Białka
Struktura białka
" Struktura I rzędowa: sekwencja aminokwasów 
kolejność ich ułożenia w łańcuchu
polipeptydowym (kolejność wiązań kowalencyjnych);
Strukturę tą warunkują wiązania peptydowe.
Struktura I-rzędowa
Białka
Struktura białka
" Struktura II rzędowa: przestrzenne ułożenie
wiązań peptydowych.
Strukturę tę utrzymują wiązania wodorowe pomiędzy
atomami tworzącymi wiązania peptydowe.
1. Struktura ą  helisy;
2. Struktura �  fałdowa
(inaczej nazywana strukturą � keratyny, �-harmonijki lub
�  kartki);
3. Struktura kolagenu.
Białka
Struktura II-rzędowa białka  helisa ą
1. Wiązania wodorowe pomiędzy atomami wiązań
peptydowych C=O""""H-N tego samego łańcucha
(co czwarte wiązanie);
2. Każde wiązanie peptydowe zaangażowane w
wiązanie wodorowe;
3. Węgle ą aminokwasów w pozycjach  trans ;
4. Wiązania wodorowe równoległe do osi walca;
5. Skok śruby 0,54 nm, średnica walca 0,36 nm;
6. Helisę destabilizują:
- reszty kwasowe (Asp i Glu);
- reszty zasadowe (Arg i Lys);
- załamanie helisy: prolina i hydroksyprolina.
Białka
Struktura II-rzędowa białka  helisa ą
0,36 nm
0,54 nm
N-koniec C-koniec
Białka
Struktura II-rzędowa białka  harmonijka �
1. Wiązania wodorowe pomiędzy atomami wiązań
peptydowych C=O""""H-N dwóch łańcuchów
polipeptydowych;
2. Wiązania wodorowe prostopadłe do łańcuchów
polipeptydowych;
3. Najczęściej łańcuchy polipeptydowe ułożone
równolegle - współbieżne;
- ale np.: w fibroinie jedwabiu łańcuchy
przeciwbieżne  antyrównoległe;
4. W łańcuchach polipeptydowych tworzących tę
strukturę przeważająca obecność glicyny (Gly),
alaniny (Ala), seryny (Ser) i tyrozyny (Tyr) ~ 90 %.
Białka
Struktura II-rzędowa białka  harmonijka �
łańcuchy równoległe
łańcychy antyrównoległe
współbieżne przeciwbieżne mieszane
(równoległe) (antyrównoległe)
Białka
Struktura II-rzędowa białka  kolagen
1. Potrójny heliks, zbudowany z trzech
łańcuchów polipeptydowych;
2. Skok śruby 0,86 nm;
3. Skład aminokwasowy:
 glicyna 33 %;
 prolina i hydroksyprolina 21 %;
 alanina 11 %;
co trzeci aminokwas to glicyna 
bardzo giętka struktura.
Prolina nie może tworzyć wiązań
wodorowych (brak wodoru przy  N po
utworzeniu wiązania peptydowego)
Białka
Struktura białka
" Struktura III rzędowa: przestrzenne ułożenie łańcucha
polipeptydowego.
Struktura ta jest stabilizowana przez wiązania:
 wodorowe;
 disiarczkowe  S S (mostki disulfidowe);
 jonowe;
 hydrofobowe.
Trzeciorzędowa struktura insuliny
Trójwymiarowa struktura białka P13,
widoczne obszary ą-helikalne i �-fałdowe
Białka
Struktura białka
" Struktura IV rzędowa: wzajemne przestrzenne
ułożenie kilku łańcuchów polipeptydowych budujących
białko (podjednostek). Przy czym podjednostki te nie
muszą być identyczne.
Struktura ta jest stabilizowana przez wiązania:
 wodorowe;
 jonowe;
 disiarczkowe;
 hydrofobowe.
Trójwymiarowa struktura
cząsteczki hemoglobiny
tetramer  zbudowany z dwóch par
białkowych podjednostek, z których
każda zawiera cząsteczkę hemu
(kolor szary).
