Kazeina biochemia

Kazeina, białko złożone, zawierające kwas ortofosforowy(V) (fosfoproteina). Występuje w mleku w postaci soli wapniowej. Utrzymuje tłuszcz w mleku w postaci zemulgowanej (emulgowanie).
Otrzymywana z mleka przez wytrącanie kwasami (kwaśne mleko) albo za pomocą enzymu podpuszczki, występującego w żołądku. Jest głównie składnikiem twarogów i serów białych.
Zastosowania: przemysł spożywczy, produkcja klejów i tworzywa sztucznego o nazwie galalit ("sztuczny róg", kazeinit).

KAZEINA

białko mleka. Pod względem chemicznym jest to fosfoproteid, którego część białkowa zawiera komplet egzogennych aminokwasów, dzięki czemu jest dla człowieka białkiem pełnowartościowym. Kazeina w mleku występuje w postaci rozpuszczonej (kazeinian wapnia) i pod wpływem kwasów ulega wytrąceniu - co wykorzystuje się przy produkcji serów. W organizmie wytrącanie kazeiny następuje w żołądku pod wpływem podpuszczki (reniny)

Kazeina

Kazeina (sernik) – białko z mleka ssaków, które zostaje wyodrębnione w procesie trawienia poprzez działanie podpuszczki.

Kazeina należy do fosfoprotein i glikoprotein, co oznacza, że w łańcuchu białka wbudowywane są reszty cukrowe i fosforanowe.

Kazeina jest najważniejszym białkiem mleka. Stanowi ona około ¾ ogólnej ilości białek mleka. Kazeina jest białkiem najbardziej przydatnym jako materiał budulcowy do syntezy hemoglobiny i białek osocza krwi. Po spożyciu mleka kazeina tworzy w żołądku skrzep, który jest bardziej podatny na działanie enzymów trawiennych niż, np.: białka w produktach mięsnych. Jej zawartość w mleku waha się najczęściej w granicach od 2,3 do 2,6%. Kazeina jest fosfoproteiną, tzn. w składzie elementarnym oprócz węgla (53%), wodoru (7%), tlenu (22%), azotu (15,65%) i siarki (85%) zawiera także fosfor (0,85%), który występuje tu w postaci reszt orto- i pirofosforanowych, związanych estrowo jako monoestry lub dwuestry - w określonych miejscach cząsteczek – głównie z seryną, a także treoniną.

Kazeina nie jest białkiem jednorodnym. Stosując metody elektroforetyczne, w jej składzie wyróżniono 20 frakcji różniących się zawartością fosforu, składem aminokwasów, masą cząsteczkową, udziałem sacharydów i właściwościami. Do głównych frakcji kazeiny należą:

W mleku kazeina występuje głównie w postaci sferycznych, silnie porowatych skupisk, zwanych micelami. Micele kazeinowe charakteryzują się znacznymi rozmiarami (średnica od 25 do 300 nm), dlatego w fazie wodnej mleka tworzą roztwór koloidalny (zol). Zostają one uformowane z podjednostek składających się z monomerów poszczególnych frakcji kazeiny połączonych ze sobą za pomocą mostków utworzonych przez jony wapniowe, fosforanowe, a także cytrynianowe.

We wszystkich modelach przyjmuje się, że wnętrze miceli stanowią monomery αs, β i inne śladowe frakcje kazeinowe, zaś zewnętrzną powłokę – cząsteczki к-kazeiny zasocjowane z αs- lub też β-kazeiną, przy czym cząsteczki tych dwóch frakcji mają być zwrócone na zewnątrz miceli (w kierunku frakcji к) tą częścią łańcucha polipeptydowego, która zawiera w przewadze aminokwasy kwaśne. W strukturze micelarnej kazeiny szczególną rolę przypisuje się glikoproteinie - к-kazeinie. Obecność tylko jednej grupy fosforanowej w jej cząsteczce czyni ją rozpuszczalną w obecności jonów wapnia, a - sacharydowego fragmentu złożonego z galaktozy, N-acetylo-galaktozaminy i kwasu N-acetyloneuraminowego zwanego makropeptydem, decyduje o silnych właściwościach hydrofilnych. Poza tym, łącząc się z cząsteczkami innych frakcji poprzez wiązania jonowe i hydrofobowe, nie ulegają wytrąceniu. W świeżym mleku (pH ok. 6,6) micele kazeinowe mają ujemny ładunek elektryczny (przewaga zdysocjowanych grup kwasowych nad zasadowymi), co warunkuje tworzenie się warstw hydratacyjnych otaczających micele (wiązanie cząsteczek wody). Warstwy hydratacyjne o jednoimiennych ładunkach elektrycznych wzajemnie się odpychają, stabilizując roztwór koloidalny kazeiny.

