1

-synteza kwasów tłuszczowych przebiega w cytozolu, ale acetylo-CoA powstaje z pirogronianu w mitochondriom

-dlatego też synteza kwasów tłuszczowych wymaga przeniesienia acetylo-CoA z mitochondriom do cytozolu -> dlatego ten proces

-sam acetylo-CoA nie może przenikać przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, dlatego dochodzi do kondensacji acetylo-CoA ze szczawiooctanem, prowadzącej do powstania cytrynianu

-cytrynian jest transportowany do cytozolu, gdzie ulega rozszczepieniu przez liazę cytrynianową zależną od ATP, co umożliwia odtworzenie acetylo-CoA i szczawiooctanu

-szczawiooctan nie może jednak wrócić przez błonę mitochondrialną (u zwierząt), dlatego ulega przemianie do jabłczanu i pirogronianu

Regulowane są 3 enzymy wchodzące w cykl i dehydrogenza pirogronianowa;

-hamujące działanie nagromadzonych produktów

-allosteryczne hamowanie przez następne intermediaty cyklu oparte na mechanizmie sprzężania zwrotnego

1. Syntetaza cytrynianowa -> hamowana przez cytrynian i ATP

2. Dehydrogenaza izocytrynianowa -> hamowana przez NADH i ATP, lecz aktywowana ADP

3. Dehydrogenaza α-ketoglutaranowa -> hamowana przez NADH i bursztynylo-CoA

4. Dehydrogenaza pirogronianowa -> hamowana przez NADH i acetylo-CoA (hamowanie produktu)

Podsumowując, cykl przebiega szybciej, gdy poziom energii w komórce jest niski (duże stężenie ADP, małe stężenie ATP i NADH), a zwalnia swój przebieg, gdy dochodzi do akumulacji ATP (a zatem także NADH, busztynylo-CoA i cytrynianu)

Czółenko to funkcjonuje w sercu i wątrobie

4. ENZYMY W REPLIKACJI DNA U PROCARYOTA I EUCARYOTA

-katalizuje syntezę startera (krótki odcinek RNA o długości ok. 5 nukleotydów)

-może syntetyzować starter bezpośrednio na 1-niciowej matrycy DNA, ponieważ, jak wszystkie inne polimerazy RNA, do rozpoczęcia syntezy nie wymagają startera

-katalizuje przyłączenie kolejnych deoksyrybonukleotydów do grupy 3'-OH istniejącego już fragmentu DNA

-w środowisku reakcji musi znajdować się starter z wolną grupą 3'-OH, do której przyłączy się polimeraza i nastąpi wydłużenie

-ma aktywność edytorską - dokonuje korekty błędów w DNA, polegającej na usuwaniu niepoprawnie dobranych nukleotydów

-degraduje starter i zastępuje go DNA

-zlokalizowana w jąderku syntetyzuje pre-rRNA, rRNA 28S, 18S, 5,8S

-również katalizują syntezę DNA z 5'-trifosforanów deoksyrybonukleotydów zgodnie z instrukcjami matrycowego DNA

-wymagają startera z wolną grupą 3'-OH i wydłużają go w kierunku 5' -> 3' oraz wykazują aktywność egzonukleazy w kierunku 3' -> 5'

-(II) występuje w nukleoplazmie i odpowiada za syntezę pre-mRNA, mRNA i małych jądrowych (snRNA) uczestniczących w dojrzewaniu

-(III) występuje w nukleoplazmie, wytwarza pre-RNA i tzw. 5S-rRNA, tRNA i frakcji regulacyjnych np. 7SRNA i snRNA

-w prokaryota mogą tylko jedną polimerazą RNA, która katalizuje syntezę wszystkich rodzajów RNA wykorzystując do tego informacje zawarte na jednej nici dwuniciowej cząsteczki DNA

-rozplata dwuniciowy heliks poprzez degradację wiązań wodorowych między zasadami

-wykorzystuje ATP jako źródło energii

-zapobiega odtwarzaniu suę par zasad czyli ponownemu tworzeniu wiązań wodorowych

-dzięki niemu każda z dwóch nici wyjściowego DNA jest gotowa do replikacji

-łączy fragmenty DNA występujące w postaci fragmentów okazaki

Topoizomeraza I (tylko prokaryota)

-enzym rozkładający wiązania fosfodiestrowe w jednej z nici DNA (umożliwia to swobodną rotację nici wokół drugiej roziętej nici)

Topoizomeraza II (tylko prokaryota)

-enzym rozkładający dwa złączone pierścienie tworzące szczelinę przez którą może się wydostać drugi enzym

