Przenoszenie acetylo-CoA z mitochondrium do cytoplazmy
(narysować cykl + opisać)
-synteza kwasów tłuszczowych przebiega w cytozolu, ale acetylo-CoA powstaje z pirogronianu w mitochondriom
-dlatego też synteza kwasów tłuszczowych wymaga przeniesienia acetylo-CoA z mitochondriom do cytozolu -> dlatego ten proces
-sam acetylo-CoA nie może przenikać przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, dlatego dochodzi do kondensacji acetylo-CoA ze szczawiooctanem, prowadzącej do powstania cytrynianu
-cytrynian jest transportowany do cytozolu, gdzie ulega rozszczepieniu przez liazę cytrynianową zależną od ATP, co umożliwia odtworzenie acetylo-CoA i szczawiooctanu
-szczawiooctan nie może jednak wrócić przez błonę mitochondrialną (u zwierząt), dlatego ulega przemianie do jabłczanu i pirogronianu
Miejsca regulatorowe w cyklu Krebsa
Regulowane są 3 enzymy wchodzące w cykl i dehydrogenza pirogronianowa;
-syntaza cytrynianowa
-dehydrogenaza cytrynianowa
-dehydrogenaza α-ketoglutaranu
-dehydrogenaza pirogronianowa
reakcja hamowana przez ATP i NADH, stymulowana przez ADP
reakcja hamowana przez bursztynylo-CoA i NADH
reakcja hamowana przez ATP i cytrynian
Na regulacje cyklu mają wpływ:
-dostępność do substratów
-hamujące działanie nagromadzonych produktów
-allosteryczne hamowanie przez następne intermediaty cyklu oparte na mechanizmie sprzężania zwrotnego
-enzymy
1. Syntetaza cytrynianowa -> hamowana przez cytrynian i ATP
2. Dehydrogenaza izocytrynianowa -> hamowana przez NADH i ATP, lecz aktywowana ADP
3. Dehydrogenaza α-ketoglutaranowa -> hamowana przez NADH i bursztynylo-CoA
4. Dehydrogenaza pirogronianowa -> hamowana przez NADH i acetylo-CoA (hamowanie produktu)
Podsumowując, cykl przebiega szybciej, gdy poziom energii w komórce jest niski (duże stężenie ADP, małe stężenie ATP i NADH), a zwalnia swój przebieg, gdy dochodzi do akumulacji ATP (a zatem także NADH, busztynylo-CoA i cytrynianu)
Czółenko jabłczanowo- asparaginianowe
Czółenko to funkcjonuje w sercu i wątrobie
Szczawiooctan w cytozolu ulega przekształceniu w jabłczan przez cytoplazmatyczną dehydrogenazę jabłczanową. Na tym etapie następuje reoksydacja NADH do NADH+.
Jabłczan przeniesiony do mitochondriom przez przenośnik jabłczanowo-α-ketoglutaronowy
U zwierząt szczawiooctan nie przechodzi przez wewnętrzną błonę mitochondrialną, dlatego też w reakcji transaminacji zostaje przekształcony w asparaginian, który wówczas wychodzi z mitochondriom i w cytozolu ulega powtórnemu przekształceniu w szczawiooctan, dzięki transaminacji
Rezultatem netto tego cyklu reakcji jest przeniesienie elektronów z NADH wytworzonego w cytozolu do NADH wytworzonego w matrix mitochondrialnym.
4. ENZYMY W REPLIKACJI DNA U PROCARYOTA I EUCARYOTA
Polimeraza RNA (prymaza)
-katalizuje syntezę startera (krótki odcinek RNA o długości ok. 5 nukleotydów)
-może syntetyzować starter bezpośrednio na 1-niciowej matrycy DNA, ponieważ, jak wszystkie inne polimerazy RNA, do rozpoczęcia syntezy nie wymagają startera
Polimeraza DNA I
-katalizuje przyłączenie kolejnych deoksyrybonukleotydów do grupy 3'-OH istniejącego już fragmentu DNA
-w środowisku reakcji musi znajdować się starter z wolną grupą 3'-OH, do której przyłączy się polimeraza i nastąpi wydłużenie
-ma aktywność edytorską - dokonuje korekty błędów w DNA, polegającej na usuwaniu niepoprawnie dobranych nukleotydów
-degraduje starter i zastępuje go DNA
-zlokalizowana w jąderku syntetyzuje pre-rRNA, rRNA 28S, 18S, 5,8S
Polimeraza DNA II i III
-również katalizują syntezę DNA z 5'-trifosforanów deoksyrybonukleotydów zgodnie z instrukcjami matrycowego DNA
-wymagają startera z wolną grupą 3'-OH i wydłużają go w kierunku 5' -> 3' oraz wykazują aktywność egzonukleazy w kierunku 3' -> 5'
-(II) występuje w nukleoplazmie i odpowiada za syntezę pre-mRNA, mRNA i małych jądrowych (snRNA) uczestniczących w dojrzewaniu
-(III) występuje w nukleoplazmie, wytwarza pre-RNA i tzw. 5S-rRNA, tRNA i frakcji regulacyjnych np. 7SRNA i snRNA
-w prokaryota mogą tylko jedną polimerazą RNA, która katalizuje syntezę wszystkich rodzajów RNA wykorzystując do tego informacje zawarte na jednej nici dwuniciowej cząsteczki DNA
Helikaza DNA
-rozplata dwuniciowy heliks poprzez degradację wiązań wodorowych między zasadami
-wykorzystuje ATP jako źródło energii
Białko DBP i 5SB
-zapobiega odtwarzaniu suę par zasad czyli ponownemu tworzeniu wiązań wodorowych
-dzięki niemu każda z dwóch nici wyjściowego DNA jest gotowa do replikacji
