Obraz6 4

'ZZ ^ | ^ _ /•> i bezpośrednio na 02 i redukuje go do 2 H2C

.IP Ts i ctat-fiWu' o,

O- 3:

,Si

o f .2-3'“' 2 *? rjł

t ¹

biorących udział w transporcie pojedynczych elektronów w łańcuchu oddechowym

Budowa grupy profetycznej cyt ochromu C:

CH, " Ą

(00

CUx

c-0

reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkość ale do pewnego momentu gdyż enzymy ulegają denaturacji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla roślin 20-30^C. Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100°C Optimum pH to dla większości roślin 6-7. pepsyna 1,5-2£, trypsyna8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście daną reakcji, aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw odsżczepiające pewne grupy chemiczne L-amyłazy wymagają jonów CT, peptydazy aktywowane są przez Mn²*, Co²*, Zn²*

Inhibitory hamują działanie enzymów, łączą się dość trwale z grupami prost etycznymi łub centrami aktywnym enzymów powodując ich umeczynnienie. Występują inhibitory współzawodniczące -współzawodniczą one o centrum aktywne enzymu z subst rat cm Inhibitory nie współzawodniczące- blokują centrum aktywne enzymu prze przyłączenie zw. nie podobnych do substratu. Enzymy dzieli się na: oksydoreduktazy, transferazy, bydrolazy, liazy, izomerazy. Ii gazy 32.BUDOWA KW. TŁUSZCZOWYCH: KW TŁUSZCZOWE Lipidy pod względem chemicznym są trihydroksytowego alkohołu-glicerołu i kwasów organicznych; tłuszcze naturalne są z reguły mieszaniną triacyloglicerołi z niewielką domieszką diacyk>-i monoacylogliceręli

iwc-o-e_Rx

pc-o-<i

'    10

Iłc-O-C-R*

* X l**6w

przez ich hydrolizę kwasową, zasadową lub enzymatyczną z udziałem lipa. Ponieważ hydroliza zasadowa prowadzi do powstania soli kwasów organicznych, czyli mydeł, jest zwana zmydlaniem Kwasy tłuszczowe należą prawie wyłącznic do monokarboksylowych kwasów alifatycznych, nasyconych tub nienasyconych, zbudowanych z parzystej liczby atomów węgla o nierozgałęzionych łańcuchach Kwasy nienasycone zawierają jedno lub kilka wiązań podwójnych. Wyjątkowo i w niewielkich ilościach występują w tłuszczach naturalnych kwasy o nieparzystej liczbie atomów węgla, o strukturach ałicyłdicznych, zawartych w rodniku (oleje niektórych roślin tropikalnych i bakterii) oraz pochodne tlenowe (kw.rycynolowy w nasionach rącznika).

Wszystkie nienasycone kwasy tłuszczowe wykazują przy podwójnych wiązaniach mniej trwałą konfigurację cis. Wyjątek stanowi izomer trans kwasu ołeinowego-kw. Elaidynowy oraz kw Wakcenowy. spotykany w małych ilościach w tłuszczach

zwierzęcych. Zwierzęcych cząsteczkach wyżej nienasyconych kwasów tłuszczowych jest charakterystyczne rozmieszczenie podwójnych wiązań w następującym układzie izolowanym

-ĆHrCH-UHMrClMIKH;

tri

zasadami azotowymi wewnątrz spirali wiązania występują między zasadami G=C i A=T (reguła kompłementamośd zasad). Każda sekwencja zasad jednego łańcucha determinuje sekwencję zasad drugiego DNA może występować w postaci podwójną a wyjątkowo pojedynczej nid zamkniętą w pierścień. Z DNA są połączone wiązaniami jonowymi białka o charakterze zasadowym (histony) i białka o charakterze kwaśnymp^

26. FAZA CIEMNA FOTOSYNTEZY: Faza ciemna fotosyntezie^! CalvmaBensona) .

i x

1 ).Karboksyłaza rybulozobifosforanowa

2)    Kinaza fosfogliccrynianowa

3) . Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4)    Izomcraza trioza.

