Technologia rybna

Przydatność
technologiczna
surowców rybnych

Przydatność surowców rybnych

Surowce rybne

Czynniki określające

zdrowotność

Czynniki określające

przydatność technologiczną

Brak bakterii

chorobotwórczych

Równa lub niższa
od dopuszczalnej

zawartość substancji

toksycznych

Odpowiednia

wartość odżywcza

Trwałość

Wydajność

części jadalnych

Właściwości

funkcjonalne mięsa

Zmienność sezonowa

(w biologicznym cyklu rocznym)

Przydatność technologiczna

A. Udział mięśni ciemnych

Witlinek Makrela Tuńczyk

Udział mięśni ciemnych

Rodzina

Zawartość mięśnia

ciemnego w mięsie

[%]

Rodzina

Zawartość mięśnia

ciemnego w

mięsie [%]

Makrelowate

26,1

Flądrowate

8,9

Śledziowate

19,8

Węgorzowate

8,8

Ostrobokowate

18,3

Solowate

8,1

Prażmowate

15,7

Skarpiowate

7,2

Koleniowate

14,3

Kurkowate

7,0

Tasergalowate

12,7

Zębaczowate

5,1

Dorszowate

10,6

Buławikowate

4,5

Rekinowate

10,2

Kongerowate

2,8

Srebrzykowate

9,4

Pałaszowate

0,5

Piotroszowate

9,3

Rajowate

0,0

Różnice pomiędzy mięśniem
białym i czerwonym



Glikogenoliza (rozpad glikogenu) – siła

napędowa ryb drapieżnych (np. szczupak)



-oksydacja lipidów – energia dla ryb

pelagicznych (mm. czerwone – aparat

enzymatyczny rozkładający lipidy)

Rodzaj

mięśnia

Długość włókien

[m]

Zawartość tłuszczu

[%]

Aktywność lipazy



l CO

2

/mg białka

Czerwony

32

5,75

255,15

Biały

65

1,71

55,59

Różnice pomiędzy mięśniem
białym i czerwonym



Chromoproteiny w ciemnym i białym
mięsie ryb

Gatunek

Zawartość w mięsie [mg/ 100g]

Hemoglobina +

mioglobina

Mioglobina

Cytochrom C

ciemnym

białym

ciemnym

białym

ciemnym

białym

Seriola

Sajra

Marlin czarny

Tunek wschodni

(mięsień czerwony

głęboki)

400
510

1020

810

12
36
14

240

150

27

510
320

2
1
0

70

17
42
12

0,9

0,9
2,0
0,1
0,3

5090

1950

14

Porównanie zawartości niektórych
metali w m. ciemnym i innych
mięśniach serioli

Rodzaj

mięśnia

Fe

mg/

100g

Cu



g/ g

Mn



g/ g

Zn



g/ g

Ca

mg/

100g

Grzbietowy

0,36

0,48

0,19

4,8

2,6

Boczny -

brzuszny

0,39

0,56

0,22

4,7

2,3

Ogonowy

0,43

0,65

0,18

5,1

2,4

Ciemny

3,70

3,91

0,52

6,4

2,3

Proces autooksydacji

A

B

C

0

20

40

60

80

100

120

140

160

0

2

4

6

8

10

12

Czas składowania [h]

L

ic

zb

a

T

B

A

[m

g

a

ld

e

h

yd

u

m

a

lo

n

o

w

e

g

o

/

kg

m

ię

sa

]

A - m. ciemny
B - mieszanina (cały mięsień)

C - m. jasny

B. Rozpuszczalność białek mięśniowych
Białko rozpuszczalne = niezdenaturowane:

-

emulgator tłuszczu

-

dobry środek wiążący wodę

-

dobry środek strukturotwórczy (utrwalenie

poprzez denaturację – obróbka cieplna)

Polska – ryby mrożone – agregacja

i denaturacja białek – spadek

rozpuszczalności

Przydatność technologiczna

Rozpuszczalność białka

B

A

0

2

4

6

8

10

12

0

2

4

6

8

10

12

Czas składowania [m-ce]

R

o

zp

us

zc

za

ln

oś

ć

b

ia

łk

a

[%

]

A - ryby chude
B - ryby tłuste



Sarkoplazmatyczne



Miofibrylarne



Tkanki łącznej

b. właściwe – 16%
b. ogólne – 18%

Masa cząsteczkowa – Da
1 Da = 1/16 O

2

1 kDa = 1000 Da

Podział białek pod
względem technologicznym

Punkt

izoelektryczny

Siła jonowa

Białko ogólne =

białko właściwe +

azot niebiałkowy =

azot ogólny x 6,25

Białko właściwe =

b. ogólne –

azot niebiałkowy

Siła jonowa

I = ½  m

i

z

i2

m – molarność

z- wartościowość danego jonu (z danej soli)
np. NaCl
I = ½ (m

Na

z

Na2

+ m

Cl

z

Cl2

)

Na

3

PO

4

I = ½ (3m

Na

z

Na2

+ m

p

z

p2

+ 4m

o

z

o2

)

Punkt izoelektryczny



Punkt izoelektryczny danego

aminokwasu (cząsteczki o charakterze

kwasowo-zasadowym) - taka wartość pH,

przy której dysocjacja grupy

karboksylowej i protonowanie grupy

aminowej będzie identyczne



Wartość tego pH wyznacza stosunek

wartości stałej dysocjacji grupy

karboksylowej i stałej dysocjacji grupy

aminowej danego związku



W roztworach o pH niższym (bardziej

kwaśnych) zaczyna przeważać

protonowanie aminy, przewagę zyskują

jony dodatnie (amoniowe), zaś w

roztworach o pH wyższym niż punkt

izoelektryczny (roztwory bardziej

zasadowe) przewagę zyskuje dysocjacja

grupy karboksylowej i jony ujemne.

