Aminokwasy –
budowa i podział w
oparciu o budowę
łańcucha bocznego.
Weronika Porada
Kamila Rosiak
Paulina Siejka
Monika Szczerba
Aminokwasy
- podstawowe elementy budulcowe białek
- zbudowane z :
* węgla α
* grupy aminowej
* grupy karboksylowej
* atomu wodoru
* grupy R – łańcucha bocznego.
Łańcuch boczny
karboksylowa grupa
aminowa grupa
-węgiel
Węgiel α
- tetraedryczny
- chiralny ( wyjątek Gly)
- występowanie aminokwasów w formie L i D -
stereoizomery
- białka zbudowane wyłącznie z L – aminokwasów.
• ze zmianami pH zmienia się stan jonizacji cząsteczki
• w roztworze o obojętnym pH występują w formie jonu obojnaczego
- protonowana grupa aminowa
- zjonizowana grupa karboksylowa
• w roztworze kwaśnym
- grupa karboksylowa – niezjonizowana
- grupa aminowa – zjonizowana
COOH
C
R
H
3
N
H
COO
C
R
H
3
N
H
COO
C
R
H
2
N
H
OH
OH
pI
pH < pI
pH > pI
H
+
H
+
• w roztworze zasadowym
- grupa karboksylowa –
zjonizowana
- grupa aminowa -
niezjonizowana
Forma
przeważają
ca w pH 1
Forma
przeważają
ca w pH 7
Forma
przeważają
ca w pH 11
Struktura aminokwasów
punkt środkowy pierwszej jonizacji
– pH 2,3
punkt środkowy drugiej jonizacji –
pH 9,6
Łańcuchy boczne aminokwasów różnią się :
- wielkością
- kształtem
- ładunkiem elektrycznym
- zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych
- reaktywnością chemiczną
Podział aminokwasów w oparciu o budowę
łańcucha bocznego.
Podział aminokwasów w oparciu o budowę
łańcucha bocznego.
•Alifatyczne – Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro
• Alifatyczne z grupą hydroksylową – Ser, Thr
• Alifatyczne z atomem siarki – Cys, Met
• Zasadowe – Lys, Arg, His
• Kwaśne – Asp, Glu
• Amidowe - Asn, Gln
• Aromatyczne – Tyr, Phe, Trp
Alifatyczne
- podstawnikiem jest
łańcuch węglowodorowy
- charakter hydrofobowy
- najprostszy aminokwas
to Gly – łańcuchem
bocznym jest atom
wodoru
- Ala – łańcuch boczny
utworzony z grupy
metylowej
- Val , Leu, Ile –
rozgałęzione łańcuchy
boczne
- Pro – łańcuch boczny
to układ cykliczny z
drugorzędową resztą
aminową.
Alifatyczne z grupą hydroksylową
- grupa hydroksylowa w miejscu wodoru
przyłączonego do pierwszego atomu węgla w
podstawniku
- grupa hydroksylowa zwiększa reaktywność tych
aminokwasów
- Ser – hydroksylowana wersja Ala
- Thr – jak Val, w której jedna z grup metylowych
została zastąpiona grupą hydroksylową. Thr
posiada dwa centra asymetryczne.
Alifatyczne z atomem siarki
- posiadają pewne unikalne cechy, które są
wykorzystywane przez wszystkie organizmy żywe
- Met aminokwas startowy w procesie translacji białka,
atom siarki związany tioestrowo.
- Cys odgrywa rolę w kształtowaniu struktury
przestrzennej niektórych białek tworząc mostki
disiarczkowe, posiada grupę hydrosulfidową.
- charakter hydrofobowy
Zasadowe
- dodatkowa grupa aminowa
- w pH obojętnym – Lys i Arg naładowane dodatnio
- His może być obojętna lub mieć ładunek dodatni
zależnie od jej otoczenia
- His często występuje w centrach aktywnych wielu
enzymów, gdzie jej imidazolowy pierścień może łatwo
przechodzić z jednego z tych stanów do drugiego,
katalizując tworzenie wiązań i ich zrywanie.
- dodatkowa grupa karboksylowa
- odczyn kwaśny
- boczne łańcuchy w pH fizjologicznym są niemal
zawsze ujemnie naładowane.
- Asp uczestniczy w syntezie puryn i pirymidyn oraz
mocznika z IMP, produkt pośredni w cyklu Krebsa.
- Glu – umożliwia przewodzenie impulsów
nerwowych, uczestniczy w przemianach
azotowych, poprzez
przemianę w glutaminę.
Kwaśne
Amidowe
- zmodyfikowana grupa karboksylowa przez
wstawienie za grupę hydroksylową grupy aminowej
- brak ładunku w łańcuchu bocznym
- Asn – wykorzystywana do syntezy białek
- Gln - odgrywa kluczową rolę w metabolizmie azotu,
uczestniczy w syntezie puryn, pirymidyn
oraz wielu aminokwasów.
Aromatyczne
- pierścień sześciowęglowy w łańcuchu podstawnika
- obecność pierścienia powoduje, że Phe i Trp nie są
syntezowane przez zwierzęta
-Phe – pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową.
- Trp – pierścień indolowy połączony z grupą metylenową.
- Tyr – pierścień fenylowy z
dołączoną grupą hydroksylową,
połączony z grupą metylenową.