Ligaza DNA
-łączy fragmenty DNA występujące w postaci fragmentów okazaki
Topoizomeraza I (tylko prokaryota)
-enzym rozkładający wiązania fosfodiestrowe w jednej z nici DNA (umożliwia to swobodną rotację nici wokół drugiej roziętej nici)
Topoizomeraza II (tylko prokaryota)
-enzym rozkładający dwa złączone pierścienie tworzące szczelinę przez którą może się wydostać drugi enzym
-następnie ten sam enzym spaja rozcięte kręgi i w rezultacie tworzą się dwa koła
5. Funkcja dehydrogenazy glutaminowej
1) katalizuje redukcyjną aminację α-ketoglutaranu; pośredniego metabolitu CKTK
-dehydrogenaza ta działa zarówno z NAD, jak i z NADP
2) bierze udział w katabolizmie aminokwasów
-dehydrogenaza glutaminianowi składa się z 6 identycznych podjednostek i podlega regulacji allosteryczne
-inhibitory allosteryczne -> GTP, ATP
-aktywatory allosteryczne -> GDP, ADP
-w momencie gdy stan energetyczny komórki jest niski dehydrogenaza glutaminianowa i zwiększa się utlenienie aminokwasów
-powstające szkielety węglowe są zużywane, następnie jako paliwo metaboliczne, wchodzą do cyklu kwasu cytrynowego i w końcu, uwalniające energię podczas fosforylacji oksydacyjnej
6. Pomost łączący glikolizę z cyklem Krebsa (napisz reakcję)
*glikolizę z cyklem Krebsa łączy oksydacyjna dekarboksylacja pirogronianu zachodząca w matrix mitochondrialnym
To nieodwracalne przekazanie produktu glikolizy do cyklu kwasu cytrynowego jest katalizowane przez kompleks dehydrogenazy pirogronianowej
*pirogronian (glikoliza) ulega redukcyjnej karboksylacji
-powstały jabłczan włącza się do CKTK, gdzie z udziałem dehydrogenazy jabłczanowej ulega odwodornieniu do szczawiooctanu
*
Fosfoenolopirogronian -> to jeden z końcowych produktów glikolizy
*
7. Czółenko glicerolo-3-fosforanowe
Czółenko błonowe to połączone reakcje enzymatyczne pozwalające obejść barierę przepuszczalności. Takie reakcje są konieczne gdyż wewnętrzna błona mitochondrialną jest nieprzepuszczalna dla NADH, dlatego NADH wytworzone w cytoplazmie podczas glikolizy musi być z powrotem utleniony.
1) fosfodihydroksyaceton jest redukowany w CYTOZOLU do glicerolo-3-fosforanu przez dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową. Na tym etapie następuje również reoksydacja NADH do NAD+.
2) glicerolo-3-fosforan dyfunduje do wewnętrznej błony mitochondriom gdzie ulega przekształceniu do dihydroksyacetonu przez mitochondrialną dehydrogenazę glicerolo-3-fosforanową, która zamiast z NAD+ współpracuje z FAD. FADH2 związany jest z enzymem (E. FADH2) ulega reoksydacja przez przeniesienie jego elektronów do ubichinonu znajdującego się w wew. bł. mitochondrialnej.
Czółenko przenosi do mitochondriom 2e z NADH i wprowadza je do łańcucha transportu elektronów.
8. Powiązanie syntezy fosforanu kreatyny (fosfagenu) z cyklem ornitynowym
1) arginina - produkt pośredni cyklu mocznikowego; ulega kondensacji z glicyną i powstaje guanidynooctan
2) guanidynooctan - jest etylowany przez dawcę reszty metylowej (S-adenozynometioninę) do keratyny
3) keratyna - ulega fosforyzowaniu i przechodzi w fosforan keratyny
Fosforan keratyny występuje w mięśniach, stanowi zapas łatwo mobilizowanej wysokiej energii.
Bierze udział w przemianie energii w mięśniach.
9. Enzymy rozkładające glikogen
GLIKOGEN - jest polisacharydem o rozgałęzionym łańcuchu, zawierający reszty glukozy połączone wiązaniem:
-α-1,4-glikozydowym
-α-1,6-glikozydowym
Rozgałęziona struktura glikogenu powoduje, że jest on łatwiej dostępny dla enzymów powodujących jego rozpad
-FOSFORYLAZA GLIKOGENOWA (FOSFORYLAZA)
-rozbija wiązanie α-1,4-glikozydowe
-usuwa kolejno reszty glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu w formie glukozo-1-fosforanu
-nie potrafi rozerwać wiązania α-1,6-glikozydowego
-drugim substratem, który „współpracuje” z fosforylazą jest fosforan nieorganiczny (Pi)
-fosforylacja usuwa tylko te reszty glukozy, które są oddalone od miejsca rozgałęzienia o więcej nić 5 jednostek
ENZYM USUWAJĄCY ROZGAŁĘZIENIA: fosfoglukometaza
Usuwa wiązania α-1,4-glikozydowe w miejscach rozgałęzienia
Dalszy los glukozo-6-fosforanu zależy od tkanki:
-w wątrobie: znajduje się enzym glokozo-6-fosfataza przekształcająca go w glukozę, która następnie dyfunduje do krwi
-w mięśniach: proces rozkładu glikogenu służy do uzyskania energii, dlatego też glukozo-6-fosforan jest natychmiast metabolizowany w szlaku glikolizy. W tej tkance nie ma glukozo-6-fosfatazy.
