Teresa Szwajca

BIAŁKA JAKO KOLOIDY

1. Pojęcie stanu koloidalnego

Roztwory koloidowe są to układy składające się z ośrodka dyspersyjnego oraz fazy
rozproszonej o wymiarach pojedynczych cząstek lub ich agregatów leżących w granicach od
1

do

100

nm,

a

nawet

do

500

nm

(w roztworach właściwych soli, kwasów i zasad oraz innych składnik rozproszony jest
mniejszy

od

1

nm



czyli

od

10

-9

m).

Zgodnie

z

tą

definicją

w stanie koloidalnym mogą znaleźć się substancje o rozmaitych właściwościach fizycznych i
chemicznych. Trwałość takich roztworów zależy od wielu czynników, np. ładunku
elektrycznego cząstek, stopnia uwodnienia i temperatury. Zmiany tych czynników mogą
doprowadzić

do

łączenia się cząstek, wskutek czego wypadają one z roztworów (koagulacja).
Stan rozproszenia koloidalnego jest bardzo powszechny zarówno w świecie przyrody
ożywionej jak i nieożywionej. Szereg związków występujących w przyrodzie posiada
cząsteczki o wymiarach charakterystycznych dla układów koloidalnych. W procesie ich
rozpuszczania powstają samorzutnie układy koloidalne, tzw. „koloidy cząsteczkowe”. Do
nich zalicza się skrobię, celulozę, kauczuk, keratynę, kolagen, miozynę, glikogen.
Poza tym wszystkie żywe komórki są zespołami mniej lub bardziej różnorodnych układów
koloidowych.
W przyrodzie nieożywionej również spotykamy liczne przykłady układów koloidowych, np.
gliny, pył wulkaniczny, mgły. Znane są koloidy otrzymane sztucznie w laboratorium, jak np.
mydła, niektóre barwniki, siarka koloidalna, wodorotlenki metali, a także koloidy
cząsteczkowe jak polistyren i inne liczne tworzywa sztuczne (polimery).

2. Podział koloidów

W przyrodzie ożywionej zasadniczą rolę odgrywają ciekłe roztwory koloidowe, tzw. zole,
których fazą dyspersyjną jest woda. Ze względu na jakość fazy rozproszonej można wyróżnić
następujące grupy układów:
1. koloidy hydrofilowe - faza rozproszona wykazuje powinowactwo do fazy dyspersyjnej. Są

to tzw. emulsoidy albo koloidy odwracalne. Mogą to być roztwory wielkocząsteczkowe
biopolimerów: białek, kwasów nukleinowych, wielocukrów, gdzie faza rozproszona
składa się z cząstek o rozmiarach 5-100 nm i ogromnych masach cząsteczkowych,
niekiedy rzędu miliona. Do koloidów hydrofilowych zalicza się również roztwory
micelarne, np. roztwory mydeł i detergentów.

2. koloidy hydrofobowe (zawiesiny koloidowe) – faza rozproszona nie wykazuje

powinowactwa do ośrodka. Nazywane są też suspensoidami albo koloidami
nieodwracalnymi, np. zole metali, wodorotlenków niektórych metali, sole metali (As

2

S

3

,

AgCl).

Tabela 1. Własności koloidów hydrofilowych i hydrofobowych

Własności

Koloidy hydrofobowe

Koloidy hydrofilowe

Otrzymywanie

Struktura cząstek

Faza rozproszona
Ruchy Browna
Efekt Tyndalla
Barwa
Ładunek cząstki
Tworzenie piany
Pęcznienie
Tworzenie zoli
Wrażliwość

na

działanie elektrolitu

Wrażliwość

na

działanie środków
dehydratujących
Charakter koagulacji

Metoda kondensacji lub
dyspersji
Zespoły cząstek

Stężenie nieduże
Występują wyraźnie
Wyraźny
Często barwne
Posiadają
Nie tworzą
Nie pęcznieją
Nie tworzą galaret
Koagulacja pod wpływem
elektrolitu

o

małym

stężeniu
Nieznaczna, obserwowalna
przy dużych

Nieodwracalna

Można otrzymać przez
zwykłe rozpuszczenie
Makrocząsteczki (biopoli-
mery)
Stężenie niekiedy b.duże
Bardzo niewyraźne
Niewyraźny
Bezbarwne
Nieznaczny lub brak
Łatwo tworzą
Pęcznieją
Tworzą galarety
Mała,

pod

wpływem

elektrolitu o dużym stężeń
zachodzi wysalanie
Przy dużych stężeniach
znaczna

Odwracalna

Jak wynika z porównania przedstawionego w tabeli 1, własności fizyczne i chemiczne obu
grup koloidów różnią się znacznie.