-następnie ten sam enzym spaja rozcięte kręgi i w rezultacie tworzą się dwa koła

5. Funkcja dehydrogenazy glutaminowej

1) katalizuje redukcyjną aminację α-ketoglutaranu; pośredniego metabolitu CKTK

-dehydrogenaza ta działa zarówno z NAD, jak i z NADP

2) bierze udział w katabolizmie aminokwasów

-dehydrogenaza glutaminianowi składa się z 6 identycznych podjednostek i podlega regulacji allosteryczne

-inhibitory allosteryczne -> GTP, ATP

-aktywatory allosteryczne -> GDP, ADP

-w momencie gdy stan energetyczny komórki jest niski dehydrogenaza glutaminianowa i zwiększa się utlenienie aminokwasów

-powstające szkielety węglowe są zużywane, następnie jako paliwo metaboliczne, wchodzą do cyklu kwasu cytrynowego i w końcu, uwalniające energię podczas fosforylacji oksydacyjnej

6. Pomost łączący glikolizę z cyklem Krebsa (napisz reakcję)

*glikolizę z cyklem Krebsa łączy oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu zachodząca w matrix mitochondrialnym

To nieodwracalne przekazanie produktu glikolizy do cyklu kwasu cytrynowego jest katalizowane przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej

*pirogronian (glikoliza) ulega redukcyjnej karboksylacji

-powstały jabłczan włącza się do CKTK, gdzie z udziałem dehydrogenazy jabłczanowej ulega odwodornieniu do szczawiooctanu

Fosfoenolopirogronian -> to jeden z końcowych produktów glikolizy

7. Czółenko glicerolo-3-fosforanowe

Czółenko błonowe to połączone reakcje enzymatyczne pozwalające obejść barierę przepuszczalności. Takie reakcje są konieczne gdyż wewnętrzna błona mitochondrialną jest nieprzepuszczalna dla NADH, dlatego NADH wytworzone w cytoplazmie podczas glikolizy musi być z powrotem utleniony.

1) fosfodihydroksyaceton jest redukowany w CYTOZOLU do glicerolo-3-fosforanu przez dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową. Na tym etapie następuje również reoksydacja NADH do NAD+.

2) glicerolo-3-fosforan dyfunduje do wewnętrznej błony mitochondriom gdzie ulega przekształceniu do dihydroksyacetonu przez mitochondrialną dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową, która zamiast z NAD+ współpracuje z FAD. FADH2 związany jest z enzymem (E. FADH2) ulega reoksydacja przez przeniesienie jego elektronów do ubichinonu znajdującego się w wew. bł. mitochondrialnej.

Czółenko przenosi do mitochondriom 2e z NADH i wprowadza je do łańcucha transportu elektronów.

8. Powiązanie syntezy fosforanu kreatyny (fosfagenu) z cyklem ornitynowym

1) arginina - produkt pośredni cyklu mocznikowego; ulega kondensacji z glicyną i powstaje guanidynooctan

2) guanidynooctan - jest etylowany przez dawcę reszty metylowej (S-adenozynometioninę) do keratyny
3) keratyna - ulega fosforyzowaniu i przechodzi w fosforan keratyny

Fosforan keratyny występuje w mięśniach, stanowi zapas łatwo mobilizowanej wysokiej energii.

Bierze udział w przemianie energii w mięśniach.

GLIKOGEN - jest polisacharydem o rozgałęzionym łańcuchu, zawierający reszty glukozy połączone wiązaniem:

Rozgałęziona struktura glikogenu powoduje, że jest on łatwiej dostępny dla enzymów powodujących jego rozpad

-FOSFORYLAZA GLIKOGENOWA (FOSFORYLAZA)

-rozbija wiązanie α-1,4-glikozydowe

-usuwa kolejno reszty glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu w formie glukozo-1-fosforanu

-nie potrafi rozerwać wiązania α-1,6-glikozydowego

-drugim substratem, który „współpracuje” z fosforylazą jest fosforan nieorganiczny (Pi)

-fosforylacja usuwa tylko te reszty glukozy, które są oddalone od miejsca rozgałęzienia o więcej nić 5 jednostek

ENZYM USUWAJĄCY ROZGAŁĘZIENIA: fosfoglukometaza

Usuwa wiązania α-1,4-glikozydowe w miejscach rozgałęzienia

Dalszy los glukozo-6-fosforanu zależy od tkanki:

-w wątrobie: znajduje się enzym glokozo-6-fosfataza przekształcająca go w glukozę, która następnie dyfunduje do krwi

-w mięśniach: proces rozkładu glikogenu służy do uzyskania energii, dlatego też glukozo-6-fosforan jest natychmiast metabolizowany w szlaku glikolizy. W tej tkance nie ma glukozo-6-fosfatazy.

-rozkłada wiązania α-1,4- i α-1,6-glikozydowe do glukozy

-rozkład następuje w przewodzie pokarmowym kręgowców (bo to enzym hydrolityczny)

10. Powiązanie cyklu mocznikowego i Krebsa

(reakcje prowadzące do wspólnych metabolitów)

Oba cykle połączone są przez fumaran i transaminacje szczawiooctanu do asparaginian.