GLUKOAMYLAZA
-rozkłada wiązania α-1,4- i α-1,6-glikozydowe do glukozy
-rozkład następuje w przewodzie pokarmowym kręgowców (bo to enzym hydrolityczny)
10. Powiązanie cyklu mocznikowego i Krebsa
(reakcje prowadzące do wspólnych metabolitów)
Oba cykle połączone są przez fumaran i transaminacje szczawiooctanu do asparaginian.
-synteza fumaranu przez liazę argininobursztynianową łączy cykl mocznikowy z cyklem Krebsa
-fumaran jest produktem pośrednim cyklu Krebsa, który po uwodnieniu tworzy jabłczan, który utlenia się do szczawiooctanu
-powstały szczawiooctan może ulegać transaminacji np. do asparaginian i powrócić do cyklu mocznikowego
11. Przenoszenie CoA-SH z cytoplazmy do mitochondrium
-cząsteczki acetylo-CoA o krótkich i średnio długich łańcuchach ( do 10 at.) łatwo przenikają przez wew. bł. mitochondrium
-przejście cząstek acetylo-CoA o dłuższych łańcuchach wymaga już specyficznego mechanizmu transportu
-reszty acylowe cząstek acetylo-CoA o dłuższych łańcuchach przekraczają wewnętrzną błonę po sprzężeniu z polarną cząsteczką karnityny, która występuje zarówno u roślina jak i u zwierząt
-reakcja sprzęgania katalizowana jest przez enzym ulokowany na zewnętrznej części wewnętrznej błony mitochondrium (ACYLOTRANSFERAZA KARNITYNOWA I) i polega na usunięciu CoA oraz zastąpieniu go karnityną
-translokaza karnityna/acylokarnityna transportuje acylokarnitynę przez wewnętrzną błonę mitochondrium do matrix
-cząsteczki karnityny są uwalniane do acylokarnityny a grupa acylowa z powrotem przenoszona jest na CoA
-reakcja katalizowana jest przez acylotransferaze karnitynową II, znajdującą się na wewnętrznej błonie mitochodnium, od strony matrix.
12
13. Degradacja Edmana
Służy do oznaczania N-końcowych aminokwasów w białkach
14. Transaminacja asparaginowa (reakcja z udziałem koenzymu)
-jako koenzym fosforan pirydoksalu
Transaminacja - proces przeniesienia grupy aminowej z aminokwasu na odpowiedni alfa-ketokwas
Aminokwas z koenzymem tworzy przejściowe połączenie typu zasada Schaffa. Podwójne wiązanie xxx przegrupowanie i rozerwanie. Uwalnia się alfa-ketokwas oraz fosforan pirydoksalu.
15. Fosforylacja substratowa w CKTK (cyklu kw. trikarboksylowych)
Proces ten katalizowany jest przez syntetazę byrsztynylo-CoA
-energia uwalniana podczas rozerwania wiązania byrsztynylo-CoA jest wykorzystywana do syntezy
-GTP (u zwierząt)
-ATP (wyłącznie u roślin)
Fosforylacja substratowa - przeniesienie P, aby powstał związek wysokoenergetyczny np. ATP, GTP
16. Reakcje glukoneogenezy zachodzące w mitochondrium
Glukoneogeneza
- proces, w którym zachodzi synteza glukozy z prekursorów nie będących cukrami
-ma duże znacznie dla podtrzymania zawartości glukozy we krwi podczas głodowania lub intensywnego wysiłku fizycznego
-zachodzi w wątrobie, w mniejszym stopniu w nerkach
-większość enzymów glukoneogenezy znajduje się w cytozolu, natomiast karboksylaza pirogronianowa jest w matrix mitochondrialnym
17. Różnice w budowie i funkcji glikogenu i celulozy
GLIKOGEN
Budowa:
-zbudowana z jednostek glukozowych połączonych wiązaniem α-1,4-glikozydowym, w ten sposób tworzy się długi łańcuch
-co 10 jednostek następuje rozgałęzienie łańcucha (wiązanie α-1,6-glikozydowe)
-zakończeniem każdego łańcucha jest koniec nieredukujący z wolną grupą 4'OH
Enzymy:
-wiązania α-1,4-glikozydowe rozkłada fosforylaza glikogenowa
α-1,6-glikozydowe rozkładają enzymy usuwające rozgałęzienia
-każdy wyprostowany odcinek łańcucha glikogenu tworzy konformacje otwartej helisy, która zwiększa jego dostępność dla enzymu
CELULOZA
Budowa:
-nierozgałęziony łańcuch
-zbudowany z jednostek glukozy połączony wiązaniem β-1,4-glikozydowym
-wiązania β między resztami glukozy tworzą długie, proste łańcuchy ułożone równolegle we włókna
Enzymy:
-ssaki, włącznie z człowiekiem, nie mają enzymów rozkładających celulozę
-przeżuwacze nie mają takiego problemu, posiadają enzym - celulazę -> wytwarzają go bakterie żyjące w ich przewodzie pokarmowym
18. Rola asparaginianu w cyklu mocznikowym
Asparaginian kondensuje się z cytruliną, do argininobursztynianu za pomocą syntetazy asparaginobursztynianowej.