Punkt izoelektryczny



Sarkoplazmatyczne – frakcja ciekła mięsa (sok

komórkowy): 20-30% wszystkich białek

-

mioglobina

-

hemoglobina

-

miogen

-

mioalbumina

-

białka enzymów (procesy przemian

pośmiertnych)

-

globulin X (u ryb) – rozpuszczalny w r-

rach o bardzo niskiej sile jonowej I  0,05

(białko globularne)

Białka sarkoplazmatyczne

Białka sarkoplazmatyczne



masa cząsteczkowa 18 kDa do > 400 kDa



punkt izoelektryczny zróżnicowany 4-8,5



temp. koagulacji 40-56

o

C



globulin X – m. cząst. 16,8 kDa;
temp. koagulacji 45-47

o

C



prawie całkowicie usuwane podczas

produkcji farszów przemywanych



obecność enzymu demetylaza TMAO



w krylu ok. 56% białek rozpuszczalnych

w H

2

O (sarkoplazmatyczne + miofibrylarne

(paramiozym i meromiozyn)



Miofibrylarne – białka struktur stałych

(miofibryl) - 60-70% wszystkich białek

-

miozyna 30-40% wszystkich białek

-

aktyna 15-25% wszystkich białek

-

aktomiozyna

-

tropomiozyna

-

troponina

-

aktynina  i 

-

białko M

-

biało C

-

białko linii Z

Białka miofibrylarne



masa cząsteczkowa 43 kDa-530 kDa



punkt izoelektryczny 4,7-5,6 (przeważnie

5,4-5,6)



podatne na interakcje, asocjacje, zmiany

konformacji – denaturacja



w postaci natywnej mają zdolność:

-

emulgowania tłuszczu

-

wiązania wody

-

kreowania struktury

-

żelowania (zdenaturowane – żelowanie do

środka, rozpuszczalne – na zewnątrz)

Białka miofibrylarne



bardzo wrażliwe na obróbkę cieplną

(obecność miozyny i aktomiozyny)

-

miozyna kryla denaturuje od temp. 17

o

C;

u ryb 37

o

C; koniec denaturacji 56

o

C.

-

aktomiozyna 38-40

o

C



rozpuszczalne w roztworach o sile jonowej

I = 0,35-1,0 (optymalnie I = 0,5-0,6; ok.

3-5% soli)

-

początek rozpuszczania 2-2,5% NaCl

Białka miofibrylarne

Białka tkanki łącznej



Białka tkanki łącznej – białka stromy: ok.

3% (kostnoszkieletowe) bądź ok. 10%

(chrzęstnoszkieletowe) wszystkich białek

-

kolagen

-

elastyna (ilości śladowe lub wcale)

-

retikulina

-

nebulina



masa cząsteczkowa: elastyna 60-100 kDa,

kolagen 320-350 kDa



punkt izoelektryczny – lekko zasadowy (7-

7,8)



nierozpuszczalne w H

2

O ani r-rach

obojętnych (słabych kwasów i zasad) –

część kolagenu rozpuszczalna w kwasie

octowym (marynaty)



denaturacja kolagenu

-

40-45

o

C – rozkład kolagenu do

tropokolagenu (3 łańcuchy)

-

57-70 (80)

o

C – degradacja tropokolagenu

na mniejsze fragmenty (żelatyna – ok. 150

kDa)

-

> 80

o

C – degradacja żelatyny (niszczenie

zdolności wiążących kolagenu – żelu)

Białka tkanki łącznej



optymalna obróbka cieplna – brak

nadmiernej degradacji żelatyny +

żelowanie białek miofibrylarnych (temp.

nie przekraczająca ok. 68

o

C)

-

dobre sieciowanie białka

-

dobre wiązanie wody

-

dobra tekstura



wzrost temp. > 68

o

C:

-

mniejsza wodochłonność (synereza)

-

mniejsza soczystość, elastyczność,

sprężystość i spoistość

-

większa twardość i kruchość

Białka

Zawartość aminokwasów egzogennych
we wzorcu FAO/WHO 1991 oraz w białkach
różnego pochodzenia [g/100g]

Phe +

Tyr

Ile

Leu

Lys

Met +

Cys

Thr

Try

Val

Wzorzec

FAO/WHO

6,3

2,8

6,6

5,8

2,5

3,4

1,1

3,5

Dorsz

7,0

5,5

8,1

8,5

4,0

4,5

0,9

5,6

Menhaden

7,4

4,5

8,3

9,6

3,9

4,6

0,5

4,7

Mięso ryby

7,6

4,8

7,7

9,1

4,1

4,6

1,1

6,1

Krab

9,5

4,7

9,0

8,9

4,7

5,2

1,6

5,0

Krewetka

8,5

3,8

8,6

9,4

3,9

4,1

1,0

4,4

Kryl

10,7

5,4

8,4

9,8

4,7

4,4

1,7

4,1

Pszenica

8,6

4,3

6,7

2,8

3,5

2,9

1,2

4,6

Kurczak

6,3

5,2

6,6

8,5

3,8

3,8

1,5

5,6

Mleko

krowie

10,2

4,7

9,5

7,8

3,3

4,4

1,4

7,1

Białka



Synereza – równoległe bądź prawie

równoległe układanie się makromolekuł

(białko, skrobia) względem siebie i

wypychanie wody, w wyniku powstawania

nowych, silniejszych wiązań

(siarczkowych) niż wiązania wodorowe

1.

denaturacja – rozluźnienie struktury białka

2.

dalsze ogrzewanie – dostarczanie energii

do równoległego układania się i

łączenia łańcuchów makromolekuł

Białka



Wiązania wiążące wodę w białku

-

grupa aminowa NH

2

-

grupa amidowa NH

-

grupa wodorotlenowa OH

-

-

grupa ketonowa CO

-



Woda w białku wiązana głównie poprzez
wiązanie wodorowe



Białko z białkiem łączy się poprzez
wiązanie siarczkowe (100 x silniej niż H

2

0)

Wiązania występujące w białku

Typ

Energia

tworzenia

[kJ/ mol]

Odległość

interakcji

[nm]

Reaktywna
siła wiązań

Kowalencyjne

125-418

0,1-0,2

30-100

Elektrostatyczne

42-84

0,2-0,3

10-20

Wodorowe

4-21

0,2-0,3

1

Siły van der

Waalsa

4-12,5

0,3-0,5

1

Białka



Białko z białkiem – wiązanie siarczkowe

(disulfidowe) – podstawowe wiązanie

kowalencyjne w rybach powstające

podczas procesów technologicznych

Przydatność technologiczna

C. Zawartość azotu niebiałkowego

-

podatność na zepsucie mikrobiologiczne

-

barwa (więcej – mięso szare)

