ROLA ENZYMÓW

ROLA ENZYMÓW

W REGULACJI

W REGULACJI

METABOLIZMU CZŁOWIEKA

METABOLIZMU CZŁOWIEKA

W żywym organizmie zachodzą

W żywym organizmie zachodzą

wszystkie procesy fizjologiczne z

wszystkie procesy fizjologiczne z

odpowiednią szybkością, którą

odpowiednią szybkością, którą

regulują katalizatory biologiczne

regulują katalizatory biologiczne

(biokatalizatory) –

(biokatalizatory) –

enzymy

enzymy

, które

, które

mają charakter białkowy.

mają charakter białkowy.

Enzymy

Enzymy

są biokatalizatorami

są biokatalizatorami

wytwarzanymi przez żywe

wytwarzanymi przez żywe

organizmy.

organizmy.

Przyspieszają szybkość reakcji

Przyspieszają szybkość reakcji

zachodzących w organizmie, poprzez

zachodzących w organizmie, poprzez

obniżanie energii aktywacji.

obniżanie energii aktywacji.

PODZIAŁ ENZYMÓW

PODZIAŁ ENZYMÓW

Zgodnie z zaleceniami Międzynarodowej Unii Biochemicznej

Zgodnie z zaleceniami Międzynarodowej Unii Biochemicznej

enzymy dzielimy na sześć głównych klas:

enzymy dzielimy na sześć głównych klas:

1)

1)

oksydoreduktazy - katalizujące reakcje

oksydoreduktazy - katalizujące reakcje

oksydoredukcyjne,

oksydoredukcyjne,

2) transferazy - katalizujące przenoszenie określonych grup

2) transferazy - katalizujące przenoszenie określonych grup

pomiędzy poszczególnymi związkami,

pomiędzy poszczególnymi związkami,

3) hydrolazy - katalizujące rozkład różnych wiązań z

3) hydrolazy - katalizujące rozkład różnych wiązań z

udziałem cząsteczek wody,

udziałem cząsteczek wody,

4) liazy - katalizujące odłączenie grup od substratu bez

4) liazy - katalizujące odłączenie grup od substratu bez

udziału cząsteczek wody,

udziału cząsteczek wody,

5) izomerazy - katalizujące reakcje izomeryzacji,

5) izomerazy - katalizujące reakcje izomeryzacji,

6) ligazy (syntetazy) - katalizujące wytwarzanie wiązań

6) ligazy (syntetazy) - katalizujące wytwarzanie wiązań

pomiędzy atomami w cząsteczkach substratów.

pomiędzy atomami w cząsteczkach substratów.

Ze względu na

Ze względu na

budowę

budowę

enzymy dzielimy

enzymy dzielimy

na:

na:

a)

a)

proste

proste

- zbudowane jedynie z

- zbudowane jedynie z

aminokwasów

aminokwasów

(np. amylaza, ureaza, aldolaza,

(np. amylaza, ureaza, aldolaza,

enzymy proteolityczne),

enzymy proteolityczne),

b)

b)

złożone

złożone

- zbudowane z komponentu

- zbudowane z komponentu

białkowego i niebiałkowego, którym

białkowego i niebiałkowego, którym

może być:

może być:

- grupa prostetyczna (np. porfiryny w

- grupa prostetyczna (np. porfiryny w

oksydazie cytochromowej,

oksydazie cytochromowej,

katalazie, peroksydazie);

katalazie, peroksydazie);

- koenzym (np. NAD w

- koenzym (np. NAD w

dehydrogenazie mleczanowej).

dehydrogenazie mleczanowej).

Kolejną klasyfikacją jest

Kolejną klasyfikacją jest

podział

podział

diagnostyczny

diagnostyczny

, obejmujący

, obejmujący

trzy grupy enzymów:

trzy grupy enzymów:

- sekrecyjne (wydzielnicze),

- sekrecyjne (wydzielnicze),

- indykatorowe (wskaźnikowe),

- indykatorowe (wskaźnikowe),

- ekskrecyjne (wydalnicze).

- ekskrecyjne (wydalnicze).

