3184152935

[3] RECENZJE 553

zrozumienie fizykochemii transportu, katalizy enzymatycznej i regulacji procesów metabolicznych. A to są jedne z najważniejszych problemów współczesnej biologii molekularnej.

Reakcjom enzymatycznym w podręczniku poświęcono niespełna trzy strony, jeżeli połączyć informacje zamieszczone w rozdziałach „Reakcje enzymatyczne” i „Struktura enzymów”. Enzymy zostały scharakteryzowane (str. 490) w sposób następujący: „Enzymy zaliczamy do katalizatorów mikroheterogenicznych. Makrocząsteczki enzymów o średnicy 100 do 1000A, o masie cząsteczkowej 20 000 do 500 000, stanowią specyficzny koloid białkowy. Kataliza zatem na enzymach jest pośrednia pomiędzy homogeniczną a heterogeniczną”. Asekuracyjna dwuznaczność tego określenia, analogiczna do dwuznaczności określeń wyżej zacytowanych, nie ratuje jednak autorów przed zarzutem błędu. Katalityczne właściwości enzymów znamy prawie wyłącznie z badań prowadzonych w układach homogenicznych: enzym i substrat tworzą w wodzie roztwór prawdziwy, adekwatnie opisywany w pojęciach termodynamiki roztworów, jak ją dzisiaj znamy. To właśnie jest fundamentem całej naszej współczesnej wiedzy o mechanizmach działania enzymów. Jednocześnie jednak wiele faktów wskazuje na to, że w komórce żywej kataliza enzymatyczna przebiega w układzie heterogenicznym, gdyż enzymy na ogół są immobilizowane w aparacie błoniastym komórki. Kluczowym problemem w biologii molekularnej jest wyjaśnienie, w jakim stopniu wyniki uzyskane w badaniach in vitro odzwierciedlają procesy, zachodzące in vivo. Wprowadzenie terminu „katalizator mikroheterogeniczny” na określenie enzymów nie tylko pozbawione jest wartości heurystycznej, ale dezinformuje czytelnika. Na szczęście dostępne są podręczniki biochemii, w których zagadnienie katalizy enzymatycznej jest — lepiej czy gorzej — ale na ogół prawddłowo omówione.

Opis kinetyki reakcji enzymatycznych sprowadzony został wyłącznie do kinetyki Michaelisa-Mentena (490—491). O tym, że istnieją kinetyki sigmoidalne, czy efekty allosteryczne i inne modulacje aktywności enzymu — w podręczniku brak nawet wzmianki. O zależności pomiędzy pH a aktywnością enzymu napisano (str. 493): „pH ma istotny wpływ, gdyż większość grup funkcyjnych na powierzchni makrocząsteczki enzymu to grupy kwasowo-zasadowe”, tak, jakby one to właśnie odgrywały główną rolę w katalizie enzymatycznej. Spadek aktywności enzymu w podwyższonej temperaturze przypisano wyłącznie denaturacji „substancji białkowej” (str. 493), tak, jakby nie mogły w tym odgrywać roli liczne inne mechanizmy. Mechanizm działania enzymów autorzy streszczają (str. 495—6) w czterech punktach, kolejno wyliczonych w jednym zdaniu, załączając ładny schemat (Rys. 6.14 str. 496) ilustrujący jedną ze starszych hipotez w tej sprawie („indukowane wpasowanie”). W punktach tych można dopatrzeć się reminiscencji z szeregu aktualnie dyskutowanych hipotez, ale wartość tego streszczenia jest żadna. Zupełnie nie można zrozumieć, dlaczego autorzy nie wykorzystali swych wcześniejszych rozważań termodynamicznych, aby dać chociaż zarys zależności pomiędzy wiązaniem substratu a aktem katalitycznym.

Drugie, obok katalizy, zagadnienie biologii w którego rozwiązaniu chemia fizyczna odgrywa rolę zasadniczą — błony komórkowe — zostało tak potraktowane, że nie nadaje się do omawiania. W podręczniku błony określone zostały jako „półprzepuszczal-ne” (str. 443) i podzielone ( str. 444) „ze względu na mechanizm działania” na „homogeniczne, działające na zasadzie selektywnej rozpuszczalności” oraz „porowate działające jak sita, przesiewające cząsteczki substancji rozpuszczonej w zależności od ich wielkości, ciepła adsorpcji oraz (w przypadku roztworów elektrolitów) od znaku i wielkości ich ładunków”. O tym, że po dwu stronach błony może wytworzyć się różne stężenie substancji na zasadzie innej niż równowaga Donnana, czy efekt sita molekularnego i o nagromadzeniu substancji wbrew gradientowi stężenia w podręczniku nie ma w ogóle mowy. Jest to zapewne pierwszy od kilkudziesięciu lat podręcznik dla przyrodników w którym nie występuje pojęcie transportu aktywnego.