i nieodwracalne modyfikacje kowalencyjne

* zmiana pH

* zmiana temperatury

b) działające powoli - bezwzględna ilość białek enzymatycznych:

* czynniki zmieniające szybkość syntezy białek enzymatycznych (regulatory ekspresji genów)

* czynniki regulujące szybkość degradacji białek enzymatycznych

16. Synteza glukagonu a glukoneogeneza.

Glukagon - jest polipeptydowym hormonem wytwarzanym przez komórki A (α) wysp trzustkowych. Hormon ten ma znaczenie w gospodarce węglowodanowej; wykazuje działanie antagonistycznie w stosunku do insuliny, które przede wszystkim objawia się zwiększeniem stężenia glukozy we krwi. Wzmaga on procesy glukoneogenezy i glikogenolizy oraz utleniania kwasów tłuszczowych.

Glukoneogeneza uruchamiana jest , gdy okres głodu się przedłuża i nie wystarczają zapasy glikogenu w wątrobie. Wtedy to glukoza powstaje z niecukrowych substratów (m.in. mleczan, glicerol, pirogronian).

17. Hemoglobina. Jej proces przyłączania tlenu.

Hb jest białkiem allosterycznym. Wiązanie tlenu jest kooperatywne (związanie tlenu do jednej z podjednostek powoduje zmiany konformacyjne, co ułatwia wiązanie kolejnych cząsteczek tlenu). Krzywa dysocjacji tlenu dla Hb ma kształt sigmoidalny (odzwierciadla to wiązanie kooperatywne).

18. Różna ilość aminokwasów jest kodowana przez różne kodony. Jaka to cecha kodu genetycznego?

Kod jest zdegenerowany.

19. Genomowe biblioteki cDNA

Zawierają kopie poszczególnych rodzajów mRNA podlegających ekspresji w określonej komórce. Brak w nich intronów, sekwencji promotorowych i regulatorów. Tworzy się je dzięki polimerazia DNA zależnej od RNA (odwrotna transkryptaza).

20. Synteza puryny

Główne etapy w syntezie pierścienia purynowego:

1) PRPP [5-fosforybozylo-1-pirofosforan] + glutamina -(aminofosforybozylotransferaza)-> 5-fosforybozylo-1-amina + glutaminian

2) powstanie fosforybonukleotydu 5-aminoimidazolu

3) powstawanie inozynianu [IMP]

21. Wzór ATP

22. Gdzie przechodzi glukoza z cyklu pentozofosforanowego?

Szlak pentozofosforanowy pełni 2 ważne funkcje:

- tworzenie NADPH

- przekształcanie heksoz (np. glukoza) w pentozy (gł. rybozo-5-fosforan)

NADPH używany jest w syntezie kw. tłuszczowych i steroidów, a rybozo-5-P i jego pochodne do syntezy kw. nukleinowych, NAD, FAD, ATP, CoA i innych ważnych cząstek.

23. Hydratacja w β-oksydacji

Jest to 2 reakcja β-oksydacji:

R-CH₂-CH=CH-CO-S-CoA [transenoilo-CoA] + H₂O -(hydrataza enoilo-CoA)-> R-CH₂-CH(OH)-CH₂-CO-S-CoA [3-hydroksyacylo-CoA]

24. Przez co następuje i w jaki sposób działa naprawa DNA?

Naprawa DNA, zależnie od rodzaju uszkodzenia, może przebiegać w różny sposób, przy udziale różnych zespołów enzymów. Prawie zawsze wykorzystywany jest fakt, że istnieją 2 kopie informacji genetycznej w postaci 2 łańcuchów podwójnej helisy.

Podstawowy szlak naprawy DNA obejmuje 3 etapy:

1) Uszkodzony DNA jest rozpoznawany i usuwany przez 1 z wielu specyficznych nukleaz. Enzymy te rozszczepiają wiązania łączące uszkodzone nukleotydy z pozostałą nicią, pozostawiając w ten sposób mały ubytek w 1 z nici DNA.

2) Polimeraza DNA I, biorąca udział w naprawie DNA, wiąże się do końca 3' uszkodzonego DNA i uzupełnia powstałą lukę, wykorzystując komplementarną nić.

3) Pęknięcia w łańcuchach cukrowo-fosforanowych są uzupełniane przez ligazy DNA.

25. Dlaczego 2 cząsteczki o takiej samej ilości DNA i takiej samej sekwencji nukleotydów mają różną elektroforetyczność?

Cząsteczki mogą mieć różne formy np. liniową i kolistą - kolista przechodzi szybciej.

26. Lipidy w osłonce mielinowej.

Osłonka mielinowa bogata jest w fosfolipidy i glikolipidy.

Do fosfolipidów zaliczamy fosfosfingozydy (sfingomielina), a do glikolipidów: cerebrozydy (galaktocerebrozyd)

i gangliozydy (kw. N-acetyloneuraminowy).

Zestaw 6

1.struktóra B narysować schemat antyrównoległej, co buduje

Struktury  mogą by

równoległe lub antyrównoległe:

układ łańcuchów polipetydowych:

w strukturze równoległej w strukturze antyrównoległej

np. fibroina jedwabiu

Harmonijka beta (beta-kartka) - jedna z możliwych struktur drugorzędowych białka (inną jest helisa alfa). Ten sposób przestrzennego ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w harmonijkę. Kształt harmonijki beta stabilizowany jest poprzez wiązania wodorowe występujące pomiędzy sąsiednimi łańcuchami - beta nićmi. Beta nić jest to prawie całkowicie rozciągnięty fragment polipeptydu, zwykle o długości 5-10 aminokwasów. Występują harmonijki beta: równoległe, antyrównoległe i mieszane. Struktury te (w odróżnieniu od helis alfa zbudowanych z jednej ciągłej sekwencji) składają się z oddzielnych fragmentów łańcucha (nici beta) czasem znacznie od siebie oddalonych w sensie struktury pierwszorzędowej.

2.Czy CO2 zwiększa powinowactwo Hb do tlenu? Jak nazywa się to zjawisko?

Efekt Bohra - zjawisko występujące w fizjologii, polegające na zmniejszaniu powinowactwa hemoglobiny do tlenu w warunkach obniżonego pH (wzrost stężenia jonów wodorowych, H⁺). Powoduje to, że tlen jest łatwiej oddawany przez hemoglobinę (dysocjacja tlenu). Ułatwia to oddawanie tlenu w tkankach. Przeciwnie podwyższenie pH zwiększa powinowactwo wiązaniu tlenu przez hemoglobinę i utrudnia oddawanie go w tkankach. W procesie tym bierze udział H₂CO₃, który pod wpływem anhydrazy węglanowej rozkłada się do jonu wodorowęglanowego oraz kationu wodoru. Krzywa wysycenia hemoglobiny tlenem, ma kształt sigmoidalny.

3.pirofosforan tiaminy. Gdzie jest proenzymem?

Pirofosforan tiaminy - nieorganiczny związek chemiczny, biologicznie czynna forma witaminy B₁ (tiaminy). Związek ten pełni funkcję koenzymu kilku enzymów związanych z metabolizmem cukrowym. Niedobór lub brak tiaminy upośledza funkcje tych biologicznie czynnych białek. Uszkodzeniu ulega przede wszystkim tkanka nerwowa, gdzie dochodzi do zaburzeń w syntezie acetylocholiny, procesu pozostającego w ścisłym związku z tlenową karboksylacją kwasu pirogronowego i powstawaniem czynnego octanu.

Pirofosforanowa pochodna tiaminy jest koenzymem:

• dekarboksylazy ketokwasów

• układu enzymatycznego katalizującego tlenową dekarboksylacja ketokwasów

• transketolazy

We wszystkich tych reakcjach miejscem aktywnym koenzymu jest atom węgla 2-pierścienia tiazolowego, który po odłączeniu protonu tworzy układ karbanionu z wolną parą elektronów. W tym miejscu przyłącza się związek ulegający dekarboksylacji lub przeniesieniu.

4.narysować związek przenoszony za pomocą keto transferaz w cyklu pentozo fosforanowym

ksylulozo 5 fosforan

rybozo - 5 - fosforan

erytrozo 4 fosforan

5.fermentacja pierwotna i wtórna u przeżuwaczy

Fermentacja (w świetle żwacza)

Przekształcanie węglowodanów przez florę bakteryjną żwacza w warunkach beztlenowych, z wytworzeniem lotnych kwasów tłuszczowych, takich jak kwas octowy, kwas, propionowy i kwas masłowy oraz gazów: dwutlenku węgla (CO₂) i metanu (CH₄).

6.reakcje na poziomie których jest regulowany cykl glikolityczny. Narysować jedna

Glikoliza regulowana jest na trzech etapach obejmujących reakcje nieodwracalne, tj. w miejscu działania heksokinazy (lub glukokinazy), fosfofruktokinazy I oraz kinazy pirogronianowej.

• Reakcja katalizowana przez heksokinazę nie jest właściwa tylko dla glikolizy, gdyż jest to wspólny etap dla wszystkich dróg metabolizmu węglowodanów, w których glukoza jest substratem (szlak pentozofosforanowy, synteza glikogenu). Regulacja tej reakcji polega na hamującym działaniu nadmiaru glukozo-6-fosforanu, powstającego w wyniku rozpadu glikogenu - sprawia to bowiem, iż reakcja staje się na daną chwilę zbędna.

• Reakcja z użyciem fosfofruktokinazy I jest najważniejszym miejscem regulacji glikolizy, czasami reakcja przeprowadzana przez ten enzym nazywana jest reakcją ograniczającą glikolizy. Enzym hamowany jest allosterycznie przez wzrost stężenia ATP (komórka otrzymuje sygnał o wystarczającym zapasie energii), cytrynianu (związany z dostarczaniem acetylo-CoA do cytozolu - stężenie cytrynianu jest sygnałem, iż prekursory syntezy kwasów tłuszczowych są obecne w dostatecznej ilości i nie ma potrzeby ich dalszej produkcji) i jonów wodorowych (przy obniżonej wartości pH komórka broni się przed nadmiernym gromadzeniem się kwasu mlekowego z glikolizy beztlenowej). Aktywowany zaś jest w obecności AMP.

