32705 P1520584

Miofilamenty miofibryli są ułożone w charakterystyczny, regularny sposób, tworząc jednostki kurczliwe zwane sarkomerami (rys. 2.5). Granice pojedynczego sarkomeru wyznaczone są przez linie Z występujące w połowie prążka I. Do każdej linii Z przyczepione są miofilamenty aktynowe pochodzące z dwóch sąsiadujących ze sobą sarkomerów. Drugie końce tych miofila-mentów wchodzą między miofilamenty miozynowe zajmujące centralną część sarkomeru (prążek A). W stanie spoczynku (rozkurczu) miofilamenty cienkie nie dochodzą do środka sarkomeru, dlatego też w środku prążka A tworzy się strefa jasna — prążek H, gdzie znajdują się tylko miofilamenty grube. Fila-menty aktynowe i miozynowe tworzą regularny układ, widoczny na przekroju poprzecznym włókienka, w którym każdy filament cienki otoczony jest trzema filamentami grubymi, a każdy filament gruby otoczony jest sześcioma cienkimi (rys. 2.6). W czasie skurczu, filamenty cienkie wnikają pomiędzy filamenty grube. Powoduje to zanik prążków H i I (rys. 2.6). Długość prążków A oraz miofilamentów aktynowych i miozynowych nie ulega zmianie.

2.1.5. Struktura miofilamentów

Miozyna, podstawowe białko miofilamentu grubego, stanowi ok. 50% wszystkich białek mięśni. Cząsteczka miozyny ma kształt pałeczki z dwiema główkami (rys. 2.7). Składa się z sześciu łańcuchów polipeptydo-wych — dwóch ciężkich i czterech lekkich. Łańcuchy ciężkie, prawie na całej swojej długości, są splecione w spiralę. Część niezwinięta tych łańcuchów tworzy główki (fragmenty Sj) zawierające miejsca wiążące aktynę i miejsca hydrolizy ATP. Krótki fragment spirali przylegający do główek - fragment S₂ - jest mobilny i umożliwia ruch główki. Łańcuchy lekkie są związane z główkami. Pałeczki poszczególnych cząsteczek miozyny łączą się z sobą tworząc trzon miofilamentów miozynowych. Jest on walcowatą strukturą z bocznie wystającymi główkami. Główki nie występują w centralnym rejonie miofilamentu miojzynowego.

Trzon miofilamentów cienkich (rys. 2.7) tworzą dwa spiralnie skręcone łańcuchy, zbudowane ze spolimeryzowanych cząsteczek globułamych monomerów aktyny oraz białek regulacyjnych - tropo-miozyny i troponiny. W stanie spoczynku, cząsteczki tropomiozyny są również ułożone w spiralę, która leży na nici aktynowej tak, że zasłania miejsca aktywne biorące udział w interakcji z miozyną. Troponina jest białkiem zbudowanym z trzech podjednostek (C, I, T) rozmieszczonym wzdłuż filamentu cienkiego w równych odstępach. Troponina T łączy kompleks troponiny z tropomiozyną. Troponina I blokuje powstawanie kompleksu aktyna--miozyna, a troponina C wykazuje silne powinowactwo do jonów wapnia. Wiązanie Ca²⁺ do podjednostki C indukuje zmiany konformacyjne białek regulujących, które prowadzą do zapoczątkowania skurczu (patrz str. 61).