Białka
Denaturacja i hydroliza białka
Denaturacja białka
 zniszczenie struktury II-, III-, i IV-rzędowej,
powodujące utratę właściwości natywnych
(biologicznych).
Denaturacja trwała (nieodwracalna), białko zostaje trwale
pozbawione właściwości biologicznych, natywnych.
Denaturacja odwracalna, możliwa jest renaturacja i
przywrócenie właściwości funkcjonalnych.
Hydroliza białka
 zniszczenie struktury I-rzędowej.
Białka
Denaturacja białka
Czynniki denaturujące:
1. Fizyczne:
- wysoka temperatura (denaturacja termiczna);
- ultradzwięki;
- promieniowanie jonizujące (UV);
2. Chemiczne:
- kwasy i zasady (zmiana pH  zerwanie wiązań
jonowych i wodorowych);
- jony metali ciężkich (zerwanie wiązań
disiarczkowych);
- detergenty (zerwanie wiązań jonowych i wodorowych);
- mocznik (rozerwanie wiązań wodorowych);
- rozpuszczalniki organiczne (rozerwanie wiązań
hydrofobowych).
Białka
Chemiczna denaturacja białka  jony metali ciężkich
- zrywanie mostków disiarczkowych (wiązanie kowalencyjne),
tworzenie związków typu soli (siarczków)
postać utleniona postać zredukowana
Białka
Potranslacyjne modyfikacje białek:
1. Rozerwanie wiązań chemicznych (gł. peptydowych):
a) odszczepienie od końca N jednego (np. metioniny) lub
dwóch aminokwasów (jak w białku C26);
b) hydroliza wewnątrzłańcuchowych wiązań peptydowych, np.
przekształcenie preprobiałek i probiałek w produkty
ostateczne (np. preprokolagen lub preproinsulina, w której
następuje odcięcie od N końca łańcucha sekwencji
sygnalnej 24-aminokwasowej);
2. Modyfikacja grupy ą-aminowej lub ą-karboksylowej:
a) głównie acylowanie np. N-formyloglicyna lub N-acyloseryna
(są to procesy niodwracalne);
b) modyfikacje grupy ą-karboksylowej:
- przekształcenie w ą-amidową pochodną,
- ADP-rybozylacja lizyny w histonie 1,
- związanie tyrozyny z grupą ą-karboksylową.
Białka
Potranslacyjne modyfikacje białek cd:
3. Modyfikacja łańcuchów bocznych aminokwasów
a) acetylacja (reakcja odwracalna, obejmuje głównie białka
jądrowe, np. N-acyloseryna);
b) fosforylacja  na atomie azotu w grupie aminowej
(arginina, histydyna, lizyna) lub na atomie tlenu
asparaginianu oraz aminokwasów hydroksylowych (seryna,
tyrozyna, treonina);
c) metylacja  atomów azotu w aminokwasach zasadowych i
glutaminie lub atomu tlenu w asparaginie;
d) racemizacja L-asparaginianu w D-asparaginian;
e) ADP-rybozylacja;
f) hydroksylacja (proliny i lizyny);
g) glikozylacja (asparagina, seryna, treonina, cysteina);
h) kondensacja aldolowa (aldehydolizyny);
i) ubikwitynacja.
Wartość odżywcza białek:
ż� Białka pełnowartościowe zawierające wszystkie
niezbędne aminokwasy, w ilościach zaspokajających
pełne zapotrzebowanie, także do syntezy białek
ustrojowych;
np.: mięso zwierząt, ryb i drobiu (z wyjątkiem żelatyny
i fibryny, które są ubogie w tryptofan), jaja, mleko i
produkty mleczne.
ż� Białka niepełnowartościowe nie są w całości
wykorzystywane do syntezy białek ustrojowych;
np.: białka roślinne (ubogie w lizynę, tryptofan,
metioninę i walinę).
Zapotrzebowanie na białko w mg/kg masy ciała/dzień
= 800mg.
Białko powinno pokrywać 12 % zapotrzebowania
kalorycznego.
Tzw. palec cynkowy  białka zawierają cynk związany
pomiędzy łańcuchem polipeptydowym.
Np. białka biorące udział w syntezie (transkrypcji białek).