-synteza fumaranu przez liazę argininobursztynianową łączy cykl mocznikowy z cyklem Krebsa

-fumaran jest produktem pośrednim cyklu Krebsa, który po uwodnieniu tworzy jabłczan, który utlenia się do szczawiooctanu

-powstały szczawiooctan może ulegać transaminacji np. do asparaginian i powrócić do cyklu mocznikowego

11. Przenoszenie CoA-SH z cytoplazmy do mitochondrium

-cząsteczki acetylo-CoA o krótkich i średnio długich łańcuchach ( do 10 at.) łatwo przenikają przez wew. bł. mitochondrium

-przejście cząstek acetylo-CoA o dłuższych łańcuchach wymaga już specyficznego mechanizmu transportu

-reszty acylowe cząstek acetylo-CoA o dłuższych łańcuchach przekraczają wewnętrzną błonę po sprzężeniu z polarną cząsteczką karnityny, która występuje zarówno u roślina jak i u zwierząt

-reakcja sprzęgania katalizowana jest przez enzym ulokowany na zewnętrznej części wewnętrznej błony mitochondrium (ACYLOTRANSFERAZA KARNITYNOWA I) i polega na usunięciu CoA oraz zastąpieniu go karnityną

-translokaza karnityna/acylokarnityna transportuje acylokarnitynę przez wewnętrzną błonę mitochondrium do matrix

-cząsteczki karnityny są uwalniane do acylokarnityny a grupa acylowa z powrotem przenoszona jest na CoA

-reakcja katalizowana jest przez acylotransferaze karnitynową II, znajdującą się na wewnętrznej błonie mitochodnium, od strony matrix.

Służy do oznaczania N-końcowych aminokwasów w białkach

14. Transaminacja asparaginowa (reakcja z udziałem koenzymu)

Transaminacja - proces przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na odpowiedni alfa-ketokwas

Aminokwas z koenzymem tworzy przejściowe połączenie typu zasada Schaffa. Podwójne wiązanie xxx przegrupowanie i rozerwanie. Uwalnia się alfa-ketokwas oraz fosforan pirydoksalu.

15. Fosforylacja substratowa w CKTK (cyklu kw. trikarboksylowych)

Proces ten katalizowany jest przez syntetazę byrsztynylo-CoA

-energia uwalniana podczas rozerwania wiązania byrsztynylo-CoA jest wykorzystywana do syntezy

Fosforylacja substratowa - przeniesienie P, aby powstał związek wysokoenergetyczny np. ATP, GTP

16. Reakcje glukoneogenezy zachodzące w mitochondrium

- proces, w którym zachodzi synteza glukozy z prekursorów nie będących cukrami

-ma duże znacznie dla podtrzymania zawartości glukozy we krwi podczas głodowania lub intensywnego wysiłku fizycznego

-zachodzi w wątrobie, w mniejszym stopniu w nerkach

-większość enzymów glukoneogenezy znajduje się w cytozolu, natomiast karboksylaza pirogronianowa jest w matrix mitochondrialnym

17. Różnice w budowie i funkcji glikogenu i celulozy

-zbudowana z jednostek glukozowych połączonych wiązaniem α-1,4-glikozydowym, w ten sposób tworzy się długi łańcuch

-co 10 jednostek następuje rozgałęzienie łańcucha (wiązanie α-1,6-glikozydowe)

-zakończeniem każdego łańcucha jest koniec nieredukujący z wolną grupą 4'OH

-wiązania α-1,4-glikozydowe rozkłada fosforylaza glikogenowa

α-1,6-glikozydowe rozkładają enzymy usuwające rozgałęzienia

-każdy wyprostowany odcinek łańcucha glikogenu tworzy konformacje otwartej helisy, która zwiększa jego dostępność dla enzymu

-zbudowany z jednostek glukozy połączony wiązaniem β-1,4-glikozydowym

-wiązania β między resztami glukozy tworzą długie, proste łańcuchy ułożone równolegle we włókna

-ssaki, włącznie z człowiekiem, nie mają enzymów rozkładających celulozę

-przeżuwacze nie mają takiego problemu, posiadają enzym - celulazę -> wytwarzają go bakterie żyjące w ich przewodzie pokarmowym

18. Rola asparaginianu w cyklu mocznikowym

Asparaginian kondensuje się z cytruliną, do argininobursztynianu za pomocą syntetazy asparaginobursztynianowej.

