11 fizjo ukl czerwonokrwinkowy

background image

ĆWICZENIE 11

Temat: FIZJOLOGIA UKŁADU CZERWONOKRWINKOWEGO



1. ROLA KRWI W ORGANIZMIE

• transportuje tlen z płuc do tkanek
• transportuje dwutlenek węgla z tkanek do płuc
• transportuje do wszystkich tkanek produkty energetyczne i budulcowe wchłonięte z

przewodu pokarmowego

• transportuje wchłonięte z tkanek produkty przemiany materii do nerek, gdzie są

one wydalane z organizmu z moczem

• transportuje hormony syntetyzowane w organizmie i witaminy wchłonięte w

przewodzie pokarmowym

• wyrównuje ciśnienie osmotyczne we wszystkich tkankach
• wyrównuje stężenie jonów wodorowych, czyli pH, we wszystkich tkankach
• wyrównuje różnice temperatur występujące pomiędzy poszczególnymi narządami i

tkankami

• tworzy zaporę przed inwazja drobnoustrojów, które po dostaniu się do środowiska

wewnętrznego są stale pożerane przez krwinki białe

• eliminuje za pomocą przeciwciał i układu dopełniacza substancje obce, szczególnie

o charakterze białkowym, np. produkty przemiany drobnoustrojów - toksyny


2. MORFOLOGIA KRWINEK CZERWONYCH



żyją 120 dni



T1/2 = 28 dni



wytwarzane w szpiku kostnym czerwonym



średnica około 7,5 µm



mają kształt dwuwklęsłego dysku, są bezjądrzaste
o grubości ok. 2 µm



w wąskich naczyniach mogą się wyginać w
kształcie „rogalika”, zwróconego wypukłą częścią w
kierunku przepływu



są lekko owalne, z przejaśnieniami w strefie
środkowej, która jest cieńsza



KURCZĄ SIĘ w roztworach o ciśnieniu osmotycznym wyższym niż w prawidłowym
osoczu

background image

W niedokrwistościach spowodowanych niedoborem wit. B12 i/lub niedoborem kwasu foliowego
erytrocyty są większe – MAKROCYTY, a w niedoborach żelaza są mniejsze – MIKROCYTY.
Erytrocyty małe, kuliste (bez przejaśnienia w środkowej części) – SFEROCYTY – w
niedokrwistości hemolitycznej wrodzonej, tzw. SFEROCYTOZIE przedwcześnie ulegają
hemolizie

3. HEMATOKRYT



LICZBA HEMATOKRYTOWA – stosunek objętości krwinek czerwonych do całkowitej
objętości krwi



u mężczyzn : 40,0 – 54,0% [g/dL]



u kobiet: 37,0 – 47,0% [g/dL]



w pierwszym tygodniu życia: ok. 52%



po kilku tygodniach życia: ok.42%



po kilku miesiącach: ok 39% i stopniowo wzrasta do wartości u dorosłych



Jest niższy u kobiet ciężarnych (niedokrwistość pozorna) i w czasie intensywnego wysiłku
fizycznego (spowodowane jest to zmniejszeniem objętości osocza).
Nadmierny wzrost liczby erytrocytów może być:
a) względny – zagęszczenie spowodowane np. wymiotami, biegunką
b) bezwzględny – nadmierne wytwarzanie erytrocytów wywołane niedotlenieniem tkanek,
czerwienica prawdziwą ( na tle nowotworowej erytropoezy)



4. WARTOŚCI SŁUśĄCE DO OCENY ERYTROCYTÓW

MCV (średnia objętość erytrocytów)

u dorosłych: 80 – 96 fL
u dzieci: 78 – 90 fL


MCH ( średnia masa Hb w erytrocycie)

u dorosłych: 27,5 – 33,2 pg/E
u dzieci: 25 – 30 pg/E


MCHC (średnie stężenie Hb w erytrocycie)

u dorosłych: 33,4 – 33,5 g/dL


RBC ( liczba erytrocytów na 1L krwi)

u mężczyzn: 4,5 – 5,9 *10

12

/L

średnio u mężczyzn: 5,4 * 10

6

/µL

u kobiet: 4,5 – 5,1 * 10

12

/L

średnio u kobiet: 4,8 * 10

6

/µL

u noworodków: 5 – 6 mln/ mm3
u niemowląt: 3,4 – 4,5 mln/ mm3
u starszych dzieci: 4 – 4,5 mln/ mm3

background image

RDW (wskaźnik anizocytozy erytrocytów)