Przemiany szczawiooctanu w komórce:
1) Transaminacja do asparaginianu, który może następnie powrócić do cyklu mocznikowego
2) Kondensacja z acetylo-CoA do cytrynianu, który dalej ulega przekształceniom w CKTK
3) Przekształcenie w glukozę podczas glukoneogenezy
4) Przekształcenie w pirogronian
19. Reakcja katalizowana przez oksydazę glukozową
Oksydaza glukozowa
-stosuje się go do pomiaru stężenia glukozy we krwi u pacjentów chorych na cukrzycę
-nie powoduje żadnej zmiany absorbancji podczas przemiany substratu w produkt
(ochrona produktów spożywczych przed utlenieniem- zapobiega ciemnieniu żywności)
Wytworzony H2O2 można poddać działaniu kolejnego enzymu - peroksydazy - która przemienia równocześnie związek bezbarwny w barwny (chromogen(, którego absorbancję łatwo jest zmierzyć.
-Jeśli aktywność pierwszego enzymu ma być mierzona dokładnie, to drugi enzym (peroksydaza) musi być użyty w nadmiarze, tak aby ten drugi enzym nie stanowił ograniczającego etapu w tym złączonym pomiarze.
20. Napisz reakcje, przy pomocy których jon amonowy jest dostarczany do cyklu mocznikowego
21. Wspólne elementy strukturalne dla wszystkich tRNA
Każdy z tRNA ma strukturę drugorzędową przypominającą liść koniczyny
Struktury typu spinka do włosów nazywane są ramionami tRNA:
-ramię antykodonowi - zawiera w swojej pętli 3 nukleotydy tworzące antykodon, parujące się w trakcie translacji z komplementarnym kodonem w MRNA
-ramię D (lub DHU) - zawiera dihydrouracyl (zmodyfikowany nukleozyd pirymidynowy)
-ramię T (TΨC) - zawiera jeszcze inny zmodyfikowany nukleozyd (pseudourycynę) leżącą w sekwencji TΨC, za względu na zawartość specyficznej sekwencji nukleozydofosforanów, służy ona jako punkt zaczepu dla enzymu aktywującego aminokwasy
-niektóre tRNA mają również dodatkowe ramię (zmienne), którego długość waha się od 3 do 21 nukleotydów
-cząsteczki tRNA mają też ramię aminokwasowi (to właśnie do tego ramienia, do gr. 3'OH adenozyny występującej w sekwencji CCA, przyłączany jest aminokwas w aminoacylo-tRNA
Przeniesienie zaktywowanych aminokwasów na mRNA znajdujące się na rybosomie (w celu wytworzenia aktywnej formy aminokwasu, czyli aminoacylo-tRNA, następuje działanie specyficznego enzymu - syntezy - aminoacylo-tRNA z wybranym aminokwasem i ATP)
22. Fermentacje alkoholowe (glicerolowa, etanolowa), napisz reakcje
* Fermentacja etanolowa
* Fermentacja glicerolowa
23. Narysuj 2 nukleotydy purynowe poł. wiązaniem międzycząsteczkowym
24. Napisz wzory 2 nukleozydów purynowych występujących w DNA
* Purynowe
* Pirymidynowe
25. Reakcja katalizowana przez transaminazę alaninową,
z udziałem odpowiedniego koenzymu
26. Wyjaśnij pojęcia struktur białek: a-heliks, b-heliks, struktura beta
=> należą do III-rzędowych struktur
Za względu na stopień zwinięcia łańcucha polipeptydowego wyróżnia się:
-α helisę (prawoskrętną) - struktura regularna
-β helisę (lewoskrętna) - struktura regularna
-strukturę β (pasmowa, pofałdowane kartki)
α helisa: forma śruby prawej
-stanowi cylindryczne, spiralne ułożenie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, utrzymywane dzięki wiązaniom wodorowym
-na 1 obrót α helisy przypada 3,6 aminokwasów (0,54nm)
-odległość między dwoma aminokwasami wzdłuż α helisy = 0,15nm
-wszystkie łańcuchy boczne aminokwasów znajdują się na zewnątrz cylindrycznej helisy
Struktura β:
-wiązania wodorowe powstają między przylegającymi częściami polipeptydu
-płaskie wiązanie peptydowe sprawia, że łańcuch polipeptydowy przyjmuje postać pofałdowanej kartki z łańcuchami bocznymi znajdującymi się niżej lub wyżej płaszczyzny
-łańcuchy polipeptydowe sąsiadujące ze sobą w strukturze β mogą być:
a) równoległe
b) antyrównoległe
-struktury β są zawsze lekko zakrzywione i w obecności kilku łańcuchów polipeptydowych mogą się ścieśnić i tworzyć beczułkę
=> kilka struktur β to podstawa wytrzymałości
27. Kazeina (występowanie+ budowa)
-białko mleka (76-86%)
-podstawowa masa twarogów i serów twardych
-należy do fosfoprotein ze względu na związany estrowo fosforan z gr. OH (Ser i Thr)
* fosfor wiąże dużo Ca2+ => kazeinian wapnia, a związany Ca odznacza się znaczną przyswajalnością
-enzym zwany reniną lub podpuszczką, wytwarzany w ścianie żołądka młodych ssaków, powoduje wytrącanie białka związanego z jonami Ca2+ , przekształcając sól wapienną kazeiny w parakazeinian wapnia
-w trakcie wytrącania białka w odczynie kwaśnym, sól kazeinogenu przekształca się w wolną kazeinę, a jon Ca2+ przechodzi do roztworu => odbija się to ujemnie na wartości odżywczej serów twarogowych w porównaniu z serami podpuszczkowymi
-kazeina nie jest białkiem jednorodnym, gdyż składa się z frakcji α, β i χ
-po oddzieleniu z mleka wytrąconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwór, zwany serwatką, zawierający białka typu albuminy i globuliny.