1) Transaminacja do asparaginianu, który może następnie powrócić do cyklu mocznikowego

2) Kondensacja z acetylo-CoA do cytrynianu, który dalej ulega przekształceniom w CKTK

3) Przekształcenie w glukozę podczas glukoneogenezy

19. Reakcja katalizowana przez oksydazę glukozową

-stosuje się go do pomiaru stężenia glukozy we krwi u pacjentów chorych na cukrzycę

-nie powoduje żadnej zmiany absorbancji podczas przemiany substratu w produkt

(ochrona produktów spożywczych przed utlenieniem- zapobiega ciemnieniu żywności)

Wytworzony H₂O₂ można poddać działaniu kolejnego enzymu - peroksydazy - która przemienia równocześnie związek bezbarwny w barwny (chromogen(, którego absorbancję łatwo jest zmierzyć.

-Jeśli aktywność pierwszego enzymu ma być mierzona dokładnie, to drugi enzym (peroksydaza) musi być użyty w nadmiarze, tak aby ten drugi enzym nie stanowił ograniczającego etapu w tym złączonym pomiarze.

20. Napisz reakcje, przy pomocy których jon amonowy jest dostarczany do cyklu mocznikowego

21. Wspólne elementy strukturalne dla wszystkich tRNA

Każdy z tRNA ma strukturę drugorzędową przypominającą liść koniczyny

Struktury typu spinka do włosów nazywane są ramionami tRNA:

-ramię antykodonowi - zawiera w swojej pętli 3 nukleotydy tworzące antykodon, parujące się w trakcie translacji z komplementarnym kodonem w MRNA

-ramię D (lub DHU) - zawiera dihydrouracyl (zmodyfikowany nukleozyd pirymidynowy)

-ramię T (TΨC) - zawiera jeszcze inny zmodyfikowany nukleozyd (pseudourycynę) leżącą w sekwencji TΨC, za względu na zawartość specyficznej sekwencji nukleozydofosforanów, służy ona jako punkt zaczepu dla enzymu aktywującego aminokwasy

-niektóre tRNA mają również dodatkowe ramię (zmienne), którego długość waha się od 3 do 21 nukleotydów

-cząsteczki tRNA mają też ramię aminokwasowi (to właśnie do tego ramienia, do gr. 3'OH adenozyny występującej w sekwencji CCA, przyłączany jest aminokwas w aminoacylo-tRNA

Przeniesienie zaktywowanych aminokwasów na mRNA znajdujące się na rybosomie (w celu wytworzenia aktywnej formy aminokwasu, czyli aminoacylo-tRNA, następuje działanie specyficznego enzymu - syntezy - aminoacylo-tRNA z wybranym aminokwasem i ATP)

22. Fermentacje alkoholowe (glicerolowa, etanolowa), napisz reakcje

23. Narysuj 2 nukleotydy purynowe poł. wiązaniem międzycząsteczkowym

24. Napisz wzory 2 nukleozydów purynowych występujących w DNA

25. Reakcja katalizowana przez transaminazę alaninową,

26. Wyjaśnij pojęcia struktur białek: a-heliks, b-heliks, struktura beta

=> należą do III-rzędowych struktur

Za względu na stopień zwinięcia łańcucha polipeptydowego wyróżnia się:

-α helisę (prawoskrętną) - struktura regularna

-β helisę (lewoskrętna) - struktura regularna

-strukturę β (pasmowa, pofałdowane kartki)

-stanowi cylindryczne, spiralne ułożenie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, utrzymywane dzięki wiązaniom wodorowym

-na 1 obrót α helisy przypada 3,6 aminokwasów (0,54nm)

-odległość między dwoma aminokwasami wzdłuż α helisy = 0,15nm

-wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz cylindrycznej helisy

-wiązania wodorowe powstają między przylegającymi częściami polipeptydu

-płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że łańcuch polipeptydowy przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi znajdującymi się niżej lub wyżej płaszczyzny

-łańcuchy polipeptydowe sąsiadujące ze sobą w strukturze β mogą być:

-struktury β są zawsze lekko zakrzywione i w obecności kilku łańcuchów polipeptydowych mogą się ścieśnić i tworzyć beczułkę

=> kilka struktur β to podstawa wytrzymałości

-podstawowa masa twarogów i serów twardych

-należy do fosfoprotein ze względu na związany estrowo fosforan z gr. OH (Ser i Thr)

* fosfor wiąże dużo Ca2+ => kazeinian wapnia, a związany Ca odznacza się znaczną przyswajalnością

-enzym zwany reniną lub podpuszczką, wytwarzany w ścianie żołądka młodych ssaków, powoduje wytrącanie białka związanego z jonami Ca2+ , przekształcając sól wapienną kazeiny w parakazeinian wapnia

-w trakcie wytrącania białka w odczynie kwaśnym, sól kazeinogenu przekształca się w wolną kazeinę, a jon Ca2+ przechodzi do roztworu => odbija się to ujemnie na wartości odżywczej serów twarogowych w porównaniu z serami podpuszczkowymi

-kazeina nie jest białkiem jednorodnym, gdyż składa się z frakcji α, β i χ

-po oddzieleniu z mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór, zwany serwatką, zawierający białka typu albuminy i globuliny.