Enzymy sekrecyjne

Enzymy sekrecyjne

(pozakomórkowe)

(pozakomórkowe)

są wydzielane do krwi z komórek,

są wydzielane do krwi z komórek,

będąc potwierdzeniem prawidłowo

będąc potwierdzeniem prawidłowo

zachodzących procesów

zachodzących procesów

anabolicznych.

anabolicznych.

Procesy doprowadzające do

Procesy doprowadzające do

uszkodzenia komórek przyczyniają

uszkodzenia komórek przyczyniają

się do spadku aktywności tych

się do spadku aktywności tych

enzymów.

enzymów.

Enzymy indykatorowe

Enzymy indykatorowe

w warunkach

w warunkach

fizjologicznych charakteryzują się niewielką

fizjologicznych charakteryzują się niewielką

aktywnością w osoczu, będąc przejawem

aktywnością w osoczu, będąc przejawem

ciągłego obumierania komórek.

ciągłego obumierania komórek.

Są to enzymy struktur komórkowych, do których

Są to enzymy struktur komórkowych, do których

zaliczają się:

zaliczają się:

•

najłatwiej przenikające do krwi enzymy

najłatwiej przenikające do krwi enzymy

cytoplazmatyczne, związane z przemianą cukrów

cytoplazmatyczne, związane z przemianą cukrów

(aldolaza, dehydrogenaza mleczanowa) lub

(aldolaza, dehydrogenaza mleczanowa) lub

aminokwasów (aminotransferazy),

aminokwasów (aminotransferazy),

•

enzymy mitochondrialne związane z utlenianiem

enzymy mitochondrialne związane z utlenianiem

w cyklu Krebsa (dehydrogenaza izocytrynianowa i

w cyklu Krebsa (dehydrogenaza izocytrynianowa i

jabłczanowa), cyklu kwasów tłuszczowych i

jabłczanowa), cyklu kwasów tłuszczowych i

łańcucha oddechowego.

łańcucha oddechowego.

Wzrost aktywności enzymów

Wzrost aktywności enzymów

indykatorowych jest proporcjonalny

indykatorowych jest proporcjonalny

do stopnia uszkodzenia narządów.

do stopnia uszkodzenia narządów.

Enzymy ekskrecyjne (komórkowe)

Enzymy ekskrecyjne (komórkowe)

są

są

wydzielane z wydalinami ustrojowymi.

wydzielane z wydalinami ustrojowymi.

Wydzielające je komórki przekazują niewielką

Wydzielające je komórki przekazują niewielką

ich ilość również do krwi.

ich ilość również do krwi.

Są to enzymy wydzielane z gruczołów

Są to enzymy wydzielane z gruczołów

wydzielniczych ze śliną (alfa-amylaza), z żółcią

wydzielniczych ze śliną (alfa-amylaza), z żółcią

(fosfataza zasadowa), enzymy trzustkowe

(fosfataza zasadowa), enzymy trzustkowe

(trypsyna, chymotrypsyna, alfa-amylaza,

(trypsyna, chymotrypsyna, alfa-amylaza,

lipaza).

lipaza).

W przypadku utrudnionego odpływu wydzielin

W przypadku utrudnionego odpływu wydzielin

(np. zaczopowanie przewodów wydzielniczych

(np. zaczopowanie przewodów wydzielniczych

kamieniem lub guzem nowotworowym),

kamieniem lub guzem nowotworowym),

obserwuje się wzrost ich aktywności we krwi.

obserwuje się wzrost ich aktywności we krwi.

Diagnostyka enzymologiczna daje

Diagnostyka enzymologiczna daje

nam możliwość diagnozy:

nam możliwość diagnozy:

»

marskości wątroby,

marskości wątroby,

»

stanów zapalnych wątroby,

stanów zapalnych wątroby,

»

zawału mięśnia sercowego,

zawału mięśnia sercowego,

»

zapalenia dróg żółciowych,

zapalenia dróg żółciowych,

»

chorób trzustki,

chorób trzustki,

»

gruczołu krokowego,

gruczołu krokowego,

»

chorób kości,

chorób kości,

»

niedokrwistości,

niedokrwistości,

»

dystrofii mięśni.

dystrofii mięśni.