28. Różnice między: glutationem, glutaminą, glutenem
1) GLUTATION
Tripeptyd: 5-gutanylo-cysteinylo-glicyna (5-Glu-Cys-Gly)
2)GLUTAMINA (Glu)
-Aminokwas białkowy kwaśny
-amid kwasu glutaminowego
-występuje w szczególnie dużych ilościach w białkach roślinnych
-stanowi bogatą rezerwę azotową
-uczestniczy w biosyntezie nukleotydów purynowych
3) GLUTEN
Wyjątek wśród białek elastomerycznych
-występuje jako białko zaporowe ziarniaków pszenicy, żyta ale nie owsa
-pełni funkcje magazynowania azotu dla rozwijającego się zarodka
29. W skład jakiego koenzymu wchodzi wit. PP? Napisz jej wzór
-witamina PP (niacyna) wchodzi w skład koenzymów przenoszących protony i elektrony współdziałających z oksydoreduktazami, a konkretniej dehydrogenazą, a mianowicie: dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy (NAD+) i fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego (NADP+)
=>cząsteczki obu koenzymów składają się z 2 nukleotydów powiązanych przez fosforany
->pierwszym, nukleotydem jest AMP
-> drugim nukleotydem jest amid kwasu nikotynowego = niacyna (Wit. PP)
*zapobiega chorobie skóry (pelagra)
*bogatym źródłem są Ryny, mleko, nasiona roślin
*Trp zapobiega brakom wit. PP, bo jest jej prekursorem w biosyntezie
30. Glutation- budowa i funkcje
Budowa:
*tripeptyd o nazwie 5-glutamylo-cysteino-glicyna (5-Glu-Cys-Gly)
*symbol formy zredukowanej/utlenionej = 2G-SH/G-S-S-G
*jedno z wiązań jest nietypowe, gdyż tworzy je grupa 5-karboksylowa Glu (glutaminian), a nie jak w białkach grupa przy C1
Funkcje:
*dzięki grupie hydroksylowej pochodzącej z Cys, łatwo ulega odwodornieniu z wytworzeniem glutationy utlenionego
2G-SH <-> G-S-S-G + 2H+ +2e
*ze względu na odwracalność reakcji 2G-SH/G-S-S-G jest biologicznym przenośnikiem elektronów
*koenzym liazy laktoiloglutationowej, katalizującej przemianę metyloglioksalu do kwasu mlekowego
*jego biosynteza zachodzi w wątrobie
*występuje w żółtku jaj i czerwonych ciałkach krwi
*wyizolowany po raz pierwszy w drożdżach
31. Mechanizm wodorowania NAD+ -----> NADH + H+
*mechanizm przemian ich grupy czynnej (amidu kwasu nikotynowego) w reakcji oksydoredukcyjnej
32. B-utlenianie kwasów tłuszczowych
-rozpad kwasów tłuszczowych, czyli B-oksydacja, polega na utlenieniu długołańcuchowych kwasów tłuszczowych, czemu towarzyszy wytworzenie ATP
-cykl B-oksydacji obejmuje powtarzającą się sekwencję 4 reakcji, z czego reakcjami, w których następuje utlenianie to reakcje nr 1 i nr 3
1) utlenianie acylo-CoA do enoilo-CoA, zawierającego w łańcuchu kwasu tłuszczowego wiązanie podwójne trans- B, czemu towarzyszy powstanie FADH2 (redukcja katalizowana przez dehydrogenazę acylo-CoA)
3) utlenianie 3-hydroksyacylo-CoA do 3-ketoacylo-CoA, czemu towarzyszy powstanie NADH (reakcja katalizowana przez dehydroksyacylo-CoA)
33. Przemiana kw. fosfatydowego do TAG
34. Synteza CP (karbamoilofosforanu) u ssaków i bakterii
*u ssaków i roślin
*N-acetyloglukozoaminian -> kofaktor w reakcji zachodzącej u ssaków
*N-acetyloglutaminian
*u bakterii:
*karbamoilofosforan - służy w przemianie ornityny w cytrulinę jako dawca grupy karbamoilowej i energii
35. Elongacja w procesie biosyntezy białka
-na tym etapie kodon inicjujący (AUG) znajduje się w miejscu P z tMet-tRNA związanym przez sparowanie kodonu z antykodonem
-cząsteczka aminoacylo-tRNA odpowiadająca drugiemu kodonowi wiąże się w miejscu A rybosomy w reakcji wymagającej GTP i katalizowanej przez czynnik elongacyjny EF-T