11,5 – 14,5 %

5. HEMOGLOBINA

• wartość u mężczyzn: 16g/dL

wartość u kobiet: 14 g/dL

• Budowa:
- białko sferyczne, w którego skład wchodzą 4
podjednostki hemu i globina
- łańcuchy polipeptydowe w globinie:

a) łańcuch α - 141 reszt aminokwasowych
b) łańcuch β - 146 reszt aminokwasowych

- Hb może zmieniac swoją konformację ze stanu

ścisłego – T (zmniejszona odległość między
dimerami, małe powinowactwo do tlenu) do
rozluźnionego – R (zwiększona odległość
między dimerami, duże powinowactwo do
tlenu)

• Rodzaje Hb:

a) HbA

1

– 97% (α

2

; β

2

)

b) HbA

2

– 2,5% (α

2 ;

δ

2

)

c) HbF – płodowa - 90% ogólnej Hb u noworodków

- w 6 m- cu w ilościach śladowych
- α

2

; γ

2

d) HbA

1

– glikozylowana – ilości śladowe (jej ilość wzrasta w cukrzycy)


HEMOGLOBINOPATIE:
- synteza nieprawidłowego łańcucha polipeptydowego globiny ( np. niedokrwistośc sierpowata)

- α i β talasemia



6. WIĄZANIE TLENU CZĄSTECZKOWEGO W HEMOGLOBINIE

• Hb utlenowana ( bo Fe

+2

- jon żelazawy - nie zmienia swojej wartościowości) –

Hb

4

O

8

• Karbaminohemoglobina – Hb + CO

2

• Methemoglobina – Hb + Fe

+3

(jon żelazowy) – nie ma zdolności transportu tlenu

- ma ciemne zabarwienie
- nie ma właściwości toksycznych
- dopuszczalna norma w organizmie: 0,7 – 1, 7%
- efekt nadmiernego spożycia azotynów
- gdy jest jej bardzo dużo, skóra nabiera ciemnej barwy, przypominającej

sinicę

- w warunkach fizjologicznych tylko niewielka ilość HB utlenia się do

Methemoglobiny

- dzięki obecności w erytrocytach enzymów, układu reduktazy

background image

methemoglobinowej, NADH methemoglobina zostaje z powrotem zmieniona
na Hb – brak tych enzymów jest jedną z przyczyn wrodzonej
methemoglobinemii

• Stopień wysycenia Hb (równowaga między wiązaniem tlenu przez Hb a

uwalnianiem go przez
oksyhemoglobinę) tlenem
zależy od:

a) prężności tlenu (pO

2

) –

wzrost prężności = wzrost
wysycenia (przy pO

2

=

12,7 kPa –wysycenie =
97,5%)

b) temperatury – spadek

powoduje wzrost
wysycenia

c) pCO

2

– wzrost powoduje

spadek wysycenia

d) pH – wzrost powoduje

wzrost wysycenia

e) w naczyniach włosowatych

gdy pO

2

wzrasta,

temperatura = 35

°

C,

rośnie pH, a pCO

2

maleje,

to wysycenie wynosi prawie 100%

f) rola bisfosfoglicerynianu- 2,3 DPG (difosfoglicerynian) odgrywa najważniejszą rolę

w powinowactwie Hb do tlenu; miejsca jego wiązania – między 2 łańcuchami β; gdy
ulegną zerwaniu, wzrasta powinowactwo Hb do tlenu;

W warunkach niedotlenienia w organizmie zwiększa się synteza 2,3-bisfosfoglicerynianu (BPG).
Substancja ta, powstająca z 1,3-bisfosfoglicerynianu będącego produktem pośrednim glikolizy ma
właściwość wiązania się z tetramerem hemoglobiny znajdującym się w stanie T i stabilizowania go.

W stanie T konformacja łańcuchów hemoglobiny umożliwia wniknięcie między nie jednej cząstki
BPG, która następnie wytwarza po trzy (w sumie sześć) wiązań poprzecznych z każdym z
łańcuchów β, a dokładniej z posiadającymi dodatni ładunek resztami waliny w pozycji NA1, lizyny
EF6 oraz histydyny H21. Te dodatkowe wiązania utrudniają przejście ze stanu T o niższym
powinowactwie do tlenu do stanu R, w którym hemoglobina jest mniej skłonna do uwalniania
tlenu.