TROPONINA

TROPONINA

Nowym i swoistym markerem zawału serca jest

Nowym i swoistym markerem zawału serca jest

zwiększenie stężenia troponiny T

zwiększenie stężenia troponiny T

, stanowiącej

, stanowiącej

składnik kompleksu białek kurczliwych,

składnik kompleksu białek kurczliwych,

odpowiedzialnych za skurcz mięśni poprzecznie

odpowiedzialnych za skurcz mięśni poprzecznie

prążkowanych.

prążkowanych.

Zwiększenie stężenia, przekraczające nawet 100-

Zwiększenie stężenia, przekraczające nawet 100-

krotnie wartości prawidłowe, obserwuje się już w

krotnie wartości prawidłowe, obserwuje się już w

pierwszej dobie zawału

pierwszej dobie zawału

.

.

Dynamika i wielkość wzrostu

Dynamika i wielkość wzrostu

dodatnio koreluje

dodatnio koreluje

z

z

reperfuzją niedokrwiennego obszaru mięśnia

reperfuzją niedokrwiennego obszaru mięśnia

sercowego.

sercowego.

Wartości prawidłowe cTnI < 0,03 ng/ml.

Wartości prawidłowe cTnI < 0,03 ng/ml.

Wartości powyżej > 0,5 ng/ml wskazuje na zawał

Wartości powyżej > 0,5 ng/ml wskazuje na zawał

serca.

serca.

Oznaczając aktywność kilku enzymów można

Oznaczając aktywność kilku enzymów można

określić czas jaki upłynął od powstała zawału i

określić czas jaki upłynął od powstała zawału i

śledzić przebieg choroby.

śledzić przebieg choroby.

W zawale mięśnia sercowego:

W zawale mięśnia sercowego:

- z transaminaz

- z transaminaz

rośnie AspAT

rośnie AspAT

,

,

-

aktywność

aktywność

ALAT

ALAT

jest

jest

mniejsza

mniejsza

, obserwuje

, obserwuje

się

się

nieznaczny wzrost, ale później.

nieznaczny wzrost, ale później.

Jeżeli dochodzi do znacznego wzrostu

Jeżeli dochodzi do znacznego wzrostu

ALAT

ALAT

, to

, to

świadczy to o współistnieniu choroby wątroby.

świadczy to o współistnieniu choroby wątroby.

Cennym badaniem jest

Cennym badaniem jest

oznaczanie CPK.

oznaczanie CPK.

Niedogodnością jest to, że wzrost tego enzymu

Niedogodnością jest to, że wzrost tego enzymu

obserwuje się nie tylko przy zawale, lecz także przy

obserwuje się nie tylko przy zawale, lecz także przy

uszkodzeniu mięśni szkieletowych w pewnym

uszkodzeniu mięśni szkieletowych w pewnym

rodzaju dystrofii mięśni i po bardzo intensywnym

rodzaju dystrofii mięśni i po bardzo intensywnym

wysiłku fizycznym.

wysiłku fizycznym.

CPK występuje pod postacią trzech izoenzymów:

CPK występuje pod postacią trzech izoenzymów:

CPK MM - typ mięśniowy,

CPK MM - typ mięśniowy,

CPK MB - typ sercowy,

CPK MB - typ sercowy,

CPK BB -typ mózgowy.

CPK BB -typ mózgowy.

U pacjentów z zawałem wzrasta MB. Poziom tego

U pacjentów z zawałem wzrasta MB. Poziom tego

izoenzymu powraca szybciej do normy, niż całkowita

izoenzymu powraca szybciej do normy, niż całkowita

aktywność. Oznaczając ten izoenzym w celu

aktywność. Oznaczając ten izoenzym w celu

monitorowania choroby można uchwycić ewentualny

monitorowania choroby można uchwycić ewentualny

drugi zawał.

drugi zawał.

Aktywność LDH (dehydrogenaza mleczanowa)

Aktywność LDH (dehydrogenaza mleczanowa)

wzrasta nie tylko przy zawale, ale też w

wzrasta nie tylko przy zawale, ale też w

schorzeniach wątroby, mięśni, nerek, dlatego też

schorzeniach wątroby, mięśni, nerek, dlatego też

do diagnostyki wykorzystuje się izoenzymy.

do diagnostyki wykorzystuje się izoenzymy.