28. Różnice między: glutationem, glutaminą, glutenem

Tripeptyd: 5-gutanylo-cysteinylo-glicyna (5-Glu-Cys-Gly)

-występuje w szczególnie dużych ilościach w białkach roślinnych

-uczestniczy w biosyntezie nukleotydów purynowych

Wyjątek wśród białek elastomerycznych

-występuje jako białko zaporowe ziarniaków pszenicy, żyta ale nie owsa

-pełni funkcje magazynowania azotu dla rozwijającego się zarodka

29. W skład jakiego koenzymu wchodzi wit. PP? Napisz jej wzór

-witamina PP (niacyna) wchodzi w skład koenzymów przenoszących protony i elektrony współdziałających z oksydoreduktazami, a konkretniej dehydrogenazą, a mianowicie: dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD+) i fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NADP+)

=>cząsteczki obu koenzymów składają się z 2 nukleotydów powiązanych przez fosforany

-> drugim nukleotydem jest amid kwasu nikotynowego = niacyna (Wit. PP)

*bogatym źródłem są Ryny, mleko, nasiona roślin

*Trp zapobiega brakom wit. PP, bo jest jej prekursorem w biosyntezie

*tripeptyd o nazwie 5-glutamylo-cysteino-glicyna (5-Glu-Cys-Gly)

*symbol formy zredukowanej/utlenionej = 2G-SH/G-S-S-G

*jedno z wiązań jest nietypowe, gdyż tworzy je grupa 5-karboksylowa Glu (glutaminian), a nie jak w białkach grupa przy C1

*dzięki grupie hydroksylowej pochodzącej z Cys, łatwo ulega odwodornieniu z wytworzeniem glutationy utlenionego

*ze względu na odwracalność reakcji 2G-SH/G-S-S-G jest biologicznym przenośnikiem elektronów

*koenzym liazy laktoiloglutationowej, katalizującej przemianę metyloglioksalu do kwasu mlekowego

*jego biosynteza zachodzi w wątrobie

*występuje w żółtku jaj i czerwonych ciałkach krwi

*wyizolowany po raz pierwszy w drożdżach

31. Mechanizm wodorowania NAD+ -----> NADH + H+

*mechanizm przemian ich grupy czynnej (amidu kwasu nikotynowego) w reakcji oksydoredukcyjnej

32. B-utlenianie kwasów tłuszczowych

-rozpad kwasów tłuszczowych, czyli B-oksydacja, polega na utlenieniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych, czemu towarzyszy wytworzenie ATP

-cykl B-oksydacji obejmuje powtarzającą się sekwencję 4 reakcji, z czego reakcjami, w których następuje utlenianie to reakcje nr 1 i nr 3

1) utlenianie acylo-CoA do enoilo-CoA, zawierającego w łańcuchu kwasu tłuszczowego wiązanie podwójne trans- B, czemu towarzyszy powstanie FADH2 (redukcja katalizowana przez dehydrogenazę acylo-CoA)

3) utlenianie 3-hydroksyacylo-CoA do 3-ketoacylo-CoA, czemu towarzyszy powstanie NADH (reakcja katalizowana przez dehydroksyacylo-CoA)

33. Przemiana kw. fosfatydowego do TAG

34. Synteza CP (karbamoilofosforanu) u ssaków i bakterii

*N-acetyloglukozoaminian -> kofaktor w reakcji zachodzącej u ssaków

*karbamoilofosforan - służy w przemianie ornityny w cytrulinę jako dawca grupy karbamoilowej i energii

35. Elongacja w procesie biosyntezy białka

-na tym etapie kodon inicjujący (AUG) znajduje się w miejscu P z tMet-tRNA związanym przez sparowanie kodonu z antykodonem

-cząsteczka aminoacylo-tRNA odpowiadająca drugiemu kodonowi wiąże się w miejscu A rybosomy w reakcji wymagającej GTP i katalizowanej przez czynnik elongacyjny EF-T

-wiązanie peptydowe jest tworzone prze peptydotransferazę między końcem C grupy aminoacylo-tRNA w miejscu P, a grupą aminową aminoacylo-tRNA w miejscy A. Koniec karboksylowy zostaje odłączony od tRNA w miejscy P i dołączony do N-końca aminokwasu z tRNA w miejscu A

-w ostatniej reakcji etapu translokacji uwolniony tRNA opuszcza miejsce P, nowo utworzony peptydylo-tRNA przemieszcza się z miejsca A do P a rybosom przesuwa się wzdłuż mRNA o 3 nukleotydy, aby umieścić następny kodon w miejscu A

