8 10 2007 biochemia7

PEPTYDY

Utworzone przez aminokwasy połączone wiązaniami peptydowyml 3 2-9 AA I ołtgopeptydy i 10-100 AA - polipeptydy

Właściwości wiązania peptydowego

-    ma częściowo charakter wiązania podwójnego | brak swobody rotacji wokół osi C-N wiązania |atomy C, O, N, H są koplaname

I powoduje to usztywnienie struktury polipeptydów, gdyż rotacja jest możliwa wokół 2/3 wiązań szkieletu polipeptydu

n-peptyd (di-, tri-, tetra-, penta-, heksa-, hepta-, okta-, nona-, deka-itd.) zawiera:

-    n reszt AA

-    n-1 wiązań peptydowych

-    N-końcową grupę a-aminową

' - C-końcową grupę a-karboksylową

-    n łańcuchów bocznych aminokwasów z ich grupami

funkcyjnymi

Nazewnictwo peptydów:

-    kolejność od końca N (aminowego) do końca C (karboksylowego) H₃N⁺-Lys-Leu-Tyr-Gln-COCT = lizylo-Ieucylo-tyrozylo-glutamina

Nietypowe elementy budowy peptydów:

-    glutation (y-glutamylocysteinyloglicyna) zawiera wiązanie y-peptydowe utworzone przez resztę -COCT łańcucha bocznego Glu

- TRH (piroglutamylohistydyloprolinoamid) zawiera cykliczną .

|_ pochodną Glu, a C-końcowa grupa karboksylowa utworzła amid

Znaczenie peptydów:

1 • • liczne hormony ogólnoustrojowe i tkankowe b - antybiotyki, chemioterapeutyki