-

autooksydacja

-

inne niekorzystne zmiany podczas mrożenia

N

nieb

/ N

ogólny

x 100

TMAO [mg%]

Płastugi

11-11,5

110-600

Dorszowate

12-13,5

400-1080

Śledziowate

14-18

200-300

Chrzęstnoszkieletowe

33-38

250-1450

Ssaki morskie

ok. 10

0-ślad

D. Zawartość wolnych aa w mięsie

-

utrzymują ciśnienie osmotyczne

-

pożywka dla drobnoustrojów (psucie mięsa)

-

barwa mięsa

-

ubytki podczas obróbki cieplnej

Mała ilość wolnych aa  więcej TMAO np.:
ryby dorszowate – mało wolnych aa a dużo

TMAO

ryby makrelowate – dużo wolnych aa a mało

TMAO

Przydatność technologiczna

Zawartość wolnych aa w mięsie

Aminokwas

Makrela

Ostrobok

Dorsz

Mięsień cały

Mięsień ciemny

Gly

54

53

40

21

Ala

37

39

28

15

Val

14

13

13

3,5

Leu

14

16

20

7,1

Izoleu

9,6

9,6

8,3

-

Ser

6,9

9,2

7,1

-

Tre

9,6

9,0

8,8

<0,5

Met

7,3

6,3

4,3

-

Asp

9,8

6,3

12

1,9

Glu

20

21

19

8

Tyr

6,6

6

5,3

-

Fen

9,2

9,6

13

-

Pro

5,4

5,3

8,4

<0,5

Try

2,5

2,8

1,6

-

Arg

6,1

5,7

5,7

0

Liz

22

22

30

1,9

His

563

296

163

0



796

530

387,5

61,1

Aminokwasy



aa egzogenne:



fenyloalanina

(phenylalanine, Phe)



izoleucyna

(isoleucine, Ile)



leucyna

(leucine, Leu)



lizyna

(lysine, Lys)



metionina

(methionine, Met)



treonina

(threonine, Thr)



tryptofan

(tryptophan, Trp)



walina

(valine, Val)

Aminokwasy



aa względnie egzogenne



arginina

(arginine, Arg),



histydyna

(histidine, His),



tyrozyna

(tyrosine, Tyr)



aa endogenne:



alanina

(alanine, Ala)



cysteina

(cysteine, Cys)



cystyna

(cystine)



glicyna

(glycine, Gly)



prolina

(proline, Pro)



hydroksyprolina

(hydroksyproline)

Aminokwasy



aa endogenne - cd



kwas asparaginowy

(aspartic acid, Asp)



kwas glutaminowy

(glutamic acid, Glu)



seryna

(serine, Ser)



karnityna

(carnitine)



cytrulina

(citruline)



homoseryna

(homoserine, Hse)



hydroksylizyna



kwas gamma-aminomasłowy

(gamma-

aminobutyric acid)



ornityna

(ornithine)



tauryna

Aminokwasy



Aminokwasy glikogenne i ketogenne
- aminokwasy glikogenne - aminokwasy,
których metabolizm prowadzi do
powstania glukozy (sacharydów)
- aminokwasy ketogenne - aminokwasy,
których metabolizm prowadzi do
powstania związków ketonowych (kwas -

hydroksymasłowy, kwas acetomasłowy,
aceton)

Aminokwasy glikogenne
i ketogenne

Glikogenne

Ketogenn

e

Glikogenne

i ketogenne

Alanina
Arginina
Kwas asparginowy
Cysteina
Kwas glutaminowy
Glicyna
Histydyna
Prolina
Hydroksyprolina
Metionina
Seryna
Treonina
Walina

Leucyna
Lizyna

Izoleucyna
Fenyloalanina
Tryptofan
Tyrozyna

Wiązanie peptydowe

Przydatność technologiczna

E. Zawartość TMAO
– funkcja osmoregulacyjna w mięśniach ryb
- ryby chrzęstnoszkieletowe – dodatkowo

zwiększa pływalność i zapobiega

denaturacji niektórych białek

enzymatycznych przy dużym stężeniu

mocznika

- substancja stosunkowo odporna na

działanie kwasów, zasad i temperaturę

(r-r o pH 3,0-9,0 ogrzewany 7 h w temp.

107

o

C – brak zmian chemicznych)

Zawartość TMAO



Rozkład TMAO:

- jedna z głównych przyczyn spadku

jakości ryb

- mięso rozdrobnione – szybkość

rozkładu 2-3 razy większa niż
w filetach lub tuszkach

Zawartość TMAO



Typy rozkładu TMAO:

1.

redukcja TMAO do TMA

-

psychrofilne bakterie gramujemne (Achromobacter,

Enterobacter, Pseudomonas i inne)

-

temp. > punktu krioskopowego (optymalnie 25-35

o

C)

CH

3

H

3

C  N = O

CH

3

H

3

C

H

3

C

N + H

2

O

H

3

C

+
2H













reduktor

enzym

,

2. rozkład TMAO do dimetyloaminy (DMA)

i aldehydu mrówkowego (AM)

-

enzymy endogenne (demetylaza)-białka

sarkoplazmatyczne

-

mięso chłodzone, podmrażane, mrożone

(do -40

o

C)

-

szczególnie +3

o

C do -5

o

C

Zawartość TMAO

CH

3

H

3

C  N = O

CH

3

H

3

C

NH + HCHO

H

3

C



 



enzym

3. Termiczna degradacja TMAO głównie do

DMA, AM i TMA

-

ogrzewanie w temp. > 60

o

C

-

obecność naturalnych katalizatorów:

(hemoproteidy – mioglobina,

hemoglobina), niektóre aa (np. cysteina),

jony metali (Fe

2+

i in.)

Zawartość TMAO

H

3

C

NH + HCHO

H

3

C

CH

3

H

3

C  N = O

CH

3

H

3

C

H

3

C

N +

H

3

C













reduktor

enzym

,

temp.