Z kazeiny wytwarza się Klej kazeinowy, tworzywo sztuczne Galalit.

Białka – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.

Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).

Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne.

Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.

Budowa białek

Schemat różnych poziomów budowy białek

Model wstążkowy mysiego przeciwciała przeciwko antygenowi węglowodanowemu przecinkowca cholery związanego z antygenem. Łańcuch ciężki zaznaczono na pomarańczowo, lekki na niebiesko.

Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym), ale ulega procesowi tzw. zwijania białka (ang. protein folding) tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

Skład pierwiastkowy

Najczęściej skład pierwiastkowy białek przedstawiany jest następująco:[1]

Właściwości fizykochemiczne

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji (ścinanie się włókien białka) – zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody lub innych rozpuszczalników z zamrożonej próbki pod zmniejszonym ciśnieniem. Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji – po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.

Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę wysalania białek.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.

Białka, ze względu na obecność zasadowych grup NH2 oraz kwasowych COOH mają charakter obojnaczy – w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka zależy od ilości aminokwasów kwaśnych i zasadowych w cząsteczce. Wartość pH, w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywany jest punktem izoelektrycznym białka.

Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną. Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się niezablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim niezablokowana grupa karboksylowa (C-koniec).

Podział białek

Porównanie kształtu i wielkości kilku białek. Od lewej: Przeciwciało (IgG), Hemoglobina, Insulina, kinaza AK1, ligaza glutaminy.

Istnieje wiele kryteriów podziału białek.

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

  1. protaminy – są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.

  2. histony – podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem deoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

  3. albuminy – białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

  4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.

  5. prolaminy – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

  6. gluteliny – podobnie jak prolaminy – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

  7. skleroproteiny – białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone (dawniej - proteidy):

  1. chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.

  2. fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

  3. nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteimy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

  4. lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

  5. glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

  6. metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Białka dzielimy również ze względu na właściwości odżywcze – wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe.

Funkcja białek

Przykłady rozmieszczenia białek w obrębie komórki – białka charakterystyczne dla poszczególnych organelli uwidoczniono przy pomocy przeciwciał znakowanych GFP.

Białka mają następujące funkcje:

Trawienie białek

Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielają nieczynny enzym pepsynogen. Komórki okładzinowe wydzielają kwas solny, w obecności którego pepsynogen przekształca się w postać czynną – pepsynę. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i dipeptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazy ściany jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi za pomocą odpowiednich przenośników znajdujących się w rąbku szczoteczkowym i żyłą wrotną wędrują do wątroby. Stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiana jest reszt aminowych, przez co powstaje amoniak i ketokwasy. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny mocznik, który z krwią odtransportowywany jest do nerek. Natomiast ketokwasy mogą zostać wykorzystane do syntezy cukrów i niektórych aminokwasów, zużyte na cele energetyczne bądź przekształcone w tłuszcze zapasowe.

Źródła białek

Dobrymi źródłami białek są: mięso, jaja, orzechy, zboża, rośliny strączkowe oraz nabiał, jak mleko czy ser (na przykład parmezan zawiera aż ok. 40% białka).

Aminokwasy – organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH2 oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub – w ujęciu ogólniejszym – dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO3H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).