5)    Aldoza (kondensacja Cl aldehydu fosfogłicerynowego z CI fosforanu trihydroksyacetału)

6)    Fosfataza

7) .Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krykiłozy)

8)    Ałdolaza (kondensacja CI fosforanu erytrozy z Cl fosforanu dihydroksyacetału

)

9)

10)    Transketoiaza (przeniesienie reszty glikolową 7. fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfbgbcerynowy)

11)    Epimeraza (fosforan ksyiułozy ►fosforanu rybulozy).

12)    Izomeraza pentozofosforanowa

13)    Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP) 27 BI DOW A i

ROLA CYTOCHROMÓW:

Heminy komórkowe czyli związki o strukturze żelazopocfirynową występują jako niebiałkowe części składowe cytochromów. czyli chromoprotein

Rola cytochromów w łańcuchu    ^

oddechowym polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukowanych koenzymów flawinowych zgodnie z reakcją:

FADH2 + CoQutl — FAD + CoQzred CoQzred.+ 2Cyt b (Fe*^ł)— CoQutl + 2H^ł+2Cyt b (Fe²")

C ytochromy są rozpowszchnione we wszystkich żywych tkankach. Zostały wyizolowane z serca konia, d, ziarna pszenicy Pomimo, że uczestniczą w proce rożdżysie przeniesienia elektronów (jako oksydoreduktazy), nie są enzymami a jedynie jednostkami transportującymi elektrony zgodnie ze wzrastającym potencjałem oksydoredukcyjnym. Heminy współpracujące z cytochromami, nie są więc koenzymami a grupami prostetycznymi Funkcje cytochromów są zróżnicowane np. cyt ochrom b jest silnie związany z koenzymem Q, cyt ochrom c (typowe jednostki transportujące e wewnątrz łańcucha przenośników ), cytochromy końcowe grupy a (przekazuje 6 do 2 H20

Ze względu na wartość potencjału oksydoredu- kcyjnego cytochromy są ułożone w łańcuchu w następującą kolejności:

FAD—< >-Cyt b—Cyt g —Cyt c —Cyt a+aj—Oj

28.PR7.F.BIEG CYKLU KWASU CYTRYNOWEGO:

Produkt reakcji -kw. cytrynowy może się nagromadzić w znacznych stężeniach w przypadku zahamowania działania lub syntezy następnego z kolei enzymu cyklu, występuje w licznych szczepach grzybów Aseperiginum Zjawisko to zostało wykorzystane w fermentacji cytrynową

a.

v^ 4s|| /

Mechanizm cyłdu kw trikarboksyłowych:

1-synteza cytrynianowa, 2-hydrataza akonitynowa, 3-dehydrogenaza izocytrynśanowa, 4-dehydrogenaza 2-oksoglutaranowa, S-synrcza koenzymu A, 6-dehydrogenaza bursztynianowa, 7-hydroliza jabłczanu 8-dehydrogenaza jabłczanowa

29. RESYNTEZA GLUKOZY: Glukogencza

Odwrócenie glikolizy (resynteza-glukoneogeneza- niedostateczne zaopatrzenie organizmu w węglo- wodany). Spowodowana jest skierowaniem fosfoendopirogronianu wytworzonego z kw mlekowego i innych zw. na szlak glukoneogenezy. Pirogronian nie może w prosty sposób odwrócony na fenołopirogroatan z powodu bartery energetyczną. Reakcja ta przebiega przez szczawiooctan Trzy etapy procesu glikolizy nie mogą być odwrócone w procesie glikogenezy: 1) fosforylacja ghikogenowa 2)fosforylaqa fruktozo-6-fosforanu do glukozo- 1 -6 fosforanu 3) przeniesienie reszty fosforanową z kw. fosfoendo pirogronowego na ADP czyli wytworzenie samego kw. pirogronowego. Resynteza glukozy zachodzi głównie w org zwierz.. Glukoza tam powstaje wyłącznic w procesach gluko- neogenezy (zwierzęta nie są zdolne do przeprowa- dzania fotosyntezy), przy czym szczawiooctan musi być przekształcony w jabłczan, gdyż błony mitochondrialne nie są przepuszczalne dla szczawianu.

