394 G. GAŁUSZKA, M. CIEŚLAK-GOLONKA
Tabela 3. Liczba poszczególnych aminokwasów występujących na
N-końcu białka [70]
Źródło |
Glicyna |
Kwas Kwas glutaminowy asparaginowy |
Cysteina | |
Wątroba królika |
3,22 |
3,91 |
1,98 |
1,75 |
Wątroba psa |
2,71 |
4,3 |
1,00 |
2,23 |
Wątroba krowy |
1,98 |
5,0 |
4,12 |
0,98 |
Smółka wołowa |
2,47 |
4,47 |
2,15 |
2,19 |
Zostały już podjęte pierwsze próby syntezy związków modelowych dla LMWCr. Przykładem mogą być związki koordynacyjne zawierające dwa [73], trzy [73-76] i cztery [71, 73] atomy chromu w cząsteczce. Wszystkie w swojej budowie naśladują oligopeptydy występujące w znalezionych białkach chromowych. Nie wszystkie jednak są aktywne biologicznie. Na przykład trimer [Cr30(02CCH2CH3)6(H20)3]+ aktywuje receptor insuliny i dlatego został zaproponowany jako lek dla chorych na cukrzycę. Inne analogi tego związku są nieaktywne bądź są inhibitorami zależnymi od enzymu insuliny — kinazy [48]. Na rys. 5 przedstawiono jeden z modelowych tetramerów chromowych [71].
Badania wykazały, że aktywność biologiczna naturalnych ekstraktów chromowych i układów modelowych jest związana ze wspomaganiem działania insuliny. Najbardziej prawdopodobny wydaje się mechanizm, w którym LMWCr ułatwia wiązanie insuliny do miejsc receptorowych w komórce przez
Rys. 5. Związek kompleksowy Cr(III) — analog niskocząsteczkowego białka chromowego [71]