Enzym rozkładający TMAO
do DMA i AM (demetylaza)



aktywność specyficzna dla mięśnia mintaja
wynosi 0,3 – 0,8; dla mięśnia czerwonego
1,6-7,3 DMA lub MA na 1 mg białka



tkanki narządów wewnętrznych –
aktywność specyficzna wyższa
(w odniesieniu do mięsni białych)

-

enzym nerki 190-2000

-

enzym wyrostków pylorycznych 49-210

-

enzym woreczka żółciowego 450-1200

Porównanie aktywności specyficznej i
relatywnej enzymu rozkładającego TMAO do
DMA i AM w różnych tkankach mintaja

Narządy

Aktywność specyficzna Aktywność relatywna

NDMA/

mg białka

MA/

mg białka

DMA

MA

Mięsień biały

0,5

0,6

1,0

1,0

Mięsień czerwony

4,1

3,5

8,2

5,8

Serce

26,6

127,2

53,2

212,0

Wątroba

7,6

0,8

15,2

1,3

Wyrostki pyloryczne

72,1

54,1

144,2

90,2

Jelita

156,4

157,1

312,8

261,8

Żołądek

93,6

174,5

187,2

290,8

Woreczek żółciowy

405,0

732,7

810,0

1221,2

Śledziona

89,4

129,3

178,8

215,5

Nerka

300,5

129,4

601,0

215,7

Jajnik

1,7

1,9

3,4

3,2

Jądro

1,3

0,7

2,6

1,1



Zawartość TMAO w mięsie

-

ryby białe, spodouste, mięczaki

i skorupiaki – dużo TMAO

-

narządy wewnętrzne – np. ikra śledzia 22-

139 mg%, mlecz śledzia 158-514 mg%

TMAO

-

ryby słodkowodne – brak lub niewielkie

ilości TMAO (<50 mg%)

Czynniki wpływające na
szybkość rozkładu TMAO

Zawartość TMAO w mięsie
niektórych ryb, mięczaków
i skorupiaków

Gatunek

TMAO [mg%]

Gatunek

TMAO [mg%]

x

x

Rekinek

1155

Witlinek

225

Koleń

710-1035

927

Gładzica

120-360

200

Raja

250-1359

870

Makrela

96-198

149

Mintaj

470-785

657

Certa

92,3

Dorsz

100-1080

420

Szczupak

14-100

49

Kalmar pacyficzny

397

Pstrąg

0-99

48

Krewetka

318-397

332

Węgorz

36,9

Czarniak

213-525

314

Okoń

26

Karmazyn

310

Lin

24,9

Zimnica

160-570

310

Karaś

21,2

Plamiak

102-750

308

Krąp

9,1

Halibut

270

Troć

0-9

4,5

Śledź

108-324

238

Jesiotr

0

Zawartość TMAO w mięsie



Ryby a zawartość TMAO

-

ryby chrzęstnoszkieletowe

-

ryby dorszowate

-

płastugi

-

ryby śledziowate, makrelowate,

ostrobokowate

-

ryby słodkowodne (okoń, węgorz, lin,

karaś, krąp)

-

ryby jesiotrowate



Ryby morskie

-

gatunek ryby, rejon połowu, pora roku

i wielkość osobnika

-

ryby białe – duża zawartość TMAO w mm.

białych, ryby o mm. ciemnych – więcej

TMAO w mm. czerwonych niż białych

-

wahania sezonowe – temp. wody (maks.

w okresie zimowym)

-

ryby z rejonów arktycznych – więcej TMAO

niż ze strefy umiarkowanej i równikowej

-

ilość TMAO w mięsie rośnie z wiekiem ryby

Zawartość TMAO w mięsie

Średnia zawartość azotu TMAO, TMA
i DMA w mięśniu białym i
czerwonym niektórych gatunków ryb

Gatunek

NTMAO [mg%]

NTMA [mg%]

NDMA [mg%]

biały

czerwony

biały

czerwony

biały

czerwony

Mintaj

(Theragra chalcogramma)

111,9

57,3

0,4

1,3

0,5

5,3

Anoplopoma

(Anoplopoma fimbria)

111,2

47,0

0,1

0,4

0,1

1,1

Ostrobok japoński

(Trachurus japonicus)

61,3

40,7

0,4

1,5

0,2

0,7

Makrela japońska

(Scomber japonicus)

12,9

21,4

1,1

3,5

0,5

1,4

Sajra

(Cololabis sajra)

10,8

11,1

0,1

1,0

0,2

0,5

Sardynka pacyficzna

(Sardinops melanostica)

3,0

26,6

0,1

0,7

0

0,6

Albakora

(Thunnus albakora)

3,0

13,2

0,1

7,0

0,1

4,8

Bonito

(Katsuwonus pelamis)

2,5

18,0

0,2

5,0

0

2,1



Rozkład TMAO do DMA i AM – szczególnie

szybko w mięsie ryb dorszowatych,

mięczaków i skorupiaków (dużo TMAO

i wysoka aktywność demetylazy)



Ryby dorszowate – najszybsza redukcja

TMAO podczas składowania

zamrażalniczego (-5

o

C) w mięsie

morszczuka, najmniejsza – łupacz



Usunięcie mięśnia czerwonego –

zmniejszenie lub całkowite zahamowanie

wzrostu DMA

Zawartość TMAO w mięsie



Halibut, niegładzica, karmazyn i zębacz –

brak DMA w mięsie podczas mrożenia



Ryby tłuste – mniejszy wzrost AM w czasie

chłodniczego składowania niż ryby chude



Dla większości gatunków ryb istnieje

odwrotnie proporcjonalna zależność

pomiędzy szybkością przyrostu AM

a zawartością tłuszczu w mięsie

(mrożenie)

Zawartość TMAO w mięsie

Podział niektórych gatunków ryb na grupy
w zależności od intensywności przyrostu AM
w farszu podczas zamrażalniczego
składowania oraz zawartości tłuszczu

Grupa

Średnia zawartość AM po

6 miesiącach składowania

w temp. –20

o

C

[mg/100 g]

Zawartość

lipidów

w mięsie

[%]

