BIAŁKA

* pierwiastki biogenne: C, H, O, N, S i P (w białkach złożonych - fosfoproteinach)

* w białkach złożonych dodatkowo mogą występować inne pierwiastki, np. Cu, Zn, Mo, Fe

* białka zbudowane są z aminokwasów

FUNKCJE

* budulcowa

- współtworzą wszystkie organelle komórkowe

- rozpuszczone, zawieszone w wodzie tworzą wraz z innymi substancjami koloid cytoplazmy

- białkową budowę mają wszystkie enzymy ustrojowe (pełnią więc funkcje katalityczne)

* transportowa/przenośnikowa

- wiele białek błonowych umożliwia przemieszczanie odpowiednich substancji z komórki z powrotem do niej

- niektóre białka transportują na dalekie dystanse

(np. hemoglobina)

* regulatorowa

- wpływ hormonów białkowych i peptydowych na koordynację funkcji życiowych organizmu

* odpornościowa/immunologiczna

- dzięki białkom można precyzyjnie rozpoznać ciała obce w organizmie

* lokomotoryczna

- funkcja białek kurczliwych, występujących w mięśniach (aktyna, miozyna)

- zapewnia ruch organizmów zwierzęcych

AMINOKWASY

* każdy składa się z atomu C, do którego wiązaniami kowalencyjnymi przyłączone są:

- grupa aminowa (-NH₂)

- grupa karboksylowa (-COOH)

- atom wodoru

- podstawnik/rodnik (R) - może mieć charakter alifatyczny (łańcuchowy) lub aromatyczny (pierścieniowy), określany jest jako łańcuch boczny aminokwasu

* są elektrolitami - reagują w roztworze zarówno z kwasami, jak i zasadami, tworząc sole

* występują w roztworze w jednej z trzech postaci zależnie od pH roztworu:

- jonu obojnaczego

- formy kwasowej (anionowej)

- formy zasadowej (kationowej)

* punkt izoelektryczny aminokwasu - wartość pH, przy której najwięcej jest jonów obojnaczych, a formy kwasowe i zasadowe pozostają w równowadze

* aminokwasy (oprócz najmniejszego i najprostszego - glicyny) mogą tworzyć izomery typu L lub D (we wszystkich współczesnych organizmach białka zawierają jedynie formę L-aminokwasów)

* aminokwasy białkowe - 20 aminokwasów występujących bardzo powszechnie w białkach (nazwane dla odróżnienia od aminokwasów pojawiających się sporadycznie lub wcale, np. ornityna i cytrulina - aminokwasy cyklu moczowego)

* aminokwasy endogenne - te, które organizm ludzki potrafi samodzielnie syntezować

* aminokwasy egzogenne - te, których organizm ludzki nie potrafi samodzielnie syntezować

Endogenne	Egzogenne
1. Alanina (Ala) 2. Asparagina (Asn) 3. Asparagninian (ASP) 4. Arginina (Arg) 5. Glutaminian (Gln) 6. Glutamina (Glu) 7. Glicyna (Gly) 8. Prolina (Pro) 9. Seryna (Ser) 10. Tyrozyna (Tyr) 11. Cysteina (Cys)	1. Lizyna (Lys) 2. Metionina (Met) 3. Leucyna (Leu) 4. Histydyna (His) 5. Fenyloalanina (Phe) 6. Treonina (Thr) 7. Tryptofan (Trp) 8. Izoleucyna (Ile) 9. Walina (Val)

POŁĄCZENIA AMINOKWASÓW

* aminokwasy łączą się wiązaniem kowalencyjnym typu peptydowego, które zawsze powstaje przez połączenie grupy karboksylowej jednego aminokwasu z grupą aminową drugiego z jednoczesnym wydzieleniem cząsteczki wody

* reakcja ta jest endoergiczna, więc wymaga dostarczenia energii z zewnątrz

* połączenie dwóch aminokwasów daje dipeptyd, trzech tripeptyd itd. , ich nazwy tworzy się przez łączenie nazw aminokwasów

* wiązania peptydowe pozwalają na tworzenie łańcuchów peptydowych białek o różnej długości - od kilkudziesięciu do tysięcy aminokwasów

* struktura pierwszorzędowa/pierwotna białka - ściśle określona kolejność, czyli sekwencja ułożenia aminokwasów, która determinuje wszystkie właściwości danej cząsteczki