Ciekawym przystosowaniem ewolucyjnym jest zamiana histydyny H21 na serynę w łańcuchu γ,
który zastępuje łańcuch β w hemoglobinie płodowej HbF. Dzięki temu BPG ma mniejszy wpływ na
hemoglobinę płodową, a co za tym idzie przy niższym stężeniu tlenu HbF ma do niego większe
powinowactwo niż HbA. Efekt ten umożliwia wymianę gazową między krwią płodu, a krwią matki
zachodzącą w łożysku.


background image

7. WYMIANA HAMBURGERA

• wnikanie jonu chlorkowego na miejsce wychodzącego z krwinki anionu

wodorowęglanowego

• jony te przechodzą przez kanał anionowy utworzony w błonie erytrocytów przez

białka prążka 3

• zwiększenie stężenia anionów chlorkowych w erytrocytach powoduje przesunięcie

krzywej dysocjacji w prawo ( spadek wysycenia)

8. TRANSPORT DWUTLENKU WĘGLA

• na drodze fizycznej (rozpuszczone) i chemicznej (związane)
• 6% - na drodze fizycznej; 84% - w postaci wodorowęglanów; 10% - w postaci

karbaminianów

• CO

2

związany z aminokwasami końca N białek tworzy KARBAMINIANY

• ok. 70% transportuje osocze w postaci:

a) dwuwęglanów
b) karbaminianów
c) rozpuszczonej

• ok. 30% transportują erytrocyty w postaci:

a) dwuwęglanów
b) rozpuszczonej



Hemoglobina transportuje około 15% z ogólnej ilości CO

2

przenoszonego przez krew. W momencie

gdy z cząstki hemoglobiny zostaje uwolniony tlen, dwutlenek węgla wchodzi w reakcję z grupą α-
aminową globiny, tworząc karbaminian, jednocześnie w wyniku tej reakcji powstają wolne protony
równoważące protony zużywane w płucach przez efekt Bohra (dwa mole protonów na każdy mol
CO

2

). W wyniku powstania karbaminianu zmienia się ładunek grup na końcach łańcuchów globiny,

co umożliwia tworzenie wiązań poprzecznych i przejście do stanu T.

W płucach natomiast, w momencie gdy dochodzi do przejścia ze stanu T do stanu R, w wyniku
rozerwania wiązań poprzecznych, uwolnione zostają protony z atomów azotu pierścieni
imidazolowych histydyny znajdującej się w pozycji HC3 (His 146) na łańcuchach β. Łączą się one z
wodorowęglanami, co prowadzi do powstania kwasu węglowego, rozkładanego następnie przez
anhydrazę węglanową zawartą w erytrocytach na wodę i dwutlenek węgla usuwany z krążenia.

W tkankach występuje niższe pH niż w płucach, w związku z czym protony wiążą się z histydyną
HC3, sprzyjając przejściu hemoglobiny ze stanu T do stanu R.



9. EFEKT HALDANE'A

• ułatwione wiązanie CO

2

po odłączeniu tlenu od oksyhemoglobiny

• utrata tlenu przez oksyhemoglobinę powoduje oddawanie jonów H

+

, ponieważ Hb

jest słabszym kwasem. Jch miejsce zajmują jony K

+

. Powstaje H

2

CO

3

-

i ułatwia

wiązanie CO

2

w postaci HCO

3

-

background image

• w płucach zachodzi reakcja przeciwna

10. KATABOLIZM HEMOGLOBINY

Hemoglobina Hem biliwerdyna

globina

żelazo bilirubina lumirubina

aminokwasy


powrót do osocza,

urobilina i

do syntezy Hb

sterkobilina


wiąże się w wątrobie

z kw. glukuronowym



wydalana z żółcią

do dwunastnicy





11.śELAZO

• niezbędne do budowy Hb oraz enzymów, np. cytochromów, katalazy, peroksydazy
• wartość u mężczyzn: 4g
• wartość u kobiet: 3,5g

dzienne zapotrzebowanie: 30 – 36 mg

• pokarm zawiera 12 – 15 mg Fe

+3

, z czego 1/3 zostaje wchłaniana, a wydalone

zostaje 0,5 – 1,5 mg/ dobę

• rozpad dzienny erytrocytów dostarcza 12 – 25 mg żelaza
• żelazo zapasowe: 1 – 1,5 g
• erytropoeza pochłania 20 – 36 mg żelaza na dobę
• RECEPTORY TRANSFERRYNOWE – na powierzchni białka we wszystkich

komórkach; wiążą żelazo z zewnatrz komórki i przenoszą je do wewnątrz przy
udziale (lub bez) transferryny;