• Kinaza pirogronianowa kontroluje wypływ metabolitów glikolizy - regulacja indukowana przez fruktozo-1,6-bisfosforan (aktywujący enzym i tym samym przyśpieszająca proces glikolizy na tym etapie) oraz ATP oraz alaninę (hamujące enzym i spowalniające glikolizę)

etap 1 ΔG'°= -16,7 kJ/mol

Fosforylacja glukozy i powstanie glukozo-6-fosforanu - nieodwracalna reakcja katalizowana przez heksokinazę lub bardziej specyficznie w wątrobie przez glukokinazę. Jako dawca fosforanu potrzebny jest do tej reakcji ATP, reagujący w formie kompleksu Mg-ATP, ze względu na jednoczesną konieczność dostarczenia jonów magnezu Mg⁺².

7.przedstaw bilans energetyczny z cyklu oksydacji palmitynianu i utlenieniu resztek w cyklu kwasu cytrynowego

Przeprowadźmy teraz obliczenia bilansu energetycznego spalania 1 cząsteczki kwasu palmitynowego, podstawowego - 16-węglowego kwasu tłuszczowego. Zostaje wykonanych 7 cięć, w wyniku których powstaje 8 cząsteczek acetylo-CoA. Każde cięcie dostarcza 5 ATP, a każdy acetylo-CoA daje w cyklu Krebsa 12 ATP. Odjąć trzeba jeszcze 2 cząsteczki zużyte na pierwszą reakcję aktywacji kwasu tłuszczowego. Ostateczny bilans więc to 75 + 812 _ 2 = 129 cząsteczek ATP. W przeliczeniu na gramy, ze 100g kwasu palmitynowego można uzyskać 50.4 mole ATP. Jest to wartość ok. 2.5x większa niż dla glukozy.

 

W przypadku nienasyconych kwasów tłuszczowych istnieją specjalne mechanizmy, które umożliwiają ominięcie podwójnego wiązania w trakcie cięcia na acetylo-CoA. Aby nie wdawać się w nadmierne szczegóły, wystarczy powiedzieć, że każde podwójne wiązanie w cząsteczce kwasu tłuszczowego to 3 cząsteczki ATP mniej w łącznym bilansie. Wiązania podwójne nie obniżają więc znacząco kaloryczności tłuszczów.

 Bilans energetyczny oddychania tlenowego.
W czasie procesy glikolizy wytwarzaja się 2 cząst. NADH2 i 2 cząst. ATP. Podczas osydacyjnej dekarboksulacji kw. pirogronowego 2 cząst. Kw. dają 2 cząst. NADH2. W cyklu Krebsa powstaje 1 cząst. ATP, 3 cząst. NADH2 i 1 cząst. FADH2. Utlenianie 1 cząst. NADH2 w łańcuchu oddechowym daje nam 3 cząst. ATP. Utlenianie cząst. FADH2 daje nam 2 cząst. ATP.
ATP NADH2
Glikoliza 2 1 6ATP
Oksydacyjna dekarboksylacja - 2(NADH2) 6 ATP
Cykl Krebsa 2(ATP) 2(3NADH2 18 ATP
2 (FADH2) 4 ATP
34 ATP
W całym procesie oddychania tlenowego z 1 cząst. Glukozy uzyskujemy 36 cząst. ATP, co stanowi 40 % wydajności. 60 % rozprasza się jako energia cieplna.

8. wzór entalpi swobodnej delta G w łańcuchu oddechowym. Na jego podstawie oblicz różnice potencjałów w łańcuchu oddechowym.

9.jakie struktury uczestnicza w prawidłowym przyłaczaniu aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym

10.pierwsza reakcja powstawania pirymidyn

11.reakcja powstawania pierścienia pirymidynowego

13. kwas żółciowy

kwas cholinowy

16.hormony pochodzące od tryptofanu. tryptofan

Melatonina i serotonina

17.ile jest kanałów jonowych w łańcuchu oddechowym

ostatni etap utleniania biologicznego w oddychaniu tlenowym. Zachodzi po cyklu Krebsa i przebiega w błonach wewnętrznych mitochondrium. Istotą łańcucha oddechowego jest aktywne przepompowywanie protonów w poprzek błony z matriks do przestrzeni perymitochondrialnej. W błonie wewnętrznej mitochondrium znajdują się przenośniki elektronów (FMN, FeS, ubichinon oraz cytochromy), które są uporządkowane zgodnie z rosnącym potencjałem redukcyjnym, co oznacza, że każdy następny pobiera elektrony od swego poprzednika w łańcuchu. Elektrony i protony pochodzą z NADH⁺ + H⁺ i FADH₂ powstających we wcześniejszych etapach oddychania. Przepływ elektronów przez kompleks przenośników błonowych powoduje przemieszczanie protonów z matriks do przestrzeni międzybłonowej. Elektrony są ostatecznie przekazane na tlen i powstaje anion tlenkowy O^2- (2e + ¹/₂O₂ → O^2-). W przestrzeni perymitochondrialnej występuje nadwyżka protonów w stosunku do matriks, czyli powstaje gradient protonowy. Nadwyżkowe protony wracają do matriks przez kanały jonowe białek tunelowych (CF₀, CF₁). Białka te są kompleksem enzymatycznym syntaz ATP. Wracające przez nie do matriks jony wodoru

18.od czego zależy wybiórcze przechodzenie jonów przez kanaly

Wielkość ładunek

21.fosfataza glikogenowa

Fosforylaza glikogenu (ang. glycogen phosphorylase) - enzym klasy transferaz (EC 2.4.1.1) katalizujący odłączanie cząsteczek glukozy (w postaci glukozo-1-fosforanu) od łańcucha glikogenu w procesie fosforolizy, co stanowi pierwszy etap glikogenolizy. Reakcja ta nazywa się fosfolitycznym rozszczepieniem glikogenu i jest korzystna energetycznie, gdyż związek ten wchodząc w przemiany glikolityczne nie musi być ufosforylowany, tym samym nie zużywa cząsteczki ATP. Fosforylaza glikogenu może usuwać tylko te reszty glukozy, które są oddalone od miejsca rozgałęzienia o więcej niż cztery reszty glukozy. Działa ona do chwili, gdy produktem końcowym jest cząsteczka zbudowana z ośmiu glukoz.

Fosforylaza glikogenu występuje w ludzkim organizmie w trzech różnych formach, które z języka angielskiego otrzymały nazwy tych części ciała, w których zostały wytworzone: wątrobowa - GPLL (liver), mięśniowa - GPMM (muscle) i sercowo-mózgowa - GPBB (bBrain/heart). U ludzi gen kodujący GPMM położony jest na chromosomie 11, GPLL - na chromosomie 14, a GPBB - na chromosomie 20. Mutacje w genach kodujących fosforylazy glikogenu mogą powodować choroby spichrzeniowe glikogenu typu V (choroba McArdleHYPERLINK "http://pl.wikipedia.org/wiki/Choroba_McArdle'a"'HYPERLINK "http://pl.wikipedia.org/wiki/Choroba_McArdle'a"a) i typu VI (choroba Hersa).

Przy zawale serca dochodzi do podwyższenia poziomu GPBB. Enzym ten przechodzi bezpośrednio do układu krążenia i jest bardzo szybko obecny w wysokim stężeniu. Pierwsze badania kliniczne wykazują bardzo wysokie stężenie GPBB we krwi już w pierwszej godzinie po wystąpieniu bólu w klatce piersiowej. Stwierdzenie podwyższonego poziomu GPBB jest bardzo szybką i pewną metodą diagnozy zawału serca.

ZESTAW 7

1) Jaki hormon wpływa na termoregulację w brunatnej tk tł, znaczenie termo geniny

Termogenina - Bierze udzial w procesie termogenezy bezrdzeniowej.Wew bl mitochondriow w tkance brunatnej zawiera duzo termogeniny czyli bialka rozsprzegajacego-UCP1- ,które tworzy droge przepływu protonow z cytozolu do matriks.Powoduje to zwarcie w mitochondrialnej baterii protonowej. Proces ten aktywuje wolne kwasy tluszczowe uwalniane z triacylogliceroli w odpowiedzi na sygnaly hormonalne. Termogenina transportuje jony H+ z powrotem do matriks mitoch. uniemożliwiając utrzymanie gradientu protonowego.Nie zachodzi synteza ATP a zamiast tego energia uzyskana z transportu elektronow zostaje uwalniana w postaci ciepla.

2) Nukleonom

jest nukleoproteidem podstawowa struktura chromatyny.Struktura ta jest zbudowana z dna i histonow.Kazdy nukleonom zawiera po 2 czasteczki histonow h2a ,h2b , h3 , h4.Samo wejscie i zejścia dna z rdzenia nukleosomu stabilizuje przyłączenie czasteczki histonu h1.Dlugosc lacznikowego dna typowo wynosi 55 pz.Kazdy nukleosom zawiera odcinek dwuniciwoego dna o dl 146 pz nawiniety na rdzen zbudowany z 8 histonow - oktamer histonowy. Dna jest nawiniety na zew ok.his. i tworzy 1.8 zwoju lewoskrętnej superhelisy.

Dl. DNA w nukleosomach ulega 7 - krotnemu skroceniu.

3) Powstanie acetonu-aceton powstaje z kwasu acetooctowego w wyniku jego dekarboksylacji.

COOH- CH2- COCH3 -> CO2 + CH3-COCH3

4) opisz alfa helise

Ma ksztalt cylindra w którym aminokwasy ustawiaja się w sposób ze powstaje regularna konformacja - spirala.Tlen karbonylowy każdego wiazania pep. jest polaczony w.wodorowym z H2 grupy aminowej czwartego z kolei aminokwasu,wiazanie to przebiega rownolegle do osi helisy.Na jeden obrot helisy przypada 3.6 aminokwasow.Odleglosc miedzy dwoma aminokwasami wzdluz osi alfa helisy wynosi 0.15 nm. Lancuchy boczne znajduja się na zewnatrz.Jest stabilizowana przez wiazania wodorowe miedzy NH i CO głównego lancucha. W bialkach jest prawoskretna.

