Prof. Krystyna Fabianowska - Majewska
Aminy
ż� Grupa aminowa  NH2;
ż� Aminy, to pochodne amoniaku (NH3), w którym atomy
wodoru są zastępowane rodnikami alkilowymi;
ż� - amina I-rzędowa;
ż� - amina II-rzędowa;
ż� - amina III-rzędowa.
Aminy
1) Otrzymywanie amin
ż� amoniak (lub amina I-rz. lub II-rz.) + halogenek alkilowy amina;
2) Właściwości fizyczne amin
1. Tworzenie wiązao wodorowych (nie dotyczy amin III-rz.  brak
atomu wodoru związanego z azotem);
N H"""""""N to wiązanie słabsze od O H"""""""O lub F H"""""""F,
ponieważ atom azotu jest mniej elektroujemny niż O lub F.
2. Konsekwencją powstawania wiązao wodorowych jest asocjacja
amin I i II-rz., czego skutkiem jest zmniejszenie lotności tych amin
oraz dobra rozpuszczalnośd w wodzie amin o krótkich łaocuchach
alkilowych
Aminy
3) Właściwości chemiczne amin
1. Zasadowośd amin:
" "
R NH2 + H2O R N+H3 + OH-
-5
Moc amin: NH3 Kb = 1,8 x 10 (pKa = 9,25)
-4
CH3NH2 I rz. Kb = 4,4 x 10 (pKa = 10,64)
-4
(CH3)2NH II rz. Kb = 9,8 x 10 (pKa = 10,71)
-4
(CH3)3N III rz. Kb = 5,1 x 10 (pKa = 9,77)
-4
aminy alifatyczne Kb = 10
-9
pirydyna Kb = 1,8 x 10
-5
cykloheksyloamina Kb = 6,3 x 10
-3
piperydyna Kb = 1,6 x 10
-10
anilina Kb = 3,8 x 10
Aminy
3) Właściwości chemiczne amin
2. Tworzenie soli w reakcji z kwasami:
" "
R NH2 + HCl *R N+H3] Cl- chlorek alkiloamoniowy
3. Acylowanie amin:
bezwodnik kwasowy
1
amina + amid (związek obojętny chemicznie)
chlorek acylu
ester
4. Reakcje kondensacji ze związkami karbonylowymi:
C = O + R NH2 C = NH imina (zasada Schiffa)
C = O + 2HN NH2 N = NH hydrazon
C = O + HO NH2 C = N  OH hydroksyimina
/ \
/ \
/ \
/ \
/ \
/ \
Aminy
3) Właściwości chemiczne amin
5. Reakcje amin z kwasem azotowym (III):
amina I.rz + HNO2 wydziela się azot
amina II.rz + HNO2 R2N  N = O ( związki nitrowe, żółte,
nierozpuszczalne w wodzie)
Aminokwasy
y
ródła aminokwasów:
ż� pula białek ustrojowych, które po procesach rozkładu
dostarczają aminokwasów potrzebnych do syntezy białek w
komórkach;
ż� białka pokarmowe pozyskane w wyniku procesów trawienia
i wchłaniania;
ż� Biosynteza niektórych aminokwasów z kwasów
organicznych w procesie transaminacji.
Rola aminokwasów:
ż� synteza białek  materiał budulcowy;
ż� synteza innych związków biologicznie aktywnych (enzymy,
hormony);
ż� z
ródło energii, po uprzedniej deaminacji (po wyczerpaniu
innych z
ródeł energii  węglowodanów i wolnych kwasów
tłuszczowych.
Aminokwasy
Budowa aminokwasów:
Skład pierwiastków: C (węgiel) 50  55 %
H (wodór) 6  7 %
O (tlen) 20  23 %
N (azot) 12  19 %
S (siarka) 0,2  3 %
P (fosfor) 0  6 %
grupa karboksylowa
PROTONODAWCA !
grupa aminowa
PROTONOBIORCA !