• TRANSFERRYNA – wiąże 2 czasteczki żelaza; tylko 1/3 ulega saturacji, pozostałe

2/3 nie są związane z żelazem

• FERRYTYNA – białko magazynujące Fe

+3

; głównie w wątrobie, śledzionie, szpiku,

erytrocytach, przewodzie pokarmowym oraz w osoczu; zbudowane z 24
podjednostek L lub H (im więcej H, tym trwalsze wiazanie Fe

+2

); gdy żelazo połączy

się z białkiem wiążącym żelazo – APOFERRYTYNĄ

– tworzy się FERRYTYNA



śelazo w organizmie:

a) 60% żelaza w naszym organizmie jest związana z hemem

background image

b) 20% jest zmagazynowane w komórce w postaci FERRYTYNY (Fe

+3

) lub HEMOSYDERYNY

c) 10% związane z enzymami
d) 0,15% w połączeniu z TRANSFERYNĄ (Fe

+2

) we krwi



12. ZNACZENIE KWASU FOLIOWEGO I WITAMINY B12 W ROZWOJU I
DOJRZEWANIU KRWINEK CZERWONYCH

• potrzebne do prawidłowej syntezy DNA w puli komórek pnia i komórkach dzielących

się układu erytrocytarnego

• witamina B

12

(kobalamina)

 dzienne zapotrzebowanie : ok. 5- 7 µg
 dzienne straty z moczem: ok. 0,1 – 0,2 µg
 zmagazynowana w ilości 3 mg wystarcza na 3 – 5 lat)

Zawartość kobalaminy we krwi: 118 – 164 pmol/L;
ilość ta zmniejsza się w :
a) chorobie Addisona – Biermera
b) zespołach złego wchłaniania
c) kilkuletnim niedoborze pokarmowym



 transport do krwi:

1)w żołądku kobalamina wiąże się ze swoistym bia/łkiem R

2) IF (czynnik wewnętrzny Castle’a) – potrzebny do jej wchłaniania w przewodzie
pokarmowym, glikoproteina wydzielana przez komórki okładzinowe błony śluzowej
żołądka; wymaga obojętnego pH i obecności Ca

+2

3) proteazy trzustkowe odłączają białko R i wiążą kobalaminę z IF
4) połączenie kompleksu z receptorem, znajdującym się w błonie komórkowej
enterocytów
5) wchłanianie w jelicie cienkim
6) we krwi wiązanie kobalaminy z białkami osocza( transkobalaminą I, II, III)

 znaczenie:

a) wchodzi w skład enzymu – transferazy – 5 – metylotetrahydrofolianowej, w
obecności której dochodzi do powstanie aktywnej postaci kwasu foliowego
b) ułatwia przyswajanie folianów przez komórki

• kwas foliowy
a) wchłaniany w dwunastnicy i jelicie cienkim
b) zapotrzebowanie: 50 µg/ dobę
c) ilość zmagazynowana w wątrobie pokrywa zapotrzebowanie na 4 m- ce

13. ERYTROPOEZA


CFU- S BFU- E

CFU- E

(jądrzaste komórki

(komórka krwiotwórcza

(komórka krwiotwórcza

regulujące erytropoezę)

ukierunkowana linii

ukierunkowana linii

background image

erytrocytów wczesnego

erytrocytów późnego

stadium)

stadium)



PROERYTROBLAST

(dużo receptorów wrażliwych na erytropoetynę; okrągłe jądro;

1 – 2 jąderek; rozproszona chromatyna; mitochondria;

AG; polisomy; mało Hb , dzieli się)



ERYTROBLAST ZASADOCHŁONNY

(bardzo zbite jądro, polirybosomy, więcej hb, dzieli się)





ERYTROBLAST POLICHROMATOFILNY

(polirybosomy, jądro ,dużo Hb, dzieli się)




ERYTROBLAST ORTOCHROMATOFILNY (KWASOCHŁONNY)

(bardzo dużo Hb, ma jądro, nie dzieli się)



RETIKULOCYT

(brak jądra)



ERYTROCYT





14. CZYNNIKI REGULUJĄCE ERYTROPOEZĘ

• czynniki hamujące:

 wzrost liczby erytrocytów
 hormony płciowe (estrogeny)
 inhibitory erytropoezy

• czynniki pobudzające:

 hipoksja i niedokrwistość – pobudzają
 IL3
 Hormony tarczycy
 Erytropoetyna( EPO) – glikoproteina wykrywana w surowicy w stężeniu ok. 30 –

background image

40 mU/mL; uwalniana w nerkach; główny humoralny regulator erytrocytów;
inaktywowana przez wątrobę