5)Terminacja transkrypcji u pro, różne sposoby

2 sposoby ,1 wszy - tworzenie spinki terminacyjnej - ramie charakteryzuje się wysoka zawartością par G-C co zwieksza stabilność struktury.Jest to palindromowa sekwencja po ktorej następują sekwencje bogate w AT i utorzenie wewnątrzczasteczkowego helikalnego odcinka o strukturze spinki do włosów po ktorej nastepuje kilka reszt U.Slabe odzialywania z nukleotydami adenylowymi Dna ułatwiają odlaczenie utworzonej czasteczki Rna.2-gi -przy uzyciu bialka Rho. Bialko zbudowane z 6 ciu podjednostek wykorzystuje energie rokladu ATP.Rozpoznaje ono drugorzedowa strukture syntezowanego RNA. Czynnik ten przesuwa się po niej w kierunku babla transkrypcyjnego ,bedac w pobliżu odciąga RNA od DNA konczac transkrypcje.

6)co to są antygeny i immunogenny

Antygeny - czasteczka obca , która wiaze się swoiście z przeciwciałem. Immunogen- pełnowartościowy antygen który wiaze się swoiście z przeciwciałem i wzmaga odpowiedz immunologiczna.

7)co to prymaza i starter rRna

Prymaza jest enzymem syntetaza RnA DNA zalezna.Jej rola jest synteza starterow RNA. Starter -Około 10 -200 (5 przy fragmentach Okazaki)nukleotydow komplementarnych do matrycy DNA , bez którego polimeraza rna nie jest w stanie rozpocząć syntezy nowej nici DNA.Niezbedny do replikacji

8) jakim aminokwasem jest prolina napisz reakcje i powstanie

Aminokwas endogenny. OOC-C(NH3 +H) - Ch2-CH2 -COO +ATP+NADPH->ADP+NADP+ OOC-C(NH3+H) CH2-CH2-COH+NADPH->H2O+NADP+Ch2-CH2-CH2-COOh-NH2+ glutaminian -gammasemialdehyd glutaminianu - prolina

9) jakim aminokwasem jest kw asparaginowy jego powstanie

Endogenny. Szczawiooctan +Glu ->ASP+alfaketoglutaran OOC-CO-CH2-COO+COO-C(NH3+H)->OOC-C(NH3+H)CH2-CO-COO+OOC-CO-CH2-Ch2-COO Enzym aminotransferaza asparaginianowa.

10) Co to jest ubikwityna

Jest malym bialkiem zbudowanycm z 76 aminokwasow o bardzo konserwatywnej budowie. Na C koncu wystepuje glicyna.Ta glicyna wiaze się do reszt lizyny , bialka które ma ulec degradacji.Pelni funkcje znacznika bialek przeznaczonych do degradacji.Miejscem degradacji sa proteosomy - sa to wielocząsteczkowe kompleksy o dl. 10 lub wiecej polipeptydow w których nastepuje hydrolityczny rozklad bialka do peptydow .Ubikwityna nie ulega degradacji.

11) Inhibicja kompetencyjna wykres i schemat

Wiaza się z enzymem dopierow po wytworzeniu kompleksu ES.

12) narysuj s-adenozyno metioninę

Jest dawca grup metylowych w syntezie takich związków jak:adrenalina , kreatyna , cholina.Bierze udzial w metyzacji tRNA

13) narysuj THFA i funkcję

Koenzym transferaz przenoszący fragmenty jednoweglowe.Odgrywaja istotna role w przemianie związków azotowych , aminokwasow i pirymidyn.Fragmenty te przenoszone SA w postaci-Ch3->5metyloTHF, =CH-5,10 metylitynoTHF,-CH=NH 5forminonitroTHF

14) Nerysuj reakcję cyklu Krebsa w którym bierze udział FAD

OOC-CH2-Ch2-COO bursztynian+FAD-deh.bursztynianowa->OOC-CH=CH-COO fumaran+FADH2

15) Co to jest gradient protonowy

Jest roznica steznenia jonow H+ po obu stronach wew bl mit.Wieksze jest w przestrzeni międzybłonowej niż w matriks.Wczasie wędrówki elektronow poprzez lancuch oddechowy uwalnia się stopniowo energia.3 kompleksy lancucha oddechowego I,III,IV SA pompami protonowymi wykorzystujące energie procesu utlenowania wodoru do wody przepompowując h+ z macierzy do przestrzeni międzybłonowej i tworzy się gradient protonowy.

16.Co to jest faza stacjonarna w katalizie enzymatycznej i co okresla długość trwania tej fazy.

FS podczas ktorej stężenia wolnego enzymu oraz kompleksu ES praktycznie nie ulegaja zmiana.Stezenie produktu wzrasta podczas tej fazy liniowo a stezenie substratu zmniejsza się tez liniowo.Czas trwania tej fazy jest funkcja stężenia substratu i aktywności molekularnej.Wystepuje gdy jest stale stezenie kompleksu enzym substrat.

17.Jakie mutacje powoduja zmiane ramki odczytu , podaj przykład.

Glwonie ma to miejsce podczas insercji i delecji jednego lub dwoch nukleotydow.Zmienia to ramke odczytu. AUGGCCUCUUGCA - nastepuje delecja C i zmiana ser na leu oraz cys na Ala czyli AUGGCCCUUGCA poprzez wyciecie U

18?.Co powoduje kwasicie ketonowa u krow , narysuj laktoze.

Powoduje wystepowanie duzej ilości kwasow organicznych oraz związków takich jak mrówczan , metanol , monoditriaminy, kwas octowy , propionowy oraz maslowy.Trujacy metanol pochodzi z procesow destryfikacji pektyn a metyloaminy SA produktami rozkladu choliny.Metanogeny maja zdolność odkwaszania tresci zwacza poprzez zuzycie jonu weglanowego, zapobiega to kwasicy.Metanogeny rozkładają kwas octowy oraz bradzo trujacy mrówczan.

19.Narysuj kwas liponowy i napisz reakcje w których jest koenzymem.

Jest koenzymem transferaz przenoszących reszty kwasowe np. transacetylazy w procesie dekarboksylacji oksydacyjnej alfaketokwasow, przemiana kwasu pirogronowego do octanu i CO2 , rozszepianie glicyny

20.Narysuj UDP glukoze i napisz czy jest związkiem wysokoenergetycznym.

Tak , ma dwa wiazanie wysokoenergetyczne

21.Jakie geny koduja lancuch ciezki immunoglobulin.

VL,D,JL - czesc zmienna, Cl-czesc stala , genow C jest 8 rodzajow w zależności jaka immunoglobulina powstaje.

22.Jaki wpływ maja jony h+ na zdolność wiazania tlenu przez Hb.

Przy wysokich stężeniach blokuja wiazanie Hb do O2.Natomiast przy wyższym stężeniu O2 niż H+ nie blokuja

23.Zysk wysokoenergetyczny w glikolizie beztlenowej.

Zysk energetyczny z jednej czasteczki glukozy = 2 czasteczki ATP.

1.Wychodzace z wolnej glukozy =2 ATP

2.Wychodzace z glukozo-1-fosforanu= 3 ATP

24.Porownaj DNA i RNA

DNA zbudowane z deoksyrobonukleozydow , dwu niciowy rzadziej jedno , może być kolisty lub nie.2 lancuchy polipeptydowe przebiegaja w przeciwna strone i SA komplementarne względem siebie.Jest nosnikiem informacji genetycznej. RNA jest zbudowane z rybonukleotydow , jest mniejszy , zawsze jednoniciowy,jest komplementarny do DNA , ma cukier ryboze, ma 3 rodzaje z inna funkcja.

25.Translacja kompleksu inicjującego u prokariota.

Podczas inicjacji powstaje kompleks mRNA-rybosom i pierwszy kodon wiaze pierwszy aminoacylo-tRNA nazywany inicjatorem tRNA.Kazdy rybosom ma 3 miejsca wizania tRNA A-gdzie wiazany jest nowy aminoacylo -tRNA P-gdzie zostaje przyłączone tRNA związany z rosnącym lancuchem polipeptydowym E- gdzie zostaje związany wolny tRNA przed uwolnieniem do cytoplazmy.Translacja zaczyna się utworzeniem kompleksu inicjującego 30 s miedzy podjednostka 30s ,mRNA ,iF(if1 i if3). Podjednostka 30s wiaze się sekwencja Shine-Dalgano w stosunku do kodonu start zlokalizowana w rejonie 5' , bogata jest ona w puryny (5' - AGGAGGU-3'). Inicjatorowe tRNA związane z n-formylometionina , która wiaze się z IF2IGTP a nastepnie z kompleksem mRNA- 30s.Czynnik If3 zostaje uwolniony nastepnie 50s wiaze się z kompleksem inicjującym 30 s ,zostaje uwolnione if 1 i if2 ,zachodzi hydroliza GTP i w efekcie powstaje kompleks inicjujący 70s.W kompleksie tym antykodon fMettRNAfmet jest sparowany z kodonem inicjującym AUG w miejscu P.

26.Narysuj aminoacylo tRna i opisz proces syntezy ,jaki aminokwas jest związkiem pośrednim w tym procesie.

Zlaczenie aminokwasu i tRNA jest katalizowane przez enzym syntetaza aminoacylotRNA odrebna dla każdego aminokwasu.Przebiega w dwoch etapach : 1) aminokwas ATP tworzy aminoacyloadenylan 2) aminoacyloAMP + tRNA-> aminoacylotRNA +AMP.

27.Narysuj kwas mewalonowy i procesy w których bierze udzial.

Jest substratem do syntezy cholesterolu.Powstajhe z HMG-CoA pod wpływem reduktazy związanej z NADPH +H+ OOC-CH2-CH(CH3-OH)-CH2-CH2-OH +3ATP->3ADP + PI+CO2+CH2=CCh3-CH2-CH2O-POOO-POOO(pirofosforanizopentylu)

28.Narysuj pierwszy etap beta-oksydacji

R-CH2-Ch2-CH2-CO-S-CoA+FAD-dehacyloCoA>FADH2+R-CH2-CH=CH-CO-SCoA(trans2enoiloCoA)

29.Jak regulujemy funkcjonowanie kanalow jonowych I budowa kanalow jonowych.