Kryteria podziału aminokwasów

Istnieje wiele kryteriów podziału aminokwasów:

Aminokwasy naturalne

Znanych jest ponad 300 aminokwasów występujących naturalnie. W skład białek wszystkich organizmów żywych wchodzi głównie 20 podstawowych aminokwasów (aminokwasy biogenne lub białkowe), które są α-aminokwasami szeregu L, a także niewielkie ilości wielu innych, w większości będących pochodnymi aminokwasów podstawowych. Są podstawowymi jednostkami budulcowymi peptydów i białek. Zazwyczaj są rozpuszczalne w wodzie i w warunkach fizjologicznego pH są zjonizowane.

α-Aminokwasy na atomie węgla α posiadają łańcuch boczny (R), który może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową, dodatkową grupę aminową bądź karboksylową. Atom węgla α takich aminokwasów jest atomem chiralnym, co oznacza, że każdy aminokwas może występować w dwóch konfiguracjach przestrzennych, oznaczanych zwyczajowo jako D i L. Występowanie tych aminokwasów i ich ułożenie w łańcuchu polipeptydowym (sekwencja) zależy od kodu genetycznego zapisanego w DNA. Kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym połączone są ze sobą za pomocą wiązania peptydowego.

Schemat budowy α-aminokwasu – grupa aminowa po lewej i karboksylowa po prawej.

Kondensacja aminokwasów – tworzenie wiązania peptydowego.

Peptydy to łańcuchy reszt aminokwasowych.

Aminokwasy egzogenne

Aminokwasy egzogenne (gr. éksō – (na) zewnątrz[1]; ang. IAA – indispensable amino acids ) – aminokwasy, których organizm nie może syntetyzować samodzielnie, więc muszą być dostarczane w pożywieniu, w przeciwieństwie do aminokwasów endogennych.

Żywienie pokarmami ubogimi w niezbędne aminokwasy egzogenne może doprowadzić do zaburzeń chorobowych.

U różnych organizmów różne aminokwasy można zaliczyć do jednej z tych dwóch grup, ale u większości kręgowców są to te same aminokwasy, co u człowieka. U roślin podziału takiego nie ma, gdyż wszystkie aminokwasy są przez nie wytwarzane wewnątrz organizmu. Dostępne w literaturze zestawienia aminokwasów endogennych różnią się między sobą. Jedne uwzględniają tylko aminokwasy wchodzące w skład białek (aminokwasy biogenne), a inne również takie, które funkcjonują w ustroju jako samodzielne związki chemiczne biorące udział w rozmaitych procesach metabolizmu. Rozbieżności dotyczą także tego, czy zaliczać do aminokwasów endogennych te z nich, które wprawdzie mogą być syntetyzowane wewnątrz organizmu, ale tylko w wyniku przekształcenia aminokwasów egzogennych.

Aminokwasy egzogenne dla dorosłego człowieka, to:

nazwa polska nazwa angielska skrót skrót
fenyloalanina phenylalanine Phe F
izoleucyna isoleucine Ile I
leucyna leucine Leu L
lizyna lysine Lys K
metionina methionine Met M
treonina threonine Thr T
tryptofan tryptophan Trp W
walina valine Val V

Istnieją również aminokwasy warunkowo zbędne w pożywieniu (tzw. względnie egzogenne), które mogą być syntetyzowane wewnątrz ustroju z innych aminokwasów egzogennych, jednak przy nieodpowiedniej diecie lub innych zmianach metabolizmu, ich synteza wewnątrzustrojowa może być niewystarczająca, stąd wymagane może być ich przyjmowanie z zewnątrz. Należą do nich:

przy czym arginina i histydyna uważane są za aminokwasy egzogenne u dzieci, a ponadto histydyna jest egzogenna dla osób znacznie zwiększających białkową masę ciała, np. dla kulturystów. Arginina i histydyna są produkowane przez organizm człowieka, ale w niewystarczającej ilości. Te trzy również są biogenne. U innych ssaków, zestaw aminokwasów egzogennych może być w części odmienny, np. dla kotów niezbędnym aminokwasem jest tauryna.

Aminokwasy endogenne

Aminokwasy endogenne (gr. éndon – wewnątrz; w domu[1]; ang. DAA – dispensable amino acids) – aminokwasy, które organizm może syntetyzować samodzielnie, w przeciwieństwie do aminokwasów egzogennych, które musi przyjmować systematycznie wraz z pożywieniem.