LDH ma 5 izoenzymów.

LDH ma 5 izoenzymów.

LDH

LDH

1

1

występuje w tkankach z przewagą przemian

występuje w tkankach z przewagą przemian

tlenowych - serce, mózg, kora nerki.

tlenowych - serce, mózg, kora nerki.

W tkankach, w których są przemiany beztlenowe -

W tkankach, w których są przemiany beztlenowe -

m. szkieletowe, wątroba, rdzeń nerki - występuje

m. szkieletowe, wątroba, rdzeń nerki - występuje

LDH

LDH

5

5

.

.

AMYLAZA

AMYLAZA

Amylazy są enzymami hydrolizującymi wiązania

Amylazy są enzymami hydrolizującymi wiązania

α-1,4-glikozydowe i β-1,6 glikozydowe

α-1,4-glikozydowe i β-1,6 glikozydowe

w α-glikanach (skrobia, glikogen).

w α-glikanach (skrobia, glikogen).

Znane są trzy rodzaje amylaz:

Znane są trzy rodzaje amylaz:

-

α-amylaza (endoamylaza),

α-amylaza (endoamylaza),

-

β-amylaza (egzoamylaza)

β-amylaza (egzoamylaza)

-

γ-amylaza, zwana również

γ-amylaza, zwana również

glukoamylazą

glukoamylazą

(egzoamylaza).

(egzoamylaza).

U człowieka i zwierząt występują

U człowieka i zwierząt występują

α-amylaza i γ-

α-amylaza i γ-

amylaza

amylaza

.

.

Pierwszą z nich stwierdza się w:

Pierwszą z nich stwierdza się w:

-

trzustce,

trzustce,

-

gruczołach ślinowych,

gruczołach ślinowych,

-

wątrobie,

wątrobie,

- nerkach,

- nerkach,

-

płucach,

płucach,

-

mniejszych ilościach w śledzionie,

mniejszych ilościach w śledzionie,

-

mięśniach szkieletowych,

mięśniach szkieletowych,

-

sercu,

sercu,

-

mózgu.

mózgu.

Z płynów ustrojowych największą aktywność

Z płynów ustrojowych największą aktywność

amylazy wykazują

amylazy wykazują

sok trzustkowy i ślina

sok trzustkowy i ślina

, mniejszą -

, mniejszą -

osocze i mocz

osocze i mocz

.

.

Z kolei

Z kolei

γ-amylaza

γ-amylaza

pochodzi z komórek

pochodzi z komórek

nabłonkowych jelita cienkiego

nabłonkowych jelita cienkiego

.

.

Największe znaczenie kliniczne ma

Największe znaczenie kliniczne ma

oznaczanie aktywności amylazy w

oznaczanie aktywności amylazy w

przypadku

przypadku

schorzeń trzustki i ślinianek.

schorzeń trzustki i ślinianek.

W praktyce przeprowadza się

W praktyce przeprowadza się

równolegle oznaczanie aktywności

równolegle oznaczanie aktywności

enzymu w surowicy i w moczu.

enzymu w surowicy i w moczu.

Oznaczanie aktywności amylazy w wielu

Oznaczanie aktywności amylazy w wielu

innych ostrych stanach zapalnych jamy

innych ostrych stanach zapalnych jamy

brzusznej może być wykorzystywane do

brzusznej może być wykorzystywane do

ich różnicowania.

ich różnicowania.

Wzrost aktywności α-amylazy w

Wzrost aktywności α-amylazy w

surowicy krwi obserwuje się w:

surowicy krwi obserwuje się w:

1. Chorobach trzustki

1. Chorobach trzustki

2. Chorobach ślinianek

2. Chorobach ślinianek

3. Chorobach przewodu pokarmowego

3. Chorobach przewodu pokarmowego

4. Inne -

4. Inne -

radioterapia, chemioterapia

radioterapia, chemioterapia

Spadek aktywności α-amylazy

Spadek aktywności α-amylazy

występuje w:

występuje w:

- martwicy trzustki,

- martwicy trzustki,
-

zatruciach: barbituranami,

zatruciach: barbituranami,

tetrachlorkiem

tetrachlorkiem

węgla, metalami ciężkimi.

węgla, metalami ciężkimi.