* białka o podobnym składzie aminokwasowym, lecz innej sekwencji, będą wykazywały różną aktywność molekularną

* pierwszymi białkami, których skład i sekwencję aminokwasów poznawano, były: insulina (51 aminokwasów) i rybonukleaza (124 aminokwasy)

BADANIE BIAŁEK

* chromatografia - dzięki niej przeprowadza się kompletną ilościową i jakościową analizę białek

* do ustalenia kolejności występowania aminokwasów w białku służy rozkład białek z udziałem enzymów proteolitycznych i automatyczny, podłączony do komputera aparat do stopniowej degradacji łańcuchów polipeptydowych oraz do oznaczania kolejno odłączanych składników

STRUKTURA PIERSZORZĘDOWA

* stabilizowana przez wiązania peptydowe

* determinuje struktury wyższego rzędu, tzw. struktury przestrzenne białka

* dużą rolę w ich tworzeniu odgrywa fakt, że ugrupowanie peptydowe (tzn. atomy tworzące wiązanie) jest sztywnym i płaskim elementem konstrukcyjnym, natomiast wiązania po obu stronach peptydowego wykazują duże możliwości obrotu

STRUKTURY DRUGORZĘDOWE

* stabilizowana przez wiązania wodorowe, które tworzą się w wyniku powinowactwa atomów wodoru do atomów azotu lub tlenu

* Alfa-helix

- przypomina kształtem cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę

- ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz

- przeważa w hemoglobinie i mioglobinie

- występuje w białkach o dużej wytrzymałości mechanicznej, np. w kreatynie (składnik włosów i naskórka) i miozynie (składnik mięśni)

* Beta-harmonijka

- przypomina pofałdowaną kartkę

- zagięcia wynikają ze skręceń wiązań leżących poza ugrupowaniami peptydowymi

- wiązania te tworzą płaskie odcinki kartki

- struktura luźniejsza od Alfa-helix

- tworzone przez nią białka są zwarte, nierozciągliwe i nierozpuszczalne w wodzie

- znaczny jej udział stwierdzono np. w fibroinie jedwabiu

STRUKTURA TRZECORZĘDOWA

* stabilizowana przez wiązania wodorowe, mostki siarczkowe, oddziaływania hydrofobowe oraz van der Waalsa

* Alfa-helix lub (i) Beta-harmonijka, zwinięte w przestrzenną bryłę

* kształt Alfa-heliksu I Beta-harmonijki i właściwości Alfa-heliksu lub Beta-harmonijki decydują o aktywności biologicznej, w tym enzymatycznej danego białka

* ponieważ wiązania stabilizujące tę strukturę są słabe, znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termolabilność)

- w warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40-45°C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej

- białka ulegają denaturacji i tracą swą aktywność

* denaturację białek mogą powodować również inne czynniki, jak np. mocznik, znaczne zmiany pH, detergenty czy jony metali ciężkich

* w warunkach laboratoryjnych możliwa jest renaturacja (zjawisko odwrotu denaturacji), przebiega jednak bardzo wolno I podlega jej niewielka część białek

STRUKTURA CZTERORZĘDOWA

* złożona z kilku podjednostek białkowych (np. hemoglobina)

* stabilizowana przez wiązania takie same, jak w przypadku trzeciorzędowej

* tylko część białek, zwykle o względnej masie cząsteczkowej (względem atomu węgla) przekraczającej kilkadziesiąt tysięcy, zbudowanych z setek lub tysięcy aminokwasów, tworzy taką strukturę

PODZIAŁ BIAŁEK

MONOSACHARDY/JEDNOCUKRY/CUKRY PROSTE

* stosunkowo proste cząsteczki zbudowane z kilku (3-7) atomów C

* do węgli przyłączone są grupy hydroksylowe, warunkujące słodki smak i bardzo dobrą rozpuszczalność w wodzie

* jeden z węgli tworzy grupę karbonylową: aldehydową lub ketonową

* łańcuchy niektórych jednocukrów tworzą w roztworach wodnych pierścienie (pomiędzy grupą karbonylową a hydroksylową powstają wewnętrzne mostki tlenowe) leżące w łańcuchu

- trwałe są łańcuchy 5-członowe i 6-członowe

* stanowią wysokowartościowe paliwo biologiczne (głównie glukoza)