ą
węgiel ą
L - ą - aminokwas
Aminokwasy
Podział aminokwasów:
ż� Egzogenne (niezbędne, 8 aminokwasów), których organizm nie
potrafi syntetyzować i które muszą być dostarczone z
pożywieniem tj.:
leucyna, izoleucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina,
tryptofan, walina;
ż� tzw. Względnie egzogenne (warunkowo niezbędne), są
syntetyzowane w szczególnych warunkach (szybki wzrost,
choroba) tj.:
histydyna, arginina, seryna;
ż� Endogenne (nie niezbędne) mogą być syntetyzowane w
komórkach ze związków węglowych w procesie transaminacji tj.:
alanina, cysteina, cystyna, glicyna, kwas asparaginowy,
asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, prolina, tyrozyna,
hydroksyprolina, hydroksylizyna.
Aminokwasy
Podział aminokwasów:
1) Aminokwasy z apolarnym łaocuchem bocznym (R):
Glicyna (Gly) Alanina (Ala) Walina (Val)
3
Prolina (Pro)
Leucyna (Leu) Izoleucyna (Ile) Fenyloalanina (Phe)
Aminokwasy
Podział aminokwasów:
2) Aminokwasy z łaocuchem bocznym zawierającym grupę polarną,
nie ulegającą jonizacji:
Seryna (Ser)
Treonina (Thr)
Tryptofan (Trp)
Tyrozyna (Tyr)
Metionina (Met) Cysteina (Cys)
Cystyna
Aminokwasy
Podział aminokwasów:
3) Aminokwasy zawierające drugą grupę karboksylową w łaocuchu
bocznym:
Kwas asparaginowy (Asp) Kwas glutaminowy (Glu)
Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)
Aminokwasy
Podział aminokwasów:
4) Aminokwasy zawierające drugą grupę aminową w łaocuchu
bocznym:
Arginina (Arg)
Lizyna (Lys) Histydyna (His)
Każdy aminokwas posiada właściwości związku amfiprotycznego,
występuje jako jon obojnaczy, anion lub kation.
+ OH- + H+
Jon obojnaczy
w polu elektrycznym nie migruje ani w
stronę katody ani w stronę anody
(najmniejsza rozpuszczalnośd)
pH r-ru jonu obojniaczego to PUNKT IZOELEKTRYCZNY
Aminokwasy
Jonizacja aminokwasów zależy od pH roztworu (zawsze
jednak jest to forma jonowa):
Peptydy i białka
Reakcja otrzymywania:
GRUPA KARBOKSYLOWA + GRUPA AMINOWA = AMID
(KWAS) (AMINA)
Schemat powstawania wiązania peptydowego
Peptydy i białka
Tworzenie dipeptydów
alanina + walina alanylowalina (H  Ala  Val  OH)
walina + alanina waliloalanina (H  Val  Ala  OH)
DIPEPTYDY
cysteina + lizyna cysteinylolizyna (H  Cys  Lys  OH)
lizyna + metionina lizylometionina (H  Lys  Met  OH)
leucyna + histydyna + fenyloalanina leucylo-histydylo-fenyloalanina
TRIPEPTYD
(H  Leu  His  Phe  OH)
Peptydy i białka
Wiązanie peptydowe
Wiązanie peptydowe ma
charakter planarny  płaski,
ą
ą
atomy wyróżnione
ą ą ciemniejszym kolorem płożone
są w jednej płaszczyz
nie.
Jest to wynik mezomerii
(przemieszczenia chmury
elektronowej) w wiązaniu
peptydowym (amidowym).
Białka
Struktura białka
" Struktura I rzędowa: sekwencja aminokwasów 
kolejność ich ułożenia w łańcuchu polipeptydowym
(kolejność wiązań kowalencyjnych);
Strukturę tą warunkują wiązania peptydowe.
Struktura I-rzędowa
Białka
Struktura białka
" Struktura II rzędowa: przestrzenne ułożenie wiązań
peptydowych.