-kompleks z metionylo-tRNA umieszczony w obszarze P rybosomy, jest gotowy do wydłużenia łańcucha peptydowego

1) związanie tRNA pasującego do kodonu znajdującego się w obszarze A rybosomy i niosącego aminokwas następny w łańcuchu peptydowym

2) wytworzenie wiązania peptydowego z uwolnieniem tRNA z obszaru P i przeniesieniem rosnącego peptydu na tRNA w obszarze A

3) translokacja peptydylo-tRNA z obszaru A do P, usunięcie uwolnionego tRNA z rybosomu i przeniesienie mRNA o jeden kodon do przodu w celu umieszczenia następnego kodonu w obszarze A

36. Przenoszenie AMP (reakcja z ATP) z aminokwasami i kw. tłuszczowymi

-reakcja przenoszenia AMP na kwas tłuszczowy lub aminokwas, w wyniku czego powstają aminoacylo- lub acylo-AMP, są to kluczowe reakcje przy aktywacji kwasów tłuszczowych poprzedzające B-utlenianie kwasów tłuszczowych

37. Etap elongacji w kom. prokariotycznych

-po zakończeniu inicjacji transkrypcji podjednostka sigma opuszcza centrum aktywne, odłącza się od holoenzymu

-etap elongacji syntezy RNA rozpoczynający się po utworzeniu pierwszego wiązania fosfodiestrowego jest katalizowany przez rdzeń polimerazy RNA

-w powstającym transkrypcje pierwszym nukleotydem jest zawsze pppG lub pppA

-polimeraza RNA dokonuje syntezy łańcuchów RNA w kierunku 5'-3', wykorzystując jako substraty 5'-trifosforany czterech rybonukleozydów (ATP, CTP, GTP, UTP)

-grupa 3'OH znajdująca się na końcu rosnącego łańcucha RNA atakuje fosforan alfa nowo wchodzącego 5'-trifosforanu rybonukleozydu -> co prowadzi do powstania wiązania 3',5'-fosfodiestrowego i uwolnienia pirofosforanu

-kompleks utworzony przez polimeraze RNA, matrycę DNA oraz rosnący transkrypt jest określany jako bąbel transkrypcyjny => to rejon DNA, w którym dwuniciowa helisa DNA ulega otwarciu, umożliwiając zajście transkrypcji

-dwuniciowy DNA ulega rozplataniu przed bąblem transkrypcyjnym i ponownemu splataniu po przeciwnej jego stronie

38. Powstawanie adrenaliny w organizmach

-hormon wytwarzany przez rdzeń nadnerczy, a także wydzielany na zakończeniach włókien pozazwojowych współczulnego układu nerwowego

-powoduje wzrost tętna i ciśnienia krwi

-wzmaga koncentrację i niweluje senność

-powoduje ogólne pobudzenie organizmu

39. Enzymy rozkładające wiązanie a-1,6-glikozydowe w skrobi

*GLUKOAMYLAZA
rozkłada po kolei każde wiązanie a-1,4- i a-1,6-glikozydowe w skrobi od końca niealdehydowego

Atakuje dekstryny o krótkich łańcuchach, ale na skrobię działa słabo

Rozkłada miejsca rozgałęzień (wiązań a-1,6-glikozydowe) w amylopektynie

Rozkłada wiązanie a-1,6-glikozydowe skrobi, występuje u bakterii

40. Wymień reakcje nieodwracalne w glukozie. Napisz jedną z nich

*przeniesienie grupy fosforytowej z PEP na ADP

41. Produkty dekarboksylacji aminokwasów (składniki, enzymy, aminy biogenne).

Przykłady występowania w koenzymie.

-w reakcji dekarboksylacji aminokwasów wydziela się CO2 i powstaje amina biogenna (-> o dużej aktywności biologicznej)

-enzymy katalizujące tą reakcję to dekarboksylazy aminokwasowi -> należą do klasy liaz i są rozpowszechnione szczególnie wśród bakterii

-enzymy wymagają współudziału koenzymu - 5-fosforanu pirydoksalu, z którym aminokwasy tworzą również połączenie; zasadę Schaffa

42. Udział Asp w biosyntezie nukleotydów pirymidynowych

-typowa cząstka zawiera 70-90 nukleotydów, będąc przez to najmniejszą cząsteczką w komórce

-występuje w cytoplazmie podstawowej

-struktura pierwotna i wtórna dobrze poznana

-ma strukturę II rzędową => w formie liścia koniczyny, w której to antykodon jest dostępny na końcu pętli antykodonowej

*antykodon to trójka nukleotydów, którymi tRNA dopasowuje się do właściwego kodonu mRNA

-wiąże i transportuje zaktywowane aminokwasy z cytoplazmy do miejsc syntezy białka -> rybosomów