3. Nomenklatura chemii koloidów

1. Dializa – selektywna dyfuzja przez półprzepuszczalne odgraniczenie, polegająca na

przenikaniu przez nie rozpuszczonych substancji małocząsteczkowych, a nie
przepniakaniu cząstek koloidalnych lub makrocząsteczek. Przez błonę półprzepuszczalną
przenikają tylko jony elektrolitu i woda, natomiast cząstki koloidu pozostają w roztworze
koloidowym.

2. Zjawisko Tyndalla – polega na tym, że wiązka promieni świetlnych przechodząca przez

roztwór koloidowy ulega rozproszeniu na cząstkach koloidowych. Obserwacja drogi tej
wiązki z boku, pozwala zauważyć biegnącą w roztworze koloidowym mleczną smugę.

3. Ruchy Browna – bezustanny, chaotyczny, podobny do drgań i podskoków ruch cząstek

fazy rozproszonej w układzie dyspersyjnym, wywołany uderzeniami cząsteczek fazy
rozpraszającej, podlegających ruchom termicznym. Zjawisko możliwe jest do rejestracji
przez ultramikroskop.

4. Zol – roztwór koloidalny, w którym fazą rozpraszającą jest ciecz.
5. Żel – układ dyspersyjny, w którym faza rozproszona tworzy sieciową, porowatą strukturę

przestrzenną wypełnioną fazą rozpraszającą. Przejście ze stanu żelu do zolu nazywamy
koagulacją, a proces odwrotny peptyzacją.

6. Koagulacja jest procesem polegającym na zmniejszeniu się liczby cząstek fazy

rozproszonej w jednostce objętości układu koloidalnego wskutek łączenia się
pojedynczych cząstek w większe skupienia – agregaty.

7. Koagulacja ortokinetyczna to rodzaj koagulacji, która przebiega w wyniku zderzeń

cząsteczek pod wpływem działania siły zewnętrznej, np. siły grawitacyjnej lub siły
odśrodkowej w ultrawirówce.

8. Peptyzacja - przechodzenie żelu lub świeżo wytrąconego osadu koloidalnego w zol, np.

pod wpływem przemywania czystym roztworem lub roztworem odpowiedniego
elektrolitu.

9. Elektroforeza – ruch naładowanych cząstek fazy rozproszonej w ośro-dku znajdującym

się w polu elektrycznym.

10. Elektroosmoza – ruch cieczy względem nieruchomej porowatej fazy stałej lub przez

kapilarę pod wpływem przyłożonego pola elektrycznego.

11. Punkt izoelektryczny – (pI) stan układu koloidalnego, charakteryzujący się równą zeru

wartością potencjału elektrokinetycznego cząstek koloidalnych; pI osiąga się
rozładowując cząstki koloidalne przez dodatek odpowiedniej ilości elektrolitu lub też (np.
w przypadku białek) zmieniając wartość pH roztworu przez dodatek kwasu lub zasady.

12. Sedymentacja – opadanie cząstek fazy rozproszonej pod wpływem grawitacji lub

wirowania.

13. Synereza – proces wydzielania się z galaret części fazy rozpraszającej (zwłaszcza po

dłuższym staniu i związana jest z procesem koagulacji).

14. Tiksotropia – izotermiczna odwracalna przemiana żelu w zol, zachodząca pod wpływem

mechanicznego wstrząsania. Pod wpływem bodźców mechanicznych żele przechodzą w
stan ciekły, a po pewnym czasie zastygają z powrotem w żel.

4. Własności układów koloidalnych

4.1. Ładunek elektryczny cząstek koloidalnych
Czynnikami stabilizującymi układy koloidalne są:



ładunek elektryczny cząstek fazy rozproszonej,



solwatacja cząsteczek.

Pierwszy czynnik odgrywa zasadniczą rolę w koloidach liofobowych, drugi zaś w koloidach
liofilowych. Ładunek elektryczny cząstek koloidalnych tworzy się na skutek adsorpcji jonów
elektrolitu z roztworu na ich powierzchni. Ładunek cząstki koloidalnej nie stanowi jej cechy
gatunkowej, bowiem ta sama cząstka koloidalna może mieć ładunek dodatni lub ujemny,
zależnie od środowiska. Znak ładunku cząstek koloidowych chlorku srebrowego zależy od
tego, który z jonów biorących udział w reakcji na początku tworzenia się zolu znajduje się w
nadmiarze.
Na przykład cząstki koloidalne chlorku srebra w roztworze zawierającym
nadmiar jonów srebra naładowane są dodatnio, a w roztworze zawierającym nadmiar jonów
chlorkowych ujemnie. Do oznaczenia ładunku cząstek koloidalnych można posłużyć się
między innymi elektroforezą lub analizą kapilarną.