Kanaly jonowe znajduja się wstanie zamknietym lub otwartym.Przejscia miedzy dwoma stanami podlegaja kontroli.Otwieranie i zamukanie kanalu nayzwa się bramkowaniem.Kanaly dzieli się na 2 klasy: a) kanaly bramkowane ligandem - otwieraja się na związanie specyficznej czasteczki , b) kanaly bramkowane potencjalem-otwieraja się w odp na roznice potencjałów elektrycznych w poprzek blony , wktorej się znajduja .Kanaly wykazuja selektywność -mogą przepuszczac kationy a blokowac aniony. Kanaly spontanicznie przechodza w stan inaktywacji czyli zamkniecia.Wiekszosc kanałów tworzona jest przez 4,5 lub szesc podjednostek białkowych.

30.Narysuj proces dekaroboskylacji glutaminianu.

Proces tlenowej dekarboksylacji l-glutaminianu prowadzi enzym dekarboksylaza l-glutaminianowa,ktorej grupa prostetyczna jest fosforan pirydoksalu. OOC -C(HNH2)-CH2-CH2-COO+PLP->CO2NH2-CH2-CH2-CH2-COO(alfaaminomaslan GABA)

ZESTAW 8

1.Trzeciorzedowe struktury nie sa nigdy zupelnie przypadkowymi klebkami ,lecz tworzone sa wedlug schemata.Wytlumacz przyczyne tego faktu.

Struktura trzeciorzedowa dotyczy przestrzennego ułożeni aaminokwasow zarówno odległych w sekwencji liniowej jak i tych które ze soba sąsiadują. Koncowa struktura przestrzenna jest determinowana przez sekwencje aminokwasow.Hydrofobowe lancuchy zostaja skierowane do wnętrza a większość jej polarnych lancuchow bocznych znajduje się na powierzchni.Przestrzenna konformacja utrzymywana jaest dzieki oddziaływaniom hydrofobowym , silom elektrostatycznym, wiazaniom wodorowym i jeśli obecne wiazaniom kowalencyjnym dwusiarczkowym.Sily elektrostatyczne obejmuja wiazania jonowe miedzy przeciwstawnie naladowanymi grupami i liczne slabe oddziaływania Van der Waalsa miedzy scisle upakowanymi alifatycznymi lancuchami bocznymi we wnętrzu bialka.Tworzenie tej struktury nie jest przypadkowe i uczestnicza w nim bialka opiekuncze harperony,które zapobiegaja blednemu faldowaniu nowych peptydow , których synteza nie zostala jeszcze zakonczona.

2.Heksafosfoinozytol podwyzsza czy obniza powinowactwo ptasiej hemoglobiny do tlenu.

Tak.

3. Oddzialywania które sa przyczyna 3 -rzedowego faldowania lancucha peptydowego

Oddzialywania hydrofobowe , sily elektrostatyczne , wiazanie wodorowe , kowalencyjne di siarczkowe.Sily elektrostatyczne obejmuja wiazania jonowe oraz slabe oddziaływanie Van der Waalsa.

4.Mechanizm wpływu pH na aktywność enzymatyczna.

Wplyw pH zalezy od wielkości zmian jego wartości; skrajne wartości pH wpływają na nie denaturująco i nieodwracalnie , hamuja ich dzialanie natomiast niewielkie odchylenie od wartości optymalnej( przy ktorej obserwuje się najwyzsza szybkość katalizowanej reakcji) mogą nieznacznie denaturowac bialko a mimo to wpływają na zmniejszenie szybkości reakcji.Wielkosc ph decyduje o stanie reszt aminokwasowych zdatnych do dysocjacji czyli o liczbie i o rozmieszczeniu ładunków elektrycznych w czasteczce bialka enzymatycznego.To decyduje zarówno o ogolnych właśc. Calego bialka oraz o jego funkcji katalitycznej.Dotyczy to w szczególności enzymow których centrum aktywne zawiera katalityczne reszty kontaktowe o charakterze kwasowym lub zasadowym.Aktywnosc takich enzymow będzie bardziej uzalezniona od wartości pH otoczenia niż np. aktywność enzymow działających glownie poprzez efekty entropowe.Zakres pH w ktorymj enzym zachowuje swoja aktywność może być szeroki lub waski zaleznie od liczby i zróżnicowania grup dysocjacyjnych zaangażowanych w funkcji katalitycznej.

5.Co to jest sprawność katalityczna enzymu.

Kataliza polega na przyspieszonych termodynamicznie możliwych reakcjach chemicznych poprzez obniżenie progu energii aktywacji katalitycznej.Obnizaja wielkość bariery energetycznej nie zmieniając wielkości potencjalu termodynamicznego dla danej reakcji.Katalizator to czynnik który wchodzi w reakcje z substratem lecz nie ulega w niej zuzyciu.Sprawnosc katalityczna enzymow - jest to zdolność enzymow do katalizy.Kategorie mechanizmow katalitycznych : 1) kataliza przez zbliżenie i orientacje w reakcjach wielosubstratowych . 2) Kataliza przez tworzenie malostabilnego stanu pośredniego .3) Kataliza przez kowalencyjne destabilizacje reagentow.

6.Narysuj CoA-bierze udzial w aktywacji grup acylowych.

7.Czym się rozni kanal jonowy od pompy jonowej.

Pompa jonowa transportuje jony wbrew gradientowi i musi być dostarczana energia-transport aktywny. Kanal transportuje jony zgodnie z gradientem , energia potrzebna do przemieszczenia jonow pochodzi z tego gradientu - transport bierny.

8.Redoksowe reakcje cyklu Krebsa - los elektronow

1) utlenianie jablczanu do szczawiooctanu.2)utlenianie burztynianiu do Dumaranu.3) dekarboksylacja alfaketoglutaranu do bursztynylo CoA.4)utlenianie izocytrynaniu do szczawiobursztynianu. Elektrony sa transportowane na tlen poprzez lancuch oddechowy

OOC-CH2-Ch2-COO+FAD-deh bursztynaniowa-> FADH2+ OOC-CH=CH-COO

9.Czy c AMP i AMP sa związkami wysokoenergetycznymi

Nie

10.Przejscie cytruliny w ornityne.

Cykl mocznikowy

11.Funkcja metaboliczna związków chemicznych o wysokich wartościach zmiany potencjalu GIBBSA reakcji hydrolizy niektórych wiazan.

Gibbs entalpi swobodna jest funkcja stanu w warunkach izotermiczno - izobarycznych , jest identyczny z energia swobodna układu.Podczas reakcji chemicznej nastepuje zmiana wielkości potencjalu. G=H-TS(h-entalpia, s-zmiana entropii ). Można tez wyliczyc ze wzoru -G=RT luKsp.Gdy mieszanina reagentow jest w stanie równowagi to G=0 , reakcja praktycznie nie zachodzi.Ujemna wartość G wskazuje na możliwość spontanicznego przebiegu reakcji w kierunku wskazanego przez jej rownanie .Reakcjom tym towarzyszy uwolnienie energii , dodatnia wartość wskazuje ,ze reakcja nie może zajsc dopóki nie zostanie dostarczona dostateczna ilość energii gdy -G to reakcje egzogenne a +G to reakcje endogenne.

12.Co to jest antyport.

Przenoszenie przez bialkowy nosnik w blonach dwoch roznych jonow lub malych czasteczek poprzez blone w przeciwnych kierunkach albo równocześnie albo sekwencyjnie syndromicznie.Energia do tego transportu może pochodzic z roznych źródeł takich jak gradient protonowy , hydroliza atp i inne gradienty.

13.Nieodwracalne reakcje ciagu glikoli tycznego.

1) Glukoza jest fosforyzowana przez ATP i powstaje glukozo 6 fosforan oraz ADP.Katalizuje heksokinaza

2)fruktozo 6 fosforan jest fosforyzowany przez ATP i przechodzi we fruktozo1,6 bifosforan oraz ADP .Katalizuje fosfofruktokinaza(PKF)

3)Reakcja katalizowana przez kinaze pirogronianowa.Katalizuje przeniesienie grupy fosforylowej z PEP-Fosfoenolopirogronian na ADP i utworzeniu ATP oraz pirogronianu.

14.Dehydrylacja B- hydroksyacylo CoA.

R-CH2-Ch(OH)-CH2-COS-CoA(3hydroksyacyloCoA)+NAD-deh3hydroksyacyloCoA->NADH+H+ R-CH2-CO-CH2-COS-CoA(3ketoacyloCoA)

15.Przyczyna powstawania cial ketonowych.

Jeżeli poziom acetyloCoA powstającego w wyniku beta oksydacji jest duzo wyższy niż wymagany do jego wejścia w cykl kwasu cytrynowego , acetyloCoA jest przekształcany w acetooctan i d-3hydroksymaslan w procesie nazywanym ketogeneza.d-3hydroksymaslan , acetooctan i produkt jego nieenzymatycznego rozkladu -aceton- to ciala ketonowe.Przyczyna jego powstawania jest zbyt niskie stezenie szczawiooctanu by acetyloCoA Bral udzial w cyklu Krebsa.

16.Wzor dowolnego estrogenu.

17.Aminokwasy ketogenne to fenyloalanina , tryptofan , izoleucyna i tyrozyna.

18.Czy asparagina jest syntezowana u ssakow.

Tak.

19.Usuwanie reszty aminowej z aminokwasow.

OOC-CH2-Ch2-C(NH3+H)-COO+NAD+H2O->NH4+OOC-CH2-CH2-CO-COO+NADH+H+ jest oksydacyjna deaminacja glutaminacja glutaminianu przez dehglutaminianowa do alfaketoglutaranu

20.Test ELISA.

Jest wykorzystywany do wyznaczenia ilości okreslanego białkowego antygenu w probie.Do obojętnego chemicznie polimerowego podloza przylacza się przeciwciało po czym naklada się badana probe.Po wymyciu niezwiązanego bialka dodaje się drugie przeciwciało rozpoznające inny epitop antygenu. To drugie przeciwciało jest znakowane za pomoca enzymu przekształcającego bezbarwny lub nie fluoryzujący substrat w barwny lub fluoryzujący produkt.Ilosc związanego drugiego przeciwciała jest wyznaczona przez okreslenie intensywności powstającej barwy lub fluoresceiny.

21.Przylaczanie 2 kolejnych nukleotydow.

22.Jaki proces biologiczny jest hamowany przez ryfampicyne i aktynomycyna D.