15. OPORNOŚĆ OSMOTYCZNA KRWINEK CZERWONYCH

• początek hemolizy: 0, 46 -= 0, 42% ( minimum: 0 48%)
• hemoliza całkowita: 0, 34 – 0,3% ( max.: 0, 33%)
• 3% NaCl jest HIPERTONICZNY, zaś 1% NaCl jest HIPOTONICZNY

16. WŁAŚCIWOŚCI BŁONY KOMÓRKOWEJ ERYTROCYTÓW

• 40% - lipidy
• 60% - białka
• bariera osmotyczna
• przepuszczalna dla substancji rozpuszczalnych w tłuszczach
• przepuszczalna dla glukozy
• zawiera białko – SPEKTRYNĘ – nadaje błonie odporność na bodźce mechaniczne



Słowniczek:

Anizocytoza - występowanie we krwi
erytrocytów o różnej wielkości; występuje w
różnych odmianach niedokrwistości oraz innych
chorobach układu krwiotwórczego ( np. Stany
infekcyjne,powodujące uaktywnienie się szpiku
kostnego i nasiloną produkcję nowych krwinek)



Rys. Wyraźna anizopoikilocytoza. Obecny megalocyt oraz liczne
makro- i mikrocyty. Większość krwinek jest owalocytami, ponadto
widoczne schistocyty.
Barwienie:

MGG Powiększenie: x 1000

1. megalocyt 2. makrocyt 3. mikrocyt 4. schistocyt



Anulocyty - erytrocyty z przejaśnieniem
centralnym, ostro odgraniczonym od
zabarwionej cytoplazmy. Powstają wskutek
spadku zawartości hemoglobiny w krwince lub
jako artefakt.
Występowanie we krwi: prawidłowo < 5 %
erytrocytów




Strzałka wskazuje jeden z trzech obecnych na zdjęciu anulocytów.

background image

Barwienie: MGG Powiększenie: x 1000

Bariera szpikowa – czynnościowy mechanizm przechodzenie dojrzałych elementów
komórek krwi do krwioobiegu

Eliptocyty (owalocyty) -

erytrocyty o owalnym lub wydłużonym kształcie.

Występowanie we krwi: prawidłowo < 10 % erytrocytów

Erytrocytoza – (czerwienica, policytemia, poliglobulia); wzrost liczby erytrocytów
spowodowana nowotworowym rozrostem krwinek czerwonych, niedotlenieniem lub
zwiększoną produkcją erytropoetyny; RBC powyżej 5T/L

Erytropenia – spadek liczby erytrocytów; RBC poniżej 3,8 T/L

HbS - hemoglobina występująca w anemii sierpowatej; erytrocyty przybierają sierpowaty
kształt; łańcuchy β są nieprawidłowe, ponieważreszta kwasu glutaminowego jest
zastąpiona przez resztę waliny

Hematokryt – stosunek objętości krwinek czerwonych do pełnej krwi

Hemoglobinopatie – wytwarzane są nieprawidłowe łańcuchy polipeptydowe

Hemoliza – całkowite lub częściowe przejście Hb przez błonę komórkową krwinek
czerwonych do osocza krwi wywołane zniszczeniem erytrocytów, skrócenie czasu przezycia
erytrocytów do kilku tygodni lub dni; jako zjawisko prawidłowe występuje w śledzionie
Czynniki powodujące hemolizę:

• fizyczne: konflikt serologiczny, nieprawidłowa budowa erytrocytów ( sferocytoza),

mechaniczne uszkodzenie, hemoglobinopatie, defekty enzymów tych krwinek,
żółtaczka noworodów, żółtaczka hemolityczna, niedokrwistość, zakażenia, niedob/ór
glukozo 5 – fosforanu lipidy, mydła, czynniki termiczne

biologiczne: toksyny bakteryjne, pasożytnicze, nowotworowe, leki, jady zwierząt,
trucizny( np. Sole ołowiu)

osmotyczne


Hipoksemia – zdolność erytrocytów ( starzejących się) do utleniania w miare wzrostu
ilości methemoglobiny ; krew nabiera wtedy sinawej barwy


Krwinki tarczowate - erytrocyty zawierające ciemno
barwiący się środek komórki, otoczony jasnym pierścieniem
cytoplazmy pozbawionej hemoglobiny.
Występowanie we krwi: prawidłowo < 2 % erytrocytów.
Niekiedy komórki te powstają in vitro, i zajmują duże
obszary preparatu, odgraniczone od pozostałych pól
zawierających erytrocyty o prawidłowym kształcie.