Strukturę tę utrzymują wiązania wodorowe pomiędzy
atomami tworzącymi wiązania peptydowe.
1. Struktura ą  helisy;
2. Struktura �  fałdowa
(inaczej nazywana strukturą � keratyny, �-harmonijki lub
�  kartki);
3. Struktura kolagenu.
Białka
Struktura II-rzędowa białka  helisa ą
1. Wiązania wodorowe pomiędzy atomami wiązań
peptydowych C=O""""H-N tego samego łańcucha (co
czwarte wiązanie);
2. Każde wiązanie peptydowe zaangażowane w wiązanie
wodorowe;
3. Węgle ą aminokwasów w pozycjach  trans ;
4. Wiązania wodorowe równoległe do osi walca;
5. Skok śruby 0,54 nm, średnica walca 0,36 nm;
6. Helisę destabilizują:
- reszty kwasowe (Asp i Glu);
- reszty zasadowe (Arg i Lys);
- załamanie helisy: prolina i hydroksyprolina.
Białka
Struktura II-rzędowa białka  helisa ą
0,36 nm
0,54 nm
N-koniec C-koniec
Białka
Struktura II-rzędowa białka  harmonijka �
1. Wiązania wodorowe pomiędzy atomami wiązań
peptydowych C=O""""H-N dwóch łańcuchów
polipeptydowych;
2. Wiązania wodorowe prostopadłe do łańcuchów
polipeptydowych;
3. Najczęściej łańcuchy polipeptydowe ułożone równolegle
- współbieżne;
- ale np.: w fibroinie jedwabiu łańcuchy przeciwbieżne 
antyrównoległe;
4. W łańcuchach polipeptydowych tworzących tą strukturę
przeważająca obecność glicyny (Gly), alaniny (Ala),
seryny (Ser) i tyrozyny (Tyr) ~ 90 %.
Białka
Struktura II-rzędowa białka  harmonijka �
łańcuchy równoległe
łańcychy antyrównoległe
współbieżne przeciwbieżne mieszane
(równoległe) (antyrównoległe)
Białka
Struktura II-rzędowa białka  kolagen
1. Potrójny heliks, zbudowany z trzech
łańcuchów polipeptydowych;
2. Skok śruby 0,86 nm;
3. Skład aminokwasowy:
 glicyna 33 %;
 prolina i hydroksyprolina 21 %;
 alanina 11 %;
co trzeci aminokwas to glicyna  bardzo
giętka struktura.
Prolina nie może tworzyć wiązań
wodorowych (brak wodoru przy  N po
utworzeniu wiązania peptydowego)
Białka
Struktura białka
" Struktura III rzędowa: przestrzenne ułożenie łańcucha
polipeptydowego.
Struktura ta jest stabilizowana przez wiązania:
 wodorowe;
 disiarczkowe  S S (mostki disulfidowe);
 jonowe;
 hydrofobowe.
Trzeciorzędowa struktura insuliny
Trójwymiarowa struktura białka P13,
widoczne obszary ą-helikalne i �-fałdowe
Białka
Struktura białka
" Struktura IV rzędowa: wzajemne przestrzenne ułożenie
kilku łańcuchów polipeptydowych budujących białko
(podjednostek). Przy czym podjednostki te nie muszą być
identyczne.
Struktura ta jest stabilizowana przez wiązania:
 wodorowe;
 jonowe;
 disiarczkowe;
 hydrofobowe.
Trójwymiarowa struktura cząsteczki
hemoglobiny
tetramer  zbudowany z dwóch par
białkowych podjednostek, z których
każda zawiera cząsteczkę hemu (kolor
szary).
Białka
Denaturacja i hydroliza białka
Denaturacja białka
 zniszczenie struktury II-, III-, i IV-rzędowej,
powodujące utratę właściwości natywnych
(biologicznych).
Denaturacja trwała (nieodwracalna), białko zostaje trwale
pozbawione właściwości biologicznych, natywnych.
