Budowa i funkcje aminokwasów

Biochemia

Praca semestralna

Łukasz Sadowiński

Aminokwasy należą do najważniejszych związków organicznych ze względu na rolę jaką pełnią w prawidłowym funkcjonowaniu organizmów oraz fakt iż żaden wyżej zorganizowany organizm zwierzęcy nie potrafi syntetyzowac 10 podstawowych (egzogennych) L-aminokwasów. Są, także podstawową jednostka budulcową białek, wchodzą w skład enzymów, hormonów, neuroprzekażników a nawet lipidów. Celem mojej pracy będzie przedstawienie budowy ogólnej aminokwasów, podziału oraz funkcji jaką pełnią one w organizmach żywych.

Aminokwasy (kwasy 2-aminokarboksylowe) są to związki chemiczne, które wykazują wspólną i stałą cechę strukturalną w swym składzie zawierają atom węgla , jedną grupe aminowa -NH₂ o odczynie zasadowym, jedną grupe karboksylową -COOH o kwaśnym odczynie oraz jeden atom wodoru. Częścią różnicującą poszczególne aminokwasy jest jedynie charakterystyczny łańcuch boczny oznaczony literą R w ogólnym wzorze stanowi on reszte aminową i nadaje charakter całemu aminokwasowi.

R-CH-COOH

NH₂

Grupa aminowa -NH₂

jest to organiczna grupa funkcyjna występująca w aminach i aminokwasach. Ma właściwości zasadowe, gdyż atom azotu jest zasadą Lewisa czyli ma wolną parę elektronową a w roztworach wodnych ulega jonizacji

.

Grupa karboksylowa -COOH

jest jedna z podstawowych organicznych grup funkcyjnych. Charakterystyczna dla wszystkich kwasów karboksylowych Ma charakter kwasowy zależny od reszty węglowodorowej. Grupa karboksylowa znajduje się zawsze po stronie prawej węgla α

Najczęściej stosowanym podziałem aminokwasów jest podział na podstawie charakterystyki właściwości łańcucha bocznego w związku z czym wyodrębniamy siedem grup:

1. Aminokwasy alifatyczne
   Ich podstawnikiem jest łańcuch węglowodorowy. Najprostszym przedstawicielem tej grupy jest glicyna, która za cały łańcuch boczny ma atom wodoru. Alanina ma łańcuch boczny utworzony z grupy metylowej. Walina, leucyna i izoleucyna mają rozgałęzione łańcuchy węglowodorowe. Nietypowym aminokwasem jest prolina zawierająca układ heterocykliczny z drugorzędową resztą aminową. Jej pochodna hydroksyprolina jest przykładem aminokwasu rzadkiego.

G			Gly	Glicyna		obojętny hydrofilowy aminokwas alifatyczny	57,0519	6,06		Ponieważ przy węglu α znajdują się dwa atomy wodoru, glicyna nie jest optycznie czynna.
A			Ala	Alanina		obojętny hydrofobowy aminokwas alifatyczny	71,0788	6,11
V			Val	Walina (*)		obojętny hydrofobowy aminokwas alifatyczny	99,1326	6,00
L	Leu			Leucyna (*)	obojętny hydrofobowy aminokwas alifatyczny	113,1594	6,01
I	Ile			Izoleucyna (*)	obojętny hydrofobowy aminokwas alifatyczny	113,1594	6,05
P	Pro			Prolina	hydrofobowy heterocykliczny aminokwas alifatyczny	97,1167	6,30			Może zakłócać takie struktury białka jak helisa alfa i harmonijka beta. Chociaż zalicza się ją do aminokwasów budujących białka, w rzeczywistości jest iminokwasem.

2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową
   Do grupy tej należy seryna i treonina. Aminokwasy te mają podstawioną grupę hydroksylową w miejsce wodoru przyłączonego do pierwszego atomu węgla w podstawniku.