4.2. Solwatacja
Solwatacją najogólniej nazywa się oddziaływanie cząsteczek rozpuszczalnika na jony lub
cząsteczki substancji rozpuszczonej prowadzącej do powstania solwatów. Generalnie koloidy
hydrofilowe

łatwo

przechodzą

w stan koloidalny, wystarczy do tego działanie wody, aby uległy w niej rozproszeniu. W
hydratacji roztworów koloidowych, takich jak białka, wielocukry, duże znaczenie ma
wiązanie wodorowe między wolnymi parami elektronów atomów tlenu i azotu z cząsteczkami
wody.

4.3. Rozpuszczalność białek. Pęcznienie
Większość białek na ogół dobrze rozpuszcza się w wodzie. O rozpuszczalności danego białka
decyduje:



zdolność do hydratacji (oddziaływanie cząsteczek rozpuszczalnika na jony lub
cząsteczki substancji rozpuszczonej, które prowadzi do powstania hydratów),



budowa chemiczna - większa lub mniejsza zdolność do tworzenia wiązań,



obecność w środowisku soli o niewielkich stężeniach,



pH środowiska.

Przez hydratację należy rozumieć wiązanie się dipoli wody z grupami polarnymi białka, w
wyniku czego cząsteczka białka otacza się płaszczem wodnym. Ilość wody hydratacyjnej
związanej przez białko może wynosić od 3-4 g (H

2

O=18) na 10 g białka. Woda hydratacyjna,

będąca nieodłączną częścią cząsteczki białka, wpływa w oczywisty sposób na jej właściwości
strukturalne i funkcjonalne. Na powierzchni cząsteczki białka znajdują się zarówno grupy
hydrofobowe (grupy fenylowe, rodniki alkilowe), jak i hydrofilowe o różnym powinowactwie
do wody. Te ostatnie, uwzględniając stopień powinowactwa do wody można uszeregować
następująco: -COOH>-OH>-NH

2

>=NH>-SH.

W cząsteczce białka uwodnieniu ulegają również polarne grupy funkcyjne łańcuchów
bocznych, które nie występują na powierzchni białka, lecz są rozmieszczone między splotami
łańcuchów peptydowych. W konsekwencji woda hydratacyjna wywiera wpływ na wymiary i
kształt cząsteczki białka oraz dostęp czynników zewnętrznych, które mogą być przez jej
obecność utrudnione. Biało wiąże wodę przez polarne grupy hydrofilowe łańcuchów
bocznych

oraz

atomy

azotu

i

tlenu

wiązania

peptydowego

(–CO-NH-). Grupy te powinny wiązać koordynacyjnie po dwie cząsteczki wody, w
rzeczywistości z powodu braku miejsca wiążą tylko jedną. Grupy łańcuchów bocznych mają
natomiast więcej miejsca do dyspozycji i są maksymalnie uwodnione. Z tymi to grupami
hydrofilowymi woda połączona jest wiązaniem wodorowym. Liczba cząsteczek wody
wiązanych przez grupy funkcyjne kształtuje się następująco:

Grupa funkcyjna

aminokwasu

-OH

-COOH

-O-

-NH

2

=NH

=N-

Liczba cząstek H

2

O

tworząca wiązanie
wodorowe

3

4

2

3

2

1

Białko rozpuszczane w wodzie wchłania ją i tworzy galaretowaty żel.
W jego wewnętrznych przestrzeniach gromadzą się cząsteczki wody. Towarzyszy temu
zwiększenie się odstępów pomiędzy poszczególnymi cząsteczkami białka, powiększa się ich
objętość, co nazywamy pęcznieniem białek. Uwodnienie i pęcznienie są wspólną
właściwością białek rozpuszczalnych i nierozpuszczalnych. Jednak tylko te pierwsze ulegają
rozpuszczeniu tworząc hydrofilowe roztwory koloidowe. Powinowactwo do wody nie
przesądza sprawy rozpuszczalności. Np. kolagen wykazujący znacznie większe
powinowactwo do wody niż albumina, jest w wodzie nierozpuszczalny, natomiast albumina
rozpuszcza się łatwo. Obecność kolagenu, białka o „wydłużonym” kształcie cząsteczek, które
łatwo asocjuje tworząc włókienka, zapewnia dużą elastyczność mięśni oraz tkanki kostnej,
białko tkanki łącznej: 1/3 ogólnej ilości to glicyna (dla porównania ilość glicyny w
hemoglobinie wynosi 5%), prolina, lizyna, hydroksyprolina, hydroksylizyna.