* w wielokomórkowych organizmach zwierząt, mających układ krążenia, stanowią formę transportową cukrów (głównie glukoza)

WŁÓKIENKOWE/FIBRYLARNE

* cechuje je znaczna asymetria cząsteczek, czyli duży stosunek długości osi długiej do długości osi krótkiej

* cząsteczki stanowią zespoły rozciągniętych łańcuchów polipeptydowych, powiązanych między sobą różnego typu wiązaniami kowalencyjnymi

* wykazują trwałą strukturę

* na ogół nierozpuszczalne

* kreatyna, miozyna, kolagen (występujący np. w skórze)

GLOBULARNE/SFERYCZNE

* cząsteczki mają kształt eliptyczny, o niewielkim stosunku długości osi długiej do krótkiej

* składają się z pofałdowanych i dodatkowo zwiniętych łańcuchów polipeptydowych, stabilizowanych różnego typu wiązaniami kowalencyjnymi

* głównie białka enzymatyczne oraz pełniące funkcje odpornościowe

MASA CZĄSTECZKOWA I ŁADUNEK ELEKTRYCZNY

* waha się w granicach ok. około 11400 (np. dla histonu H4) do 10mln (np. dla hemocyjanina)

* średnia masa tych makrocząstek wynosi kilkanaście do kilkudziesięciu tysięcy, więc są to związki makrocząsteczkowe

* ładunek elektryczny cząsteczki jest wypadkową wszystkich dysocjujących grup kwasowych i zasadowych występujących w łańcuchach bocznych aminokwasów

* dzięki temu ładunkowi białka mogą wędrować w polu elektrycznym - zjawisko elektroforezy

* prędkość wędrówki cząstek białkowych zależy od ładunku, masy i kształtu cząsteczki, od rodzaju zastosowanego podłoża (bibuły lub żelu) oraz napięcia prądu

* immunoelektroforeza - rozdział białek odbywa się w żelu wysycanym przeciwciałami, które otrzymano z surowicy krwi zwierzęcia po wstrzyknięciu mu badanego białka, zetknięcie przeciwciał z białkiem, powoduje jego wytrącenie i uzyskanie specyficznego obrazu elektroforetycznego

ROZTWORY KOLOIDALNE/ZOLE BIAŁKOWE

* tworzone przez białka ze względu na wielkość cząsteczek

* cząsteczki białka, obdarzone ładunkiem, otaczają się (podobnie jak jony nieorganiczne) płaszczem wodnym, który chroni je przed łączeniem się w większe zespoły, a tym samym przez wypadaniem z roztworu

REAKCJE BIAŁEK

* białka ulegają różnym reakcjom determinowanym przez właściwości chemiczne reszt aminokwasowych:

- reakcja ksantoproteinowa

- reakcja cystynowa

- reakcja biuretowa (reakcje wiązań peptydowych)

CUKROWCE/SACHARYDY

* pierwiastki biogenne: C, H, O,

PROSTE

* zbudowane wyłącznie z aminokwasów

* przyjmują zarówno postać globularną, jak i fybrylarną

HISTONY

* białka zasadowe (jest w nich dużo aminokwasów zasadowych)

* mała masa cząsteczkowa

* dobrze rozpuszczalne w wodzie

* wiążą i stabilizują cząsteczki

DNA w komórkach

eukariotycznych

ALBUMINY

* dobrze rozpuszczalne w wodzie

* powszechne we wszystkich żywych organizmach

* ważny składnik tkanek stałych i płynów ustrojowych

* wiele jest ich w mleku, surowicy krwi, jajach kurzych i nasionach niektórych zbóż

GLOBULINY

* dobrze rozpuszczalne w solach fizjologicznych

* wrażliwe na wysokie temperatury

* stanowią ważne składniki mięśni (miozyna), mleka, jaj ptasich oraz nasion (np. zeina w kukurydzy)

SKLEROPROTEINY

* wyłącznie fibrylarne

* pełnią funkcje mechaniczne w tkankach ochronnych i oporowych

* dzielimy je na:

a) kolageny (kolegen, elastyna)

- źle rozpuszczają się w wodzie

- po zagotowaniu przechodzą w żelatynę

b) keratyny (karetyna)

- nierozpuszczalna

- nie ulega hydrolizie

- utworzona głównie ze struktury Beta-harmonijki

- występuje u kręgowców we włosach, paznokciach, rogach, piórach, kopytach, pazurach i łuskach rogowych, nadając im twardość i odporność mechaniczną