U różnych organizmów różne aminokwasy można zaliczyć do jednej z tych dwóch grup, ale u większości kręgowców są to te same aminokwasy, co u człowieka. U roślin podziału takiego nie ma, gdyż wszystkie aminokwasy są przez nie wytwarzane wewnątrz organizmu. Dostępne w literaturze zestawienia aminokwasów endogennych różnią się między sobą. Jedne uwzględniają tylko aminokwasy wchodzące w skład białek (Aminokwasy biogenne), a inne również takie, które funkcjonują w ustroju jako samodzielne związki chemiczne biorące udział w rozmaitych procesach metabolizmu. Rozbieżności dotyczą także tego, czy zaliczać do aminokwasów endogennych te z nich, które wprawdzie mogą być syntetyzowane wewnątrz organizmu, ale tylko w wyniku przekształcenia aminokwasów egzogennych.

Aminokwasy endogenne u człowieka, to:

nazwa polska nazwa angielska skrót skrót
alanina alanine Ala A
asparagina asparagine Asn N
cysteina cysteine Cys C
glicyna glycine Gly G
glutamina glutamine Gln Q
kwas asparaginowy aspartic acid Asp D
kwas glutaminowy glutamic acid Glu E
prolina proline Pro P
seryna serine Ser S
nazwa polska nazwa angielska skrót
cystyna cystine
cytrulina citruline
homoseryna homoserine Hse
hydroksylizyna hydroxylysine Hyl
hydroksyprolina hydroksyproline Hyp
karnityna carnitine
kwas gamma-aminomasłowy gamma-aminobutyric acid GABA
ornityna ornithine
tauryna taurine

Istnieją również aminokwasy warunkowo zbędne w pożywieniu (tzw. względnie egzogenne), które mogą być syntetyzowane wewnątrz ustroju z innych aminokwasów egzogennych, jednak przy nieodpowiedniej diecie lub innych zmianach metabolizmu, ich synteza wewnątrzustrojowa może być niewystarczająca, stąd wymagane może być ich przyjmowanie z zewnątrz. Należą do nich:

przy czym arginina i histydyna uważane są za aminokwasy egzogenne u dzieci, a ponadto histydyna jest egzogenna dla osób znacznie zwiększających białkową masę ciała, np. dla kulturystów. Te trzy również są biogenne.

Cysteina, cystyna i tyrozyna są wytwarzane przez organizm człowieka z innych aminokwasów.

CHARAKTERYSTYKA AMINOKWASÓW

Budowa

Aminokwasy są substancjami organicznymi, pochodnymi węglowodorów składających się z dwóch grup funkcyjnych: grupy aminowej (-NH2) i grupy karboksylowej (-COOH). Mogą ponadto zawierać dodatkowe grupy np.: - OH, - NH2, - COOH i inne. Stanowią one kwasy karboksylowe alifatyczne albo aromatyczne, posiadające w cząsteczce poza grupą karboksylową -COOH, grupę aminową -NH2.

Charakterystyka ogólna

Aminokwasy są substancjami amfoterycznymi, a ich charakterystyczną cechą jest posiadanie punktu izojonowego (pI). W pH niższym od pI znajdują się jako kationy (-NH3+) i mają zdolność reagowania z anionami, natomiast w pH wyższym od pI występują aniony (-COO-), które mogą reagować z kationami. W pI tworzą się jony obojnacze, a więc elektrycznie obojętne.

Podział aminokwasów z uwzględnieniem pI:

Aminokwasy pochodzenia naturalnego wykazują czynność optyczną, co związane jest z występowaniem węgla asymetrycznego (oprócz glicyny). Związki te łączą się ze sobą za pomocą wiązań peptydowych tworząc białek, jedne z najważniejszych związków w każdym żywym organizmie. Niektóre z nich są prekursorami znaczących hormonów, np.

z tyrozyny jest syntetyzowana tyroksyna oraz adrenalina. Organizmy roślinne mają zdolność syntetyzowania wszystkich aminokwasów, natomiast zwierzęta jedynie niektórych (tzw. aminokwasy endogenne), inne (tzw. aminokwasy egzogenne) muszą być dostarczane w pożywieniu. Aminokwasów endogennych jest 13, a egzogennych 21, wynika z tego, że 8 musi występować w pokarmie.

