CCI2014052827

26.13 Struktura białek 1011

siebie i są utrzymywane w tym ułożeniu przez wiązania wodorowe między sąsiednimi łańcuchami (rys. 26.7). Sąsiadujące ze sobą łańcuchy mogą biec zarówno w tym samym kierunku (równolegle), jak i w kierunkach przeciwnych (antyrów-nolegle). Ułożenie antyrównoległe występuje częściej i jest nieco korzystniejsze energetycznie. Chociaż nie tak często jak struktury helikalne, niewielkie regiony o strukturze harmonijkowej często spotyka się w białkach globularnych, w których fragment łańcucha składa się na pół.

Rys. 26.7 Struktura harmonijki /3 (pofałdowanego arkusza fi)

abiu						0
R	H	II R	H	II ^R	H	II R	H	II ^R
\	/	c ^v	/	C ^V	/	C V	/	c \
łańcuch 1 — (	^:'C^/ /^(	uX-^(	"'C^7 /^(	);KvJ	V ?	ryi	""C^7 /^(
	1! H	R	II H	R	II H	ił	II H	R
		H		H		H		H
	H	R ^:	^: H	R ^;	^: H	R ^:	^: H	R ^:

H

X

X

\ /

C

/ \

łańcuch 2

/    \ p

V/

A

\

/^-\

/ \

R H

H

/ \

R H

H

/ \

R H

H

/ \

R H

H

/ \

R

H

Sir John Cowdery Kendrew

Sir John Cowdery Kendrew

(1917-1997); ur. w (Mordzie (Anglia); otrzymał doktorat z fizyki w Cambridge (1949), pracując z Sir Laurencem Braggiem. Pracował następnie na Uniwersytecie w Cambridge, a następnie w Medical Research Council. Nagrodę Nobla otrzymał w roku 1962 za określenie struktury mioglobiny.

Mioglobina

Mioglobinajest małym białkiem globularnym zawierającym 153 aminokwasy połączone w jeden łańcuch. Spokrewniona z hemoglobiną, mioglobina znajduje się w mięśniach szkieletowych ssaków morskich, gdzie jej funkcją jest przechowywanie tlenu niezbędnego tym zwierzętom podczas długiego nurkowania. Dane rentgenograficzne otrzymane przez Sir Johna Kendrewa i Maxa Perutza wykazują, że mioglobina składa się z ośmiu helikalnych segmentów połączonych zagiętymi kawałkami łańcucha, co tworzy zwartą, niemal kulistą, strukturę trzeciorzędową (rys. 26.8).

Rys. 26.8 Drugo- i trzeciorzędowa struktura mioglobiny, białka globularnego bogatego w odcinki helikalne (przedstawione jako zwinięte wstążki)