TRANSFERAZY -

TRANSFERAZY -

AMINOTRANSFERAZY

AMINOTRANSFERAZY

Aminotransferazy

Aminotransferazy

są to enzymy

są to enzymy

transaminujące (przenoszące grupy –NH

transaminujące (przenoszące grupy –NH

2

2

) z

) z

aminokwasów na

aminokwasów na

α-ketokwasy.

α-ketokwasy.

W diagnostyce klinicznej największe

W diagnostyce klinicznej największe

znaczenie ma oznaczanie aktywności dwóch

znaczenie ma oznaczanie aktywności dwóch

aminotransferaz: aminotransferazy

aminotransferaz: aminotransferazy

asparaginowej - AspAT katalizującej

asparaginowej - AspAT katalizującej

odwracalną reakcję:

odwracalną reakcję:

Najwyższą aktywność AspAT i AlAT

Najwyższą aktywność AspAT i AlAT

wykazują:

wykazują:

- wątroba,

- wątroba,

- serce,

- serce,

- mięśnie szkieletowe,

- mięśnie szkieletowe,

- nerki.

- nerki.

Wątroba i serce zawierają obie

Wątroba i serce zawierają obie

aminotransferazy, z tym że w

aminotransferazy, z tym że w

sercu przeważa aktywność

sercu przeważa aktywność

AspAT

AspAT

,

,

natomiast w wątrobie

natomiast w wątrobie

AlAT

AlAT

.

.

Ponieważ AspAT i AlAT zaliczane są

Ponieważ AspAT i AlAT zaliczane są

do

do

enzymów wskaźnikowych

enzymów wskaźnikowych

,

,

wzrost ich aktywności w surowicy

wzrost ich aktywności w surowicy

świadczy o stopniu uszkodzenia

świadczy o stopniu uszkodzenia

narządu.

narządu.

ZNACZENIE KLINICZNE

ZNACZENIE KLINICZNE

-

Oznaczania aktywności AspAT i AlAT

Oznaczania aktywności AspAT i AlAT

ogranicza się głównie do

ogranicza się głównie do

rozpoznawania chorób wątroby i serca.

rozpoznawania chorób wątroby i serca.

-

Można obliczyć tzw. współczynnik De

Można obliczyć tzw. współczynnik De

Rittisa, czyli stosunek aktywności

Rittisa, czyli stosunek aktywności

AspAT do AlAT. Prawidłowo powinien

AspAT do AlAT. Prawidłowo powinien

przyjmować wartość około 1.

przyjmować wartość około 1.

Aktywność aminotransferaz oznacza się

Aktywność aminotransferaz oznacza się

również w schorzeniach mięśnia

również w schorzeniach mięśnia

sercowego, szczególnie przy zawale.

sercowego, szczególnie przy zawale.

W 6-12 godzin po dokonaniu się zawału

W 6-12 godzin po dokonaniu się zawału

aktywność AspAT w surowicy zaczyna

aktywność AspAT w surowicy zaczyna

wzrastać.

wzrastać.

Aktywność AlAT nie zmienia się lub wzrasta

Aktywność AlAT nie zmienia się lub wzrasta

nieznacznie.

nieznacznie.

Doprowadza to do wzrostu wartości

Doprowadza to do wzrostu wartości

współczynnika De Rittisa.

współczynnika De Rittisa.

TRANSFERAZY -

TRANSFERAZY -

Kinaza fosfokreatynowa

Kinaza fosfokreatynowa

Kinaza fosfokreatynowa (CPK) jest

Kinaza fosfokreatynowa (CPK) jest

biokatalizatorem reakcji:

biokatalizatorem reakcji:

Enzym ten występuje szczególnie

Enzym ten występuje szczególnie

obficie w mięśniach szkieletowych,

obficie w mięśniach szkieletowych,

mięśniu sercowym i w mózgu.

mięśniu sercowym i w mózgu.