Aminokwasy egzogenne można podzielić na:

Podział z uwagi na naturę reakcji katabolicznych:

Aminokwasy naturalne, które występują w białkach (są wbudowane w translacji):

Aminokwasy naturalne w białkach i powstające w wyniku modyfikacji potranslacyjnym:

Aminokwasy nie budujące białek (wolne), np.:

Naturalne aminokwasy stosuje się jako leki w przypadkach upośledzonej gospodarki białkowej,

powstającej na wskutek np. nieprawidłowego przyswajania białka albo utraty związanej z przewlekłymi chorobami, operacjami chirurgicznymi, marskością wątroby. Substancje te, szczególnie pochodzenia naturalnego są także wykorzystywane jako substraty w syntezie innych leków. Aminokwasami aromatycznymi, mającymi duże znaczenie są: kwas antranilowy o-H2NC6H4COOH używany w produkcji barwników i do wytwarzania indyga, a także kwas p-aminobenzoesowy (PAB) znajdujący się w drożdżach, stanowiący witaminę z grupy B, a stosowany badań mikrobiologicznych oraz biochemicznych.

Podział aminokwasów z uwagi na powinowactwo do wody:

Aminokwasy te, unikając wody, posiadają zdolność do kumulowania się, co ma zasadnicze znaczenie dla stabilności struktury białek w wodnym środowisku.

- Lizyna oraz arginina w pH obojętnym posiadają ładunek dodatni

- Histydyna ma zdolność przechodzenia z ładunku dodatniego do obojętnego, co wykorzystywane jest w centrach aktywnych enzymów, zmiana ładunku powoduje tworzenie i rozpad wiązań

- kwas asparaginowy

- kwas glutaminowy

Specyfika poszczególnych aminokwasów:

Poniżej przedstawiono listę aminokwasów występujących w organizmie ludzkim:

Aminokwas Funkcja w organizmie
Izoleucyna

  • regulacja poziomu cukru, wytwarzanie energii i budowanie hemoglobiny

  • metabolizowana oraz przetwarzana w tkankę mięśniową

  • brak wywołuje objawy podobne do hipoglikemii lub niskiego poziomu cukru we krwi.
Leucyna

  • konieczny aminokwas, występuje w białku pochodzenia zwierzęcego oraz roślinnego

  • reguluje poziom cukru we krwi
Lizyna

  • wchodzi w skład białek, szczególnie mięśni oraz występuje w kościach, ważna dla prawidłowego rozwoju dzieci

  • ułatwia wchłanianie wapnia, zwiększa koncentrację umysłową

  • współuczestniczy w produkcji hormonów, enzymów, przeciwciał, wchodzi

  • w skład kolagenu

  • brak wywołuje zmęczenie, anemię, rozdrażnienie i wypadanie włosów
Metionina

  • odtruwa wątrobę oraz odbudowuje hepatocyty i nefrocyty

  • wspomaga leczenie reumatyzmu oraz toksemii (pojawienie się toksyn

  • w ciąży)

  • działa korzystnie na układ trawienny, wzmacnianie mięśni, włosów oraz kości
Fenyloalanina

  • wspomaga leczenie depresji, zaników pamięci i otyłości

  • uczestniczy w biosyntezie kolagenu (podstawowe białko włókniste)

  • zmniejsza ból pochodzenia migrenowego, zapaleniu stawów oraz menstruacyjnego

  • jest szkodliwa dla kobiet ciężarnych i chorych na nadciśnienie
Tryptofan

  • zapobiega nadpobudliwości u dzieci, stresowi, chroni serce

  • reguluje przemianę materii, wpływa na sekrecję hormonów wspomagających syntezę witaminy B6 oraz niacyny

  • jest przekształcany w serotoninę oraz melatoninę, a także neuroprzekaźniki (uczestniczą w przekazie impulsów nerwowych)

  • brak serotoniny oraz melatoniny wywołuje depresję, bezsenność, a także inne zaburzenia o podłożu umysłowym
Treonina

