SkanH

Zarówno tłuszcze właściwe, woski, jak i tłuszcze złożone podlegają procesom katabolicznym. W przewodzie pokarmowym są one rozkładane przez enzymy trawienne lipolityczne. Poza przewodem pokarmowym rozkładane są przez enzymy lipolityczne wewnątrzkomórkowe. W p. pokarmowym rozkład cząsteczki 1,2,3-triacyloglicerolu przebiega przy udziale lipazy trzustkowej, a rozkład fosfoglicerydów przy udziale fosfolipaz trzustkowych. Lipaza trzustkowa rozkłada wiązania estrowe przy udziale cząsteczki H20 działając w 2 etapach:

1.    Rozkłada wiązanie przy 1 i 3 węglu

2.    Rozkłada wiązanie przy 2 atonie węgla

Produktami działania lipaz są 3 cząsteczki kwasu tłuszczowego i cząsteczka glicerolu.

Powstałe w tum procesie glicerol i kwasy tłuszczowe przechodzą do krwioobiegu i przenoszone są do różnych komórek organizmu. Glicerol ulega fosforylacji i utlenieniu (odwodorowaniu) do fosfodihydroksyacetonu. W procesie tym biorą udział 2 enzymy:

-    kinaza glicerolowa

-    dehydrogenaza 3- fosfoglicerolowa

Fosfodihydroksyaceton może być przekształcony w aldehyd 3-fosfoglicerynowy przy udziale izomerazy trifosfoglicerynowej (enzymu glikolitycznego). Powstały aldehyd 3-fosfoglicerynowy może wejść w przemiany glikolityczne i przekształcić się w pirogronian, ale może też weiść w przemiany glukoneogenetyczne prowadzące do powstania glukozy.

Dzięki rozpuszczalności w alkoholach, karotenoidy i ksantofile można wyekstrahować z tkanek roślinnych i poddać badaniom chromatograficznym (rozdzieleniu).

Lignina, czyli drzewnik to substancja inkrustująca, strukturalna ściany komórkowe roślin. Jest to polimer. Monomerami są związki pochodne alkoholi fenolowych (koniferylowy, synapinowy, kumarylowy). Są to substancje fenylopropanowe, silnie usieciowane wiązaniami eterowymi i węglowymi C-C, opornymi na działanie enzymów. Trawiona wyłącznie przez bakterie i grzyby. Enzymy rozkładające ligniny (ligninazy) należą do peroksydaz. Przy pomocy nadtlenku wodoru rozszczepiają eterowe wiązania beta-O-4 oraz C-C w ligninie. Oksydaza glukozowa, utleniając glukozę dostarcza H₂0₂. Szkielet ligniny rozpada się do niskocząsteczkowych związków fenolowych, podlegających następnie oksydacji przez oksydazy fenolowe. Lignina na różnym stopniu rozkładu jest składnikiem humusu.

Suberyna jest mieszaniną polimerów wyższych kwasów tłuszczowych. Powoduje korkowacenie ścian komórkowych roślin (składnik adkrustujący).

Kutyna to polimer którego monomerami są polihydroksykwasy i wyższe kwasy tłuszczowe. Pomiędzy grupami -OH i -COOH występują wiązania estrowe. Na tkance okrywającej tworzy warstwę - kutikulę.

Obie substancje chronią rośliny przed utratą wody i działaniem enzymów parazytów.

—Niektóre enzymy wykazują dużą swoistość w stosunku do subśtratu. Tch działanie jesr częsio ograniczone tyiKo u«    ........—

takich enzymów należą alfa-glikozydazy i beta-glikozydazy.

Szybkość reakcji enzymatycznej zależy od stężeń molowych enzymu i substratu. Przy stałym stężeniu substratu szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężenia substratu. Przy całkowitym nasyceniu enzymu substratem szybkość reakcji jest maksymalna.

Pewne substancje mogą hamować reakcje enzymatyczne (inhibitory), inne je przyśpieszać - aktywatory. Na przykład, dla amylazy ślinowej aktywatorem są jony Cl'. Aktywatory sprzyjają uformowaniu właściwej konformacji centrum aktywnego, czyli działają przez efekty allosteryczne. Inhibitorem dla enzymów oddechowych są cyjanki, wykazujące powinowactwo do układu żelazowo-porfirynowego.

0    ilości enzymu sadzi się na podstawie przemian szybkości katalizowanej przez niego reakcji. Jednostką standardową enzymu stanowi ta

jego ilość, która katalizuje przemianę 1 uM substratu w ciągu 1 minuty, w temperaturze 30°C, w optymalnym pH i stężeniu substratu. Zdolność katalityczną enzymu można wyrazić liczbą obrotów, tzn. liczbą cząsteczek substratu przekształconych w ciągu 1 minuty przez centrum aktywne.    ,

Szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta wraz ze wzrostem temperatury, jednakże do pewnej wartości maksymalnej. Maximum to przypada zazwyczaj na 40-50°C.

Aktywność katalityczna enzymów zależy od kwasowości, czyli stężenia jonów wodorowych w środowisku. W katalizie enzymatycznej uczestniczą grupy funkcyjne będące w formie jonowej lub niejonowej. W środowisku o wysokim stężeniu jonów wodorowych grupy aminowe są uprotonowane -NH₃\ natomiast grupy karboksylowe istnieją w formie niezjonizowanej - COOH. Enzym wówczas nie jest aktywny. Gdy stężenie jonów wodorowych sprzyja dysocjacji grup karboksylowych dochodzi do aktywacji enzymu. Zwiększanie pH przyśpiesza pracę enzymu, ale do pewnego maximum (optimum pH). Dalsze zwiększenie pH powoduje oddysocjowanie jonów wodorowych od grup NH₃^ł. Na przykład pepsyna jest aktywna przy pH niskim 1,5-2, a lipaza przy pH około 6.

Enzymy dzielimy na 6 klas: y    •    _+    +

1    Oksydoreduktazy - katalizuj^procesy oksydo-redukcyjne (przenoszenie elektronów i protonów narożne akceptory, np. NAD⁺, NADP , flawoproteidy).

II    Transferazy - katalizują reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z cząsteczki donora do cząsteczki akceptora, np. metylowej -CH₃ (transmetylazy),. aminowej -NH₂ (transaminazy), acylowych R-CO-(transacylazy).

III    Hydrolazy - katalizują rozpad cząsteczek złożonych na prostsze przy udziale H20; innymi słowy katalizują przenoszenie grypy funkcyjnej z cząsteczki donora do cząsteczki wody; w ten sposób dochodzi dó hydrolizy wiązań estrowych (esterazy), eterowych, glikozydowych (glikozydazy), amidowych (amidazy).

IV    Liazy - katalizują reakcję addycji wody, amoniaku lub C0₂ do wiązań podwójnych; katalizują również reakcje odwrotne.

V    Izomerazy - przebudowują strukturę cząsteczki bez jej rozkładu; katalizują więc wewnątrzcząsteczkowe przegrupowanie atomów, czyli izomerię (izomerazy cis, trans).

VI    Ligazy - katalizują reakcje łączenia dwóch substratów, w wyniku czego powstają wiązania C-O, C-S, C-N, C-C. Są to reakcje wymagające nakładu energii ze związków wysokoenergetycznych, np. ATP, GTP.