ZŁOŻONE

* zbudowane z aminokwasów i składnika niebiałkowego

METALOPROTEINY

* zawierają w cząsteczce atom albo atomy metalu, związane silnymi wiązaniami kowalencyjnymi

* mogą to być atomy: Fe, Cu, Zn, Co lub Mo

* metaloproteidami z Fe są: transferyna (białko osocza, magazynujące i transportujące żelazo w ustroju kręgowców) i ferredoksyna (odpowiada u autotrofów za przenoszenie elektronów w fazie jasnej fotosyntezy)

CHROMOPROTEINY

* zawierają barwnik skompleksowany z częścią białkową

* najbardziej znane są połączenia z czerwoną żelazoporfiryną (hemem):

- hemoglobina - u wszystkich kręgowców odpowiada za transport tlenu we krwi, składa się z czterech podjednostek białkowych (dwóch łańcuchów alfa i dwóch beta, tworzących jedną całość z czterema cząsteczkami hemu)

- mioglobina - pochodna hemoglobiny, odpowiada za magazynowanie tlenu w mięśniach

* hem jest także składnikiem cytochromów (białek występujących w mitochondriach)

GLIKOPROTEINY

* połączenia białek z cukrowcami (np. galaktozą)

* np. glikokaliks - powierzchniowy składnik błon komórek zwierzęcych

* np. białka grup krwi występujące w błonach erytrocytów

LIPOPROTEINY

* połączenia białek z tłuszczowcami (np. sterydami, kwasami tłuszczowymi)

* np. białka wchodzące w skład błon komórkowych

TRIOZY

* zbudowane

z 3 atomów C

* np. aldehyd glicerynowy - produkt pośredni ważnych szlaków metabolicznych

HEKSOZY

* zbudowane

z 6 atomów C

* skondensowane triozy

* np. fruktoza - przekształcana po izomeracji w glukozę

PENTOZY

* zbudowane

z 5 atomów C

* np. ryboza i deoksyryboza (składnik nukleotydów)

CUKRY ZŁOŻONE

* struktury zbudowane z cząsteczek cukrów prostych połączonych wiązaniami glikozydowymi

* grupa karbonylowa jednej cząsteczki reaguje w procesie kondensacji z grupą hydroksylową drugiej cząsteczki

* w ten sposób powstałe wiązanie O-glikozydowe (przez tlen) jest dość trwałe w środowisku wodnym.

* stanowią materiał budulcowy ścian komórek roślinnych (celuloza i pektyny), strzępek grzybów i szkieletów zewnętrznych stawonogów (chityna)

DISACHARYDY/DWUCUKRY

* przypominają jednocukry właściwościami fizykochemicznymi

* są dosyć rozpowszechnione

SACHAROZA

* połączenie fruktozy i galaktozy

* występuje w trzcinie cukrowej i burakach cukrowych

* po obróbce stanowi cukier spożywczy

MALTOZA

* połączenie glukozy z glukozą

* występuje w nektarze i pyłkach niektórych gatunków kwiatów (czynnik wabiący owady)

* jest również produktem hydrolizy skrobi glikogenu

LAKTOZA

* połączenie glukozy z galaktozą

* składnik mleka ssaków

* mleko ludzkie zawiera do 6% laktozy a mleko krowie do 4,5%

OLIGOSACHARYDY

* utworzone z 3-10 cząsteczek jednocukrów

* występują głównie u roślin

POLISACHARYDY/WIELOCUKRY/GLIKANY

* polimery o budowie prostych lub rozgałęzionych łańcuchów, często nierozpuszczające się w wodzie

* pełnią funkcje zapasowe, strukturalne i podporowe

HOMOGLIKANY

* syntezowane z jednego rodzaju monosacharydu

HETEROGLIKANY

* syntezowane z różnych rodzajów monosacharydów

* KWAS HIALURONOWY i CHONDROITYNA - stanowią składniki substancji międzykomórkowej mazi stawowej i chrząstek

* HEPARYNA - hamuje proces krzepnięcia krwi, produkowana jest przez odpowiednik komórki wątroby i płuca

SKROBIA

* powstaje przez łączenie cząsteczek glukozy

* osiąga masę do kilkuset tysięcy Da

* mieszanina dwóch dużych polisacharydów:

- amylozy - nierozgałęzionej formy łańcuchowej

- amylopektyny - rozgałęzionej formy (stanowiącej 75-80% masy skrobi)

* odkładana u roślin w nasionach (zbóż) i bulwach (ziemniaków) jest podstawowym związkiem magazynującym paliwo biochemiczne

GLIKOGEN

* przypomina nieco amylopektynę, lecz ma większą masę i jest bardziej rozgałęziony

* odkładany u zwierząt w mięśniach szkieletowych i wątrobie jest podstawowym związkiem magazynującym paliwo biochemiczne

CELULOZA

* zbudowana z cząsteczek glukozy, tworzących długie, nierozgałęzione łańcuchy osiągające masę ponad 1mln Da

* ułożone równolegle liczne łańcuchy, łączą się ze sobą wiązaniami wodorowymi i tworzą struktury pseudokrystaliczne, słabo reagujące z większością związków

CHITYNA

* zbudowana z glukozaminy (aminowej pochodnej glukozy)

* jej cząsteczki tworzą regularne łańcuchy nadające chitynie dużą odporność mechaniczną

* może tworzyć kompleksy z białkami typu skleroprotein

TŁUSZCZOWCE/LIPIDY

* pierwiastki biogenne: C, H, O oraz P i N (niektóre)

* związki hydrofobowe - nie rozpuszczają się w wodzie

* rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych (alkoholach, benzenie, eterze, chloroformie)

* są to najczęściej estry (powstają w reakcji estryfikacji) - dzielimy je na proste i złożone

TŁUSZCZE PROSTE

* połączenia alkoholu z kwasami tłuszczowymi

TŁUSZCZE WŁAŚCIWE/GLICERYDY/

ACYLOGLICEROLE

* połączenia glicerolu (alkoholu) z kwasami tłuszczowymi

* glicerol ma trzy grupy hydroksylowe i w naturalnych tłuszczach łączy się najczęściej z trzema resztami kwasów tłuszczowych (reszty acylowe), tworząc triacyloglicerole

* nie rozpuszczają się w wodzie

* ich właściwości fizykochemiczne zależą od długości reszt acylowych i liczby wiązań podwójnych

* większość tłuszczów zwierzęcych ma konsystencję stałą, a rośliny syntezują głównie oleje

* pod wpływem ogrzewania z kwasami i zasadami tłuszcze te ulegają hydrolizie

- w żywym organizmie potrzeba do tego specjalnych warunków, jakie panują np. w jelicie cienkim

- rozkład przebiega etapowo, aż do powstania glicerolu i kwasów tłuszczowych

WOSKI

* glicerol zastępuje tu długi łańcuch węglowodorowy z jedną resztą hydroksylową

TŁUSZCZE ZŁOŻONE

* połączenia alkoholu z kwasami tłuszczowymi i jednocześnie z innymi związkami chemicznymi

FOSFOLIPIDY

* zawierają resztę fosforanową

* np. diacyloglicerol, do którego w reakcji estryfikacji zostaje przyłączona np. reszta fosforanowa

* fosfolipidy błonowe

- powstają przez zestryfikowanie grupy hydroksylowej

- np. lecytyna występująca często w błonach komórkowych zwierząt

* dzięki takim elementom składowym cząsteczka fosfolipidu ma dwojaki (amfipatyczny/hydrofobowo-hydrofilowy) charakter

- długie łańcuchy węglowodorowe reszt kwasowych nadają jej charakter hydrofobowy, tworząc tzw. „niepolarne ogony”

- biegun fosfodiestrowy (glicerol i elementy zawierające fosfor) nadaje jej charakter hydrofilowy i tworzy tzw. „polarną głowę”

* dwuwarstwa lipidów - struktury przypominające micele, utworzone przez połączenie cząsteczek amfipatycznych, są podstawą tworzenia zrębów lipidowych każdej błony biologicznej

- w dwuwarstwie tej cząsteczki fosfolipidów są ustawione swymi hydrofobowymi, niepolarnymi biegunami do wnętrza, a hydrofilowymi, polarnymi grupami na zewnątrz

- w ten sposób mogą powstać rozległe struktury o powierzchni około 1mm²

- agregacja fosfolipidów jest spontaniczna i bardzo efektywna

- raz utworzona struktura dwuwarstwy jest utrzymywana m.in. przez siły van der Waalsa i wiązania wodorowe