Oznaczanie aktywności tego enzymu

Oznaczanie aktywności tego enzymu

ma istotne znaczenie kliniczne przede

ma istotne znaczenie kliniczne przede

wszystkim w chorobach serca, a

wszystkim w chorobach serca, a

zwłaszcza w badaniu zawału mięśnia

zwłaszcza w badaniu zawału mięśnia

sercowego.

sercowego.

Wzrost powyżej 5% świadczy o zawale

Wzrost powyżej 5% świadczy o zawale

mięśnia sercowego.

mięśnia sercowego.

TRANSFERAZY -

TRANSFERAZY -

Gamma-Glutamylotranspeptydaza

Gamma-Glutamylotranspeptydaza

Gamma-glutamylotranspeptydaza (GGTP) katalizuje

Gamma-glutamylotranspeptydaza (GGTP) katalizuje

przeniesienie reszty γ-glutamylowej z donora na

przeniesienie reszty γ-glutamylowej z donora na

odpowiedni akceptor.

odpowiedni akceptor.

Reakcje te można przedstawić schematycznie:

Reakcje te można przedstawić schematycznie:

Enzym występuje w wielu tkankach,

Enzym występuje w wielu tkankach,

w największym stężeniu w tkankach

w największym stężeniu w tkankach

aktywnie transportujących

aktywnie transportujących

aminokwasy (nerki).

aminokwasy (nerki).

Znacznie niższą aktywnością

Znacznie niższą aktywnością

charakteryzują się wątroba,

charakteryzują się wątroba,

trzustka, mózg oraz mięsień

trzustka, mózg oraz mięsień

sercowy.

sercowy.

Zasadniczym źródłem GGTP w surowicy

Zasadniczym źródłem GGTP w surowicy

krwi jest

krwi jest

wątroba

wątroba

, a wzrost jego aktywności

, a wzrost jego aktywności

w surowicy zwykle wynika z chorób tego

w surowicy zwykle wynika z chorób tego

narządu.

narządu.

Aktywność GGTP rośnie w ostrym

Aktywność GGTP rośnie w ostrym

zapaleniu wątroby, ale występuje to

zapaleniu wątroby, ale występuje to

stosunkowo późno i utrzymuje się wiele

stosunkowo późno i utrzymuje się wiele

tygodni także wtedy, gdy aktywność

tygodni także wtedy, gdy aktywność

innych enzymów, np. aminotransferaz,

innych enzymów, np. aminotransferaz,

powróciła do wartości prawidłowych.

powróciła do wartości prawidłowych.

Podobnie zachowuje się aktywność GGTP w przebiegu

Podobnie zachowuje się aktywność GGTP w przebiegu

zawału mięśnia sercowego. Zwiększa się nie

zawału mięśnia sercowego. Zwiększa się nie

wcześniej niż po 4-5 dniach, wartości maksymalne

wcześniej niż po 4-5 dniach, wartości maksymalne

osiąga w 2-3 tygodniu choroby, powracając do normy

osiąga w 2-3 tygodniu choroby, powracając do normy

pomiędzy 4 a 6 tygodniem po zawale.

pomiędzy 4 a 6 tygodniem po zawale.

Oznaczanie aktywności GGTP w surowicy jest zatem

Oznaczanie aktywności GGTP w surowicy jest zatem

tzw. późnym wskaźnikiem zawału mięśnia sercowego.

tzw. późnym wskaźnikiem zawału mięśnia sercowego.

Badania biochemiczne, służące do diagnostyki

Badania biochemiczne, służące do diagnostyki

zawału mięśnia sercowego, są badaniami

zawału mięśnia sercowego, są badaniami

obowiązkowymi, ponieważ nie zawsze zawał daje

obowiązkowymi, ponieważ nie zawsze zawał daje

zmiany w zapisie EKG (tzw. zawały „nieme").

zmiany w zapisie EKG (tzw. zawały „nieme").

