Chemia rep80

8. Aminokwasy

Struktura aminokwasów

Oprócz grupy karboksylowej i grupy aminowej, znajdującej się w stosunku do niej w pozycji a, niektóre aminokwasy zawierają w cząsteczce albo drugą grupę karboksylową, albo potencjalną grupę karboksylową w postaci grupy amidowej. Wszystkie związki tego typu nazywają się aminokwasami kwasowymi. Niektóre aminokwasy zawierają w cząsteczce drugą grupę zasadową, którą może być grupa aminowa (np. w lizynie) lub guanidynowa albo pierścień imidazolowy nazywają się one aminokwasami zasadowymi.

⁺h₃n-chr-coo

jon obojnaczy aminokwasu

⁺h₃nchrcoo- + oh- U

I, mocniejszy mocniejsza kwas    zasada

⁺h₃nchrcoo- + H₃0 U

I, mocni ej sza mocniej szy zasada    kwas

H₂NCHRCOO + H₂0 II, słabsza    słabszy

zasada    kwas

H₃NCHRCOOH + h₂o III, słabszy słabsza kwas    zasada

Konfiguracja aminokwasów naturalnych

Każdy aminokwas - z wyjątkiem glicyny - wykazuje czynność optyczną. Wszystkie one mają taką samą konfigurację wokół atomu węgla a, do którego przyłączona jest grupa aminowa, i konfiguracja ta jest taka sama jak w przypadku aldehydu L-gliceryno-wego.

Peptydy

Geometria wiązania peptydowego

Peptydy są amidami utworzonymi w wyniku przereagowania grup aminowych z grupami karboksylowymi aminokwasów. Grupa amidowa -NHCO- występująca w takich związkach często jest określana jako wiązanie peptydowe.

O H

//    \

ąNcą-c + N-cą-cooH

\    /

OH    H

O

II

ąN- Cą- C-N-CH2-COOH+ H₂0 H

Zgodnie z umową, N-terminalną (N-końcową) resztę aminokwasu (tzn. ugrupowanie z wolną grupą aminową) zapisuje się na lewym końcu, podczas gdy C-terminalną resztę aminokwasu (z wolną grupą karboksylową) zapisuje się na prawym końcu łańcucha cząsteczki peptydu.

W celu określenia składu peptydu poddaje się go hydrolizie (w roztworze kwaśnym, gdyż zasada powoduje recemizację), po czym oznacza się ilość każdego utworzonego w ten sposób aminokwasu.

Metoda ta opiera się na reakcji pomiędzy grupą, a izotiocyja-nianem fenylu z utworzeniem podstawowej pochodnej tiomocznika. Najbardziej skuteczną metodą oznaczania reszty C-terminalnej jest metoda enzymatyczna, nie zaś chemiczna. Resztę C-terminalną

J

159