GLIKOLIPIDY

* zawierają składnik cukrowcowy

* w glikolipidach błon komórkowych są cząsteczki galaktozy

LIPIDY IZOPRENOWE

* nie ulegają hydrolizie

* mają budowę opartą na cząsteczce izoprenu

* izopren - 5-węglowajednostka zawierająca wiązanie podwójne

* połączenie 2-3 reszt izoprenowych prowadzi do powstawania olejków eterycznych, nadających specyficzny zapach np. mięcie czy cytrynie

* połączenie kilku tysięcy reszt izoprenu daje kauczuk

* pochodnymi reszt izoprenowych są karotenoidy

STERYDY

* nierozpuszczalne w wodzie

* zrąb cząsteczki sterydów tworzą cztery połączone ze sobą pierścienie

* synteza tych związków odbywa się na podstawie reakcji syntezy cząstek izoprenowych

* należą do nich: cholesterol, sole żółciowe, niektóre hormony

FUNKCJE

* triglicerydy stanowią najzasobniejszy rezerwuar paliwa biologicznego, zgromadzony u zwierząt głównie w tkance tłuszczowej

- podskórna tkanka tłuszczowa kręgowców stałocieplnych jest również warstwą ochronną i pełni rolę termoizolacyjną

* każda żywa komórka to m.in. zestaw błon biologicznych, których podstawowym składnikiem (obok białek) są tłuszcze - głównie fosfolipidy

* niektóre pochodne tłuszczowców odgrywają rolę substancji biologicznie czynnych

- hormony sterydowe - pochodne cholesterolu

- prostaglandyny - powstają z kwasu arachidonowego, modyfikują działanie niektórych hormonów

- kwasy żółciowe - powstają w wątrobie z przemian cholesterolu, są naturalnymi detergentami ułatwiającymi trawienie tłuszczów w przewodzie pokarmowym

- karotenoidy - u roślin pochodne reszt izoprenowych, dzielimy je na pomarańczowy Beta-karoten, żółty ksantofil i czerwony likopen (karoten i ksantofil spełniają funkcję pomocniczą w fotosyntezie, a także nadają barwę np. jesiennym liściom, owocom /jarzębiny, róży/, likopen barwi skórę pomidora)

* woski - tworzą u zwierząt warstwy ochronne na skórze, włosach, piórach, a u roślin na liściach i owocach (pochodzenia zwierzęcego: wosk pszczeli, lanolina /frakcja tłuszczu owczego/, olbrot /białawy wosk wydzielany przez kaszaloty, używany do wyrobu kosmetyków/)

KWASY NUKLEINOWE

* pierwiastki biogenne: C, H, O, P, N

* DNA - kwas deoksyrybonukleinowy

* RNA - kwas rybonukleinowy

FUNKCJE

* mikrocząsteczki te są odpowiedzialne za przechowywanie i przekazywanie informacji genetycznej

* pełnią funkcję centralnego źródła informacji o budowie i funkcjach każdego organizmu przez całe jego życie

DNA

* jest podstawowym nośnikiem informacji genetycznej, ponieważ zawiera geny (swoiste instrukcje budowy wszystkich białek komórkowych)

* samopowielając się, w procesie replikacji, przekazuje informację genetyczną z pokolenia na pokolenie

RNA

* swoisty wykonawca odpowiedzialny za syntezę białek

* warunkuje ekspresję informacji genetycznej zapisanej w DNA

- mRNA - informacyjny, przenosi informację genetyczną z jądra do cytoplazmy

- tRNA - transportujący, transportuje aminokwasy z cytoplazmy do rybosomów

- rRNA - rybosomalny, współtworzy rybosomy

BUDOWA

* kwasy nukleinowe zbudowane są z podstawowych jednostek - nukleotydów, łączących się w łańcuchy polinukleotydowe

* nukleotyd tworzą trzy składniki:

a) cukier

* DNA - 5-węglowa deoksyryboza

* RNA - 5-węglowa ryboza

b) zasada azotowa

* pierścieniowy (aromatyczny) związek organiczny zawierający azot

- pirymidynowe (jednopierścieniowe): cytozyna (C), tymina (T), uracyl (U)

- purynowe (dwupierścieniowe): adenina (A), guanina (G)

