CCI2014052820

26.1 Struktury aminokwasów 987

gla a - sąsiadującym z grupą karboksylową. Warto wspomnieć, że 19 z 20 umieszczonych w tabeli aminokwasów to aminy pierwszorzędowe, RNH₂, i różnią się one między sobą tylko naturą podstawników łańcucha bocznego. Prolina, jednakże, jest aminą drugorzędową, której atom azotu i atom węgla a są częściami pierścienia pirolidynowego.

łańcuch

boczny

pierwszorzędowy a-aminokwas prolina, drugorzędowy

a-aminokwas

Warto zauważyć, że każdy z aminokwasów w tab. 26.1 oznaczony jest trzyliterowym skrótem: Ala dla alaniny, Gly dla glicyny itd. Dodatkowo używa się też kodu jednoliterowego, któremu odpowiadają litery w nawiasach.

Oprócz 20 aminokwasów obecnych w białkach, istnieje cały szereg ważnych biologicznie niebiałkowych aminokwasów. Na przykład kwas y-aminomasłowy (GABA, od ang. GammaAminoButyricAcid), jest obecny w mózgu i pełni funkcje neuroprzekaźnika; homocysteina obecna jest we krwi i ma związek z chorobą wieńcową, tyrozynę zaś znaleziono w tarczycy, gdzie pełni funkcję hormonu.

O    O

H XCH₂CH₂CH₂CO" HSCH₂CH₂CHCO“

⁺nh₃

kwas y-aminomasłowy    homocysteina

Z wyjątkiem glicyny, H₂NCH₂COOH, a-atomy węgla aminokwasów są centrami stereogenicznymi. Dla każdego aminokwasu możliwe są więc dwie formy enancjomeryczne, ale przyroda używa tylko jednego z enancjomerów do budowy białek. W projekcji Fischera występujące naturalnie aminokwasy przedstawia się, umieszczając grupę —COOH na górze, podobnie jak przy rysowaniu wzoru węglowodanu (podrozdz. 25.2), a następnie umieszczając grupę —NH₂ po lewej stronie. Z powodu podobieństwa strukturalnego do L-cukrów (podrozdz. 25.3) naturalnie występujące a-aminokwasy często nazywane są L-aminokwasami.

CO.r

co,-

co,-

CHO

H X-

-H

H X-

-H

HoN-

-H

HO-

-H

CH_S

CHoOH

CH,SH

CH₉OH

L-alanina    L-seryna

(S)-alanina    (S)-seryna

L-cysteina    L-gliceroaldehyd

(R)-cysteina