Fałdowanie białek

CASP3

a) Helikaza DNA forma B, b) Ets-1, c) MarA, d) rybosomalne białko
L30

David Baker (2000) NATURE, 405; 39 -
42

Ryc. z: Horton H.R., Moran L.A., Ochs R.S., Rawn D.J., K Gray Scrimgeour K.G, 2003, Principles of Biochemistry ,
Pearson Higher Education; Prentice-Hall, Inc. ISBN: 0130926434

Konformacja natywna rybonukleazy A

Struktura tunelu

• długość tunelu od miejsca
syntezy wiązania peptydowego do
jego wyjścia wynosi 100 Å

• jego szerokość waha się od 10 –
20 Å

• mieści polipeptyd o długości 50
reszt aminokwasowych

Kontrola jakości w ER

Randal J. Kaufman i wsp. (2002) NATURE REVIEWS| MOLECULAR

CELL BIOLOGY,

3; 411 - 421

Model działania kompleksu

Hsp40/Hsp70

Struktura GroEL (Hsp 60)

Braig et al (1994) Nature 371, 578-586; Braig et al (1995) Nature Structural Biology 2,
1083-1094

Zmiany w strukturze GroEL (Hsp

60)

Zhaohui Xu, Arthur L. Horwich, Paul B. Sigler (1997) Nature,
388; 741-750

Działanie kompleksu

GroEL-

GroES

Sigler i wsp.(1998) Annual Rev of
Biochemistry 67; 581.

Sposoby oddziaływania

chaperonów z polipeptydami