Na rozpuszczalność białek ma również wpływ pH środowiska. Rozpuszczalność
jakiejkolwiek substancji jest wynikiem zrównoważenia wewnętrznych sił przyciągania
cząsteczek ciała rozpuszczonego i przyciąga-
nia między cząsteczkami rozpuszczalnika, a cząsteczkami ciała rozpuszczonego. W punkcie
izoelektrycznym (pI) przyciąganie między cząsteczkami białka jest największe, ponieważ nie
mają one ładunku elektrycznego. Białko w roztworze o pH równym pI wykazuje najmniejszą
rozpuszczalność. W roztworze o pH różnym od pI cząsteczki białka mają ładunek, co
zmniejsza wzajemne przyciąganie się cząsteczek, a w konsekwencji wpływa na wzrost
rozpuszczalności białka.
Niewielkie stężenia soli nieorganicznych w roztworze białka wpływają na wzrost
rozpuszczalności białek (euglobiny). Prawdopodobnie jony soli obecne w roztworze
zobojętniają zjonizowane grupy w łańcuchach peptydowych, odpowiedzialnych za wzajemne
przyciąganie się. Powinowactwo tych jonów do ugrupowań w cząsteczce białka jest większe
od powiniwactwa dwubiegunowych cząsteczek wody.




4.4. Wysalanie
Korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność ustaje, gdy wzrasta stężenie soli. Białka
rozpuszczalne w wodzie można wytrącić z roztworów stosując sole o dużych stężeniach. Jest
to proces wysalania białek. Do wysalania białek stosuje się roztwory soli, których jony łatwo
tworzą wodziany. Sole mające możność wiązania wody, konkurują z białkiem
o cząsteczki wody odbierając tym samym cząsteczkom białek płaszcz wodny, co z kolei
obniża

ich

rozpuszczalność

i

prowadzi

do

wytrącenia

z roztworu. Stężenie soli potrzebne do wysolenia białka zależy od właściwości danego białka
i od pH środowiska. Najłatwiej białko ulega wysoleniu w punkcie izoelektrycznym. Brak
ładunków elektrycznych sprzyja łączeniu się cząsteczek w większe agregaty i wypadaniu ich
z roztworu, powstaje osad (sedymentacja).
Najczęściej do wysalana stosuje się siarczany: sodowy, amonowy lub magnezowy. Wysalanie
jest procesem odwracalnym. Po obniżeniu stężenia soli w roztworze koloidowym, np. przez
dializę, można wytrącone białko ponownie rozpuścić i nadal zachowuje ono swoje
charakterystyczne właściwości. Wysalanie nie wywołuje zatem denaturacji.
Podobny efekt do wysalania wywołuje dodanie do roztworu koloidowego etanolu lub
acetonu. Oba odczynniki powodują również odwodnienie białka i jego wytrącenie z
roztworu. Jeśli oddziaływują krótko i w niskiej temperaturze, białko nie ulega denaturacji i
można je ponownie rozpuścić.
Długotrwałe działanie etanolu i acetonu na roztwór koloidowy prowadzi do denaturacji
białka, staje się ono nierozpuszczalne.

Białko w pI

O

d

w

o

d

n

ie

n

ie

D

en

at

u

ra

cj

a

O

d

w

o

d

n

ie

n

ie

D

en

at

u

ra

cj

a

O

d

w

o

d

n

ie

n

ie

D

en

at

u

ra

cj

a

Kation białka

hydrofilowego

Izoelektryczne białko

hydrofilowe

Anion białka

hydrofilowego

Kation białka

hydrofobowego

rozpuszczalny

Izoelektryczne białko

hydrofobowe

nierozpuszczalne

Anion białka

hydrofobowego

rozpuszczalny

Rozładowanie

zasadą lub

elektrolitem

Rozładowanie

kwasem lub
elektrolitem

Kwas

Zasada

Ryc. 1. Zachowanie się roztworu koloidowego białka poddanego odwodnieniu w zależności
od środowiska (cytowane za B. Skarżyński, Chemia Fizjologiczna, PWRiL, 1956)

