8 10 2007 biochemia0

trójwymiarowa konformacja (pofałdowanie) szkielet polipeptydowego

| stabilizowana wiązaniami niekowalencyjnymi

I uwarunkowana częściowo podwójnym charakterem wiązani peptydowęgo i kształtem grup R

jj Struktury regularnie powtarzające się a) Helisa a

-    prawoskrętna ok. 3,6 reszt AA na 1 zwój

-    grupy- R skierowane są ńa zewnątrz

-    stabilizowana przez:

-    wiązania wodorowe między atomami N i O wiązś peptydowych odległych o 4 reszty AA

-    siły van der Waalsa między atomami upakowanymi* rdzeniu helisy

b) Struktura (3

I- kształt pofałdowanej kartki (harmonijka (3)

- przyległe łańcuchy polipeptydowe biegną w tych samy* (struktura równoległa) lub przeciwnych (struktis antyrównoległa) kierunkach

- stabilizowana przez wiązania wodorowe między atomaś N i O wiązań peptydowych przyległych pasm, zwyfi odległych od siebie regionów strukti* pierwszorzędowej

2) Struktury nieregularnie uporządkowane - pętle i zwoje a) Zwrot (3

- zawiera 4 AA, często Pro i Gly -1. AA połączony wiązaniem wodorowym z 4. AA ' - sprawia, że łańcuch wykonuje zwrot o 180°

- łączy końce przyległych łańcuchów anty równolegli struktury (3

3) Struktury nieuporządkowana

- końce N i C wielu polipeptydów