GLIKOPROTEINY - udział części białkowej w glikoprpteinach jest znacznie wyższy niż w proteoglikanach. Szkieletem makrocząsteczki jest tu łańcuch polipeptydowy. Część cukrowa nie składa się z powtarzających się podjednostek dwucukrowych, lecz tworzy stosunkowo krótkie, rozgałęzione łańcuchy
0 zróżnicowanej budowie. Glikoproteiny w przeciwieństwie do proteoglikanów
kwasów^4iE.oinpwych* .. >,
Składnikami monosacharydowymi,;glikoproteiri są zazwyczaj heksozy i ich pochodne - najczęściej mannoza, galaktoza, N-acetyloglukozoamina
1 N-acetylogalaktozoamina oraz kwasy Sjałowe.
Łańcuchy węglowodanowe łączą się kowalencyjnie z grup^ąjnj4pj£.ą^^ l^iążąńieirN^glikozydówe#lub rzadziej z grupą hydr^sylową^seryny, treoniny lub jak w przypadku, prokolągenu hydroksylizyny lub^hydroicsyprbliny " " /feąż&hl^O^gl -
N-acetyloglukozoamina i Ń-acetylogdlaktozoamina zwykle tworzą glikozydowe połączenie z asparagin^, natomiast cząsteczki kwasu sjałowego są umiejscowione na końcach łańcuchów glikozyłowych.
Cząsteczki kwasu sjalowego na zewnętrznych końcach łańcuchów glikozylowych zabezpieczają glikoproteiny przed atakiem enzymów proteolitycznych.
Glikoproteiny występują w znacznych ilościach w płynach ustrójowycho Należą do nich mucyny śliny i śluzów wydzielanych przez przewód pokarmowy a także globuliny osocza.
Glikoproteiny stanowią też ważny - składnik błon komórkowych.
Glikoproteiny'chronią błony przed deformacją, są receptorami powierzchniowymi, markerami rozpoznawczymi pinocytozy i rozpoznawania się komórek.
Mają one podobnie jak glikolipidy właściwości antygenowe.
Część cukrowa stanowi o swoistości grup krwi.
Glikoproteinami są również niektóre hormony /np. tyreotropina/ i enzymy, kolagen, interferon.
Sumując, węglowodany powierzchniowe na komórce służą jako miejsca wiązania innych komórek, bakterii, wirusów, toksyn, hormonów i wielu innych cząsteczek /glikoproteiny i glikolipidy/.
Zarówno węglowodany, kwasy nukleinowe jak i białka posiadają informację biologiczną zakodowaną w strukturze.
Węglowodany posiadają jednak największą pojemność kodowania informacji ponieważ charakteryzują się największą potencjalną zmiennością struktury. Ich składowe monosacharydy mogą łączy,ć się ze sobą w różnych miejscach, tworząc różnorodne rozgałęzione lub liniowe struktury.
Aminokwasy w białkach oraz nukleotydy w kwasach nukleinowych mogą tworzyć jedynie połączenia liniowe, co ogranicza ich różnorodność.
W syntezie i aktywacji reszt cukrowych, wchodzących w skład heteroglikanów uczestniczą koenzymy nukleotydowe.
W większości przypadków aktywatorem jest UTP, ale mannoza i fukoza są aktywowane przez GTP a kwasy sjalowe przez CTP.
Synteza UDP-glukozy
UDP-glukoza poza jej udziałem w syntezie glikogenu jest związkiem wyjściowym dla UDP-galaktozy, UDP-glukuronianu i UhP-galakturoniami.
ATP ADP
glukoza----
heksokinaza
glukozo-6-P C-------------glukozo-1 -P
*fosfoglukomutaza
UDP-glukoza /UDPGlc/
pirofosforylaza
UDP-glukozowa