Odwodnienie białek w punkcie izoelektrycznym każdorazowo prowadzi do ich wytrącenia.
Natomiast w pH różnym od pI cząstki białkowe, dzięki posiadanemu ładunkowi, nadal mogą
utrzymywać się w roztworze mimo pozbawienia ich „płaszcza wodnego”, otoczki wodnej
(zachowują się wówczas jak koloidy hydrofobowe). Dodatek niewielkich ilości jonów
zobojętniający ładunek elektryczny prowadzi natychmiast do wytrącenia białek, ponieważ
cząsteczki białek nie posiadają wówczas ani płaszcza wodnego ani ładunku. Produkty
odwodnienie białka w zależności od środowiska przedstawia rycina 1.


4.3.1. Rozdział globulin i albumin metodą wysalania
Dwie główne grupy białek obecnych w osoczu, albuminy i globuliny, różnią się
rozpuszczalnością w wodzie i solach nieorganicznych.
Globuliny są nierozpuszczalne w wodzie, wykazują skłonność do tworzenia agregatów z
powodu dużego momentu dipolowego (moment dipolowy jest iloczynem ładunków
elektrycznych dipola i odległości między nimi). Albuminy są dobrze rozpuszczalne w wodzie,
gdyż ich moment dipolowy jest dużo mniejszy od globulin, wykazują poza tym większe
powinowactwo do wody.
Kationy i aniony soli, zobojętniające dodatnie i ujemne ładunki dipola białkowego
uniemożliwiają agregację cząsteczek. Albuminy można oddzielić od globulin wykorzystując
ich różną rozpuszczalność w stężonych roztworach soli. Globuliny tracą wodę hydratacyjną
już przy 50% nasyceniu roztworu siarczanem amonu ((NH

4

)

2

SO

4

) lub w nasyconych

roztworach MgSO

4

bądź Na

2

SO

4

. Albuminy natomiast z powodu większego powinowactwa

do wody wysalają się dopiero przy całkowitym nasyceniu roztworu za pomocą (NH

4

)

2

SO

4.

Koagulację przez wysalanie stosuje się do najprostszego frakcjonowania białek osocza krwi,
między innymi do oznaczenia stosunku albumin (A) do globulin (G). W stanach
prawidłowych wynosi on 2:1, zmienia się natomiast w różnych stanach chorobowych.
Zmniejszeniu stężenia albumin, wiążących wodę w osoczu, towarzyszy równoczesne
przemieszczenie wody z naczyń do tkanek, czego skutkiem są obrzęki. Obrzęki obserwuje się
także w przypadku braku syntezy albumin lub podczas nadmiernego zużycia białka (choroby
nerek, laktacja, nadczynność kory nadnerczy, stres).

4.5. Właściwości ochronne koloidów
Koloidy hydrofilowe (np. żelatyna) chronią koloidy hydrofobowe przed wytrąceniem przez
elektrolity. Takie chroniące działanie wykazują białka, lipidy i wielocukry (np. skrobia).
Zjawisko to ma duże znaczenie biolo-giczne, gdyż powoduje, że związki nierozpuszczalne
znajdujące się w płynach ustrojowych, np. w moczu, żółci, mleku, itp., nie wytrącają się
w postaci złogów. Niewystarczające ochronne działanie koloidów jest być może przyczyną
tworzenia się w organizmie człowieka kamieni nerkowych i żółciowych.

4.6. Denaturacja białek
Zjawisko denaturacji białek wiąże się ze zmianami w strukturze cząsteczki, wskutek czego
naturalne biologicznie aktywne białko traci swe charakterystyczne właściwości. (Cząsteczka
białka jest trójwymiarowym układem jednego lub kilku łańcuchów peptydowych. Wyróżnia się
w niej strukturę I,II,III, i IV-rzędową- patrz ćwiczenie z zakresu białek).
Denaturacja następuje pod wpływem czynników fizycznych lub chemicznych, ulega wówczas
zdeformowaniu lub całkowitemu zniszczeniu struk-
tura