Gatunek

I

12

0,3-0,7

Błekitek, witlinek

II

7

0,3-0,7

1,1-2,8
3,7-4,7

Czarniak,

dorszyk polarny

Morszczuk

Karaś morski

III

0,5-1,3

1,1-2,8
3,4-4,7

Srebrzyk smukły

Kurek czerwony

Czynniki wpływające na
szybkość rozkładu TMAO



Wpływ temperatury ogrzewania (enzym

oczyszczony):

-

temp. 20

o

C – początek spadku stabilności

-

temp. 40

o

C (30 min.) – 12% aktywności

początkowej



Enzym w tkance mm. (termooporny):

-

60-65

o

C – inaktywacja ok. 80% demetylazy

-

100

o

C – nieznaczna część enzymu jeszcze

aktywna

-

105

o

C (5 min.) – całkowita inaktywacja

enzymu (lub 30 min. w 70

o

C)

Wpływ temp. i czasu na
stabilność demetylazy TMAO

65

o

C

80

o

C

45

o

C

55

o

C

0

0,1

0,2

0,3

0,4

0

10

20

30

40

Czas [min.]

D

M

A

[

ab

so

rb

an

cj

a

p

rz

y

44

0

n

m

]



Wpływ temp. mrożenia

-

wzrost aktywności enzymu w miarę

wzrostu temp. mrożenia (rozkład TMAO do

AM)

-

największy przyrost aktywności enzymu w

temp. –3 do –7

o

C (początkowy okres

mrożenia)

-

temp. –40

o

C – zahamowanie aktywności

demetylazy TMAO

Czynniki wpływające na
szybkość rozkładu TMAO

Wpływ temp. mrożenia na
szybkość powstawania DMA
w wyciągach wodnych mintaja

-30

o

C

-20

o

C

-15

o

C

-10

o

C

-7

o

C

-3

o

C

0

20

40

60

0

2

4

6

Czas [dni]

N

D

M

A

[

y/

c

m

3

]



Wpływ katalizatorów i inhibitorów:

-

mioglobina i hemoglobina - najsilniejsze

katalizatory (aktywacja enzymatycznego

rozkładu TMAO oraz rozkładu chemicznego

podczas ogrzewania mięsa)

-

hematyna (Fe

3+

)

-

substancje nieorganiczne – z reguły

przyśpieszają rozkład TMAO (np. kw.

askorbinowy i NaHSO

3

– b. silny efekt, FeCl

2

– efekt niewielki)

Czynniki wpływające na
szybkość rozkładu TMAO

Wpływ katalizatorów
i inhibitorów na rozkład TMAO

-

nieorganiczne substancje utleniające –

w większości efekt hamujący (SnCl

2

,

KMnO

4

, FeCl

3

, KBrO

3

, H

2

O

2

)

-

wolne aa – cysteina – wyraźnie

katalizujące działanie, pozostałe aa –

niewielkie znaczenie

-

2-3% NaCl – katalizator bakteryjnego

rozkładu TMAO

-

>9% NaCl – całkowite zahamowanie

bakteryjnego rozkładu TMAO

Reakcja AM z białkami
mięśniowymi



Reakcja AM z większością grup funkcyjnych
białek (szczególnie łatwo z grupą



-

aminową lizyny i hydroksylizyny) – białka

nieprzyswajalne

- jednopunktowe wiązanie AM – pochodne

hydroksymetylenowe

- spadek rozpuszczalności białek, agregacja –

niepożądane zmiany tekstury tkanki mm.

(spadek wodochłonności, po rozmrożeniu –

wyciek)

R-NH

2

+CH

2

O R-NH-CH

2

OH



Sieciujące działanie AM na białka mm.

-

dłuższy czas przechowywania

-

dwustopniowe i stabilne związanie AM

za pomocą mostków metylenowych (SH

S-S) sąsiednich łańcuchów cząsteczek

białka lub tej samej cząsteczki białka

2R-NH

2

+ CH

2

O R

1

-NH-CH

2

-HN-R

2

+ H

2

-

poprzeczne wiązania wewnątrz i między
cząsteczkami białka – agregacja

i wytworzenie żelowej struktury

Reakcja AM z białkami
mięśniowymi

Sieciujące działanie AM
na białka mm.

-

powstają silne wiązania kowalencyjne
(silniejsze od wodorowych) – duży wyciek
(do 30%) – farsz jak gąbka, wióry

-

głównie białka miofibrylarne (czasem
sarkoplazmatyczne)

-

tropomiozyna i ciężkie łańcuchy miozyny
– najłatwiej reagują

-

aktyna – mniejsze powinowactwo

F. Zróżnicowana podatność ryb na

degradację nukleotydów

-

nukleotydy – nośniki smaku

-

IMP (inozyno-5’-monofosforan) –

najbardziej pożądany smak mięsa

-

dezaminaza AMP – (pH 6,5-7; temp. 38

o

C)

– frakcja białek miofibrylarnych – szybkie

nagromadzenie IMP

-

6



mola IMP/ g tkanki mm. – maksymalna

zawartość

Przydatność technologiczna

Schemat rozkładu ATP
w tkance mm. ryb

ATPaza

ATP

ADP

miokinaza

AMP

5’-AMP-dezaminaza

IMP

5’-nukleotydaza

Ino

Hy

+

rybozo-1- fosforan

Hy

+

ryboza

hydrolaza
nukleozydow
a

Zmiany nukleotydów

-

redukcja właściwości smakowych IMP

poprzez defosforylację (fosfomonoesterazy)

-

inozyna – brak właściwości smakowych

-

hipoksantyna (enzymatyczna hydroliza Ino)

– smak gorzki, pogorszenie smakowitości

mięsa ryb (ryba zepsuta – 3-5 mola/g

mięsa)

-

IMP – maksimum w mięsie ryb morskich

kilka do kilkunastu godzin od połowu

-

50% maks. zawartości IMP – 48 h

-

stężenie progowe – 0,0012-0,0035 g/100g



Czynniki wpływające na szybkość

rozkładu nukleotydów:

-

stopień zmęczenia ryby w czasie połowu

-

gatunek ryby

-

temp. w czasie przerobu

-

temp. składowania ryby

-

pH

Zmiany nukleotydów

Wpływ zmęczenia ryby na zawartość
nukleotydów w mięsie [



mol/g]

Nukleotyd

Dorsz

Sola

wypoczęt

y

zmęczony

wypoczęta

zmęczona

ATP

5,34

0,26

3,91

2,15

ADP

0,58

0,43

0,23

0,94

AMP

0,69

0,57

0,08

0,17

IMP

1,26

5,86

0,73

2,11

Ryba zmęczona – kilkanaście razy mniej ATP i
kilka razy więcej IMP od ryby wypoczętej

Podział ryb w zależności od czasu składowania
w lodzie, niezbędnego do osiągnięcia poziomu
degradacji nukleotydów odpowiadającego K=20%

I – osiągające te wartości po 1-2 dobach

(np. mintaj, dorsz pacyficzny)

II – po 3-6 dobach (np. ostrobok, makrela)
III – po 7-14 dobach (np. Pagrus major, Mylio

macrocephalus)

K =

Ino + Hy

ATP+ADP+AMP+IMP+Ino+Hy

X 100 [%]

- mięso ryb po dekapitacji – 3,5 ± 1,9%

- mięso dobrej jakości (I klasa) - >20%

Zmiany nukleotydów



Ryby hipoksantynotwórcze – „zasadowe”

(fosfohydrolaza inozynomonofosforanowa –

maks. aktywność w pH zasadowym):

- niektóre płastugowate (stornia), karmazynowate

(karmazyn), kulbinowate i głowonogi

(kalmar)



Ryby inozynotwórcze – „kwaśne” (maks.

aktywność enzymu w pH kwaśnym):

- tuńczyki i halibuty, niektóre gatunki makreli,

ostroboka, sardela japońska, śledź pacyficzny,

marlin i krewetki



Ryby produkujące podobną ilość Ino i Hy:

- łosoś, karp, mątwa

Inozyna (Ino) i hipoksantyna (Hy) w
mięsie ryb różnych gatunków

Gatunek

K

[%]

Ino/Hy

Stosunek

molowy

Gatunek

K

[%]

Ino/Hy

Stosunek

molowy

Cytara czarna

37

1:78

Karmazyn czarny

44

1:59

Kulbiniec kalifornijski

68

1:42

Wargoszczotnik

63

1:36

Karmazyn pacyficzny

50

1:6

Latarnik karaibski

42

1:8

Czawycza

56

1:1

Piotrosz

34

1:2

Dorosma

52

2:1

Kulbiniec żółty

77

2:1

Halibut pacyficzny

52

2:1

Gorbusza

50

2:1

Konger

34

3:1

Nerka

32

3:1

Śledź

49

5:1

Dorsz pacyficzny

56

5:1

Mintaj

55

8:1

Tazar

78

8:1

Ostrobok

38

10:1

Śledź okrągły

42

16:1

Seriola lalanda

34

25:1

Bonito

34

46:1

Zmiany nukleotydów



Fosfohydrolaza-5-rybonukleotydowa (rozkład IMP

do Ino) – aktywność do temp. –20

o

C



Fosfotransferazy (defosforylacja nukleotydów) –

aktywność do temp. –30

o

C



Ryby składowane w temp. pokojowej – rozkład

nukleotydów rośnie wykładniczo z

temperaturą



Mięśnie czerwone – proces degradacji IMP szybszy

niż w mm. jasnych



Szybkość powstawania Hy w mm. jasnych i

ciemnych jest zbliżona

Zmiany nukleotydów



Surowiec mrożony – szybki rozkład

nukleotydów



-25

o

C – zahamowanie niepożądanych

zmian nukleotydów

-

temp. –8

o

C – przyrost Hy w mięsie

włócznika ok. 4x większy niż w temp. –

18

o

C

-

1 m-c składowania w temp. –8

o

C –

zawartość Hy przekracza 3-krotnie

minimalne stężenie (0,2 mol/g) –

wyczuwalne gorzki posmak w mięsie

Zmiany nukleotydów



Temp. obróbki:

-

40

o

C - maks. aktywności 5-nukleotydazy (duże

straty IMP)

-

prawidłowe parametry obrobki cieplnej – 70%

IMP w stosunku do ilości w mięsie surowym



Obniżenie pH mięsa – zahamowanie rozkładu

IMP:

-

pH 4,0-5,0 – znaczna degradacja 5-

nukleotydazy

-

pH 7,6 – maks. aktywność 5-nukleotydazy

Przydatność technologiczna

G. Rozlokowanie tłuszczu w rybie

Ryby o mięsie szaroczerwonym

(sardynka)

Ryby o mięsie jasnym

(łupacz)

Część ciała

Tłuszcz

[%]

% w stosunku

do ogólnej

zawartości

w całej rybie

Część ciała

Tłuszcz

[%]

% w stosunku

do ogólnej

zawartości

w całej rybie

Głowa

12,8

25,9

Głowa

1,3

3,8

Skóra +

mięso

podskórne

31,2

30,6

Skóra +

mięso

podskórne

0,7

2,2

Mięsień

czerwony

28

12,8

Mięsień

czerwony

0,4

1,2

Mięsień

grzbietowy

0,6

1,1

Mięsień

grzbietowy

0,36

1,1

Wnętrzności

42,1

3,0

Wnętrzności

31

91,7

Rozlokowanie tłuszczu
w rybie



Uwagi technologiczne:

-

wykorzystanie wątroby ryb chudych jako

źródła tłuszczu technicznego lub

preparatów tłuszczów spożywczych

-

ryby chude przeznaczać do przetworów,

które nie są narażone na zjełczenie lipidów

-

ryby chude chronić przed wysuszką (PE,

PA/PE)

-

ryby tłuste – odpowiednio dobrać procesy

zapobiegające autooksydacji tłuszczu (np.

wędzenie)

Przydatność technologiczna

H. Zawartość lipidów

-

przydatność technologiczna

-

smakowitość

-

wartość odżywcza

-

zmiany sensoryczne (hydroliza,

utlenianie)