  • występuje w sercu, mięśniach oraz centralnym układzie nerwowym

  • współ uczestniczy w syntezie kolagenu oraz elastyny, a także reguluje gospodarkę wątrobową i reguluje równowagę białkową
Walina

  • działa pobudzająco

  • reguluje metabolizm mięśni, odbudowuje tkanki i reguluje równowagę azotową

  • walinę powinno się podawać wraz z leucyną lub izoleucyną
Alanina

  • źródło energii oraz regulator poziomu cukru we krwi

  • uczestniczy w szlakach metabolicznych glukozy
Aspargina

  • uczestniczy w procesach metabolicznych układu nerwowego

  • wpływa na stan umysłowy, zdenerwowanie bądź spokój
Kwas asparginowy

  • chroni organizm przed samo atakiem immunologlobin

  • uczestniczy w przemianie węglowodanów na energię w mięśniach
Cytrulina

  • wspomaga układ immunologiczny

  • współuczestniczy w produkcji energii organizmu

  • detoksykacja wątroby z pochodnych amoniaku
Cysteina

  • wspomaga porost włosów

  • chroni przed toksycznym działaniem alkoholu oraz papierosów
Glutamina

  • stymuluje pamięć, koncentrację oraz prawidłowe działanie aktywności umysłowej
Kwas glutaminowy

  • uczestniczy w metabolizmie układu immunnologicznego oraz

  • w wytwarzaniu energii i funkcjonowaniu mózgu
Glicyna

  • przeciwdziała zwyrodnieniom mięśni, ponieważ dostarcza keratyninę

  • uczestniczy w syntezie erytrocytów, dostarczaniu aminokwasów,

  • w biosyntezie glukozy oraz keratyny (odpowiedzialnych za produkcję energii)
Histydyna

  • uczestniczy w syntezie erytrocytów i leukocytów, składnik tkanek organizmu
Prolina

  • główny składnik tkanek
Seryna

  • poprawia pamięć, działanie systemu nerwowego

  • współuczestniczy w produkcji energii na poziomie komórkowym
Tyrozyna

  • pomaga w bezsenności, depresji, niepokoju i alergii

  • wspomaga działanie tarczycy oraz przysadki

  • brak powoduje nadczynność tarczycy (objawy: zmęczenie, wyczerpanie)

  • wpływa na poziom norepinefryny (brak powoduje depresję)
Karnityna

  • regulacja wagi oraz przemiany tłuszczowej

  • przeciwdziała chorobom serca

  • w jej syntezie niezbędna jest lizyna, witaminy B1 i B6 oraz żelazo
GABAowskas gamma-aminomasłowy

  • reguluje napięcie nerwowe poprzez hamowanie ich przed wyładowaniem

  • zapobiega niepokojowi i nadpobudliwości
Tauryna

  • pełni ważna rolę dla mięśni oraz w schorzeniach serca

  • wspomaga trawienie tłuszczów (składnik żółci), przeciwdziała hipoglikemii oraz nadciśnieniu

  • wywołuje pobudzenie nerwowe i epilepsję

Makrocząsteczki

W organizmie człowieka (zwierząt również) tworzone są polipeptydy o określonej ściśle sekwencji aminokwasów. Ta sekwencja jest zapisana w kodzie genetycznym.

Z uwagi na liczbę aminokwasów, można dokonać podziału na:

Makrocząsteczki tworzą się poprzez reakcję grup aminowych aminokwasów z grupami karboksylowymi aminokwasów. Peptydy posiadają dwa charakterystyczne końce:

Obie części cząsteczki mogą podlegać reakcjom.

Sekwencję aminokwasów zapisuje się, używając skrótów trzy-, albo jednoliterowych.

Kolagen – główne białko tkanki łącznej. Posiada ono bardzo wysoką odporność na rozciąganie i stanowi główny składnik ścięgien. Jest odpowiedzialny za elastyczność skóry. Ubytek kolagenu ze skóry powoduje powstawanie zmarszczek, w trakcie jej starzenia. Kolagen wypełnia także rogówkę oka, gdzie występuje w formie krystalicznej. Kolagen jest powszechnie stosowany w kosmetykach, zwłaszcza w kremach i maściach przeciwzmarszczkowych. Stosuje się go też jako wypełniacz w chirurgii kosmetycznej – np. do wypełniania ust.