Ryfamycyna i aktynomycyna D blokuja transkrypcje ale działają w zupełnie różny sposób.Ryfamycyna hamuje specyficznie inicjacje syntezy RNA , nie blokuje ona wiazania polimerazy RNA z matryca DNA,ale przeszkadza w tworzeniu się 1 wiaznia fosfodiestrowego w lancuchu RNA.Aktynomycyna D wiaze się scisle do dwuniciowego DNA co umozliwia wykorzystanie takiego DNA jako efektywnej matrycy w syntezie DNA.Aktynomycyna D nie wiaze się do 1 niciowego RNA i DNA ,2 niciowego RNA oraz hybrdow RNA-DNA.Wiazanie jej jest znacznie wzmocnione w obecności reszt guanidynowych .W malych stężeniach aktynomycyna D hamuje transkrypcje bez wyraźnego efektu na replikacje i syntezy bialek.

23.Bloting Southerna.

Metode Southerna wykorzystuje się po dokonaniu rozkadu elektroforetycznego.Polega on na wykryciu jednego lub kilku fragmentow DNA zawierających specyficzne sekwencje nukleotydowe.W elektroforezie fragmentow restrykcyjnych w zelu agarozowym ,zel alkalizuje się w celu denaturowania DNA a nastepnie zobojętnienia.Na zel naklada się filtr nitrocelulozowy i wymusza przeplyw buforu przez zel i filtr.Filtr kontaktujacy się z zelem wiaze jednoniciowy Dna dzieki czemu pasma czatseczek DNA zostaja przeniesione z zelu na filtr.Filtr oddziela się teraz od zelu , ogrzewa w niskiej temperaturze w celu silnego związania DNA a nastepnie inkubuje z radioaktywna sonda DNA.Sonda wiaze się tylko z takimi fragmentami DNA które zawieraja sekwencje do niej komplementarne.Mozna je wykryc przed podmycie nadmiaru sondy i po wysuszeniu filtra - nałożenie na niego filmu RTG oraz przeprowadzenie autoradiografii.

24. Czy tRNA jest zdolne do rozpoznawania wiecej niż jednego kodonu.

Tak.Wynika to z faktu ,ze pomiedzy 3 cia zasada kodonu i pierwsza zasada antykodony może mieć miejsce niestandardowe parowanie zasad, dodatkowo do typowych kombinacji A-T i G-C.Zjawisko to nosi nazwe tolerancji Wobble .

25.Powstawanie NADPH w szlaku pontozofosforanowym.

1)Utlenianie 6 fosforanu glukozy do laktonu kwasu 6 fosfoglukonowego.Reakcja jest katalizowana przez deh6fosforanu glukozy ,koenzymem jest NADP+

2)Odwodnienie 6 fosforanu glukonianu do kwasu 3 okso 6 fosfoheksonowego,enzymem jest deh6fosfoglukonian ,koenzymem NADP+

26.Jaki produkt pierwotnej fermentacji może wchodzic na szlak glukoneogenezy.

Glowne produkty procesow fermentacyjnych to kw octowy,kw propionowy ,kw maslowy , kw mlekowy.W szlak glukoneogenezy wchodzi kwas mlekowy.

27.Dlaczego w mięśniu szkieletowym powstaje kwas mlekowy skoro zakloca jego dzialanie.

W warunkach tlenowych regeneracja NAD zachodzi na skutek re oksydacji NADH przez lancuch transportu elektronow , w warunkach beztlenowych staje się niewystarczające alby podtrzymac glikolize.W tych warunkach NAD jest regenerowany podczas przemiany pirogronianiu w mleczan pod dzialaniem dehydrogenazy mleczanowej.Mlecza dyfunduje do krwi skad przenoszony jest do watroby , tam w procesie glokoneogenezy ulega przekształceniu w glukoze.Roznoszona przez krew glukoza dostaje się do miesni.Ten cykl reakcji nazwano Corich.

28.Czym się rozni operator od operonu.

Operony sa to geny polaczone we wspolne podjednostki transkrypcyjne.Operon laktozowy koduje podstawowe enzymy biorące udzial w metabolizmie laktozy. Sa to beta galaktozydaza, permeaza galaktozowa i transacetylaza tiogalaktyzydowa.Betagalaktozydaza przed indukcja przeksztalca laktoze w allolaktoze , która z kolei wlacza transkrypcje 3 genow operonu laktozowego.Geny ulegaja transkrypcji dajac policistronowy mRNA.Transkrypcja rozpoczyna się od pojedynczego promotora , który jest ulokowany przed genami struktury i wiaze polomeraze RNA.Miedzy promotorem a genami struktury znajduje się miejsce operatorowe - operator a ponadto w innym miejscu gen kodujacy bialko represorowe.Jesli brak induktora to powstale bialko rep resorowe wiaze się z miejscem operatorowym uniemożliwiając transkrypcje genow lacZ,Y,A.

29.Sekwencja ALU w genomach wyzszych kręgowców.

Sa to powtarzające się w ilości około miliona kopii sekwencje długości 300 nukleotydow, sa typowym przykładem sekwencji typu SINES w genomie człowieka.Wystepuje często w zgrupowaniach tworząc rakiety DNA w centromerach i zakończeniach chromosomow.Liczna grupa retrotranspozonow.

30.Narysuj schemat naprawy DNA w wektor plazmidowy.

31.Podstawowe etapy klonowania.

1. Utworzenie rekombinowanych czasteczek DNA.Jest utworzona z dwoch fragmentow Dna pochodzących z roznych źródeł.Wektor jest to czasteczka Dna wykorzystywana min. Do przemieszczenia innego fragmentu DNA do komorki biorcy. W laczeniu wektora z docelowym fragmentem DNA bierze udzial ligaza DNA tworzaca wiazanie fosfodisetrowe pomiedzy sąsiadującymi 3'-hydroksylowymi i 5'-fosforanowymi.2.Wprowadzenie rekombinowanych czasteczek DNA do komrki biorcy.U pro to transformacja a u EUK to transfekcja. Wektor Dna po wprowadzeniu do komorki biorcy może ulec powieleniu. 3.Selekcja. Komorki transformowane lub transferowane otrzymuje się z wyjściowej populacji Komorek na dordze selekcji.Wyroznia się 2 poziomy selekcji: a) obejmuje selekcje wszystkich Komorek które przyjely obce DNA .b) obejmuje selekcje tylko tych Komorek które przyjely specyficzny docelowy DNA - insert.

Zestaw 9:

1. Co to jest AMESA i do czego jest wykorzystywana?

Jest to test na karcinogenenosis; bada się szybkość powrotu do stanu dzikiego szczepu Salmonelli.

To metoda diagnostyczna służąca do badania czy dany czynnik wywołuje mutację, Przebieg testu: Tworzy się szczep komórek, która już posiada pojedynczą mutację - np. taką, która blokuje produkcję histydyny - aminokwasu niezbędnego do życia bakterii. Takie bakterie poddaje się wpływowi badanego czynnika i wpuszcza do idealnego środowiska, w którym nie występuje histydyna. Im więcej czynnik wywoła mutacji, tym większa jest szansa, że część z nich zniesie działanie pierwszej mutacji (przez rewersję), i że bakteria będzie mogła znów produkować histydynę. Po pewnym czasie sprawdza się ilość bakterii (liczbę kolonii), które urosły. Ta ilość określa siłę mutagenu - im więcej bakterii, tym silniejszy mutagen.

2. Narysuj schemat kanapkowego testu Elisa:

3. Co to są elementy odpowiedzi i czym różnią się od sekwencji wzmacniających i wyciszających?

To sekwencje DNA odpowiedzialne za skoordynowaną ekspresję genów, są wspólne dla kilku genów. ( przed kilkoma genami taka sama sekwencja)

4. Co to są biblioteki DNA?

Biblioteki genomowego DNA przygotowuje się z genomowego DNA danego organizmu. Biblioteki obejmują fragmenty chromosomalnego DNA reprezentjące pełny genom danej komórki. Kompletna biblioteka genomowego DNA zawiera wszystkie sekwencje jądrowego DNA tego organizmu.

5. Który z kwasów nukleinowych ma właściwości autokatalityczne? W jakich procesach są one wykorzystywane?

rRNA splicing autokatalityczny( u pierwotniaków)

rRNA ma wBa[ciwo[ci enzymatyczne

rybozymy- biokatalizatory biologiczne, zb. Z RNA a nie z białek.

6. Na podstawie rysunku opisz budowe tRNA i jego funkcje.

jest odpowiedzialny za przyłączanie właściwych aminokwasów do tworzącego się łańcucha polipeptydowego,ważna rola w translacji

tRNA to małe cząsteczki o charakterystycznej, przypominającej liść koniczyny strukturze drugorzędowej utworzonej przez wewnętrzne parowanie się komplementarnych rejonów cząsteczki. Strktury typu spinka do włosów nazywane są ramionami tRNA.

ramię antykodonowe- zawiera w swojej pętli 3 nukleotydy tworzące antykodon, parujące się w trakcie translacji z koplementarnym kodonem w mRNA; ramię D- inaczej DHU( ze swoją pętlą D) zawiera dihydrouracyl, zmodyfikowany nukleozyd [pirymidynowy; ramię T- inaczej TyC( ze swoją pętlą T) zawiera jeszcze inny zmodyfikowany nukleozyd- pseudourydynę leżącą w sekwencji tyc; - niektóre tRNA mają również ramię dodatkowe- zmienne, którego dł. Waha się od 3 do 21 nukleotydów; - cząsteczki tRNA mają też ramię aminokwasowe. Do niego do gr 3'OH adenozyny występującej w sekwencji CCA przyłączony jest aminokwas w aminoacylo-tRNA.

7. Narysuj 3 aminokwasy, które decydują o specyficznej budowie kolagenu

glicyna, prolina, hydroksyprolina

8. Chcąc zmniejszyć powinnowactwo Hb do tlenu należy zwiększyć czy zmniejszyć pH, jaki to efekt?

Efekt Bohra: wzrost il. Jonów H+ w tkankach powoduje uwalnianie tlenu z hemoglobiny, należy więc zmniejszyć pH.