-wiązanie peptydowe jest tworzone prze peptydotransferazę między końcem C grupy aminoacylo-tRNA w miejscu P, a grupą aminową aminoacylo-tRNA w miejscy A. Koniec karboksylowy zostaje odłączony od tRNA w miejscy P i dołączony do N-końca aminokwasu z tRNA w miejscu A
-w ostatniej reakcji etapu translokacji uwolniony tRNA opuszcza miejsce P, nowo utworzony peptydylo-tRNA przemieszcza się z miejsca A do P a rybosom przesuwa się wzdłuż mRNA o 3 nukleotydy, aby umieścić następny kodon w miejscu A
*
-kompleks z metionylo-tRNA umieszczony w obszarze P rybosomy, jest gotowy do wydłużenia łańcucha peptydowego
1) związanie tRNA pasującego do kodonu znajdującego się w obszarze A rybosomy i niosącego aminokwas następny w łańcuchu peptydowym
2) wytworzenie wiązania peptydowego z uwolnieniem tRNA z obszaru P i przeniesieniem rosnącego peptydu na tRNA w obszarze A
3) translokacja peptydylo-tRNA z obszaru A do P, usunięcie uwolnionego tRNA z rybosomu i przeniesienie mRNA o jeden kodon do przodu w celu umieszczenia następnego kodonu w obszarze A
36. Przenoszenie AMP (reakcja z ATP) z aminokwasami i kw. tłuszczowymi
-reakcja przenoszenia AMP na kwas tłuszczowy lub aminokwas, w wyniku czego powstają aminoacylo- lub acylo-AMP, są to kluczowe reakcje przy aktywacji kwasów tłuszczowych poprzedzające B-utlenianie kwasów tłuszczowych
Ad - adenozyno
Rb - ryboza
37. Etap elongacji w kom. prokariotycznych
-po zakończeniu inicjacji transkrypcji podjednostka sigma opuszcza centrum aktywne, odłącza się od holoenzymu
-etap elongacji syntezy RNA rozpoczynający się po utworzeniu pierwszego wiązania fosfodiestrowego jest katalizowany przez rdzeń polimerazy RNA
-w powstającym transkrypcje pierwszym nukleotydem jest zawsze pppG lub pppA
-polimeraza RNA dokonuje syntezy łańcuchów RNA w kierunku 5'-3', wykorzystując jako substraty 5'-trifosforany czterech rybonukleozydów (ATP, CTP, GTP, UTP)
-grupa 3'OH znajdująca się na końcu rosnącego łańcucha RNA atakuje fosforan alfa nowo wchodzącego 5'-trifosforanu rybonukleozydu -> co prowadzi do powstania wiązania 3',5'-fosfodiestrowego i uwolnienia pirofosforanu
-kompleks utworzony przez polimeraze RNA, matrycę DNA oraz rosnący transkrypt jest określany jako bąbel transkrypcyjny => to rejon DNA, w którym dwuniciowa helisa DNA ulega otwarciu, umożliwiając zajście transkrypcji
-dwuniciowy DNA ulega rozplataniu przed bąblem transkrypcyjnym i ponownemu splataniu po przeciwnej jego stronie
38. Powstawanie adrenaliny w organizmach
-hormon wytwarzany przez rdzeń nadnerczy, a także wydzielany na zakończeniach włókien pozazwojowych współczulnego układu nerwowego
-powoduje wzrost tętna i ciśnienia krwi
-wzmaga koncentrację i niweluje senność
-powoduje ogólne pobudzenie organizmu
-hamuje perystaltykę jelit
-nazywana jest hormonem stresu
39. Enzymy rozkładające wiązanie a-1,6-glikozydowe w skrobi
*GLUKOAMYLAZA
rozkłada po kolei każde wiązanie a-1,4- i a-1,6-glikozydowe w skrobi od końca niealdehydowego
*AMYLO-1,6-GLUKOZYDAZA
Atakuje dekstryny o krótkich łańcuchach, ale na skrobię działa słabo
*ENZYM R
Rozkłada miejsca rozgałęzień (wiązań a-1,6-glikozydowe) w amylopektynie
*PULLULANAZA
Rozkłada wiązanie a-1,6-glikozydowe skrobi, występuje u bakterii
40. Wymień reakcje nieodwracalne w glukozie. Napisz jedną z nich
*fosforylacja glukozy
*fosforylacja fruktozo-6-fosforanu
*przeniesienie grupy fosforytowej z PEP na ADP
41. Produkty dekarboksylacji aminokwasów (składniki, enzymy, aminy biogenne).
Przykłady występowania w koenzymie.