Kolagen stanowi powszechny składnik organizmów ssaków.

Struktura jednostki tropokolagenu – tzw. potrójna helisa, złożona z 3 łańcuchów polipeptydowych

Własności i budowa kolagenu

Kolagen ma nietypowy skład aminokwasów. Zawiera duże ilości glicyny i proliny oraz dwa aminokwasy nie pochodzące bezpośrednio z translacji w rybosomach – hydroksyprolinę i hydroksylizynę, z czego tę pierwszą w dość dużych ilościach. Aminokwasy te są formowane z proliny i lizyny już w gotowym produkcie translacji w procesie enzymatycznym, która wymaga obecności witaminy C. Szczegóły tego procesu wciąż nie są dobrze poznane. To właśnie ten proces wymaga konieczności występowania stałego stężenia witaminy C w organizmie, gdyż zablokowanie syntezy kolagenu skutkuje chorobą zwaną szkorbutem, polegającą na uszkodzeniach skóry, błon śluzowych i wypadaniu zębów.

Inną rzadką cechą kolagenu jest regularność rozmieszczenia aminokwasów, w każdym z jego α-łańcuchów. Łańcuchy te składają się z regularnych triad aminokwasów: Gly-X-Y, gdzie Gly – to glicyna a X i Y to inne aminokwasy. Na ogół X to prolina, zaś Y to hydroksyprolina. Niewiele innych białek wykazuje taką regularność. Regularność ta powoduje, że łańcuchy α mają tendencję do przyjmowania ściśle określonej konformacji, na skutek oddziaływań między sobą. Trzy cząsteczki kolagenu skręcają się spontanicznie w podjednostki zwane tropokolagenem. Tropokolagen ma strukturę potrójnej, ściśle upakowanej helisy, o skoku tylko 0,3 nm (nanometra) w porównaniu ze skokiem 0,36 nm, typowym dla innych białek. Wiązania kowalencyjne i wodorowe tworzone przez hydroksylizynę i hydroksyprolinę odgrywają kluczową rolę w stabilizowaniu helisy kolagenu, a także mają silny wpływ na ostateczny kształt włókien zbudowanych z kolagenu.

Rodzaje kolagenu

Kolagen występuje w wielu tkankach organizmu zwierząt a jego budowa jest zróżnicowana w zależności od funkcji i miejsca występowania. Generalnie rodzaje kolagenu dzieli się na 8 typów:

Oprócz tego istnieje jeszcze 8 niesklasyfikowanych dotąd rodzajów kolagenu, których funkcja w organizmie nie jest wciąż wyjaśniona.

Główne aminokwasy występujące w białkach

Skrót Nazwa zwyczajowa Wzór strukturalny
Kwasy monoaminomonokarboksylowe
Gly glicyna
Ala alanina
Ser seryna
Thr treonina
Met metionina
Val walina
Ile izoleucyna
Leu leucyna
Phe fenyloalanina
Tyr tyrozyna
Cys cysteina
Kwasy monoaminodikarboksylowe
Asp
Glu
Kwasy diaminomonokarboksylowe
Arg
Lys
Aminokwasy zawierające pierścienie heterocykliczne
Pro
His
Trp
Aminokwasy zawierające grupę amidową
Asn
Gln


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
11 BIOCHEMIA horyzontalny transfer genów
Biochemia z biofizyką Seminarium 2
Podstawy biochemii
08 BIOCHEMIA mechanizmy adaptac mikroor ANG 2id 7389 ppt
BIOCHEMICZNE EFEKTY STRESU (2B)
Biochemia, ATP
biochemia krwi 45
ENZYMY prezentacja biochemia
biochemia stresu
04 BIOCHEMIA
05 BIOCHEMIA Zw wysokoenergetyczne ATP
Biochemia 4 Lipidy
Biochemia TZ wyklad 12 integracja metabolizmu low
Biochemia cz 4
biochemia cukry instrukcja id 8 Nieznany (2)
Opracowane pojecia biochemiczne(1)

więcej podobnych podstron