DEHYDROGENAZA MLECZANOWA

DEHYDROGENAZA MLECZANOWA

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem

cytoplazmatycznym katalizującym końcowy etap

cytoplazmatycznym katalizującym końcowy etap

glikolizy:

glikolizy:

Enzym ten jest obecny niemal we

Enzym ten jest obecny niemal we

wszystkich komórkach i płynach

wszystkich komórkach i płynach

ustrojowych człowieka.

ustrojowych człowieka.

Największą aktywność stwierdza się

Największą aktywność stwierdza się

w wątrobie, mięśniach

w wątrobie, mięśniach

szkieletowych, nerkach, mięśniu

szkieletowych, nerkach, mięśniu

sercowym i płucach.

sercowym i płucach.

Wzrost aktywności LDH w surowicy

Wzrost aktywności LDH w surowicy

obserwuje się zatem we wszystkich

obserwuje się zatem we wszystkich

stanach przebiegających z martwicą

stanach przebiegających z martwicą

tkanek.

tkanek.

FOSFATAZY

FOSFATAZY

Fosfatazy należą do hydrolaz i

Fosfatazy należą do hydrolaz i

katalizują reakcje odszczepiania

katalizują reakcje odszczepiania

reszt kwasu ortofosforowego z jego

reszt kwasu ortofosforowego z jego

organicznych połączeń zgodnie z

organicznych połączeń zgodnie z

reakcją:

reakcją:

R-O-PO

R-O-PO

3

3

H

H

2

2

+ H

+ H

2

2

O ——> R-OH +

O ——> R-OH +

H

H

3

3

PO

PO

4

4

Fosfataza zasadowa

Fosfataza zasadowa

Fosfataza zasadowa (AP)

Fosfataza zasadowa (AP)

w surowicy

w surowicy

krwi pochodzi z komórek kości, nabłonka

krwi pochodzi z komórek kości, nabłonka

wyścielającego kanaliki żółciowe, z błony

wyścielającego kanaliki żółciowe, z błony

śluzowej jelit, wytwarzana jest także przez

śluzowej jelit, wytwarzana jest także przez

łożysko, niektóre tkanki nowotworowe i

łożysko, niektóre tkanki nowotworowe i

nerki.

nerki.

Optimum pH dla tego enzymu waha się w

Optimum pH dla tego enzymu waha się w

granicach

granicach

8,5-10.

8,5-10.

Fosfataza zasadowa

Fosfataza zasadowa

aktywowana jest

aktywowana jest

przez jony manganu, magnezu i kobaltu,

przez jony manganu, magnezu i kobaltu,

hamowana natomiast przez związki mające

hamowana natomiast przez związki mające

zdolność tworzenia kompleksów z

zdolność tworzenia kompleksów z

metalami oraz przez związki reagujące z

metalami oraz przez związki reagujące z

grupami aminowymi, fosforany i grupy

grupami aminowymi, fosforany i grupy

alkoholowe.

alkoholowe.

Wzrost aktywności

Wzrost aktywności

fosfatazy zasadowej

fosfatazy zasadowej

w

w

surowicy spotyka się przede wszystkim w:

surowicy spotyka się przede wszystkim w:

- chorobach kości (np. krzywica,

- chorobach kości (np. krzywica,

nowotwory kości),

nowotwory kości),

- niedrożności dróg żółciowych,

- niedrożności dróg żółciowych,

- nadczynności przytarczyc.

- nadczynności przytarczyc.

Fosfataza kwaśna

Fosfataza kwaśna

Fosfataza kwaśna (ACP)

Fosfataza kwaśna (ACP)

jest enzymem

jest enzymem

heterogennym i równie mało swoistym

heterogennym i równie mało swoistym

względem substratów jak fosfataza

względem substratów jak fosfataza

zasadowa.

zasadowa.

Optimum pH dla tego enzymu waha się w

Optimum pH dla tego enzymu waha się w

granicach 3,8-6,0.

granicach 3,8-6,0.

Występuje w wątrobie, śledzionie,

Występuje w wątrobie, śledzionie,

nerkach, płytkach krwi, krwinkach

nerkach, płytkach krwi, krwinkach

czerwonych, tkance kostnej, łożysku oraz

czerwonych, tkance kostnej, łożysku oraz

gruczole krokowym.

gruczole krokowym.