9. Narysuj wzór Vo i wykres reakcji enzymatycznej.

10. Jaki enzym katalizuje tworzenie pirogronianu, napisz reakcję:

fosfoenolopirogronian ( CH2=COPO3-COO) + ADP+ Pi  PIROGRONIAN ( CH3-CO-COO) + ATP

enzym: kinaza pirogronianowa;

11. Pochodne fosforanowe cyklu pentozofosforanowego:

NADPH, rybozo5fosforan, aldehyd3fosfoglicerynowy, fruktozo6fosforan

12. Enzymy specyficzne dla glukoneogenezy:

glukozo6fosfataza, fruktozo1,6bisfosfataza, karboksykinaza fosfoenolopirogronianowa, karboksylaza pirogronianowa

13. Napisz reakcję katalizowaną przez aminotransferazę ze wskazaniem na kofaktor.

Pirogronian+ glutaminian alanina + alfaketoglutaran, koenzyn reakcji: PLP- fosforan pirydoksalu

14. Napisz reakcję katalizowaną przez karbamoilofosforan i funkcja.

CO2+ NH4+2ATP+H2ONH2-CO-PO3+2ADP+Pi+3H+

Syntetaza karbamoilofosforanowa katalizuje aktywację i kondensację NH4 i CO2. Reakcja ta wymaga 2 cząst. ATP i jonów Mg2+ oraz obecności kwasu dwukarboksylowego, powstaje karbamoilofosforan.

15. Jedna z rekacji powstawania mocznika:

argininaornityna + mocznik ( enzym arginaza)

16. Procesy które zachodzą bezpośrednio przez mitochondrialny gradient:

synteza ATP, fotosynteza

17. Transpozomy- to ruchome elementy genetyczne, które umożliwiają przemieszczanie się genów między niehomologicznymi miejscami w DNA. Ważna grupą transpozomów są plazmidy typu R które nadają bakteriom odporność na antybiotyki.

18. Jak odróżnić dyfuzję prostą od wspomaganej, narysuj wykres:

prosta: ruch zgodnie z gradientem stężeń, małe cząsteczki, przenikanie przez błonę;

wspomagana: ruch zgodnie z gradientem stężeń ale przez przenośniki błonowe lub kanały.

19. Co to jest katal i międzynarodowajednostka enzymatyczna:

katal- to taka ilość enzymu, która katalizuje przemianę 1 mola substratu w czasie 1s w temp 30st w warunkach optymalnych; w układzie SI- jednostka aktywności enzymatycznej; 6*10do7 jednost.międzyn.= 1 katal, 1 jednost.miedzyn.= 16,67 nkatala.

20. Co to jest pętla antykodonowa i gdzie występuje?

Występuje w II rzędowej strukturze tRNA. Na tej pętli występuje antykodon- jest to sekwencja 3 zasad, która jest komplementarna do sekwencji trójek zasad (kodonów) mRNA.

21. Cechy charakterystyczne peptydu sygnałowego:

To ciągła sekwencja aminokwasów kierująca białka do odpowiedniego kompartmentu komórkowego. Jeśli jest nieciągła mówimy o „ łatce” sygnałowej. Usunięcie jej uniemożliwia prawidłową lokalizację białka.

22. Czy seryna jest aminokwasem endogennym? Jeśli tak narysuj proces podstawania

tak. 3fosfoglicerynian( CH2OPO3-CHOH-COO) NAD+NADH3FOSFOHYDROKSYPIROGRONIAN( CH2OPO3-CO-COO)glutaminianalfaketoglutaran3fosfoseryna( CH2OPO3-CHNH3-COO)H2OPi seryna (CH2OH-CHNH3-COO)

23. Narysuj reakcję tiolową CoA

3ketoacyloCoA ( R-CH2-CO-CH2-CO-S-CoA)tioliza CoA-SH acyloCoA( R-CH2-CO-S-CoA) + acetyloCoA( CH3-CO-S-CoA)

24. Z czego zbudowany jest ceramid, w czego skład wchodzi, funkcje:

Ceramid to Nacylosfingozyna; wchodzi w skład sfingomielin, cerebrozydów gangliozydów; cerebrozydy wyst_puj_ w tk. Nerwowej, mózgowiu; gangliozydy wyst_puj_ w substancji szarej mózgu, w mniejszej ilo[ci w istocie biaBej w aksonach; sfingomieliny buduj_ osBonki mielinowe wBókien nerwowych.

Zestaw 10

1.jakie wiązanie stabilizuje czwartorzędowa strukturę białka i jaki rodzaj aminokwasów w nim dominuje

Struktura czwartorzędowa białka - poziom organizacji na którym można opisać budowę białka. Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni oraz sposób połączenia się:

• podjednostek, czyli osobnych łańcuchów polipeptydowych, niepołączonych ze sobą kowalencyjnie lub

• grup prostetycznych (w przypadku białek złożonych).

Tylko część białek tworzą strukturę czwartorzędową. Jeżeli jednak jest w stenie tworzyć to dopiero komplet podjednostek wykazuje aktywność biologiczną.

Przykładami białek składających się z kilku podjednostek są: hemoglobina, polimeraza DNA, kanały jonowe, wirus mozaiki tytoniowej, dehydrogenaza białczanowa, dehydrogenaza alkoholowa.

Oddziaływania międzycząsteczkowe stabilizujące strukturę czwartorzędową są następujące:

• Oddziaływania jonowe - mogą występować między grupami aminowymi lub guanidynowymi łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych, a grupami karboksylowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu).

• Oddziaływania hydrofobowe - polegają na odpychaniu cząsteczek wody.

• Oddziaływania van der Waalsa

• Wiązania wodorowe

Oddziaływania międzycząsteczkowe stabilizujące strukturę czwartorzędową są dość słabe, dlatego znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termolabilne). W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40 °C- 45 °C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wtedy proces denaturacji.

2.jakich aminokwasów jest dużo w kreatynie co wiesz o jej strukturze gdzie występuje kreatyna alfa?

Kreatyna kwas β-metyloguanidynooctowy - organiczny związek chemiczny, tworzy się w trakcie przemiany materii, występuje głównie w mięśniach.

Ulega fosforylacji przy użyciu enzymu kinazy kreatynowej przechodząc w fosfokreatynę. Służy do magazynowania i uwalniania energii niezbędnej do wielu procesów chemicznych zachodzących w komórkach, w tym do syntezy białek mięśniowych. Podwyższenie jej poziomu w organizmie jest wykorzystywane do badania zdolności filtracyjnych nerek.

Kreatyna jest stałym składnikiem tkanki mięśniowej i odgrywa zasadniczą rolę w przemianach chemicznych powodujących skurcz mięśniowy. Kreatyna powstaje w organizmie człowieka z glicyną (kwas aminooctowy).

Glicyna reaguje w ustroju z argininą i wobec enzymu fermentu transaminacyjnego zamienia się na kwas guanidynooctowy czyli glukocyjaminę, z argininy tworzy się wówczas ornityna (która stymuluje wydzielanie hormonu wzrostu). Z glukocyjaminy w ustroju powstaje kreatyna.

Wytworzona kreatyna łączy się w tkankach z kwasem fosforowym tworząc kwas kreatynofosforowy (fosfagen) niezbędny do procesów życiowych w tkankach zwierzęcych.

Preparaty kreatynowe są uważane za najlepsze legalne środki anaboliczne stosowane przez osoby uprawiające sporty siłowe, gdyż dają bardzo duże przyrosty beztłuszczowej masy mięśniowej w relatywnie krótkim czasie. Ze względu na udział kreatyny w metabolizmie wysiłku fizycznego, preparaty te również wydatnie poprawiają siłę i wytrzymałość sportowców. Z powodu tych właściwości są powszechnie i wielokrotnie stosowane przez sportowców wyczynowych i amatorskich.

Kreatyna-alfa-ketoglutaranu jest sól powstaje z kwasu alfa-ketoglutarowego (AKG) i kreatyny .

3.pirydoksyna i pirydoksamina

pirydoksyna

Witamina B₆ (ATC: A 11 HA 02) - grupa trzech organicznych związków chemicznych, pochodnych pirydyny: pirydoksyny, pirydoksalu i pirydoksaminy.

Jest to witamina z grupy B, rozpuszcza się w wodzie i jest prekursorem ważnych koenzymów, które kontrolują przebieg wielu kluczowych reakcji biochemicznych. Stosowanie izoniazydu jest najczęstszą przyczyną niedoboru tej witaminy^[1].

Witamina B₆ bierze udział w przemianie aminokwasów, ułatwia ich rozkład, przemianę tłuszczów i węglowodanów, umożliwia magazynowanie energii, uczestniczy w tworzeniu enzymów, hormonów, hemoglobiny, uczestniczy w powstawaniu prostaglandyn, ma wpływ na ciśnienie krwi, skurcze mięśni, pracę serca, prawidłowe funkcjonowanie układu nerwowego, zwiększa odporność organizmu, łagodzi skutki uboczne leków, wspomaga leczenie nerek, zmniejsza nadmierne wydalanie kwasu szczawiowego z moczem, zapobiega tworzeniu się kamieni nerkowych, pomaga zwalczać ból i zesztywnienia nadgarstka i dłoni, łagodzi objawy tzw. napięcia przedmiesiączkowego, a więc depresji, drażliwości, bolesności piersi, bólów głowy (skuteczna dawka to 50 do 100 mg chlorowodorku pirydoksyny na dobę, przy czym 100 mg na dobę zdaje się wykazywać większą skuteczność)^[2]. Wspomaga leczenie łojotokowego zapalenia skóry, wypadania włosów, zapalenia warg i języka. Mimo sprzecznych wyników badań, często podkreśla się że suplementacja witaminą B₆ w zespole cieśni nadgarstka może przynieść znaczne złagodzenie objawów przy jednocześnie niewielkim ryzyku dla pacjenta w zalecanych dawkach (do 200 mg na dobę)^[3]. Regularne przyjmowanie dużych dawek witaminy B₆ istotnie zmniejsza ryzyko zapadnięcia na chorobę Parkinsona u osób palących papierosy^[4]. Odnotowano korzystny wpływ połączenia magnez+witamina B₆ na zachowanie dzieci z autyzmem^[5].

Pirydoksamina

pirydoksamina

pirydoksamina [gr.-łac.], biochem. pochodna pirydoksyny; jedna z form wit. B₆.