-

komórki mm., warstwy podskórne (różnej

grubości), przewód pokarmowy (wokół),

wątroba, gonady, czaszka

Klasyfikacja ryb wg zawartości
tłuszczu w mięsie

Kategoria

Zawartość lipidów

[%]

Gatunki

Chude

< 2

Dorsz, plamiak

O małej

zawartości

tłuszczu

2-4

Sola, halibut, flądra

Średnio tłuste

4-8

Dziki łosoś

Tłuste

> 8

Śledź, makrela, łosoś

hodowlany

Polska klasyfikacja ryb wg
zawartości tłuszczu w mięsie

Kategoria

Zawartość lipidów

[%]

Gatunki

Chude

0,2-2

Dorsz, plamiak, witlinek,

morszczuk, mintaj, błękitek

Średnio tłuste

2-7

Płastugi, tuńczyk, troć,

pstrąg tęczowy, leszcz, płoć

Tłuste

7-15

Śledź, szprot, makrela,

ostrobok, łosoś, karp

Bardzo tłuste

> 15

Węgorz, gromadnik

Lipidy



Ciemne mm – więcej lipidów niż jasne



Skóra – więcej lipidów niż mm. (ryby

chude – kilka procent tłuszczu, ryby tłuste

– do 50%)



Gonady – kilka procent tłuszczu



Wątroba – do 70% tłuszczu



Lipidy mięsa ryb tłustych – głównie

triacyloglicerole (TAG)



Lipidy mięsa ryb chudych – głównie

fosfolipidy

Lipidy



Substancje nie zmydlające się:

-

nie ulegające zmydleniu (sterole,

węglowodory, tokoferole, witamina A –

w postaci wolnej, barwniki karotenoidowe

-

trudno ulegające zmydleniu (woski, estry

steroli i estry witaminy A)



Oleje z mięsa ryb morskich – niewiele SNZ

(0,3-3%)



Oleje z wątrób niektórych ryb spodoustych

– bogate źródło SNZ– do ok. 90% SNZ (80%

- polienowe węglowodory – skwalen)

Lipidy



Udział lipidów w mięsie i narządach

wewnętrznych:

-

stan odżywienia

-

wielkość zwierzęcia

-

stadium rozwojowe

-

warunki środowiska



Żerowanie (okres przedtarłowy) – wzrost

zawartości tłuszczu



Okres potarłowy – większość gatunków traci

niemal cały tłuszcz zapasowy

- łosoś ok. 1%, szprot ok. 1-3%

Lipidy



Skład kwasów tłuszczowych:

-

gatunek

-

rodzaj przyjmowanego pokarmu

-

zasolenie wody

-

temp. wody (olej z ryb bytujących

w zimnych rejonach – niższa temp.

topnienia, więcej reszt nienasyconych

kwasów tłuszczowych niż z wód ciepłych)

-

większość lipidów ryb – reszty kwasów

tłuszczowych połączonych estrowo

z resztami glicerolu (np. w TAG lub

fosfolipidach)

Skład kwasów tłuszczowych



acyle nasycone (saturated fatty acids) – 24-38%

udziału w oleju

-

60-70% kwas palmitynowy (16:0)

-

20-30% kwas mirystynowy (14:0)

-

5-10% kwas stearynowy (18:0)



acyle monoenowe (monoenoic fatty acids –

MEFA/MUFA) – 21-42%

-

18:1(n-9)

-

16:1(n-7) (3-krotnie mniej)

-

Lipidy makreli i śledzia – dużo 20:1(n-9) i 22:1(n-

11)

Lipidy



acyle polienowe (polyenoic fatty acids –

PEFA/PUFA) – 26-45%

-

kwas dokozaheksaenowy (DHA) 22:6(n-3)

-

kwas ikozapentaenowy (EPA) 20:5(n-3)

-

kwas dokozapentaenowy (DPA) 22:5(n-3)

-

lipidy niektórych ryb płaskich – do 9% reszt

kwasu 24:6(n-3)

-

kwasy z rodziny n-6: 16:2(n-6), 18:2(n-6),

20:3(n-6), 20:4(n-6), 22:2(n-6), 22:4(n-6),

22:5(n-6)

PEFA/PUFA n-3



istotne znaczenie biologiczne



głównie w fosfolipidach



stosunek n-3/n-6 w olejach ryb:

-

płn.-zach. Atlantyk – 4,5-19,5

-

śledź bałtycki – 3-12

-

szprot – 5-7



lipidy ryb słodkowodnych – mniej kwasów

n-3 niż lipidy ryb morskich



lipidy ryb hodowlanych – mniej n-3 niż

ryby dziko żyjące

PEFA/PUFA



brak wiązań sprzężonych – izolowany
układ wiązań etylenowych (atomy C
w wiązaniach podwójnych przedzielone
są grupami metylenowymi)

-CH=CH-CH

2

-CH=CH-



kwasy – konfiguracja cis (w większości)



1-4% o nieparzystej liczbie atomów C



niewielka ilość kwasów z rozgałęzionymi
łańcuchami węglowodorowymi

Zmiany lipidów



Podatność lipidów rybnych na jełczenie

-

duża zawartość nienasyconych kwasów

tłuszczowych

-

mała zawartość naturalnych

przeciwutleniaczy

-

występowanie w mięsie ryb naturalnych

prooksydantów

-

aktywność enzymów tkankowych

katalizujących procesy hydrolizy

i utleniania lipidów

Zawartość NKT



Ok. 30% więcej niż tłuszcz ssaków



Wysoki stopień nienasyconości (zwierzęta

rzeźne – ślady polienowych kwasów

tłuszczowych –trzy lub więcej wiązań

podwójnych)

-

śledziowate – 13-42%

-

tuńczykowate – 30-40%

-

dorszowate – 24-61% w stosunku do

całkowitej ilości KT



Kwasy polienowe – znaczny udział kwasów z

pięcioma i sześcioma wiązaniami podwójnymi



Zawartość PUFA w mięsie ryb – 0,2-7,4%
(średnio 1,4%)

-

DHA 0,07-2,6% (0,65%)

-

ryby tłuste (sardynka, śledź, makrela
łosoś) – wysoka zawartość PUFA – średnio
ok.4% (DHA – 3,5%)