S	Ser	Seryna	obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas	87,0782	5,68
T	Thr	Treonina (*)	obojętny hydrofilowy hydroksyaminokwas	101,1051	5,60

3. Aminokwasy zawierające siarkę w podstawniku
   Są to metionina i cysteina. Oba posiadają pewne unikalne cechy, które są wykorzystywane przez wszystkie organizmy żywe.
   Metionina jest aminokwasem startowym w procesie translacji białka. Cysteina posiada wolna grupę sulfhydrolową, która może reagować z taką samą grupą drugiej cysteiny. Reakcja ta prowadzi do utworzenia mostka siarczkowego pomiędzy atomami siarki. Wiązanie to odgrywa ważną role w tworzeniu struktury przestrzennej białek.

M	Met	Metionina (*)	obojętny hydrofobowy aminokwas siarkowy	131,1926	5,74		zawiera siarkę
C	Cys	Cysteina	obojętny hydrofilowy aminokwas siarkowy	103,1388	5,05		Dwie cysteiny mogą utworzyć mostek dwusiarczkowy tworząc tzw. cystynę

4. Aminokwasy aromatyczne
   Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu podstawnika pierścienie sześciowęglowe. Należą do nich: fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Obecność pierścienia aromatycznego powoduje, że fenyloalanina i tryptofan nie są syntezowane przez zwierzęta. Ich pochodne wykazują właściwości oligodynamiczne i regulatorowe np.hormony T_{3 i} T₄

F	Phe	Fenyloalanina (*)	obojętny hydrofobowy aminokwas aromatyczny	147,1766	5,49
Y	Tyr	Tyrozyna	obojętny hydrofilowy aminokwas aromatyczny	163,1760	5,64
W	Trp	Tryptofan (*)	obojętny hydrofobowy aminokwas aromatyczny oraz heterocykliczny	186,2132	5,89

5. Aminokwasy amidowe
   Zalicza się do nich, asparginę i glutaminę. Ich cząsteczki zawierają zmodyfikowaną grupę karboksylową przez wstawienie za grupę hydroksylową grupy aminowej.

N	Asn	Asparagina (Amid kwasu asparaginowego)	Hydrofilowy aminokwas amidowy	114,1038	5,41
Q	Gln	Glutamina (Amid kwasu glutaminowego)	Hydrofilowy aminokwas amidowy	128,1307	5,65

6. Aminokwasy kwaśne
   Wykazują odczyn kwaśny, ponieważ mają dodatkową grupę karboksylową. Zalicza się do nich: kwas asparginowy i kwas glutaminowy

D	Asp	Kwas asparaginowy	Aminokwas kwaśny	115,0886	2,85
E	Glu	Kwas glutaminowy	Aminokwas kwaśny	129,1155	3,15

7. Aminokwasy zasadowe
   Wykazują odczyn zasadowy, ponieważ mają dodatkową grupę aminową. Zalicza się do nich: lizynę, argininę i histydynę, przy czym ta ostatnia nie zawsze posiada ładunek dodatni (zależy to od bezpośredniego otoczenia aminokwasu). Histydyna ma bardzo słabe właściwości zasadowe, często występuje w centrach aktywnych wielu enzymów związanych z odwodornieniem, gdyż może łatwo odłączać lub przyłączać protony.

K	Lys	Lizyna (*)	Aminokwas zasadowy	128,1741	9,60
R	Arg	Arginina (*)	Aminokwas zasadowy	156,1875	10,76
H	His	Histydyna (*)	Aminokwas zasadowy	137,1411	7,60

Aminokwasy dzielimy także ze względu na sposób syntezy wyróżniając endogenne i egzogenne. Te, które organizm wytwarza samodzielnie z dostarczonego azotu i związków węgla to aminokwasy endogenne są to: alanina, asparagina, cysteina, cytrulina, cystyna, glicyna, glutamina, homoseryna, hydroksyprolina, kwas gamma-aminomasłowy, karnityna, kw. asparaginowy, kw. glutaminowy, kw. Asparaginowy, ornityna, pralina, seryna, tauryna.