4. szlaki przemian cukrowych w przedżołądkach

Żywienie przeżuwacza sprowadza się do zapewnienia odpowiednich warunków do rozwoju mikroorganizmów, jakie zasiedlają żwacz. Czyli mówiąc najprościej, żywienie krowy w dużej części opiera się na żywieniu bakterii oraz pierwotniaków znajdujących się w żwaczu. Pisząc o prawidłowych warunkach, jakie muszą być zapewnione na uwadze mam przede wszystkim odczyn płynu żwaczowego, czyli pH żwacza. Powinno się wahać w granicach 6,2-6,5 - czyli na poziomie lekko kwaśnym (poziom neutralny pH wynosi 7).

Parametrem świadczącym o właściwym pH dla bakterii i pierwotniaków jest zawartość tłuszczu w mleku, powinien być nie mniejszy niż 3,7.
...żywiąc mikroorganizmy sterujesz fermentacją zachodzącą w żwaczu
Trawienie u zwierząt przeżuwających opiera się na procesach fermentacyjnych jakie zachodzą w przedżołądkach zwierzęcia. Końcowym produktem fermentacji są LKT - lotne kwasy tłuszczowe. Do nich zaliczamy głównie kwas octowy, masłowy i propionowy.
Wzajemne proporcje tych składników warunkuje rodzaj węglowodanów jakie ulegają fermentacji oraz struktury fizycznej (czyli rozdrobnienia) dawki. Wspomniane kwasy wpływają w sposób istotny na środowisko kwasowo-zasadowe jakie panuje w żwaczu.
Rozkładana w żwaczu skrobia sprzyja fermentacji propionowej. Powstający kwas propionowy jest przetwarzany na glukozę, która jest substratem do syntezy cukru mlekowego laktozy. Proces ten sprzyja zwiększeniu produkcji mleka przez zwierzę oraz podnosi zawartość w nim białka.
Fermentacja masłowa oraz octowa sprzyja syntezie tłuszczu mleka. Ważne jest, aby pewna część skrobi nie ulegała fermentacji w żwaczy, a przechodziła do jelita cienkiego i tam ulegając trawieniu była źródłem energii dla zwierzęcia.
Przykładem paszy zawierającej skrobię rozkładaną w jelicie jest kiszonka z kukurydzy. Wspomniałem wcześniej, że wzajemny stosunek kwasów zależy od rodzaju węglowodanów oraz struktury fizycznej dawki. W rzeczy samej skarmianie dawek opartych głównie na bazie pasz objętościowych sprzyja fermentacji octowej i masłowej, a bazujących na paszach treściwych powoduje przesunięcie jej w kierunku propionowej. Dlatego właściwe jest znalezienie złotego środka i zbilansowanie dawki tak, aby nie było wyraźnego przesunięcia przemian w jedną ani w drugą stronę.
Warto wspomnieć, że nadmiar kwasu masłowego może sprzyjać występowaniu ketozy (krowa nie nadąża z metabolizowaniem kwasu masłowego). Dlatego bardzo trzeba uważać z kiszonkami o wysokim stężeniu kwasu masłowego oraz zawierającymi łatwo fermentującymi węglowodanami np. buraki cukrowe.
W żwaczu syntetyzowany jest również kwas mlekowy. Jego nadmiar ma wpływ na obniżenie pH żwacza, pierwszym wskaźnikiem jest spadek zawartości tłuszczu w mleku co przejawia się dużym zakwaszeniem środowiska żwacza - mówimy wówczas o kwasicy.
Silnie kwaśny odczyn płynu żwaczowego powoduje, że giną wszystkie mikroorganizmy, a w skrajnych przypadkach doprowadza do śmierci zwierzęcia.

5. anemia sierpowata

Anemia sierpowata, niedokrwistość sierpowata (ang. sickle cell anemia) - rodzaj wrodzonej niedokrwistości spowodowanej nieprawidłową budową hemoglobiny. Mutacja punktowa w genie łańcucha β (HBB) hemoglobiny powoduje zmianę pojedynczego aminokwasu w sekwencji białka (z kwasu glutaminowego na walinę, w pozycji 6 od końca NH₂). Hemoglobinę z tak zmienioną, nieprawidłową strukturą I-rzędową określa się jako hemoglobinę S (HbS) w przeciwieństwie do normalnej, występującej u dorosłych hemoglobiny A (HbA). Hemoglobina S charakteryzuje się zmienionymi w porównaniu z hemoglobiną A własnościami fizykochemicznymi.

Chorobę dziedziczy się w sposób autosomalny (nie jest sprzężona z płcią) recesywny, z allelem kodominującym. Ten rodzaj dziedziczenia polega na tym, że nosiciele tylko jednej kopii wadliwego genu (heterozygoty), w normalnych warunkach nie mają objawów klinicznych, jednak ich erytrocyty zawierają około 40% HbS.

Heterozygoty są również w dużym stopniu odporne na malarię. Zjawisko takie nazywa się przewagą heterozygot lub naddominacją. Naddominacja powoduje, że na terenach występowania malarii mutacja powodująca anemię sierpowatą utrzymuje się w populacji.

7.dekarboksylacja tryptofanu

Indolowymi aminami heterocyklicznymi są serotonina, czyli 5-hydroksytryptamina

i tryptamina. Tryptamina powstaje bezpośrednio z tryptofanu po jego

dekarboksylacji. Serotonina równieŜ powstaje z tryptofanu, ale dopiero po jego 5-

-hydroksylacji, a następnie dekarboksylacji.

Serotonina jest stymulatorem skurczu mięśni gładkich i czynnikiem zwęŜającym

naczynia krwionośne. Jest neuroprzekaźnikiem w niektórych synapsach

w mózgu. Pochodną serotoniny jest melatonina powstająca w szyszynce w wyniku

jej N-acetylacji i O-metylacji grupy hydroksylowej przy C5. Melatonina powoduje

skupianie barwnika w komórkach pigmentowych, melanocytach. Działa w tym

zakresie antagonistycznie do intermedyny, czyli malanotropiny. Ponadto, melatonina

hamuje wydzielanie gonadotropin poprzez wpływ hamujący na receptory

liberyn. Hamuje funkcje jajników do okresu pokwitania, zapobiegając przedwczesnemu

dojrzewaniu płciowemu. Synteza melatoniny odbywa się głównie w nocy,

natomiast w dzień jest zablokowana pod wpływem światła. W krajach południowych,

o duŜym nasłonecznieniu, wydzielanie melatoniny przez szyszynkę jest

obniŜone. Niskie stęŜenie melatoniny w mniejszym stopniu hamuje uwalnianie

gonadotropin, przypuszczalnie dlatego dojrzewanie płciowe młodzieŜy jest szybsze

w tych krajach.

~

10.synteza cysteiny

11.pirogronian

Kwas pirogronowy (nazwa systematyczna: kwas 2-oksopropanowy), CH₃COCOOH) - organiczny związek chemiczny z grupy α-ketokwasów.

Kwas pirogronowy jest końcowym produktem glikolizy; powstaje pośrednio z aldehydu 3-fosfoglicerynowego, który jest produktem metabolizmu węglowodanów i lipidów. Pirogronian jest również wykorzystywany w organizmie do syntezy glukozy jako podstawowy substrat w procesie glukoneogenezy.

13.progesteron

Progesteron (luteina) - steroidowy żeński hormon płciowy wytwarzany przez ciałko żółte i łożysko (w czasie ciąży). Najważniejszy hormon wydzielany przez gonady (jajniki i jądra).

Wydzielanie progesteronu wzrasta po owulacji, co

• przygotowuje błonę śluzową macicy na przyjęcie zapłodnionego jaja

• hamuje skurcze macicy

• wstrzymuje dojrzewanie pęcherzyków Graafa.

W warunkach fizjologicznych progesteron jest wytwarzany w zluteinizowanych komórkach ziarnistych ciałka żółtego jajnika, w zespólni kosmków łożyska od około 14-18 tygodnia ciąży, w warstwie pasmowatej i siatkowatej kory nadnerczy oraz w ośrodkowym układzie nerwowym. Ciałko żółte jajnika wytwarza progesteron w drugiej fazie cyklu płciowego w ilościach wzrastających od około 5 do 55 mg na dobę w 20-22 dniu cyklu i zmniejszających się do 27 dnia cyklu. Wydzielanie progesteronu przez ciałko żółte odbywa się pulsacyjnie.

Hormon ten umożliwia implantację zapłodnionego jaja w błonie śluzowej macicy i utrzymanie ciąży. Jeśli do ciąży nie dojdzie, wydzielanie progesteronu zmniejsza się i dochodzi do menstruacji. W przypadku zajścia w ciążę progesteron jest wydzielany na początku przez ciałko żółte, a po 14-18 tygodniu ciąży zaczyna być wytwarzany także przez łożysko i jego produkcja jest na tyle duża, że ciałko żółte nie jest niezbędne do dalszego utrzymania ciąW organizmie kobiety progesteron działa poprzez specyficzne receptory zlokalizowane m.in. w macicy, gruczołach sutkowych, OUN (ośrodkowy układ nerwowy) i przysadce mózgowej. Ludzki receptor dla progesteronu występuje jako dwie izoformy: PR-A i PR-B. PR-A może pełnić rolę zarówno inhibitora, jak i aktywatora transkrypcji, co tym samym umożliwia różne działania tkankowe.

Najważniejsze efekty oddziaływania progesteronu na narząd rodny to:

• ułatwianie owulacji, poprzez dokonywanie proteolizy ściany pęcherzyka Graafa;

• sekrecyjna przemiana endometrium, umożliwiająca implantację zapłodnionego jaja;

• hamowanie nadmiernego rozrostu endometrium pod wpływem działania estrogenów;

• cykliczne zmiany w nabłonku jajowodów, szyjki macicy i pochwy.

Progesteron działa synergistycznie z estrogenami na gruczoł sutkowy, pobudzając wzrost pęcherzyków gruczołowych i nabłonka przewodów oraz uczestnicząc w ekspresji receptorów niezbędnych do laktacji. Progesteron jest hormonem niezbędnym do utrzymania ciąży przez cały okres jej trwania:

• hamuje odpowiedź immunologiczną matki na antygeny płodu,

• jest substratem do produkcji gliko- i mineralokortykoidów płodu,

• hamuje poród, znosi samoistną czynność skurczową ciężarnej macicy.