-

ryby chude (dorszowate, płastugi) niższa
zawartość PUFA – ok. 0,37% (DHA –
0,15%)

Zawartość NKT



Lipidy ryb chudych – wysoka zawartość
fosfolipidów

-

dorsz – 64-91,4 %

-

szprot 4,4-10%



fosfolipidy – duża zawartość PUFA
(głównie heksaenowe i pentaenowe) –
wysoka podatność na procesy
hydrolityczne (rozpuszczalność białka)

Zawartość NKT

Zawartość antyoksydantów
w lipidach rybnych



Niewielka ilość przeciwutleniaczy –

tokoferole



Średnia zawartość tokoferolu

-

w oleju mięsa ryb – 2-15 mg/100g

-

w oleju roślinnym – 40-120 mg/100g



Oleje ryb – -tokoferol (najniższa aktywność

przeciwutleniająca)



Oleje roślinne – wszystkie izomery

tokoferolu



Ryby tłuste – ilość tokoferolu maleje ze

wzrostem ilości tłuszczu w mięsie

Zawartość prooksydantów
w mięśniach ryby



Hemoproteidy (mioglobina, hemoglobina)



Żelazo niehemowe



Aminokwasy (cysteina, asparagina)



Kationy występujące naturalnie w

mięśniach:

Fe

2+

>V

2+

>Cu

2+

>Fe

3+

>Cd

2+

>Co

2+

>Zn

2+

>

Na

+

>Ca

2+

>Ba

2+



Mięśnie czerwone – duża zawartość

prooksydantów



pH kwaśne (<6) – aktywność wyższa niż przy

pH naturalnym mięsa

Utlenianie lipidów



Autooksydacja



Reakcja fotosensybilizowana



Procesy enzymatyczne

-

lipoksygenaza skrzel i skóry

-

peroksydaza krwi

-

mikrosomalna NADH peroksydaza mięśni



Produkty utleniania lipidów (rozkład

nadtlenków)

-

kwasy karboksylowe o krótszych

łańcuchach węglowodorowych

-

alkohole, aldehydy, ketony i węglowodory

Aktywność enzymów tkankowych
hydrolizujących lipidy w mięśniach
ryb



Mięso ryb – duża ilość enzymów

katalizujących zmiany tłuszczu (głównie

hydrolityczny rozkład tłuszczu)

-

lipazy

-

fosfolipazy



Optymalna aktywność lipaz i fosfolipaz – pH

7,0-8,0



Obniżenie pH < 5 – znaczne ograniczenie

hydrolizy TAG i fosfolipidów



Obróbka cieplna (60-80

o

C) – zahamowanie

zmian hydrolitycznych lipidów



Temp. –5 do –7

o

C - największy przyrost

produktów hydrolizy lipidów w farszach



Temp. –20

o

C – hydroliza znacznie

ograniczona



Temp. –30

o

C – hydroliza prawie całkowicie

zahamowana



Ryby chude (dorsz) – główne źródło WKT

to fosfolipidy, mniej TAG i estry

cholesterolu



Ryby tłuste (śledź, szprot)– główne źródło

WKT to TAG

Aktywność enzymów tkankowych
hydrolizujących lipidy w mięśniach
ryb

Wpływ produktów utleniania
lipidów na białka



WKT – wolne kwasy tłuszczowe

-

jeden z głównych czynników denaturacji

białek (mrożenie)

-

WKT + białko = spadek rozpuszczalności

-

optymalne warunki reakcji WKT z białkami

miofibrylarnymi – roztwory o I = 0,5; pH =

7,2 (sok komórkowy mięsa dorsza, temp. =

-1,5

o

C)

-

bardzo silne wiązanie WKT (szczególnie

długołańcuchowych C

16

-C

18

) przez białka –

trudności z ekstrakcją rozp. organicznymi



WKT - cd

-

miofibryle mięsa - bardziej podatne na
reakcję z WKT niż pojedyncze białka
miofibrylarne

-

tropomiozyna – najszybszy spadek
rozpuszczalności pod wpływem WKT

-

formaldehyd (w mięsie) – wzmaga
denaturujący efekt WKT

Wpływ produktów utleniania
lipidów na białka



Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami

(kompleksy lipidy-białko oraz białko-białko) –

wiązania jonowe i hydrofobowe

-

spadek rozpuszczalności białek

-

spadek wartości odżywczej

-

nieenzymatyczne brunatnienie

1.aa i białka + początkowe produkty utleniania

lipidów (hydronadtlenki) – niszczenie aa

(spadek wartości biologicznej)
- cysteina -> cystyna -> sulfotlenek ->

sulfon -> kwas sulfonowy

Wpływ produktów utleniania
lipidów na białka



Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami
- metionina -> sulfotlenek -> sulfon
- tryptofan – uszkodzenie pierścienia
indolowego

2.wolne rodniki – odrywanie wodoru z grup

sulfhydrylowych białek – agregacja
i spadek rozpuszczalności

3.mostki jonów metali (np. Ca

2+

, Mg

2+

) –

łączenie lipidów z białkami

Wpływ produktów utleniania
lipidów na białka



Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami

4.temp. niższe od temp. denaturacji – aktyna

reaguje łatwiej z lipidami niż miozyna
- temp. 4

o

C – aktyna wiąże ok. 33% lipidów

obojętnych i ok. 48% lipidów polarnych;

miozyna – śladowe ilości

5.temp. wyższe od temp. denaturacji – aktyna

– brak większych zmian (wzrost dla lipidów

obojętnych i spadek dla fosfolipidów);

miozyna wzrost zdolności wiązania lipidów

Wpływ produktów utleniania
lipidów na białka



Reakcja utlenionych lipidów z aa i białkami
- temp. 50

o

C (15 min.) – miozyna wiąże ok.

18,2% lipidów polarnych i ok. 32,3% lipidów
obojętnych
- temp. 70

o

C (30 s) – miozyna wiąże 70,4%

lipidów obojętnych

6.białka sarkoplazmatyczne – reakcja

z lipidami słabsza (głównie podczas
mrożenia) niż białka miofibrylarne

Wpływ produktów utleniania
lipidów na białka