8dla poszczególnych aminokwasów istnieją różne tRNA różniące się swym antykodonem

-każda cząstka tRNA niesie tylko jeden aminokwas

-cząstka tRNA przyjmuje strukturę „liścia koniczyny” zawierającą wewnątrzcząsteczkowe rejony sparowane tworzące cztery ramiona tej struktury

=> 3 spośród tych ramion są strukturami typu spinki (trzon + pętla)

=> w pętli ramienia antykodonowego jest zawarta sekwencja antykodonu

=> każda cząsteczka tRNA na końcu 5' zawiera grupę fosforanową, a na końcu 3' znajduje się sekwencja CCA z wolną grupą 3'-OH

44. Synteza 4-węglowego kw. tłuszczowego

45. Narysować nukleozydy pirymidynowe RNA połączone wiązaniem międzynukleotydowym

-aby wziąć udział w syntezie białka, każdy aminokwas musi zostać kowalencyjnie związany z cząsteczką tRNA, ponieważ synteza białka zależy od adapterowej funkcji tRNA, umożliwiającej poprawne wbudowanie aminokwasu

-wiązanie kowalencyjne otworzone między aminokwasem i tRNA zawiera dużą ilość energii, która umożliwia oddziaływanie aminokwasy z końcem rosnącego łańcucha polipeptydowego i utworzenie w tym miejscu wiązania peptydowego => aktywacja aminokwasu

-przeniesienie zaktywowanych aminokwasów mRNA znajdujących się na rybosomach

-wytworzenie aktywnego aminokwasu - aminoacylo-tRNA

-funkcja kontrolna w precyzyjnym dopasowaniu dwóch składników (wiązanie estrowe)

-specyficzność syntetazy w stosunku do aminokwasu i antykodonu w tRNA

-występuje 20 syntetaz (każdy aminokwas ma swoją)

48. Przykład fosforylacji substratowej w glikolizie

Fosforylacja substratowa - przeniesienie reszty fosforanowej na związek taki, aby powstał produkt z wiązaniem wysokoenergetycznym, np. ATP

*w glikolizie mamy dwa miejsca fosforylacji substratowej:

49. Reakcje przenoszenia reszt difosforanowych za pomocą ATP

Przeniesienie reszty difosforanowej na 5-P-rybozy z wytworzeniem 5-P-rybozo-1-difosforanu (PRPP) - związek o zasadniczym znaczeniu przy syntezie nukleotydów. Reakcja jest katalizowana przez difosfokinazę 5-P-rybozy.

50. Przemiany glicerolu prowadzące do glukoneogenezy

51. Przemiany kwasu fosfatydowego w lecytynę

1) kwas fosfatydowy pod wpływem fosfatazy ulega hydrolizie do fosforu i a,B-diacyloglicerolu

2) a,B-diacyloglicerol, aktywna cholina (CDP-chd) służy jako koenzym transferaz i przenosi resztę fosforanową choliny na a,B-diazyloglicerol tworząc cząsteczkę lecytyny

52. Enzymy rozkładające wiązania a-1,4-glikozydowe w skrobi (plus wzory

-są to enzymy amylolityczne otrzymywane ze skiełkowanego ziarna zbóż (jęczmień)

Rozpuszcza skrobię skleikowaną, a następnie ją hydrolizuje o amylozy i amylopektyny

Rozkładane są do szeregu wielocukrów od sześcioglukozowych do maltozy

Rozkłada co drugie wiązanie a-1,4-glikozydowe, powstaje maltoza i izomaltoza

Rozkłada wiązanie a-1,4(1,6)-glikozydowe w amylopektynie, powstaje glukoza

53. Nukleotydy pirymidynowe w DNA połączone wiązaniem międzycząsteczkowym

54. Fosforylaza glikogenowa, jej regulacja i aktywacja + funkcje

-usuwa kolejne cząsteczki glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu (zachodzi dla cząsteczek oddalonych od miejsca rozgałęzienia o 5 reszt)

-występuje w 2 wzajemnie przekształcających się formach a i b (a-aktywna, b-nieaktywna)

-forma a <-> forma b - poprzez fosforylację pojedynczej reszty seryny w każdej z podjednostek -> kinaza fosforylazowa

-w mięśniach szkieletowych duże stężenie AMP powoduje aktywację fosforylazy b

-duże stężeniem ATP i 6-P-glukoza powoduje, że fosf. b jest nieaktywna

-podczas wysiłku ATP maleje a AMP rośnie i wtedy fosf. b staje się aktywna, co powoduje szybki rozpad glikogenu

-fosf. a jest stale aktywna - brak oddziaływań ATP, AMP

-syntaza glikogenowa współdziała z AGP-azą (występuje w wątrobie i mięśniach zwierząt)

