REGULACJA ILOŚCI

I AKTYWNOŚCI

ENZYMU

DOMINIKA

SEŃKOWSKA

KONTROLA SYNTEZY
ENZYMÓW

• SUBSTRATY

• ZWIĄZKI PODOBNE

STRUKTURALNIE

INDUKTOR

• NADMIAR METABOLITU

REPRESOR

• HORMONY

CZĄSTECZKI

SYGNAŁOWE

KONTROLA DEGRADACJI ENZYMÓW

UBIKWITYNACJA

USZKODZENIE GRUPY

PROSTETYCZNEJ

UTLENIENIE CYSTEINY LUB

HISTYDYNY

DEAMINACJA ASPARAGINY LUB

GLUTAMINY

MODYFIKACJE

KOWALENCYJNE

FOSFORYLACJA

WIĄZANIE SUBSTRATÓW

I EFEKTORÓW

ALLOSTERYCZNYCH

POŁĄCZENIA Z

OLIGONUKLEOTYDAMI I

BIAŁKAMI

NIEODWRACALNA AKTYWACJA

PROTEOLITYCZNA

PROENZYM

ENZYM

ODCINEK
PREKURSOROWY

PRZYKŁADY:

 PEPSYNA, TRYPSYNA, CHYMOTRYPSYNA

REGULACJA POPRZEZ

WIĄZANIE I ODŁĄCZANIE

BIAŁEK REGULACYJNYCH

NIEAKTYWNY KOMPLEKS

PODJEDNOSTKA KATALITYCZNA

PODJEDNOSTKA REGULACYJNA

AKTYWNY KOMPLEKS

PRZYKŁADY:

 aktywacja kinazy białkowej

INTERKONWERSJA ENZYMU

FOSFORYLACJA I DEFOSFORYLACJA

UJEMNE SPRZĘŻENIE
ZWROTNE

SUBSTRAT A

SUBSTRA

T B

SUBSTRAT

C

ENZYM A

ENZYM B

PRZYKŁADY:

 biosynteza cholesterolu

 biosynteza nukleotydów pirymidynowych
( np. karbamoilotransferaza asparaginianowa)

KOMPARTMENTACJA

REGULACJA ALLOSTERYCZNA

Polega na odwracalnej zmianie

kinetyki reakcji enzymatycznej pod

wpływem ligandu, który może

przyłączyć się w miejscu innym niż

substrat, powodując zmiany

konformacyjne. Najlepiej poznanym

enzymem allosterycznym jest

karbamoilotransferaza

asparaginianowa

REGULACJA POPRZEZ TWORZENIE

KOMPLEKSÓW WIELOENZYMATYCZNYCH

PRZYKŁADY:

Dehydrogenaza pirogronianowa

Dehydrogenaza ketoglutaranowa

Enzymy oddechowe

Syntaza kwasów tłuszczowych

ENZYM A

ENZYM D

ENZYM B

ENZYM C

DZIĘKUJE ZA UWAGĘ