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Pour cela, une comprćhension des mecanismes d’action de CD36 dans Fos est primordiale. Donc, les sections suivantes portent sur la structure de CD36, son role physiologique et sa regulation dans les diffórents tissus, ainsi que les consćquences de la dćficience en CD36 chez Phumain et la souris.

1.11.1 Identification de CD36

CD36 est un rćcepteur membranaire intćgral qui fait partie de la grandę familie des SR de classe B. CD36 a 6t6 dćcouvert sur la membranę des plaquettes (Bolin, 1981; Okumura et Jamieson, 1976) et a 6l6 appelć plus tard glycoprotóine (GP) IV (Tandon et al_y 1989). Dans les annees 1980, CD36 a ćte identifie comme Pantig&ne rćagissant avec Panticorps OKM5 des monocytes et fut alors nommć antig&ne OKM5 (Shaw, 1987; Talie et al., 1983). Plus tard, il a 6t6 dćterminć que GPIV et Pantigene OKM5 ćtaient les memes protćines et les termes GPIV et antig^ne OKM5 ont ćte remplacćs par CD36 (Asch et al., 1987; Harmon et Abumrad, 1993). CD36 a ensuite 6t6 decouvert en tant que rócepteur de COL, de LDLox (Endemann et al., 1993), de la trombospondine (TSP) et comme le transporteur des acides gras (FAT) dans les adipocytes (Abumrad et al._y 1993). CD36 est aussi connu sous 1’appellation SCARB3, GP88 et gplllb.

1.11.2 Gene CD36, ses transcrits alternatifs et mutations

Le g£ne CD36 est localise sur le chromosome 7q 11.2 chez Phumain et sur les chromosomes 4 et 5 chez le rat et la souris respectivement. Le g&ne CD36 est constituć de 15 exons, mais seulement une partie de Pexon 3, les exons 4 a 13 et une partie de Pexon 14 codent pour la protćine CD36 (Armesilla et Vega, 1994; Femandez-Ruiz et al., 1993). Les exons restants forment les rćgions 5’ et 3’ non traduites (rdgions 5’-UTR et 3’-UTR) (Fig. 1.14). La transcription des cinq premiers