Denaturacja odwracalna, możliwa jest renaturacja i
przywrócenie właściwości funkcjonalnych.
Hydroliza białka
 zniszczenie struktury I-rzędowej.
Białka
Denaturacja białka
Czynniki denaturujące:
1. Fizyczne:
- wysoka temperatura (denaturacja termiczna);
- ultradzwięki;
- promieniowanie jonizujące (UV);
2. Chemiczne:
- kwasy i zasady (zmiana pH  zerwanie wiązań
jonowych i wodorowych);
- jony metali ciężkich (zerwanie wiązań
disiarczkowych);
- detergenty (zerwanie wiązań jonowych i wodorowych);
- mocznik (rozerwanie wiązań wodorowych);
- rozpuszczalniki organiczne (rozerwanie wiązań
hydrofobowych).
Białka
Chemiczna denaturacja białka  jony metali ciężkich
- zrywanie mostków disiarczkowych (wiązanie kowalencyjne),
tworzenie związków typu soli (siarczków)
postać utleniona postać zredukowana
Białka
Potranslacyjne modyfikacje białek:
1. Rozerwanie wiązań chemicznych (gł. peptydowych):
a) odszczepienie od końca N jednego (np. metioniny) lub dwóch
aminokwasów (jak w białku C26);
b) hydroliza wewnątrzłancuchowych wiązań peptydowych, np.
przekształcenie preprobiałek i probiałek w produkty ostateczne
(np. preprokolagen lub preproinsulina, w której następuje
odcięcie od N końca łańcucha sekwencji sygnalnej 24-
aminokwasowej);
2. Modyfikacja grupy ą-aminowej lub ą-karboksylowej:
a) głównie acylowanie np. N-formyloglicyna lub N-acyloseryna (są
to procesy niodwracalne);
b) modyfikacje grupy ą-karboksylowej:
- przekształcenie w ą-amidową pochodną,
- ADP-rybozylacja lizyny w histonie 1,
- związanie tyrozyny z grupą ą-karboksylową.
Białka
Potranslacyjne modyfikacje białek cd:
3. Modyfikacja łańcuchów bocznych aminokwasów
a) acetylacja (reakcja odwracalna, obejmuje głównie białka jądrowe,
np. N-acyloseryna);
b) fosforylacja  na atomie azotu w grupie aminowej (arginina,
histydyna, lizyna) lub na atomie tlenu asparaginianu oraz
aminokwasów hydroksylowych (seryna, tyrozyna, treonina);
c) metylacja  atomów azotu w aminokwasach zasadowych i
glutaminie lub atomu tlenu w asparaginie;
d) racemizacja L-asparaginianu w D-asparaginian;
e) ADP-rybozylacja;
f) hydroksylacja (proliny i lizyny);
g) glikozylacja (asparagina, seryna, treonina, cysteina);
h) kondensacja aldolowa (aldehydolizyny);
i) ubikwitynacja.
Wartość odżywcza białek:
ż� Białka pełnowartościowe zawierające wszystkie
niezbędne aminokwasy, w ilościach zaspokajających pełne
zapotrzebowanie, także do syntezy białek ustrojowych;
np.: mięso zwierząt, ryb i drobiu (z wyjątkiem żelatyny i
fibryny, które są ubogie w tryptofan), jaja, mleko i produkty
mleczne.
ż� Białka niepełnowartościowe nie są w całości
wykorzystywane do syntezy białek ustrojowych;
np.: białka roślinne (ubogie w lizynę, tryptofan, metioninę i
walinę).
Zapotrzebowanie na białko w mg/kg masy ciała/dzień =
800mg.
Białko powinno pokrywać 12 % zapotrzebowania
kalorycznego.
Tzw. palec cynkowy  białka zawierają cynk związany
pomiędzy łańcuchem polipeptydowym.
Np. białka biorące udział w syntezie (transkrypcji białek).