3184153135

[5] TRANSPORT ŻELAZA 495

230 000, stwierdzono prawie całą aktywność ¹²⁵ J i zidentyfikowano go jako kompleks Tf—Fe—receptor. Masa cząsteczkowa receptora wynosi około 150 000, a stosunek Tf—Fe/receptor 1 (mol/mol) (36, 52).

Cząsteczki apotransferryny, tzn. transferryny nie zawierającej żelaza, nie wiążą się z receptorami. Sugerowano, że przyłączenie żelaza powoduje zmiany konformacyjne, które umożliwiają połączenie białka z powierzchnią błony. Przy użyciu rozdziału na DEAE celulozie wykazano, że przyłączenie Cu⁺², Mn⁺² i Zn^+Z do apotransferryny nie wpływa na konformację cząsteczki białkowej, ponieważ wytworzone kompleksy wymywały się z kolumny w ten sam sposób co apotransferryna (53).

Ryc. 4. Włączanie ⁵⁹Fe przez retikulocyty królika: ©—© z kompleksu Tf—(⁵⁹Fe)—

—HC0_3j x—x z kompleksu Tf—(⁵⁹Fe)—(COO-)₂ (42).

Jeżeli uwalnianie żelaza z kompleksu Tf—Fe—A zachodzi w obrębie błony komórkowej, to w procesie tym możemy wyróżnić następujące etapy wiązanie kompleksu z receptorami, uwalnianie żelaza i jego transport do wnętrza komórki oraz odłączenie apotransferryny lub Tf(Fe)_t. Jeżeli natomiast Tf—Fe—A, w myśl poglądów niektórych badaczy przechodzi do cy-toplazmy, uwalnianie żelaza z kompleksu zachodzi prawdopodobnie w pobliżu mitochondrionu.