-w reakcji dekarboksylacji aminokwasów wydziela się CO2 i powstaje amina biogenna (-> o dużej aktywności biologicznej)
-enzymy katalizujące tą reakcję to dekarboksylazy aminokwasowi -> należą do klasy liaz i są rozpowszechnione szczególnie wśród bakterii
-enzymy wymagają współudziału koenzymu - 5-fosforanu pirydoksalu, z którym aminokwasy tworzą również połączenie; zasadę Schaffa
42. Udział Asp w biosyntezie nukleotydów pirymidynowych
43. tRNA - budowa i funkcje
Budowa:
-typowa cząstka zawiera 70-90 nukleotydów, będąc przez to najmniejszą cząsteczką w komórce
-występuje w cytoplazmie podstawowej
-masa cząsteczkowa 25kDa
-struktura pierwotna i wtórna dobrze poznana
-ma strukturę II rzędową => w formie liścia koniczyny, w której to antykodon jest dostępny na końcu pętli antykodonowej
*antykodon to trójka nukleotydów, którymi tRNA dopasowuje się do właściwego kodonu mRNA
Funkcje:
-wiąże i transportuje zaktywowane aminokwasy z cytoplazmy do miejsc syntezy białka -> rybosomów
8dla poszczególnych aminokwasów istnieją różne tRNA różniące się swym antykodonem
-każda cząstka tRNA niesie tylko jeden aminokwas
-cząstka tRNA przyjmuje strukturę „liścia koniczyny” zawierającą wewnątrzcząsteczkowe rejony sparowane tworzące cztery ramiona tej struktury
=> 3 spośród tych ramion są strukturami typu spinki (trzon + pętla)
=> w pętli ramienia antykodonowego jest zawarta sekwencja antykodonu
=> każda cząsteczka tRNA na końcu 5' zawiera grupę fosforanową, a na końcu 3' znajduje się sekwencja CCA z wolną grupą 3'-OH
44. Synteza 4-węglowego kw. tłuszczowego
45. Narysować nukleozydy pirymidynowe RNA połączone wiązaniem międzynukleotydowym
46. Funkcje syntazy aminoacylo-tRNA
-aby wziąć udział w syntezie białka, każdy aminokwas musi zostać kowalencyjnie związany z cząsteczką tRNA, ponieważ synteza białka zależy od adapterowej funkcji tRNA, umożliwiającej poprawne wbudowanie aminokwasu
-wiązanie kowalencyjne otworzone między aminokwasem i tRNA zawiera dużą ilość energii, która umożliwia oddziaływanie aminokwasy z końcem rosnącego łańcucha polipeptydowego i utworzenie w tym miejscu wiązania peptydowego => aktywacja aminokwasu
Funkcje syntetazy aminoacylo-tRNA:
-przeniesienie zaktywowanych aminokwasów mRNA znajdujących się na rybosomach
-wytworzenie aktywnego aminokwasu - aminoacylo-tRNA
-funkcja kontrolna w precyzyjnym dopasowaniu dwóch składników (wiązanie estrowe)
-specyficzność syntetazy w stosunku do aminokwasu i antykodonu w tRNA
-występuje 20 syntetaz (każdy aminokwas ma swoją)
Reakcja:
47. Reakcje syntezy sacharozy
48. Przykład fosforylacji substratowej w glikolizie
Fosforylacja substratowa - przeniesienie reszty fosforanowej na związek taki, aby powstał produkt z wiązaniem wysokoenergetycznym, np. ATP
*w glikolizie mamy dwa miejsca fosforylacji substratowej:
49. Reakcje przenoszenia reszt difosforanowych za pomocą ATP
Przeniesienie reszty difosforanowej na 5-P-rybozy z wytworzeniem 5-P-rybozo-1-difosforanu (PRPP) - związek o zasadniczym znaczeniu przy syntezie nukleotydów. Reakcja jest katalizowana przez difosfokinazę 5-P-rybozy.
50. Przemiany glicerolu prowadzące do glukoneogenezy
51. Przemiany kwasu fosfatydowego w lecytynę
1) kwas fosfatydowy pod wpływem fosfatazy ulega hydrolizie do fosforu i a,B-diacyloglicerolu
2) a,B-diacyloglicerol, aktywna cholina (CDP-chd) służy jako koenzym transferaz i przenosi resztę fosforanową choliny na a,B-diazyloglicerol tworząc cząsteczkę lecytyny
52. Enzymy rozkładające wiązania a-1,4-glikozydowe w skrobi (plus wzory
produktów)
-są to enzymy amylolityczne otrzymywane ze skiełkowanego ziarna zbóż (jęczmień)
-a-AMYLAZA
Rozpuszcza skrobię skleikowaną, a następnie ją hydrolizuje o amylozy i amylopektyny
-AMYLAZA i AMYLOPEKTYNA
Rozkładane są do szeregu wielocukrów od sześcioglukozowych do maltozy
-B-AMYLOZA
Rozkłada co drugie wiązanie a-1,4-glikozydowe, powstaje maltoza i izomaltoza
-GLUKOAMYLOZA
Rozkłada wiązanie a-1,4(1,6)-glikozydowe w amylopektynie, powstaje glukoza
53. Nukleotydy pirymidynowe w DNA połączone wiązaniem międzycząsteczkowym
54. Fosforylaza glikogenowa, jej regulacja i aktywacja + funkcje
Funkcje:
-katalizuje rozkład glikogenu
-rozbija wiązania a-1,4-glikozydowe
-usuwa kolejne cząsteczki glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu (zachodzi dla cząsteczek oddalonych od miejsca rozgałęzienia o 5 reszt)
Budowa:
-występuje w 2 wzajemnie przekształcających się formach a i b (a-aktywna, b-nieaktywna)
-forma a <-> forma b - poprzez fosforylację pojedynczej reszty seryny w każdej z podjednostek -> kinaza fosforylazowa
Regulacja:
-w mięśniach szkieletowych duże stężenie AMP powoduje aktywację fosforylazy b