Na zdjęciu widocznych siedem krwinek tarczowatych.

background image

Ponadto niewielka anizocytoza erytrocytów i płytek krwi.

Barwienie: MGG Powiększenie: x 1000


Makrocyty - wielkość komórki: 9- 12µm; Występowanie we krwi:
prawidłowo<10 % erytrocytów

Mikrocyty -

wielkość komórki: 9 - 12 µm; występowanie we krwi:

prawidłowo < 10 % erytrocytów

Mioglobina – w mięśniach wolno kurczących się oraz w enzymie
oddechowym – cytochromie c; białko globularne (stosunek
liczbowy osi dłuższej (l) cząsteczki białka do osi krótszej (d)
przekracza 10) o intensywnie czerwonej barwie zawierające hem.
Występuje w mięśniach ssaków i to ono właśnie nadaje im
charakterystyczną barwę. Odgrywa rolę magazynu i przekaźnika
tlenu w mięśniach, przejmując go od hemoglobiny z krwi. W
warunkach niedoboru tlenu np. podczas intensywnych ćwiczeń
fizycznych, tlen utlenionej mioglobiny jest wykorzystywany w
mitochondriach komórek mięśni do syntezy ATP. Mioglobina
zbudowana jest ze 153 aminokwasów. Wiąże 1 cząsteczkę tlenu.
73% białka ma budowę helikalną.

Poikilocytoza – jednoczesne występowanie we krwi różnokształtnych erytrocytów

Polichromatofilia -

przyjmowanie przez erytrocyty fioletowego odcienia cytoplazmy, co

wynika z obecności resztek substancji chromatynowych. Komórki polichromatofilne są
retikulocytami. Występowanie we krwi: prawidłowo < 1.5 % erytrocytów

Schistocyty - erytrocyty o nieregularnym kształcie; prawidłowo nie występują

Sferocyty - erytrocyty kształtu kulistego o mniejszej średnicy niż prawidłowe erytrocyty,
pozbawione przejaśnienia centralnego i ciemniejsze od normocytów; prawidłowo nie
występują

Talasemie - łańcuchy polipeptydowe mają prawidłową budowę, ale wytwarzane są w
mniejszej ilości lub wcale, co jest spowodowane defektami genów globiny; są dwa
rodzaje: α i β ( mniejszą ilość odpowiednich łańcuchów)


Opracowała: Katarzyna Czeczko


Bibliografia:

• Władysław Z. Traczyk, Andrzej Trzebski:

„Fizjologia człowieka z elementami fizjologii

stosowanej i klinicznej”

• Władysław Z. Traczyk :

„Fizjologia człowieka w zarysie”

• W. F. Ganong:

„Fizjologia. Podstawy fizjologii lekarskiej”


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
18 fizjo ukl pokarmowy
13 fizjo ukl.bialokrwinkowy, Fizjologia, ćwiczenia
4 Zaburzenia ukl czerwonokrwinkowego ppt
4 Zaburzenia ukl czerwonokrwinkowego ppt
11. ZAPALENIE OSIERDZIA, Anatomia, ukł. krążenia
fizjo pytania na ukl pokarmowy
fizjo cwiczenia 11 2009
fizjo wydalniczy, Rok II, Fizjologia, Ukł. wydalniczy
PROTEZY KOŃCZYNY DOLNEJ - wykład FIZJO 19.11.2008, III rok V semestr, Rehabilitacja i pielęgn. niepe
Wykład 14 - 19.11.08, inf o ciś krwi w ukl tetniczym wędruje do baroreceptorów, w nich powstaje ta i
Wykład 12 - 12.11.08, inf o ciś krwi w ukl tetniczym wędruje do baroreceptorów, w nich powstaje ta i
wyklad 08 01 ukl krwionosny 1, Prywatne, FIZJOLOGIA od LILI, wykłady, wyklady z fizjo
sciagi do druku ukl oddech, materiały fizjo, Fizjologia wysiłku fizycznego
s 11, LOGOPEDIA, Krasowicz - Kupis G, Język, czytanie i dysleksja, język czytanie i dysleksja CZERWO
fizjo& 11
11 Stendhal Czerwone i czarne

więcej podobnych podstron