- dla DNA nie występuje U, a dla RNA nie występuje T

- każdy z kwasów zawiera cztery zasady

* syntezowane są w specjalnych szlakach metabolicznych (innych dla purynowych, innych dla piramidowych

* często elementy składowe zasady pochodzą z rozkładu odpowiednich aminokwasów

* do powstających zasad natychmiast dołączana jest ryboza (jeśli nukleotyd ma być wbudowany w DNA ulega redukcji do deoksyrybozy)

* źródłem zasad mogą być też nukleotydy powstające podczas rozkładu kwasów nukleinowych

* bakterie potrafią w ten sposób odzyskać potrzebną im zasadę azotową, natomiast ssaki (w tym człowiek) tylko puryny

c) reszta fosforanowa

* nadaje silnie kwaśny charakter budowanym nukleotydom

POŁĄCZENIA CZĄSTECZEK

* zasady azotowe łączą się z pentozami wiązaniami N-glikozydowymi

(przez C₁ pentozy)

* tworzą się w ten sposób nukleozydy

- deoksyrybonukleozydy (DNA)

- rybonukleozydy (RNA)

* nukleotydy

- powstają w wyniku przyłączenia do nukleozydów reszt fosforanowych (przez C₅ pentozy)

- reakcja ma charakter estryfikacji i daje w efekcie monofosforan nukleozydu

- np. zestryfikowanie adenozyny prowadzi do otrzymania monofosforanu adenozyny itd.

Pentoza	Zasada N	Nukleozyd	Nukleotyd
Deoksyryboza	Adenina	Deoksyadenozyna	Deoksyadenozyno-5'-monofosforan
Deoksyryboza	Guanina	Deoksyguanozyna	Deoksyguanozyno-5'-monofosforan
Deoksyryboza	Cytozyna	Deoksycytydyna	Deoksycytydyno-5'-monofosforan
Deoksyryboza	Tymina	Deoksytymidyna	Deoksytymidyno-5'-monofosforan
Ryboza	Adenina	Adenozyna	Adenozyno- 5'-monofosforan
Ryboza	Guanina	Guanozyna	Guanozyno- 5'-monofosforan
Ryboza	Cytozyna	Cytydyna	Cytydyno- 5'-monofosforan
Ryboza	Uracyl	Urydyna	Urydyno- 5'-monofosforan

CZĄSTECZKI

* są liniowymi polimerami nukleotydów połączonych wiązaniami fosfodiestrowymi

* w połączeniu uczestniczy grupa fosforanowa - wiązaniami kowalencyjnymi łączy dwa sąsiadujące ze sobą cukry

* różnice między DNA a RNA

Cecha	DNA	RNA
Pentoza	* deoksyryboza	* ryboza
Reszta fosforanowa	PO4^3-
Wspólne zasady N	Puryny: A i G, pirymidyny: C
Różne zasady N	* pirymidyna: T	* pirymidyna: U
Struktura przestrzenna	* dwuniciowa helisa (u niektórych wirusów wyjątkowo pojedyncza)	* pojedyncza nić (wyjątkowo u niektórych wirusów podwójne odcinki) * chemicznie mniej stabilny od DNA
Wielkość cząsteczki	* często bardzo duże (liczące nawet mln nukleotydów)	* mniejsze (do kilku tysięcy nukleotydów)
Rodzaje (frakcje) i ich funkcje	* wyróżnia się kilka frakcji ze względu na rodzaj informacji, m.in.: - kodujący DNA - zawiera informację o budowie białek organizmu - niekodujący DNA	* mRNA - informacyjny, przenosi informację genetyczną z jądra do cytoplazmy * tRNA - transportujący, transportuje aminokwasy z cytoplazmy do rybosomów * rRNA - rybosomalny, współtworzy rybosomy wraz z białkami
Miejsce występowania	* komórka eukariotyczna: - jądro komórkowe (chromosomy) - mitochondria - chloroplasty * komórka prokariotyczne - genofor - plazmidy	* komórka eukariotyczna: - jądro komórkowe - mitochondria - chloroplasty - cytoplazma - rybosomy * komórka prokariotyczna: - cytoplazma - rybosomy

POKARMOWE

* pełnowartościowe

- zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy w odpowiedniej ilości

* niepełnowartościowe

- mają zbyt mało lub w ogóle nie mają pewnych aminokwasów egzogennych (takich, których nasz organizm nie potrafi samodzielnie wytwarzać)

---