-duże stężeniem ATP i 6-P-glukoza powoduje, że fosf. b jest nieaktywna
-podczas wysiłku ATP maleje a AMP rośnie i wtedy fosf. b staje się aktywna, co powoduje szybki rozpad glikogenu
-fosf. a jest stale aktywna - brak oddziaływań ATP, AMP
55. Synteza glikogenu
Enzymy syntetyzujące glikogen:
-syntaza glikogenowa współdziała z AGP-azą (występuje w wątrobie i mięśniach zwierząt)
-glikogenina - wydłuża łańcuch a-glukanu
-amylo-1->4,1->6-glikozylotransferazy - tworzy wiązania i rozgałęzienia
56. Jakie produkty z cyklu fosforanów pentoz wchodzą bezpośrednio do glikolizy (reakcje)
-aldehyd 3-P-glicerynowy
-fruktozo-6-P
57. Z których metabolitów cyklu Krebsa powstają aminokwasy monoaminodikarboksylowe (reakcje)
*ze szczawioictanu -> asparaginian
*z a-ketoglutaranu -> glutaminian
*redukcyjna aminacja a-ketoglutaranu
*z fumaranu -> asparaginian
58. Udział glicyny w syntezie nukleotydów purynowych
-do PRPP (5-fosforan 1-difosforanu rybozy) przyłącza się grupa NH2 (poz. 9) z glutaminy
-w pozycję (4,5,7) włącza się glicyna
-w pozycję (8) włączana jest grupa CH3 przenoszona przez THF i HCOOH, zużywane jest ATP na zamknięcie pierścienia imidazolowego
-w poz. (3) włączana jest gr. NH2 z glutaminianu
-CO2 przenoszony przez karboksybiotynę z udziałem ATP włączony jest w pozycję (6)
-w poz. (1) wchodzi gr. Nh2 z asparaginianu
-w poz. (2) wchodzi CH3 przenoszony przez THF i HCOOH, ATP zamyka pierścień pirymidynowy
59. Reakcje powstawania H2O2
2 enzymy z klasy oksydoreduktaz: KATALAZA, PEROKSYDAZA
Aktywność katalazy:
60. Cykl aktywnego metylu
Grupa Ado-adenozylowa pochodząca z ATP
Rola: S-adenozylometionina
-donor grup metylowych w licznych reakcjach biologicznych, np. fosforan kreatyny i synteza kwasów nukleinowych
61. Aminy biogenne w funkcji hormonów
-TRYPTAMINA
Działa stymulująco na mięśnie gładkie naczyń krwionośnych,, powstała przez dekarboksylację tryptofanu
-SEROTONINA
Hormon trawienny, pobudza perystaltykę jelit, powstała przez dekarboksylację 5-hydroksytryptofanu
-HISTAMINA
Hormon trawienny, pobudza wydzielanie soku żołądkowego i obniża ciśnienie tętnicze krwi, produkt dekarboksylacji histydyny
-KADAWERYNA -> lizyny
-AGMATYNA -> argininy
-PUTRESCYNA -> ornityny
Powyższe aminy to produkty procesu gnicia, w którym pełnią funkcje wzrostowe.
62. Reakcja polimerazy (DNA i RNA) przy dołączaniu kolejnego
(deoksy)rybonukleotydu
DNA: A, G, C, T
RNA: A, G, C, U
TRANSKRYPCJA
Proces syntezy RNA na matrycy DNA, katalizowany przez polimerazę RNA (nowo wchodzący nukleotyd tworzy komplementarną parę zasad z kolejną zasadą matrycy DNA). Uwolniony zostaje pirofosforan, cząsteczka wydłużana jest w kierunku 5' -> 3'.
Składa się z 3 etapów
REPLIKACJA
powielanie DNA. Następuje rozplecenie podwójnego heliksu na dwie nici i dobudowę do każdej z nich nowej. Nić pierwotna stanowi matrycę.
63. Hemoglobina-przykład białka allosterycznego
(wyjaśnienie pojęcia "allosteria" + rodzaje hemoglobiny)
ALLOSTERIA
Odwracalna modyfikacja struktury wtórnej pod wpływem wiązanych w ściśle określonym miejscu cząsteczki, tzw. Elektronów allosterycznych, w miejscy -centrum allosterycznym
Wiązanie O2 odbywa się za pomocą His 8 w heliksie F, a po przyłączeniu zbliża się His E7 (łączy się z O3) lecz dodatkowo pełni 2 funkcje; ochrania Fe2+ przed utlenieniem oraz ogranicza powinowactwo hemu do CO. O2 oddysocjowany zostaje za pomocą 2,3-bisfosforanu. CO2 łączy się z białkiem globiną przez azot aminokwasów N-końcowych tworząc karbaminian.
Powinowactwo Hb do O2 i CO2 zmienia się w zależności od stężenia tych związków w tkance.
Rodzaje:
-methemoglobina - utleniony Fe3+ (nie wiąże O2)
-nitrozohemoglobina - powstaje pod wpływem NO3- i NO2-
Poza tlenem z Hb mogą łączyć się związki, które blokują jej działanie, np. CO (wiąże się nieodwracalnie)
64. Monooksygenazy, dioksygenazy-mechanizm działania, przykłady.
-Monooksygenazy, czyli oksygenazy mieszane lub hydrokslazy - enzymy hydrolizujące, wymagające donora H+
Katalizują reakcję:
-katalizują wprowadzenie do substratu połowy cząsteczek tlenu z utworzeniem grupy hydroksylowej. Drugi atom tlenu jest równocześnie wiązany w cząsteczkę wody z udziałem czynnika redukującego (NADH lub NADPH) co wyzwala energię swobodną wykorzystywaną w reakcji, np.:
-deoksygenazy, czyli transferazy tlenowe lub oksygenazy właściwe,
Katalizują one reakcję ogólną:
-enzymy te uczestniczą zarówno w przemianach anabolicznych prowadzących do tworzenia ważnych składników, np. wit. A z karotenów
-zapoczątkowują kataboliczne procesy degradacji związków pierścieniowych
-atakują podwójne wiązanie w substancjach alifatycznych lub aromatycznych.