1 AminokwasyI

1 AminokwasyI



Zakres I seminarium z biochemii.

1.    Definicja wiązania peptydowego.

2.    Kiedy mówimy o oligopeptydach, o polipeptydach, o białkach .

3.    W peptydzie : Ale - Cys - Met - Try - Gli - wskazać aminokwas C - końcowy i N -końcowy.

4.    Jak tworzy się nazwy peptydów.

5.    Jaka jest przestrzenna charakterystyka wiązania peptydowego ?

6.    Napisać wzór glutationu i podać nazwę utworzoną z jego aminokwasowych składników.

7.    Napisać wzór kamozyny i podać nazwę utworzoną z jego aminokwasowych składników.

8.    Napisać wzór anseryny i podać nazwę utworzoną z jego aminokwasowych składników.

9.    Wymienić hormony peptydowe przedniego płata przesadki i ich działanie.

10.    Wymienić hormony peptydowe podwzgórza i ich działanie.

11.    Hormony peptydowe osocza i ich działanie.

12.    Hormony peptydowe tarczycy i przytarczyc i ich działanie.

13.    Hormony peptydowe produkowane przez trzustkę i ich działanie.

14.    Hormony peptydowe błony śluzowej żołądka i ich działanie.

15.    Hormony peptydowe błony śluzowej dwunastnicy i ich działanie.

16.    Hormony peptydowe błony śluzowej jelita i ich działanie.

17.    Co to są peptydy opioidowe ?

18.    Które peptydy zaliczamy do neuropeptydów ?

19.    Co to jest substancja - P ?

20.    Antybiotyki peptydowe.

21.    Definicje struktury I, II, III, IV -rzędowej białek.

22.    Aldolowe wiązanie poprzeczne występujące w kolagenie. Jego powstawanie i rola.

23.    Wiązania występujące w poszczególnych strukturach.

24.    Klasyfikacja białek ze względu na kształt.

25.    Białka surowicy krwi i ich rola.

26.    Prawidłowe stężenie białek w surowicy.

27.    Budowa i funkcja histonów.

28.    Białka fibrylame - struktura.

29.    Omówić budowę kolagenu.

30.    Omówić budowę elastyny.

31.    Białka złożone : podział.

32.    Omówić lipoproteiny.

33.    Z czego wynikają właściwości amfoteiyczne białek ?

34.    Omówić wysalanie białek.

35.    Co to jest denaturacja i co ją wywołuje ?

36.    Na czym polega elektroforeza i jakie frakcje uzyskuje się w wyniku elektroforezy bibułowej białek surowicy.

37.    Zasada reakcji biuretowej Piotrowskiego ?

38.    Zasada oznaczania stężenia białka metodą Lowry ego.

39.    Co to jest chromatografia?

40.    Rodzaje chromatografii ?

41.    Zasada chromatografii adsorpcyjnej .

42.    Zasada chromatografii jonowymiennej.

43.    Zasada chromatografii podziałowej.

44.    Jak się definiuje współczynnik Rf w chromatografii bibułowej ?

45.    Na czym polega chromatografia mlekulamo-sitowa ?

46.    Co to jest dializa ?


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Aminokwasy łączą il( za pomocą wiązania peptydowegorf<- — r.ir jwr f»v 1 *.* * « f M ■ “
2 AminokwasyII Zakres seminarium II 1.    Reakcja transaminacji kwasu asparaginowego
3 Enzymy Zakres Seminarium III 1.    Definicja „enzymu” i jego zadania. 2.
8 10 2007 biochemia7 PEPTYDYUtworzone przez aminokwasy połączone wiązaniami peptydowyml 3 2-9 AA I
IMG65 (2) 52 / ROZDZIAŁ 4 Ryc. 4-11. Aminokwasy połączone wiązaniem peptydowym (obszar zaciemniony)
15734 skanowanie0005 (172) Reakcje aminokwasów modyfikujące białka Wiązanie peptydowe jest sztywne i
11 Równowaga kwasowo zasadowa Zakres Seminarium XII Równowaga kwasowo-zasadowa, biochemia narządowa:
295 (23) Białka są utworzone z aminokwasów, występujących w polimerze, połączonych wiązaniami peptyd
8 10 2007 biochemia6 Tworzenie wiązania pepłydowego wiązanie peptydowe Struktury rezonansowe wiązan
Białka są to polimery aminokwasów połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi ( -CONH- ). Białka
Wiązanie peptydowe Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą spolaryzowany łańcuch

więcej podobnych podstron