0345

0345



gdzie:

J0 — oznacza natężenie światła wychodzącego z polaryzatora,

J — natężenie światła wychodzącego z analizatora,

a — kąt między płaszczyznami przecięcia głównego polaryzatora i analizatora (kąt skrzyżowania nikoli).

W przypadku gdy kąt a równy jest 90°, światło nie przechodzi przez układ tak zorientowanych nikoli. Gdy jednak między tak skrzyżowanymi nikolami umieszczone zostanie ciało optycznie czynne (mające zdolność skręcania płaszczyzny polaryzacji), światło przejdzie przez układ i w celu ponownego wygaszenia go trzeba obrócić analizator o taką wartość kąta a, o jaką zostały skręcone przez ciało optycznie czynne drgania promienia świetlnego. Wartość tego kąta zależy w przypadku ciał będących roztworami od stężenia danego roztworu, grubości jego warstwy i długości fali światła użytego, co można przedstawić (dla światła monochromatycznego i w określonej temperaturze) równaniem :

a = [a] c • l

gdzie:

a — oznacza kąt skręcenia płaszczyzny polaryzacji,

c — stężenie roztworu,

/ — grubość warstwy (długość rurki polarymetrycznej),

[a) — skręcalność właściwa, zależna od długości fali.

Ciała optycznie czynne mogą występować w odmianach jako prawoskrętne i lewo-skrętne. Właściwość ta, charakterystyczna dla wielu związków organicznych, nosi nazwę izomerii optycznej i związana jest z asymetrią budowy tych cząsteczek.

Do ciał skręcających płaszczyznę polaryzacji należą między innymi roztwory cukru. Ta właściwość cukru wykorzystywana jest w diagnostyce lekarskiej, gdzie za pomocą polarymetrów określa się stężenie cukru w roztworach (głównie w moczu). Również w przemyśle rolnym (cukrownictwo) podobnymi metodami oznacza się za pomocą innej odmiany przyrządów — sacharymetrów stężenie cukru w roztworze.

Do optycznie aktywnych zaliczamy także roztwory wielu biopolimerów — w tym białek i kwasów nukleinowych. O aktywności optycznej tych związków decydują zarówno asymetria budowy pojedynczych grup — merów (w białkach — grupy peptydowe i reszty aminokwasów, w kwasach nukleinowych — zasady purynowe i pirymidynowe), jak i przestrzenne rozmieszczenie tych grup w łańcuchu polipeptydowym czy polinukleotydowym (konformacja łańcucha).

Wiele cennych informacji o konformacji biopolimerów dostarczają badania ich aktywności optycznej przy różnych długościach fal świetlnych (spektropolarymetria). Znaczenie spektropolarymetrii jako metody badania struktury biopolimerów stanie się bardziej oczywiste, jeśli uświadomimy sobie istnienie silnych powiązań (szczególnie w białkach) pomiędzy ich strukturą a funkcjami, jakie spełniają w żywych organizmach.

18.2.3. Niektóre metody fotometryczne

Aparaty, których zasada działania oparta jest na zjawisku absorpcji światła, noszą ogólnie nazwę fotometrów. W przypadku gdy używane do badań światło jest monochromatyczne, co uzyskuje się w monochromatoracli, stosowane do fotometrycznych badań aparaty noszą nazwę spektrofotometrów.

351


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
m pluta mikroskopia optyczna007 gdzie Ar oznacza określoną poprzednio krotność redukcji natężenia
70q 70 gdzie* I - wartość skuteczna natężenia prądu [A]. Impedancja widziana z zacisków a—a* wyłączn
Scan90002 I. Ilościowe oznaczanie natężenia oddychania metodą Pettenkofer a Intensywność oddychania
96 (43) 96 Piotr Ziobrowski sin — _2. £ 2 ; (13.15) gdzie lm jest natężeniem fali w środku obrazu
v= Q/F gdzie: v- prędkość filtracji w [m/s]; Q - natężenie przepływu w (mJ/s); F- powierzchnia przek
P1050664 ■ I fcEKTROORAWIMETRIA. ELEKTROGRAFIA I KULOMETRIA 262 gdzie: I0 — początkowe natężenie prą
busola2 ni H‘ = 2Rctga gdzie: n - ilość zwojów I - natężenie prądu R - promień cewki równy 7,5±0,2 c
Kwas zas1283 NerhowR fOgUllfljl równowagi kwaaowo-zasadowej
img214 gdzie ta oznacza i-ty element na głównej przekątnej macierzy T = S~l. Jeśli chcemy po elimina
rozdział 2 (11) raj oznaczono pogrubioną prostą wychodzącą z poziomu łącznych wydatków autonomicznyc

więcej podobnych podstron