-glikogenina - wydłuża łańcuch a-glukanu

-amylo-1->4,1->6-glikozylotransferazy - tworzy wiązania i rozgałęzienia

56. Jakie produkty z cyklu fosforanów pentoz wchodzą bezpośrednio do glikolizy (reakcje)

57. Z których metabolitów cyklu Krebsa powstają aminokwasy monoaminodikarboksylowe (reakcje)

58. Udział glicyny w syntezie nukleotydów purynowych

-do PRPP (5-fosforan 1-difosforanu rybozy) przyłącza się grupa NH2 (poz. 9) z glutaminy

-w pozycję (4,5,7) włącza się glicyna 0x01 graphic

-w pozycję (8) włączana jest grupa CH3 przenoszona przez THF i HCOOH, zużywane jest ATP na zamknięcie pierścienia imidazolowego

-w poz. (3) włączana jest gr. NH2 z glutaminianu

-CO2 przenoszony przez karboksybiotynę z udziałem ATP włączony jest w pozycję (6)

-w poz. (1) wchodzi gr. Nh2 z asparaginianu

-w poz. (2) wchodzi CH3 przenoszony przez THF i HCOOH, ATP zamyka pierścień pirymidynowy

2 enzymy z klasy oksydoreduktaz: KATALAZA, PEROKSYDAZA

Grupa Ado-adenozylowa pochodząca z ATP

-donor grup metylowych w licznych reakcjach biologicznych, np. fosforan kreatyny i synteza kwasów nukleinowych

61. Aminy biogenne w funkcji hormonów

Działa stymulująco na mięśnie gładkie naczyń krwionośnych,, powstała przez dekarboksylację tryptofanu

Hormon trawienny, pobudza perystaltykę jelit, powstała przez dekarboksylację 5-hydroksytryptofanu

Hormon trawienny, pobudza wydzielanie soku żołądkowego i obniża ciśnienie tętnicze krwi, produkt dekarboksylacji histydyny

Powyższe aminy to produkty procesu gnicia, w którym pełnią funkcje wzrostowe.

62. Reakcja polimerazy (DNA i RNA) przy dołączaniu kolejnego

Proces syntezy RNA na matrycy DNA, katalizowany przez polimerazę RNA (nowo wchodzący nukleotyd tworzy komplementarną parę zasad z kolejną zasadą matrycy DNA). Uwolniony zostaje pirofosforan, cząsteczka wydłużana jest w kierunku 5' -> 3'.

REPLIKACJA
powielanie DNA. Następuje rozplecenie podwójnego heliksu na dwie nici i dobudowę do każdej z nich nowej. Nić pierwotna stanowi matrycę.

63. Hemoglobina-przykład białka allosterycznego

(wyjaśnienie pojęcia "allosteria" + rodzaje hemoglobiny)

Odwracalna modyfikacja struktury wtórnej pod wpływem wiązanych w ściśle określonym miejscu cząsteczki, tzw. Elektronów allosterycznych, w miejscy -centrum allosterycznym

Wiązanie O2 odbywa się za pomocą His 8 w heliksie F, a po przyłączeniu zbliża się His E7 (łączy się z O3) lecz dodatkowo pełni 2 funkcje; ochrania Fe2+ przed utlenieniem oraz ogranicza powinowactwo hemu do CO. O2 oddysocjowany zostaje za pomocą 2,3-bisfosforanu. CO2 łączy się z białkiem globiną przez azot aminokwasów N-końcowych tworząc karbaminian.

Powinowactwo Hb do O2 i CO2 zmienia się w zależności od stężenia tych związków w tkance.

-methemoglobina - utleniony Fe3+ (nie wiąże O2)

-nitrozohemoglobina - powstaje pod wpływem NO3- i NO2-

Poza tlenem z Hb mogą łączyć się związki, które blokują jej działanie, np. CO (wiąże się nieodwracalnie)

64. Monooksygenazy, dioksygenazy-mechanizm działania, przykłady.

-Monooksygenazy, czyli oksygenazy mieszane lub hydrokslazy - enzymy hydrolizujące, wymagające donora H+

-katalizują wprowadzenie do substratu połowy cząsteczek tlenu z utworzeniem grupy hydroksylowej. Drugi atom tlenu jest równocześnie wiązany w cząsteczkę wody z udziałem czynnika redukującego (NADH lub NADPH) co wyzwala energię swobodną wykorzystywaną w reakcji, np.:

-deoksygenazy, czyli transferazy tlenowe lub oksygenazy właściwe,

-enzymy te uczestniczą zarówno w przemianach anabolicznych prowadzących do tworzenia ważnych składników, np. wit. A z karotenów

-zapoczątkowują kataboliczne procesy degradacji związków pierścieniowych

-atakują podwójne wiązanie w substancjach alifatycznych lub aromatycznych.