Aminokwasy i białka

Wykonał:

Kamil Nowak

Grupy funkcyjne aminokwasów

Aminokwasy są to niewielkie cząsteczki, które należą do związków wielofunkcyjnych,
charakteryzują się w swej budowie występowaniem dwóch grup funkcyjnych: grupy

aminowej

i

grupy

karboksylowej

.

Alanin
a

Histydyna

grupa

Aminowa

-NH2

grupa

Karboksylowa

-COOH

Budowa i nazewnictwo aminokwasów

Aminokwasy zawierają w swojej budowie dwie grupy funkcyjne

AMINOWĄ

i

KARBOKSYLOWĄ

R- oznacza fragment węglowodorowy, który może być dowolny. W tym miejscu mogą znajdować się
dowolne fragmenty węglowodorów, a także bardziej rozbudowane cząsteczki, zawierające niejednokrotnie
hetero atomy takie jak azot, tlen czy siarka.

Nazwę aminokwasu tworzy się podobnie jak w przypadku kwasów karboksylowych, z tym wyjątkiem, że w
przedrostku nazwy właściwej (nazwy kwasu karboksylowego) dodaje się nazwę amino.

Kwas

3-amino

propan

owy

Kwas

2-amino

benzoes

owy

Właściwości fizyczne aminokwasów na
przykładzie Glicyny

Najprostszym aminokwasem jest pochodna kwasu octowego czyli kwas aminooctowy inaczej
zwany glicyną.
Właściwości fizyczne glicyny to:
- stała, krystaliczna substancja
- o słodkim smaku
- dobrze rozpuszczalna w wodzie
- odczyn wodnego roztworu jest obojętny
Bliskie sąsiedztwo dwóch grup o różnym charakterze chemicznym powoduje ich wzajemne
zobojętnianie. Powstaje jon, ktory ma biegun dodatni i ujemny. Nazywamy go jonem obojniaczym
lub solą wewnętrzną. Jony te w aminokwasach występują zarówno w stanie stałym jak i w
roztworach wodnych

Właściwości chemiczne aminokwasów (kwas
aminoocotwy)

Właściwości chemiczne glicyny:

Obecność grup o charakterze zasadowym i kwasowym w jednej cząsteczce powoduje, że
aminokwasy zachowują się jak związki amfoteryczne. Czyli są
w stanie reagować zarówno z kwasem jak i z zasadą

Właściwości chemiczne aminokwasów kondensacja
- peptydy

Jedną z najważniejszych reakcji jest kondensacja która prowadzi do powstawania peptydów a

następnie do powstawanie super struktur jakimi są białka.

Kondensacja dwóch aminokwasów daje nam związek o nazwie

dipeptydu. Wiązanie pomiędzy sąsiednimi aminokwasami nosi nazwę wiązania peptydowego

wiązanie peptydowe

Właściwości chemiczne aminokwasów
kondensacja - peptydy

Wiązanie peptydowe można zhydrolizować zarówno w warunkach kwasowych, zasadowych jak i w
obojętnych z użyciem odpowiednich enzymów. W wyniku hydrolizy zostaną odtworzone pojedyncze
aminokwasy.

Aminokwasy białkowe

Aminokwasy białkowe to grupa aminokwasów, które stanowią główny budulec

wszystkich białek występujących w organizmach żywych.

W wyniku badań przeprowadzonych na białkach występujących w przyrodzie

stwierdzono, że głównym budulcem tychże białek są 24 aminokwasy.

Aminokwasy białkowe różnią się miedzy sobą budową:

- są alifatyczne i aromatyczne

- obojętne (taka sama ilość grup aminowych i karboksylowych)

- kwaśne (więcej grup karboksylowych)

- zasadowe (więcej grup aminowych)

- dodatkowe grupy funkcyjne np. grupa hydroksylowa

- zawierać heteroatom np. siarkę (cysteina)

Przykłady kilku aminokwasów białkowych

tyrozyna

(Tyr)

walina

(Val)

tryptofan

(Trp)

prolina

(Pro)

cysteina

(Cys)

alanina

(Ala)

Budowa białek

Białka-zbudowane są z łańcuchów polipeptydowych, które składają się z kilkuset reszt aminokwasowych

połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-.

Występują one we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. 

Dipeptydy

Łańcuchy te powstają w procesie kondensacji aminokwasów, która zachodzi w odpowiednich

warunkach. Jeśli w kondensacji uczestniczą dwa aminokwasy, np. gliceryna i analina to w

produktach reakcji można wykryć cztery rodzaje dipeptydów np.

