75517

o hamowanie niekompetycyjne (klasyczne) - inhibitor nie wykazuje podobieństwa do substratu i łączy się zarówno z samym enzymem (EOI) jak I z kompleksem enzym-substrat (I0E*S) w Innym niż substrat miejscu powodując w obu przypadkach wyłączenie enzymu z udziału w katalizie, spadek jego aktywności (szybkości maksymalnej), w tym wypadku wzrost stężenia substratu nie wpływa na efekt działania inhibitora - T[S] v„, K'„ = K„ , V'_m„ = V_m.*/( 1+ [l]/K.)

hamowanie akompetycyjne - Inhibitor nie wykazuje podobieństwa do substratu a łączy się tylko z kompleksem enzym-substrat (I0E*S) w innym niż substrat miejscu powodując wyłączenie enzymu z udziału w katalizie, spadkowi aktywności enzymu (szybkości maksymalnej) towarzyszy spadek K„ co najczęściej tłumaczone jest zmniejszonym oddysocjowywaniem substratu pod wpływem inhibitora, w tym wypadku wzrost stężenia substratu zmniejsza szybkość reakcji - t[S] => iv₀, V'_m„ = V„„,/(l + [l]/K,), K'_m = K_m/(1+ [l]/K,); z tym typem hamowania mamy głównie do czynienia w reakcjach wielosubstratowych.