• zmniejsza kurczliwość mięśniówki macicy

• pobudza błonę śluzową jajowodów i macicy do wydzielania substancji odżywczych

• przygotowuje gruczoł sutkowy do laktacji

• zmniejsza wrażliwość macicy na oksytocynę i syntezę receptorów

• hamuje powstawanie prostaglandyn

• zatrzymuje wodę - obrzęki

• spadek poziomu progesteronu - wahania nastroju, depresja poporodowa

• rozszerza żyły - wolniejszy przepływ krwi - sprzyja powstawaniu żylaków

• przebarwienia skóry (ostuda)

Inne metaboliczne efekty oddziaływania progesteronu to:

• podwyższanie temperatury ciała, stymulacja oddychania,

• obniżanie stężenia aminokwasów w surowicy,

• normalizacja poziomu glukozy w surowicy,

• działanie przeciwandrogenne, polegające na hamowaniu aktywności 5alfa reduktazy, przekształcającej testosteron w dihydrotestosteron.

Prekursorem progesteronu jest cholesterol syntetyzowany z acetylo-CoA oraz pochodzący z lipoprotein o niskiej gęstości frakcji (LDL). W błonie wewnętrznej mitochondriów cholesterol pod wpływem LH ulega konwersji do pregnenolonu, który jest bezpośrednim prekursorem progesteronu.

20.fosforylacja substratowa, tlenowa. Fosforylacja substratowa w cyklu Krebsa

Proces przyłączenia reszty kwasu fosforowego do określonych związków chemicznych, zachodzi w organizmach żywych. Jest katalizowany przez enzymy zwane kinazami, które transportują reszty kwasowe na białka, nukleozydy i nukleotydy, cukry, lipidy i in.

Szczególnymi przypadkami fosforylacji są reakcje powstawania wysokoenergetycznych cząsteczek ATP, które mogą zachodzić na różnych drogach (np. fosforylacja oksydacyjna, fosforylacja substratowa lub fosforylacja fotosyntetyczna).

Fosforylacja substratowa - reakcja chemiczna, która ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona ze związku ufosforylowanego - substratu - bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa. Ten sposób wytwarzania ATP jest ewolucyjnie najstarszy, jednak ilość związków, które mogą wejść w reakcję fosforylacji substratowej jest ograniczona. Fosforylacja ta pozwala, np. mięśniom szkieletowym funkcjonować sprawnie podczas dużego wysiłku fizycznego przy niedostatecznym dopływie tlenu.

Substrat wysokoenergetyczny (ufosforylowany) + ADP → produkt niskoenergetyczny + ATP

Fosforylacja oksydacyjna - jest szlakiem metabolicznym, w którego wyniku energia uwalniana podczas utleniania zredukowanych nukleotydów przekształcana jest w energię ATP. Organizmy żywe wykorzystują wiele różnych związków organicznych, jednak aby wytworzyć z nich energią przydatną metabolicznie, cząsteczki ATP, w większości przeprowadzają fosforylację oksydacyjną. Szlak ten jest dominujący ze względu na wysoką efektywność w porównaniu do alternatywnych sposobów syntezy ATP

Fosforylacja substratowa w cyklu krebsa

ΔG°′ = -3.3 kJ mol^-1

Budowa syntetazy bursztynylo-CoA

Bursztynylo-CoA, posiadając wiązanie wysokoenergetyczne, zostaje wykorzystany do przeprowadzenia fosforylacji substratowej przy użyciu fosforanu nieorganicznego. Katalizujący ten proces enzym nazywany jest syntetazą sukcynylo-CoA albo tiokinazą bursztynianową. W większości tkanek związkiem, na który przenosi się energia, jest ADP (adenozynodifosforan). Jednakże w komórkach przeprowadzających proces glukoneogenezy i w związku z tym potrzebujących GTP (wykorzystywanego przez karboksykinazę fosfoenolopirogronianową) występuje także drugi izoenzym - fosforylujący GDP. Wiąże się z tym pewien rodzaj regulacji glukoneogenezy. Mianowicie odnawianie puli glukozy ma sens tylko, kiedy ładunek energetyczny jest dość duży. Jeśli cykl Krebsa dostarczałby zbyt mało energii, produkowałby więc też mało GTP i ograniczałby glukoneogenezę.

21.koenzym Q

Oksydoreduktaza NADH-koenzym Q (Kompleks I) [edytuj]

kompleks I: oksydoreduktaza NADH-koenzym Q

Oksydoreduktaza NADH-koenzym Q, nazywana także dehydrogenazą NADH lub kompleksem I, jest pierwszym białkiem łańcucha transportu elektronów^[16]. U ssaków kompleks I jest ogromnym enzymem, składającym się z 46 podjednostek o łącznej masie około 1000 kDa^{HYPERLINK "http://pl.wikipedia.org/wiki/Fosforylacja_oksydacyjna#cite_note-Lenaz-2006-16"[17]}. Struktura kompleksu została dobrze poznana jedynie u bakterii^[18], u większości organizmów kompleks ma kształt litery L z pionowym ramieniem umieszczonym w błonie a pionowym skierowanym do wnętrza mitochondrium ^{[19]HYPERLINK "http://pl.wikipedia.org/wiki/Fosforylacja_oksydacyjna#cite_note-Friedrich-2004-19"[20]}. Geny kodujące poszczególne podjednostki, podobnie jak ma to miejsce dla wielu enzymów mitochondrialnych, zawarte są zarówno w jądrze komórkowym, jak i genomie mitochondrialnym.

Reakcja katalizowana przez enzym polega na przeniesieniu dwóch elektronów z NADH na koenzym Q₁₀ (ubichinon, Q), związek lipofilny swobodnie dyfundujący w błonie mitochondrialnej:

  

Reakcja rozpoczynająca łańcuch transportu elektronów rozpoczyna się od przyłączenia cząsteczki NADH do kompleksu I i oderwaniu dwóch elektronów. Elektrony przekazywane są na kompleks przez grupę prostetyczną wchodzącą w skład enzymu, mononukleotyd flawinowy (FMN). Przekazanie dwóch elektronów na FMN przekształca go w zredukowaną formę, FMNH₂. Następnie elektrony przenoszone są przez kolejne centra żelazo-siarka, drugi rodzaj grup prostetycznych obecnych w kompleksie^[18]. W enzymie znajdują się centra [2Fe-2S] oraz [4Fe-4S].

Podczas przejścia przez kompleks dwóch elektronów cztery protony przemieszczane są z macierzy mitochondrialnej do przestrzeni międzybłonowej. Mechanizm przenoszenia protonów nie jest w pełni poznany, prawdopodobnie dochodzi do zmian konformacyjnych w wyniku których protony przyłączone po stronie macierzy mitochondrialnej zostają przeniesione na stronę przestrzeni międzybłonowej i tam odłączone od białka^[21]. Pobrane elektrony poprzez centra żelazo-siarka przenoszone są ostatecznie na cząsteczkę ubichinonu w błonie^[16]. Zredukowanie ubichinonu również przyczynia się do wytworzenia gradientu protonowego, ponieważ oba przyłączane protony pobierane są z macierzy mitochondrialnej, co prowadzi do wytworzenia ubichonolu (QH₂).

23. dowolny nienasycony kwas tłuszczowy

Kwas arachidonowy

Kwas arachidonowy (AA) - organiczny związek chemiczny, wielonienasycony kwas tłuszczowy ω-6, odpowiednik występującego w orzeszkach ziemnych nasyconego kwasu arachidowego.

Kwas ten jest ważnym składnikiem pokarmu człowieka (nienasycone kwasy tłuszczowe znane są jako witamina F). Może powstawać w tkankach większości ssaków (z wyjątkiem rodziny kotów) z kwasu linolowego. Kwas arachidonowy wchodzi w skład fosfolipidów błon komórkowych, jest wykorzystywany również jako prekursor do syntezy eikozanoidów (prostanoidów i leukotrienów), ważnych biologicznie związków. Z kwasu arachidonowego powstają na przykład prostaglandyny, które m.in. regulują kurczliwość naczyń krwionośnych i uczestniczą w reakcjach zapalnych, oraz leukotrieny, biorące udział w reakcjach zapalnych i alergicznych.

Pewne enzymy komórkowe np. fosfolipaza A₂ potrafią odszczepiać cząsteczkę kwasu arachidonowego od fosfolipidu błonowego. Następnie kwas arachidonowy może zostać przekształcony przez inne enzymy (cyklooksygenazy, lipooksygenazę) do aktywnych biologicznie związków. Istnieją leki, które hamują produkcję tych związków z kwasu arachidonowego i w ten sposób działają przeciwzapalnie i przeciwgorączkowo. Takim lekiem jest np. aspiryna.

24. reakcja katalizowana przez lipaze.dowolna

25.synteza glutaminy. Polaczenie reakcji z synteza ATP

ATP potrzebne do syntezy tego aminokwasu

a) Synteza glutaminianu i glutaminy (dawcy grup aminowych do biosyntezy innych aminokwasów i nukleotydów)

• Reakcja katalizowana przez dehydrogenazę glutaminianową

• Ta reakcja występuje również w procesie degradacji kwasu glutaminowego (zachodzi wtedy w drugą stronę)

• alfa-ketoglutaran, który może pochodzić z różnych procesów metabolicznych, reaguję z jonem amonowym; potrzebny jest reduktor w postaci NADPH; w wyniku tego z alfa-ketoglutaranu (który jest alfa-ketokwasem) powstaje alfa-aminokwas; reakcja ta prowadzi do powstania glutaminianu, który może służyć jako dawca grup aminowych w licznych procesach biosyntezy innych związków azotowych (głównie innych aminokwasów)

• Drugą kluczową reakcją w wiązaniu amoniaku (jonów amonowych) jest reakcja katalizowana przez enzym zwany syntetazą glutaminową

• Substratem jest glutaminian, reaguje przy udziale ATP z jonem amonowym, w wyniku czego powstaje amid kwasu glutaminowego - glutamina, a ATP rozpada się na ADP i fosforan nieorganiczny

• W pierwszym etapie z ATP na grupę karboksylową przenoszona jest terminalna reszta kwasu ortofosforowego w wyniku czego powstaje mieszany bezwodnik między tą grupą karboksylową a resztą kwasu ortofosforowego i powstaje ADP; następnie dochodzi do wymiany reszty fosforanowej wysokoenergetycznej przyłączonej na jon amonowy, w wyniku czego następuje utworzenie układu amidowego - glutaminy

---