Aminokwasy egzogenne - są to aminokwasy, które nie mogą być syntezowane w organizmie i muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych. Żywienie pokarmami ubogimi w aminkowasy niezbędne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych. Do aminkowasów niezbędnych dla człowieka zalicza się 8 aminokwasów z dwoma dodatkowymi histydyna i arginina u dzieci. Do aminokwasów egzogennych zaliczamy: fenyloalanina izoleucyna leucyna lizyna metionina treonina tryptofan walina.

Wśród wielu funkcji, które pełnia aminokwasy w żywych komórkach istotny jest ich udział jako jednostek monomerów w budowie polipeptydowych łańcuchów białkowych.Większośc białek zawiera w róznych ilościach te same 20 L-aminokwasów gdyż maja one trójnukleotydowe odpowiedniki w kodzie genetycznym i dlatego występują one powszechnie w białkach wszystkich form życia. Zatem najistotniejszą reakcją chemiczną jest ich zdolność do łączenia się w związki (peptydy) za pomocą wiązania amidowego - CO - NH - które nazywa się również wiązaniem peptydowym. W rezultacie połączenia w ten sposób dwóch cząsteczek, na przykład alaniny i glicyny może się utworzyć dipeptyd .

O O O O O

I // // II //

CH₃ - CH - C + NH₂ - CH₂ - C → CH₃ - CH - C NH - CH₂ - C

I \ \ \

NH₂ OH OH OH

Przy 3 cząsteczkach np. alaniny, glicyny i seryny powstanie trójpeptyd itd. Peptydy można podzielić na oligopeptydy (do 10 aminokwasów) i polipeptydy (od 11 do 100 rent aminokwasowych w cząsteczce). Przyjmuje się, że cząsteczki o masie molowej ponad 10 000 zalicza się do białek. W łańcuchu polipeptydowym jeden z elementów składowych ma wolną grupę aminową, a inny karboksylową.

Jako początek łańcucha umownie przyjmuje się jego koniec aminowy, dlatego sekwencja ( kolejność ) aminokwasów w peptydach jest zapisywana, poczynając od aminokwasu z wolną grupą alfa aminową

( grupa N - Końcowa, N - Terminalna ).

Polipeptydy i białka syntetyzowane przez poszczególne organizmy mają zdeterminowaną genetycznie i charakterystyczną dla siebie sekwencję aminokwasów. Rodzaj, kolejnośc w jakiej łączą się ze sobą, ich wzajemne przestrzenne ułożenie warunkuja trójwymiarowe struktury i biologiczne właściwości Nawet niewielka zmiana w sekwencji białka może prowadzić do zaburzeń w funkcjonowaniu organizmu, np. anemia sierpowata jest spowodowana zamianą tylko jednego aminokwasu ( walina zamiast kwasu glutaminowego ) w cząsteczkach hemoglobiny liczącej 146 jednostek aminokwasowych.

Aminokwasy uczestniczą w budowie centrów katabolicznych białek enzymatycznych, są substratami energetycznymi, prekursorami hormonów (adrenaliny syntetyzowanej z tyrozyny, noradrenaliny, tyroksyny, histaminy, serotoniny, dopaminy, melatoniny), barwników biologicznych (hemu i melaniny, która powstaje międzinnymi z tyrozyny) oraz niektórych koenzymów i neuroprzekażników koenzymu A, acetylocholiny oraz glutaminionu, który jestprzekażnikiem pobudzającymw ośrodkowym układzie nerwowym warto wspomnieć, iż wiecej niż połowa wszystkich synaps w mózgu jest glutaminergiczna. Aminokwasy poprawiają również bilans azotowy dzięki swym właściwościom anabolicznym moda potęgować syntezę białek ustrojowych oraz antykatabolicznym. Aminokwasy biorą również udział w biosyntezie będąc substratami puryn i pirymidyn które są zasadami występującymi w kwasach nukleinowych i nukleotydach.

Bibliografia

Edward Bańkowski „Biochemia” V.L. Davidson i D. B. Sittman „Biochemia” L. Kłyszejko-Stefanowicz „Cyto biochemi”

---