Podział białek

Ze względu na rozpuszczanie się w wodzie dzielimy je na:

•Włókniste (nierozpuszczalne w wodzie) Cząsteczki tych białek są długie, nitkowate ,tworzą włókna.
Tworzą materiał budulcowy tkanek zwierzęcych.
Występują one we włosach, paznokciach, rogach, piórach, mięśniach i w naturalnym jedwabiu.

•Kuliste (rozpuszczalne w wodzie) Cząsteczki są pofałdowane, często przybierają kuliste kształty.
Pełnią funkcję związane z podtrzymywaniem i regulacją procesów życiowych.
Zbudowane są z nich wszystkie enzymy, wiele hormonów np. insulina, a także przeciwciała
odpowiedzialne za alergię i chroniące przed mikroorganizmami.

Struktura białek

•Struktura pierwszorzędowa– kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym (białkowym)

•Struktura drugorzędowa – przestrzenne ułożenie fragmentów łańcuchów polipeptydowych za pomocą
wiązań wodorowych. Są dwie podstawowe struktury drugorzędowe: Struktura β  sposób przestrzennego
ułożenia aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym przypomina wyglądem kartkę papieru pofałdowaną w
harmonijkę. Struktura α- łańcuch białkowy jest zwinięty i przyjmuje kształt linii śrubowej. Sąsiednie zwoje tego
samego łańcucha są powiązane wiązaniami wodorowymi które usztywniają tę strukturę.

•Struktura trzeciorzędowa– odnosi się do kształtu
przestrzennego całej cząsteczki białka

•Struktura czwartorzędowa – istnieje w przypadku
białek składających się z więcej niż z jednego łańcucha
polipeptydowego. Wzajemne położenie łańcuchów
polipeptydowych oraz ewentualnie struktur
niebiałkowych.

Skład pierwiastkowy białek

Najczęściej skład pierwiastkowy białek przedstawiany jest

następująco:

Węgiel- 50%-55%

Tlen - 19%-24%

Azot- 15%-18%

Wodór - 6%-8%

Siarka- 0,3%-3%

Fosfor - 0%-0,5%

Mogą występować też : magnez, żelazo, chlor, miedź, jod

Wysalanie białek

Wysalanie białek- strącanie białek z roztworów poprzez dodanie stężonego roztworu soli. Proces ten jest

przejściem zolu w żel  ten nie narusza struktury białka, także czwarto- i trzeciorzędowej i jest odwracalny.

Pod wpływem siarczanu VI amonu z koloidalnego wodnego roztworu białka jaja kurzego strąca się biały,

kłaczkowaty osad. Dodanie znacznej ilości wody do tego osadu powoduje jego rozpuszczenie.

(NH4)2SO4

Roztwór koloidalny białka(zol)  zawiesina białka (żel)

H2O

Koagulacja-proces strącania się osadu-to łączenie się cząsteczek białek w większe zespoły.

Peptyzacja to proces odwrotny do koagulacji.

Denaturacja białka

Denaturacja białka – zmiany w II, III- i IV-rzędowej strukturze białka , które prowadzą do utraty

aktywności biologicznej lub innej indywidualnej cechy charakterystycznej. Podczas denaturacji

niszczone są wiązania wodorowe.

Wysoka temperatura, stężone kwasy i zasady, alkohole i sole metali ciężkich powodują denaturację

białka.

Białko to nie rozpuszcza się w wodzie, zatem jest to proces nieodwracalny.

Występowanie i rola białek włóknistych i
kulistych

Białka włókniste stanowią podstawowy element budowy i odbudowy wszystkich komórek,

organów i tkanek w organizmach człowieka i zwierząt.

Do białek włóknistych należą:

keratyna -występuje w skórze, włosach, paznokciach i rogach

kolagen -składnik ścięgien

miozyna -obecna w mięśniach

Występowanie i rola białek włóknistych i
kulistych

Białka kuliste są głównymi składnikami wytwarzanych przez organizm zwierzęcy przeciwciał, które

odpowiadają za alergię i chronią przed mikroorganizmami. Do tych białek zaliczamy albuminę i

hemoglobinę, odpowiadającą za przenoszenie tlenu z płuc do tkanek.

Białka te w postaci enzymów- działająca wybiórczo biokatalizatorów, uczestniczą w prawie wszystkich

reakcjach zachodzących w organizmie ludzkim i zwierzęcym.

Hormony regulujące przemiany metaboliczne w organizmie to też białka, głównie kuliste, np. insulina-

hormon wytwarzany przez trzustkę.

Podane przykłady potwierdzają znaczenie białek w procesach życiowych.

KONIEC