IV,

III

lub

II-rzędowa,

bez hydrolitycznej degradacji łańcucha poli-

peptydowego warunkującej strukturę I-rzędową. Czynniki denaturujące działają na wiązania
stabilizujące przestrzenną strukturę białek. W wyniku ich rozerwania łańcuchy peptydowe
zajmują w przestrzeni inną pozycję, a uwolnione grupy funkcyjne aminokwasów mogą
wytworzyć inne wiązania, co w konsekwencji prowadzi do nowej konfiguracji przestrzennej
cząsteczki. Tak zdenaturowana cząsteczka, co wydaje się być oczywistym, odznacza się
odmiennymi lub nawet utratą właściwości biologicznych: enzymatycznych, antygenowych
czy hormonalnych. Denaturacja powoduje też zmiany fizykochemiczne cząsteczki, np.
pojawienie się wolnych grup –SH w wyniku denaturacji.
Denaturacji nie należy utożsamiać z koagulacją, ponieważ zjawisko wypadania osadu
niekoniecznie musi być związane z denaturacją.
Wiele białek pod wpływem rozmaitych czynników ulega denaturacji
i mimo to nadal zachowuje charakter roztworu koloidowego. W innym wypadku, tj. przy
wysalaniu, można białka wytrącić z roztworu nie powodując jego denaturacji. Z punktu
widzenia właściwości koloidów, w procesie denaturacji białko traci cechy koloidu
hydrofilowego, a nabywa właściwości koloidu hydrofobowego (traci płaszcz wodny).
Denaturację białka wywołują zarówno czynniki:



fizyczne, do których należy ogrzewanie w podwyższonej temperaturze, wysalanie,
ultradźwięki, promieniowanie krótkofalowe.



chemiczne, do których należą kwasy, zasady, jony metali ciężkich, organiczne aniony,
mocznik, amidy kwasowe, detergenty, fenol, chloroform, rozpuszczalniki mieszające
się z wodą jak alkohol, aceton.

Białko zdenaturowane w roztworze o pH różnym od pI (w formie anionowej lub kationowej)
nadal utrzymuje się w roztworze, gdyż stabilizowane jest przez ładunek elektryczny cząstek.
Białko zdenaturowane różni się od rodzimego (natywnego), między innymi tym, że w
punkcie izoelektrycznym jest nierozpuszczalne (zachodzi koagulacja). Koagulacja cieplna jest

przykładem daleko posuniętej denaturacji. Proces denaturacji cieplnej rozpoczyna się dla
różnych białek w różnych temperaturach, zwykle jest to zakres od 40 do 100

0

C. Tylko

nieliczne białka wytrzymują krótkie ogrzewanie, w tych warunkach nie koaguluje żelatyna,
rybonukleaza i niektóry peptydy.
Działanie denaturujące etanolu objawia się dopiero przy większych stężeniach, po dłuższym
czasie oddziaływania i wyższej temperaturze.
W roztworach o pH większych od pI zachodzi dysocjacja protonowanych grup aminowych (-
NH

3

+

) aminokwasów, cząsteczki białek stają się anionami i mogą reagować z kationami.

Kationy metali ciężkich tworzą z białkami sole trudno rozpuszczalne, co jest podstawą
stosowania białka jako odtrutki przy zatruciach rtęcią i innymi metalami ciężkimi. Białko pod
wpływem tych kationów ulega równoczesnej denaturacji, prawdopodobnie w wyniku
zerwania kowalencyjnych wiązań dwusiarczkowych.


Pytania
1. Podaj definicję i przykłady koloidów hydrofilowych i hydrofobowych.
2. Wymień różnice we właściwościach koloidów hydrofilowych i hydrofobowych.
3. Wymień czynniki stabilizujące układy koloidowe i omów jeden z nich.

4.

Omów zjawisko peptyzacji, elektroosmozy i tiksotropii.

5. Jakie czynniki wywołują denaturację białek i jakie konsekwencje ma to zjawisko?
6. Co oznaczają następujące pojęcia: dializa, elektrodializa, synereza, tiksotropia?
7. Na czym polega działanie ochronne koloidów (przykłady)?
8. Jakie właściwości cząstek koloidalnych powodują względną trwałość roztworu

koloidalnego?

9. W jaki sposób można wywołać koagulację roztworu koloidalnego?
10. Omów zjawiska uwodnienia i pęcznienia białek uwzględniając czynniki, które mają na nie

wpływ.

Literatura
1. Bielański A. Podstawy chemii nieorganicznej. PWN, Warszawa, 1998
2. Babiński S. Chemia fizyczna. PWN, Warszawa, 1998
3. Bączyk S. i wsp. Ćwiczenia z chemii ogólnej w zakresie studiów me-
dycznych i stomatologicznych, Wyd. AM, Poznań, 1978