30. BIOCHEM1CZNY MECHANIZM OTRZYMYWANIA GRUPY AMINOWEJ Z FORM NIEORGANICZNYCH AZOTU: "hu

tOO" ^hOK^łAW)P

^l)oo-    c-m

Lt-U-vt\Wi+VftP-> cBi

(00r    coc*

31.DZ1ALANIE ENZYMÓW,PROCESY INHIBITOWANIA ICH AKTYWNOŚCI:

Enzymy są to białka o właściwościach katalitycznych, wytwarzane przez żywe komórki. Zw. te przyspieszają przebieg reakcji chemicznych w organizmach żywych ale mogą działać poza komórką. Niektóre enzymy należą do białek prostych a inne do złożonych. Pierwsze zbudowane są zaminokw drugie zaś z części białkowej (aminokw) i grupy prost etycznej Enzymy posiadają centrum aktywne, jest to obszar w części białkową enzymu, w którym odbywa się proces katalizy: centrum aktywne tworzą niektóre grupy reszt aminokw wchodzących w skład łańcucha połi peptydowcgo enzymu W pierwszym etapie katalizy zw. podlegający przemianom łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym-substrat W wyniku przyłączenia się enzymu do substratu następują przesunięcia w układzie elektronów zgrupowanych dookoła określonych, atywowanych przez enzym wiązań chemicznych w substracie sprzyjające ich rozluźnianiu, dlatego subst rat staje się bardziej aktywny i łatwiej ulega dalszym przemianom. Następnie układ enzym-substrat ulega rozpadowi, powstaje produkt reakcji a enzym regeneruje się do pierwotną postaci E+S—ES—E+P

Szybkość reakcji enzymatyczną jest zależna od stężenia substratu. stężenia

enzymu, temperatury, pH. potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu Przy stałym stężeniu enzymu szybkość

&\U(U»Ut

Jego występowanie ma duże znaczenie przy utlenianiu tłuszczów, gdyż grupa metylowa znajdująca się między podwójnymi wiązaniami jest szczególnie reaktywna w stosunku do tlenu Utlenianie prowadzi do powstania nadtlenków, następnie epoksydów epoksydów pochodnych hydroksylowych Pośrednie produkty utleniania oraz pochodne hydroksylowe nadają tłuszczom nieprzyjemny, metaliczny posmak

Z utlenianiem nienasyconych kwasów tłuszczowych wiąże się również zmiana ich stanu skupienia, gdyż oleje w miarę postępowania tego procesu ulegają zestaleniu na skutek polimeryzacji cząsteczek Dlatego oleje zawierające znaczne ilości wyżej nienasyconych kw tłuzczowych (linolowego, linolenowego ttp.> są zwane olejami schnącymi (okj lniany) i były do niedawna podstawą w produkcji szybko schnących farb i lakierów Huszcze o znaczną ilości nienasyconych kw.tłuszczowych (roślinne) są w temp Pokojową ciekłe, a tłuszcze zwierzęce o przewadze syconych są stałe. Wolne kwasy tłuszczowe powstałe przez hydrolizę enzymatyczną, nadają składowym produktom tłuszczowym jełkość hydrołityczną. Zwłaszcza niższe kwasy, ze względu na swą lotność, odznaczają się odrażającym smakiem i zapachem (kw.masłowy i kapronowi w maśle) Tłuszcze naturalne występują jako mieszaniny triacyloglicerołi, 33.KOENZYM Q:

Ubichinon (koenzym Q) występuje w świecie roślin i zwierząt. Bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w transporcie 6. Cząsteczka ubtehinonu składa się z rdzenia aromatycznego lub aminowego podstawionego dwiema grupami karboksylowym, metylową oraz łańcuchem bocznym pochodzącym od izopentanalu Liczba reszt izopentanałowych jest ważna i zależy od pochodzenia ubicłńnomi (6-10

-TS//**

r jr

•"nA 2vtMv00c1.ua. ©w

Ubichinon występuje prawic wyłącznic w mitocho- ndnach i pozostaje tam w równowadze z formą aromatyczną difenolową. Ubichinon bierze udział w transporcie i w łańcuchu oddechowym w miejscu przekazania protonów do środowiska reakcji a 6 na dalsze przenośniki, tzn między koenzymem fla winowym i układem cytochromowym Poza tym inne funkcje tego przenośnika wykazują znaczne analogie do witaminy E. FADH_a+ Co O* —FAD +CoQ^

CoQ«t⁺ 2 Cyt b (Fe¹)—Co    2H‘

+2Cytb (Fe²*)

34.ETAPY UTLENIANIA BIOLOGICZNEGO:

Łańcuch oddechowy:

46 +4FT + Oj —HjO

mniejsza inhibicja transportu 6. FP-

flawoprotdny

Mitochondrialny łańcuch oddechowy składa się z szeregu przenośników 6 -NADH, flawoprotenry FP, CoQ, kilka cytochromów, Fe w postaci układu porfirynowego. Przenośnikiem 6 między flawopro- tddami a cytochromami jest CoQ Kompleks cytochromów (cyt. B, cyt Cl, cyt. C)cyt a+a_r oksydaza cytochromowa końcowy enzym katahzujący reakcje powstawania HjO Zadaniem łańcucha oddechowego jest stopniowe utlenianie H do HjO czemu towarzyszy wydzielanie się znacznych ilości energii Energia ta uwalniana jest stopniowo porcjami a ich wielkość zależy od różnicy potencjałów kolejnych przenośników łańcucha oddechowego Przeniesienie każdą pary 6 przez łańcuch oddechowy na tlen związane jest z biosyntezą 3 cz ATP. Część powstałej energii zostaje rozproszona w postaci ciepła, ponieważ niektóre czynniki mogą powodować zniszczenie wewn Struktury mitochondriów łub jak inne zw. chem (antybiotyki, hobicydy) rozprzęgają reakcje utleniania od reakcji syntezy 4 ATP Zysk energetyczny z całkowitego utlenienia glukozy:

W warunkach beztlenowych - 2cz. ATP -fosforylacja substratowa - 2ATP (2*1.5)

(3)

-glikoliza NADH (w łańcuchu oddechowym) 4-6 ATP -fosforylacja oksydacyjna 6-8 ATP 2 cz pirogroniami—2 acylo CoA 2 NADH—fosforylacja oksydacyjna 6 ATP 2 acylo CoA z cyklu Krebsa i łańcucha oddecowego: fosforylacja oksydacyjna 6 NADH—18 ATP (15)

2 FADH₂—4 ATP (13)

32 ATP

± u roślin i zwierząt 4 wolne ATP ogółem —36-38 ATP 35.BUDOWA 1 ROLA AMINOKWASÓW:

Wszystkie białka w naszym organizmie składają się z elementarnych cegiełek, którymi są aminokwasy Aminokwasów tych jest 20. generalny schemat ich budowy można zapisać w postaci: R-CH(NH2)-COOH Taka struktura wszystkich aminokwasów umożliwię łączenie ich w sznureczki zbudowane z dziesiątek, setek, a nawet setek tysięcy sztuk Wzajemne łączenie następuję w ten sposób, że grupa karboksylowa -COOH jednego aminokwasu łączy się z grupą aminową -NH2, następująco